Aminokwasy - Notatki - Chemia, Notatki'z Chemia. University of Podlasie in Siedlce
hannibal00
hannibal008 March 2013

Aminokwasy - Notatki - Chemia, Notatki'z Chemia. University of Podlasie in Siedlce

PDF (315.1 KB)
6 strona
1000+Liczba odwiedzin
Opis
Notatki dotyczące tematów z dziedziny chemii: aminokwasy, kompozycja.
20punkty
Punkty pobierania niezbędne do pobrania
tego dokumentu
Pobierz dokument
Podgląd3 strony / 6
To jest jedynie podgląd.
Zobacz i pobierz cały dokument.
To jest jedynie podgląd.
Zobacz i pobierz cały dokument.
To jest jedynie podgląd.
Zobacz i pobierz cały dokument.
To jest jedynie podgląd.
Zobacz i pobierz cały dokument.
Aminokwasy

Aminokwasy

Wyodrębniając grupę związków zwanych aminokwasami mamy na myśli przede

wszystkim aminokwasy tworzące białka - a więc -aminokwasy. Biorąc pod uwagę

kryteria czysto chemiczne, do aminokwasów zaliczamy wszystkie związki posiadające w

swojej strukturze zarówno grupę aminową jak i karboksylową. Konsekwencją tego faktu

jest możliwość oddziaływań, czy wręcz reakcji zachodzących w obrębie jednej

cząsteczki, posiadającej kwasowa grupę karboksylową i zasadową grupę aminową.

Możliwe są oczywiście także oddziaływania międzycząsteczkowe tych grup,

pochodzących z różnych cząsteczek.

Reakcje chemiczne, jakim ulegają aminokwasy są zgodne z oczekiwaniami dla związku

zawierającego karboksyl, jak również dla aminy. Właściwości fizyczne i

fizykochemiczne już jednak zaskakują. Aminokwasy są krystalicznymi ciałami stałymi,

choć oczekiwalibyśmy raczej cieczy. Dość dobrze rozpuszczają się w wodzie, nie

rozpuszczając się prawie w rozpuszczalnikach niepolarnych. Wyznaczona kwasowość

jest wielokrotnie słabsza od mocy innych kwasów karboksylowych choć ze względu na

obecność grupy aminowej w pozycji  do karboksylu oczekiwać raczej należało

zwiększenia kwasowości. Wszystkie te i inne właściwości są wynikiem oddziaływania

chemicznego między zasadową grupą aminową i kwasową grupą karboksylową.

Najbardziej spektakularnym objawem posiadania przez cząsteczkę aminokwasu dwóch

grup o przeciwstawnym działaniu jest występowanie tzw. punktu izoelektrycznego.

Cząsteczka aminokwasu w środowisku silnie kwaśnym (niskie pH) będzie występować

jako sól amonowa (NH3 + ), zaś dysocjacja grupy karboksylowej w tych warunkach będzie

całkowicie cofnięta. Na przykład kwas o stałej dysocjacji 10 -7

w środowisku o pH=2

będzie zdysocjowany zaledwie w 0,00001%. W tych warunkach natomiast nastąpi silne

protonowanie grupy aminowej do NH3 + , co pozwala uznać, że w środowisku silnie

kwaśnym cząsteczki aminokwasu występują w postaci dodatniego jonu.

W przypadku, gdy aminokwas znajdzie się w roztworze o charakterze silnie zasadowym

(wysoka wartość pH, np. pH=12), dysocjacja kwasowa dla tego samego kwasu będzie

niemal całkowita. Zatem w tych warunkach aminokwas będzie występował w postaci

anionu reszty kwasowej.

Jest rzeczą oczywistą, że istnieje między tymi skrajnymi wartościami pH taka wartość,

przy której dysocjacja grupy karboksylowej i protonowanie grupy aminowej będzie

identyczne. W roztworze o takim pH aminokwas będzie występował głównie w postaci

jonu obojnaczego - cząsteczka będzie miała ładunek ujemny na tlenie zdysocjowanego

karboksylu (–COO - ) i dodatni na protonowanej grupie aminowej (NH3

+ ). W konkretnym

docsity.com

momencie w takim roztworze będą istniały głównie jony obojnacze i pewna ilość

cząsteczki obojętnych, niezdysocjowanych i roztwór będzie zachowywał się tak, jakby

wszystkie cząsteczki były elektrycznie obojętne. Takie pH roztworu nazywamy

punktem izoelektrycznym danego aminokwasu (ogólnie cząsteczki o charakterze

kwasowo-zasadowym) a wartość tego pH wyznacza stosunek wartości stałej dysocjacji

karboksylu i stałej dysocjacji grupy aminowej danego związku.

W roztworach o pH niższym (bardziej kwaśnych) zaczyna przeważać protonowanie

aminy, przewagę zyskują jony dodatnie (amoniowe), zaś w roztworach o pH wyższym

niż punkt izoelektryczny (roztwory bardziej zasadowe) przewagę zyskuje dysocjacja

grupy karboksylowej i jony ujemne.

Ta właściwość uzyskiwania w zależności od pH środowiska ładunku dodatniego lub

ujemnego przez cząsteczki aminokwasu (a także białek z aminokwasów zbudowanych)

legła u podstaw metody rozdzielania i identyfikacji polegającej na wywołaniu migracji

cząsteczek w polu elektrycznym. Masa cząsteczki (lub cząstki), jej ładunek i struktura

powodują w polu elektrycznym ruch w różnych kierunkach i z różną prędkością. Metoda

taka nosi nazwę elektroforezy.

Aminokwasy syntetyczne otrzymywać można każdą skuteczna metodą, najczęstszym

sposobem jest amonoliza -chlorowcopodstawionych kwasów lub ich estrów.

Aminokwasy otrzymane syntetycznie są oczywiście racematami i dla uzyskania wzorców

aminokwasów naturalnych lub substratów do syntezy peptydów należy rozdzielić je na

enancjomery - co nie jest sprawą łatwa ani tanią.

Naturalne aminokwasy to -aminokwasy, a więc wszystkie - z wyjątkiem glicyny -

posiadają centrum asymetrii przy węglu  i wszystkie charakteryzują się konfiguracją L.

Organizm ludzki nie potrafi syntezować niektórych aminokwasów i muszą być one

dostarczane do organizmu w pożywieniu, aby organizm mógł wytworzyć potrzebne

białko. Są to tzw. aminokwasy egzogenne, w poniższym zestawieniu zaznaczone

kolorem czerwonym.

docsity.com

Dwie cząsteczki aminokwasu mogą w reakcji kondensacji wytworzyć dipeptyd, łącząc

się wiązaniem peptydowym i wydzielając cząsteczkę wody.

Jeżeli do reakcji weźmiemy dwa różne aminokwasy, otrzymamy mieszaninę peptydów.

Powstaną dipeptydy R'R', R"R", R'R" i R"R', a ponadto reakcja nie zatrzyma się na

dipeptydach i powstaną dłuższe łańcuchy peptydowe.

docsity.com

W celu prowadzenia syntezy peptydów w pożądanym kierunku, wydłużanie łańcucha

peptydowego prowadzi się etapami, blokując grupę aminową, która nie ma brać udziału

w danym etapie syntezy. Najczęściej przeprowadza się ją w ugrupowanie amidowe

stosując taki kwas blokujący, który później można odłączyć od aminy bez zniszczenia

nowopowstałego wiązania peptydowego. Acylowanie grupy aminowej najczęściej

prowadzi się odpowiednim chlorkiem kwasowym.

Otrzymana pochodna zostaje poddana reakcji kondensacji z następnym aminokwasem

dając pochodną, która po hydrolizie przechodzi w pożądany peptyd

docsity.com

Postępując analogicznie możemy do powstałego peptydu dołączać następne aminokwasy,

tworząc polipeptyd o założonej z góry sekwencji aminokwasów.

Peptydy, białka, a ogólniej wiązanie peptydowe HOOC-C-NH-(C=O)-C-NH ulegają

barwnej reakcji biuretowej

Białka są naturalnymi produktami zbudowanymi z reszt aminokwasowych, połączonych

w łańcuchy polipeptydowe o masie (umownie) powyżej 10 000. Podstawowa struktura

cząsteczki białka, nazywana strukturą pierwszorzędową określona jest sekwencją

aminokwasów tworzących łańcuch polipeptydowy o podstawowym schemacie:

Jest rzeczą oczywistą, że podany powyżej schemat nie odzwierciedla rzeczywistej

struktury łańcucha polipeptydowego. Po pierwsze nie uwzględnia naturalnych kątów

między wiązaniami w cząsteczce, a po drugie nie bierze pod uwagę wielkości i

charakteru chemicznego podstawników R - podstawowej struktury aminokwasów

składających się na polipeptyd, a dalej cząsteczkę białka. Ponieważ struktura

pierwszorzędowa białek wyznacza sekwencję aminokwasów, a więc również sąsiedztwo

podstawników R i możliwości ich oddziaływań (wiązania wodorowe) czy wręcz reakcji

między nimi (np. kwas asparginowy i seryna, która jest alkoholem morgą teoretycznie

wytworzyć ester), pośrednio wyznacza także strukturę drugorzędową. Struktura

drugorzędowa opisuje ułożenie łańcucha polipeptydowego w przestrzeni oraz łańcuchów

względem siebie. Stopień skomplikowania i wręcz nieskończona (w praktycznym

rozumieniu tego słowa) ilość możliwych kombinacji w pierwszo- i drugorzędowej

strukturze białka powoduje, że precyzyjne opisanie cząsteczki białka wymagać będzie

tworzenia pojęć rzędowości wyższych stopni.

Struktura białek warunkuje ich fizyczne, chemiczne, a co z tym ściśle związane,

biologiczne właściwości poszczególnych białek. Generalnie można białka podzielić na

dwie duże grupy - białka fibrylarne ("włókniste", nie rozpuszczalne w wodzie) i białka

globularne ("kłębuszkowate", rozpuszczalne w wodzie). Ze względu na wielkość

docsity.com

molekuły białka, roztwory wodne białek są roztworami koloidalnymi. Pod wpływem

temperatury, silnych elektrolitów, stężonych alkoholi itp. następuje nieodwracalne

zniszczenie struktury białka czyli denaturacja. Ogólnie można przyjąć, że właściwości -

szczególnie biologiczne - białek są bardzo wrażliwe na stosunkowo nawet niewielkie

zmiany w środowisku w którym występują.

Podstawowe struktury aminokwasów tworzących białko zawierają różne grupy

funkcyjne - kwasowe, zasadowe, pierścienie aromatyczne, grupy alkoholowe, atomy

siarki itp., stąd w zależności od pH roztworu w jakim się znajdą przybierają, jako całość,

ładunek ujemny lub dodatni. Jedynie przy pewnym, charakterystycznym dla danego

białka, pH ich cząsteczki są obojętne i nie ulegają migracji w polu elektrycznym. Punkt

ten, podobnie jak w przypadku aminokwasów, to punkt izoelektryczny. Związana z tym

zjawiskiem elektroforeza należy do jednej z głównych metod rozdzielania i identyfikacji

białek.

docsity.com

komentarze (0)
Brak komentarzy
Bądź autorem pierwszego komentarza!
To jest jedynie podgląd.
Zobacz i pobierz cały dokument.
Docsity is not optimized for the browser you're using. In order to have a better experience we suggest you to use Internet Explorer 9+, Chrome, Firefox or Safari! Download Google Chrome