Zmiany chemiczne - Notatki - Biologia, Notatki'z Biologia
hannibal00
hannibal0031 May 2013

Zmiany chemiczne - Notatki - Biologia, Notatki'z Biologia

PDF (93.5 KB)
3 strony
825Liczba odwiedzin
Opis
Biologia: notatki z zakresu biologii dotyczące zmian chemicznych mikrobiologicznych i fizycznych zachodzących w tkance mięśniowej podczas obróbki cieplnej.
20punkty
Punkty pobierania niezbędne do pobrania
tego dokumentu
Pobierz dokument

Zmiany chemiczne, mikrobiologiczne i fizyczne zachodzące w tkane mięśniowej podczas obróbki cieplnej

Temperatura powoduje: zmiany mikrobiologiczne  inaktywację drobnoustrojów (im wyższa temp. wewnątrz mięsa tym intensywniejsza jest

inaktywacja drobnoustrojów, a tym samym dłuższa trwałość produktu) czyli powoduje ona denaturację białka i niszczenie enzymów w komórkach drobnoustrojów(zahamowanie ich rozwoju)

Bakterie gnilne rozwijają się najlepiej w temperaturze powyżej 20°C, w temp. zbliżonej do 0°C mogą rozwijać się pleśnie. Zmiany mikrobiologiczne ulegają przyspieszeniu na skutek wzrostu wilgotności powietrza. Rozkład białek pod wpływem drobnoustrojów nazywa się gniciem mięsa. Produkty rozkładu nadają mięsu niekorzystne cechy organoleptyczne i obniżają jego jakość. Poza tym niektóre drobnoustroje wydzielają do podłoża substancje szkodliwe dla człowieka np. jady lub produkty daleko posuniętego rozkładu białek. W trakcie przygotowywania farszu zaczyna wzrastać zanieczyszczenie pałeczką okrężnicy i enterokokami. Surowy farsz zawiera pałeczki Gram-ujemne, różne ziarniaki i laseczki. Przyczyną takich zanieczyszczeń farszu mogą być przyprawy (pieprz, papryka i inne) oraz osłonki naturalne, które zawierają niebezpieczne dla wędlin przetrwalnikujące laseczki beztlenowe i tlenowe. Wiele rodzajów bakterii ginie w temperaturze powyżej 71°C, inne zaś wytwarzają przetrwalniki, odporne na wysuszenie i temperaturę. Wśród nich najgroźniejsza dla człowieka jest Clostridium botulinum Komórki wegetatywne powstające z zarodników Clostridium botulinum produkują jedną z najsilniejszych toksyn - botulinę, znaną powszechnie jako jad kiełbasiany. Spożycie takiego mięsa powoduje zatrucie pokarmowe, a nawet śmierć. Toksyna ta ulega rozkładowi już po kilku minutach gotowania w temp 80°C, ale zarodniki bakterii sa odporne nawet na temp powyżej 100°C. Trzykrotne gotowanie mięsa(w słoiku) zabija laseczki - zarodnikujące bakterie. Przy pierwszym gotowaniu już w 60-70st. giną wszystkie żywe bakterie, ale nawet parogodzinne gotowanie w temperaturze 130st. nie jest wstanie zabić form przetrwalnikowych laseczek. Dlatego czeka się 24h, gdyż nie zdążą wytworzyć się przetrwalniki . Następnego dnia wszystkie zostają ugotowane...Po trzecim gotowaniu ma się już 100% pewność, że w zamkniętym słoiku nie ma absolutnie żadnej laseczki a mięso jest sterylne. Obróbka termiczna znacznie zmniejsza liczbę drobnoustrojów. Prawidłowy produkt nie powinien zawierać pałeczek Gram-ujemnych. Pozostają natomiast ziarniaki Gram- dodatnie(termoodporne, które nie powodują zmian zapachu i smaku) oraz laseczki tlenowe. Podczas obróbki termicznej zawsze ginie tylko określony procent drobnoustrojów. Im większe jest zanieczyszczenie początkowe produktu, tym więcej bakterii pozostaje przy życiu. zmiany chemiczne W trakcie obróbki termicznej już od 30 oC nastepuje denaturacja białek miofibrylarnych, od 40 oC białek sarkoplazmatycznych, a dopiero od ok. 65 oC nastepuje denaturacja cieplna kolagenu. Denaturacja powoduje zniszczenie struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białka. Włókna mięśniowe kurczą się już w temp. 40-50 oC, a następnie w 65-70 oC (skurcz kawałka mięsa), woda zostaje wydzielona, gdyż białka tracą swoją zdolność do wiązania i utrzymywania wody. Następuje odsłonięcie wolnych grup SH(cysteiny), które powoduje wzrost pH i podwyższenie punktu izoeletrycznego białek. Początkowo tworzą się wiązania poprzeczne pomiędzy cząsteczkami białka. Później powstają trwałe wiązania już między denaturowanymi i skoagulowanymi białkami miofibrylarnymi. Nastepuje utlenienie grup SH do SS (cystyny) w temp. 70-80 oraz wydzielenie siarkowodoru. W temp 55-60 oC następuje koagulacja białek sakroplazmatycznych. Od 65 oC nasila się denaturacja białkowej części mioglobiny lub hemoglobiny. Widoczna jest wyraźna zmiana barwy w wyniku uwolnienia wolnego hemu(czerwony). W temp. 75 oC białkowa częśc barwnika jest zdenaturowana

i mięso przybiera barwę szarobrązową. Do temp 100 oC następuje zbrązowienie barwy w wyniku powstania hemichromu. Tkanka łączna ulega zmianom powyżej temp. 60 oC . Głównie kolagen ulega denaturacji, skurczowi i termohydrolizie w środowisku wodnym. Efektem jest powstanie rozpuszczalnych białek- żelatyny. Kurczenie się kolagenu dostrzegalne jest zwykle w 60-70 oC i obserwowane przy dalszej obróbce termicznej. Żelatyna zatrzymuje pewne ilości wody i tłuszczu. Trzeba pamiętać iż gwałtowne działanie wysokiej temperatury (w gorącym piekarniku, w gorącym tłuszczu, we wrzącej wodzie) powoduje natychmiastową denaturację białka na powierzchni mięsa. Powstaje wtedy bariera, która chroni mięso przed wyciekiem soków z części wewnętrznych. Zatrzymywane w mięsie soki powodują zwiększenie wydajności, soczystości oraz smakowitości mięsa. Zawartość białka jest odwrotnie proporcjonalna do zawartości tłuszczu. Białko utrzymuje i wiąze wodę, więc mięso o większej ilości tłuszczu będzie miało niższą wodochłonność niż mięso o małej zawartości tłuszczu. Obróbka termiczna mięsa ma wpływa na wodochłonność, obejmującą wodę wolną jak i utrzymywana przez białka miofibrylarne. W wyniki denaturacji i koagulacji białka kurczą się i tracą zdolność wiązania, dlatego woda zostaje uwolniona w postaci wycieku cieplnego. Do skurczu dochodzi dwa razy, w temp 40-50°C oraz 65-70°C.. Mięso może także wchłaniac wodę dodaną i utrzymywać ją w procesie obróbki cieplnej. Wydajność takiego produktu wzrasta (powyżej 100%). Jest to możliwe przy jak najmniejszym rozdrobnieniu mięsa, gdyż powierzchnia kontaktu wody z łańcuchami białkowymi jest o wiele większa niż w kawałkach mięsa. Występujące w fosfolipidach nienasycone kwasy tłuszczowe przy dostępie powietrza lub czynników utleniających podczas obróbki termicznej powyżej 90 °C, ulegają utlenieniu- jełczeniu(oznacza to straty odżywcze w mięsie). Powstające składniki karbonylowe wpływają na zapach oraz smakowitość. W temp 90 °C tłuszcz ulega wytopieniu. Bardzo podatny na przemiany jest tłuszcz dodany do farszów mięsnych. W warunkach beztlenowych mogą powstawać wiązania międzywęglowe a w konsekwencji nastepuje polimeryzacja lipidów(produkty mogą zawierać związki mutagene). Akroleina, nitrozoaminy, węglowodory oraz benzopyrany są substancjami generowanymi podczas termicznej obróbki tłuszczów, są one związkami rakotwórczymi zmiany fizyczne

Skurcz włókien mięsnych powoduje iż mięso staje się twardsze i spoiste. Powstanie trwałych wiązań poprzecznych między cząsteczkami białka także ma wpływ na te właściwości mięsa.

Żelatynizacja kolagenu powoduje rozdzielenie włókien mięsnych, w wyniku tego następuje wzrost kruchości mięsa( kruchość mięsa oceniana jest przy jego rozgryzaniu i rozpłynnianiu w ustach).

Na soczystość wpływa wyciek cieplny uzyskany w wyniku denaturacji białek miofibrylarnych jak i w wyniku wytapiania tłuszczu śródmięśniowego. Kruchość i soczystość są wyrazem struktury wewnętrznej mięsa zwanej teksturą.

Wytwarzane w trakcie obróbki termicznej mięsa (powyżej 90 oC ) siarkowodory oraz merkaptany wpływaja na smakowitość i aromat produktów mięsnych. Powstaja one w wyniku w wyniku degradacji siarki dwuwartościowej z układu cystyna- cysteina lub z metioniny. Jedną z możliwości degradacji jest degradacja Streckera, której podlega cysteina i metionina. Wiąże się ona z reakcjami Maillarda (pomiędzy aminami(ew.aminokwasami) i cukrami redukującymi).

cysteinaaldehyd pochodny- merkaptoacetyloaldehyd ulega rozkładowiH2S metioninaaldehyd pochodny- metional ulega rozkładowi merkaptan metylu, siarczek metylu

i akroleina Produkty degradacji Streckera biorą udział w kształtowaniu zapachu mięsa. Inne produkty

zapachowe powstają gdy reaguje alanina, izoleucyna, prolina, fenyloalanina,czy kwas glutaminowy. Za zmiany barwy oraz nadanie zapachu mięsie odpowiadają reakcje karbonyloaminowe np.

reakcje Maillarda, w wyniku których otrzymujemy związki o brunatnym zabarwieniu-melanoidy, oraz związki nadające aromat tj. aldehydy, pyrazyny, furany, piranony.

Także karmelizacja cukrów(jako specjalna reakcja nieenzymatyczneg brunatnienia), a konkretniej powstałe polimery bezazotowe oraz oligosacharydy wpływają na zmiany barwy.

Mioglobina jest ciemnoczerwonym barwnikiem mięsni, zaś hemoglobina to czerwony barwnik ciałek krwi. Podstawowym barwnym składnikiem tych związków jest kompleks protoporfirynowy, który zawiera dwuwartościowe żelazo- hem. związany z białkiem-globiną. Po wykrwawieniu zwierzęcia głównym barwnikiem staje się mioglobina, która zawiera 90-95% żelaza. Barwnik ten łaczy się z tlenem tworząc jasnoczerwoną oksymioglobinę. Żelazo w oksymioglobinie pozostaje dwuwartościowe. W środowisku o niskim ciśnieniu cząsteczkowym tlenu lub w obecności nadtlenków żelazo zostaje utlenione do Fe3+ i powstaje szarobrunatna metmioglobina. Utlenienie zachodzi szybciej w wyższej temp. i przy niższym pH. Także na barwę mięsa wpływają reakcje mioglobiny z tlenkiem azotu, powstającym w wyniku przemian azotynów i azotanów dodanych przy peklowania mięsa (omówione przy dodatkach-azotynach)

Należy pamiętać iż obróbka termiczna przy zbyt niskiej temperaturze wewnętrznej produktu powoduje, że mięso jest twarde. Natomiast zbyt wysoka temperatura wewnątrz prowadzi do większej utraty wody, produkt staje się suchy i o dość ścisłej konsystencji.

komentarze (0)
Brak komentarzy
Bądź autorem pierwszego komentarza!
To jest jedynie podgląd.
Zobacz i pobierz cały dokument.
Docsity is not optimized for the browser you're using. In order to have a better experience we suggest you to use Internet Explorer 9+, Chrome, Firefox or Safari! Download Google Chrome