Enzima - Apostilas - Bioquímica_Parte2, Notas de estudo de Bioquímica. Universidade Estadual de Maringá (UEM)
Lula_85
Lula_8514 de Março de 2013

Enzima - Apostilas - Bioquímica_Parte2, Notas de estudo de Bioquímica. Universidade Estadual de Maringá (UEM)

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Apostilas de Bioquímica sobre o estudo do Enzima, Modelo chave‐fechadura, Enzima Flexível, atividade enzimática.
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ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

Modelo chave‐fechadura

Emil Fisher (1852‐1919) Químico alemão

Nobel em Química em 1902

ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

 Enzima Flexível – Ajuste Induzido Daniel Koshland ‐ 1958

ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

ENZIMAS – ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Comissão de Enzimas: “uma unidade (U) de atividade é a quantidade de enzima que catalisa a transformação de 1 micro mol de substrato ou a formação de 1 micro mol de produto por minuto”.

 Expressa: U = micro moles produto/minuto Atividade específica = U/mg de proteína

Enzima pura, condições que permita a velocidade da reação seja máxima  o substrato [S] de modo a permitir que toda a enzima [E]  [ES].

V = K[E] = K[ES]

ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA

 Cinética Enzimática

 Estudo da velocidade de uma reação enzimática e os fatores que a influenciam.

 [E], [S], temperatura, pH, força iônica.

ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA

 Victor Henri (1903): E + S  ES

1913 Leonor Michaelis -Enzimologista Maud Menten - Pediatra

E + S K1

K-1 ES

Kp E + P

Etapa rápida Etapa lenta

Enzimas – Curva de Michaelis -Menten

V

[S]

v = Vmax [S] Km + [S]

ENZIMAS – Lineweaver -Burk

maxV 1

[S]maxV mK

v 1



 Gráfico dos Recíprocos de Lineweaver-Burk

1 [S]

1 v

-1 Km

1 Vmax

Km Vmax

Inclinação =

ENZIMAS – INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

ENZIMAS – INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL

 I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade.  Podem promover a destruição do grupo funcional  Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.  Vmax   parte da E é completamente removida do sistema e Km permanece a mesma.

K2 E + PE + S ES

K1

EI

+ I

ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA

 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre.

 I  análogo não metabolizável, derivado de um S verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação.

ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA

E + S ES E + P

EI

I

+

K1

KI

K2

ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio.

I não tem semelhança estrutural com o S

[substrato] não diminui a inibição

Km da enzima NÃO se altera

Vmax na presença do inibidor

ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

E + S ES E + P

EI + S EIS

+ I

+ I

KS

KI

K2

KI KS

ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA

 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES.

I não tem semelhança estrutural com o S

I favorece a formação do ES

Km e Vmax da enzima

ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA

E + S ES E + P

EIS

+ I

KS K2

KI

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