FITASE3 - Apostilas - Biotecnologia, Notas de estudo de Biotecnologia. Universidade de São Paulo (USP)
Raimundo
Raimundo15 de Março de 2013

FITASE3 - Apostilas - Biotecnologia, Notas de estudo de Biotecnologia. Universidade de São Paulo (USP)

PDF (1.0 MB)
23 páginas
523Número de visitas
Descrição
Apostilas de Biotecnologia sobre o estudo da fitase, ação, fontes animais,vegetais e microbianas.
20pontos
Pontos de download necessários para baixar
este documento
baixar o documento
Pré-visualização3 páginas / 23
Esta é apenas uma pré-visualização
Consulte e baixe o documento completo
Esta é apenas uma pré-visualização
Consulte e baixe o documento completo
Pré-visualização finalizada
Consulte e baixe o documento completo
Esta é apenas uma pré-visualização
Consulte e baixe o documento completo
Esta é apenas uma pré-visualização
Consulte e baixe o documento completo
Pré-visualização finalizada
Consulte e baixe o documento completo
FITASE

FITASE

Introdução

Fitase (mio-inositol-hexaquifosfato fosfohidrolase, EC 3.1.3.8), catalisa a liberação de fosfato do fitato

Fitato ocorre em cereais, legumes e sementes oleaginosas

Aplicações do ácido fítico e intermediários de inositol

• Limita a quantidade de fósforo no estrume • Reduz problemas ambientais, econômicos

e nutricionais • VANTAGEM: Métodos químicos são caros

e afetam a qualidade do produto

Dois tipos de fitases:

EC 3.1.3.8 3-fitase

EC 3.1.3.26 6-fitase

As 6-fitases incluem fosfatases de histidina ácida (HAPs), β-propeller fitases (BPP) e fosfatases ácido roxas (PAP)

Dentro das HAPs existem phyA, phyB phyA: dois pHs ótimos (2,5 e 5,0),

termoestabilidade inerente, com temperatura ótima de 58ºC.

phyB: pH ótimo de 2,5

phyC: atividade máxima em 55ºC, pH 7,0, requerendo Ca, sem homologia com sítio ativo de HAPs

Em geral, fitases produzidas por bactérias têm pH ótimo na faixa neutra a alcalina

AÇÃO

AÇÃO

• Hidrólise da ligação éster do fitato • 6 grupos fosfato

– 5 equatoriais – C-2 em posição axial

Fonte: WYSS et al., 1999.

AÇÃO

• Quebra seqüencial do fitato e intermediários

Fonte: Mitchell et al., 2008.

AÇÃO

• Fitato é quelante de íons positivos. • Interage também com partes positivas de

aminoácidos, proteínas, lipídeos e carboidratos.

Fonte: <www.spesfeed.co.za/winter99.htm>

AÇÃO

• Fitases de histidina ácida: – Abrange a maioria das fitases bacterianas e fúngicas – Trabalham em pH ácido – PhyA e PhyB:

• Motivo protéico conservado: Arg-His-Gly-X-Arg-X-Pro

• Fitases β-propulsoras: – PhyC: sem o motivo protéico – Necessita cálcio

• Fitases alcalinas: PhyD – Encontrada em plantas – Necessidade de íons cálcio

AÇÃO DAS HISTIDINAS ÁCIDAS

AÇÃO DAS β-PROPULSORAS

AÇÃO

• Início da quebra: –3-fitase: PhyA e PhyB (EC 3.1.3.8) –6-fitase: PhyC (EC 3.1.3.26) –5-fitase: PhyD (EC 3.1.3.72)

Fonte: WYSS et al., 1999.

Fontes de Fitases

Fontes de Fitases

• Vegetais;

• Animais;

• Microbiológicas.

Fontes Vegetais Fonte vegetal Total de P (g.kg-1)

P na forma de fitato (g.kg-1)

Proporção (%) Bioavaliabilid

ade (%) Atividade da fitase

(FTU kg-1)

Cereais

Cevada 3,21 1,96 61,0 30 348

Milho 2, 62 1,88 71,6 12 – 14 25

Sorgo 3,01 2,18 72,6 20 35

Trigo 3,07 2,19 71,6 49 503

Óleos vegetais

Óleo de Canola 9,72 6,45 66,4 21 5

Óleo de Algodão 10,02 7,72 77,1 1 11

Óleo de Soja 6,49 3,88 59,9 23 – 31 42

Derivados

Falero de Arroz 17,82 14,17 79,5 25 129

Farelo de Trigo 10,96 8,36 76,3 41 2173

Fonte: Fireman 1998

Fontes Vegetais

• Problemas:

– Relativa baixa concentração;

– Processo de extração;

– Enzimas instáveis.

• Perspectiva : Biotecnologia de Plantas.

Fontes Animais

• Fígado de bezerro, intestino de ratos e outros

mamíferos, eritrócitos de galinhas, mucosa intestinal de

ratos e etc.;

• Mesmos problemas das fontes vegetais;

• Perspectiva: Biotecnologia.

Fontes Microbianas

• Alto rendimento;

• Ampliação de escala;

• Fungos, bactérias e leveduras;

• Atividade intra ou extracelular;

• Tecnologia do DNA recombinante.

Fonte: Enzyme Techology

Fontes Microbianas

• Comercialização em 1991;

• Preocupação com a eutrofização;

• Proibição da adição de farelos de carne e ossos de

animais na UE em 2000;

• Constituíam 57% das fontes de P.

Fontes Microbianas Fitase Atividade específica (U/mg) Km (µM)

Fitase de A. niger 102.5 < 5

Fitase de A. terreus 9A1 141.6 10.6

Fitase de A. terreus CBS 195.8 23.2

Fitase de A. fumigatus expressa em A. niger 26.5 ≤ 10

Fitase de A. fumigatus expressa em H. polymorpha 28.1 N.D

Fitase de A. fumigatus expressa em S. cerevisiae 23.4 N.D

Fitase de E. nidulans expressa em A. Niger 28.6 N.M.M

Fitase de E. nidulans expressa em H. polymorpha 33.1 N.D

Fitase de M. thermophila 41.8 -

Fitase de E. coli 811.2 N.D N.M.M significa que não segue o comportamento de Michaelis-Menten N.D significa que não foi determinado Fonte: WYSS et al., 1998)

comentários (0)
Até o momento nenhum comentário
Seja o primeiro a comentar!
Esta é apenas uma pré-visualização
Consulte e baixe o documento completo
Docsity is not optimized for the browser you're using. In order to have a better experience we suggest you to use Internet Explorer 9+, Chrome, Firefox or Safari! Download Google Chrome