Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул - конспект - Биология, Конспект из Биология
vasilina_85
vasilina_8519 June 2013

Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул - конспект - Биология, Конспект из Биология

PDF (93.9 KB)
5 страница
371количество посещений
Описание
Kalmyk State University. Дисциплина биология. Конспект лекций. Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные и аминогруппы. Обычно аминокислоты растворимы в воде и нерастворимы...
20очки
пункты необходимо загрузить
этот документ
скачать документ
предварительный показ3 страница / 5
это только предварительный показ
консультироваться и скачать документ
это только предварительный показ
консультироваться и скачать документ
предварительный показ закончен
консультироваться и скачать документ
это только предварительный показ
консультироваться и скачать документ
это только предварительный показ
консультироваться и скачать документ
предварительный показ закончен
консультироваться и скачать документ
???????????? ?????? ???????? ???????

Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул

Реферат по дисциплине: «Биохимия» выполнила: Министерство охраны здоровья Украины

Национальный фармацевтический университет Харьков – 2004

Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные и аминогруппы. Обычно аминокислоты растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителя. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттерионов) и ведут себя как амфотерные соединения, т.е. проявляются свойства и кислот, и оснований.

В природе существует свыше 150 аминокислот, но только около 20 важнейших аминокислот служат мономерами для построения белковых молекул. Порядок включения аминокислот в белки определеятся генетическим кодом.

Именно об этих 20 аминокислотах и будет идти речь дальше. Их общие свойства известны хорошо и описаны практически в каждом учебнике по биохимии. Однако частные свойства, характерные только для той или иной аминокислоты затрагиваются мало, и именно они будут рассмотрены. Для удобства все данные представлены в виде таблицы.

Таблица 1. Название аминокислоты Роль в структуре и

свойствах белков Роль в метаболизме (заменимая незаменимая)

Аланин (α- аминопропионовая кислота)

Участвует в стабилизации 3-й и 4-й структуры за счёт г и д р о ф о б н ы х взаимодействий; участвует в формировании α-спирали

Заменимая аминокислота. Играет большую роль в обмене азотистых соединений. Исходное соединение в синтезе каучуков, каратиноидов, углеводов, липидов и др.

А р г и н и н (α-амино-δ-гуанидинвалери- ановая кислота)

Обладает ярко выраженными основными свойствами, что обеспечивает основный характер белков. В белках её содержится довольно много, особенно в гистонах и протаминах клеточный ядер. Способна к образованию ионных и водородный связей, стабилизирую вторичную и третичную структуры белка.

Данная аминокислота может синтезироваться в организме человека, однако скорость её синтеза, особенно при активном росте может быть недостаточна, что приводит к необходимости введения её из вне. Т.е. аргинин находится на границе между заменимыми и н е з а м е н и м ы м и аминокислотами. Участвует в синтезе мочевины ( орнитиновый цикл ) и других процессах

азотистого обмена. Аспарагин Амид дикарбоновой

кислоты, обладает основными свойствами, что делает белок некислым. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота. Путём образования аспаргина из аспаргиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак. Принимает участие в р е а к ц и я переаминирования.

А с п а р а г и н о в а я (аминоянтарная) кислота

Из всех природных аминокислот у неё наиболее выражены кислотные свойства, явл. важной составной частью белков. О б е с п е ч и в а е т гидрофильные свойства белков. Способна образовывать ионные и водородные связи.

Заменимая аминокислота. Участвует в реакциях переаминирования. Играет важную роль в обмене азотсодержащих веществ. Участвует в образование мочевины , п и р и м и д и н о в ы х оснований.

В а л и н ( α - а м и н о в а л е р и а н о в а я к и с л о т а , α-амино-β-метилмасляная кислота)

Входит в состав практически всех белков. Особенно много в альбумина, казеине, белках соединительной ткани. Придает белкам гидрофобные свойства, т.к. содержит углеводородный радикал.

Н е з а м е н и м а я аминокислота. Служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты (витамин В3 ) и пеницилина.

Г и с т и д и н (α-амино-β-имидазолилпроп ио-новая кислота)

Преобладают основные свойства, содержится почти во всех белках.

Для многих животных-незаменимая аминокислота. Исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц – карнозина и анзерина.

Глицин (аминоуксусная кислота)

Участвует в организации 3-й и 4-й структуры; препятствует α-спирали; формирует изгиб β-цепи

Заменимая нейроактивная аминокислота; участвует в синтезе глутатиона, порфирина, креатина гликолевой и гиппуровой кислот, пуриновых оснований.

Глутамин Является постоянной составной частью тканей животных, особенно много в протаминах и гистонах, т.е. обеспечивает основный характер белков. Способен к

Заменимая аминокислота. Играет важную роль в азотистом обмене. Путём образования глутамина из глутаминовой кислоты в организме растений и

образованию ионных и водородных связей.

многих животных о б е з в р е ж и в а е т с я токсический аммиак. Участвует в биосинтезе пуриновых оснований.

Г л у т а м и н о в а я (α-аминоглутаровая) кислота

Обладает слабокислыми свойствами, придает белкам гидрофильные свойства. Способна к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота. Играет важную роль в азотистом обмене ( перенос аминогрупп, связывание токсического для организма аммиака ).

И з о л е й ц и н (α-амино-β-метилвалериано вая кислота)

Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала. Установлено, что N-концевой изолейцин в молекуле α-химотрепсина участвует в осуществлении каталитического акта.

Н е з а м е н и м а я аминокислота При брожении может служить источником сивушных масел..

Л е й ц и н (α-аминоизокапроновая кислота)

В организмах – в состав всех белков. Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала.

Н е з а м е н и м а я аминокислота. При брожении может служить источником сивушных масел.

Лизин Выраженные основные свойства, что обуславливает основный характер белка. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Н е з а м е н и м а я аминокислота.

М е т и о н и н (α-амино-γ-метилтиомаслян ая кислота)

Остаток метионина в молекулах белков, по-видимому, не играет с у щ е с т в е н н о й функциональной роли, содержание его в белках, как правило не велико. Однако метионин занимает ключевое положение на начальных этапах биосинтеза белка, образуя специфические комплексы с т-РНК и являясь инициатором синтеза полипептидной цепи.

Н е з а м е н и м а я аминокислота. Служит в организме донором метильных групп при биосинтезе холина, адреналина и многих других биологически важных веществ, а также источником серы при биосинтезе цистеина.

П р о л и н (пирролидин-2-кардоноваяк ислота

Пролин влияет на характер укладки полипептидной цепи белка при

Заменимая аминокислота. Я в л я е т с я п р е д ш е с т в е н н и к о м

формировании его третичной структуры.

оксипролина.

С е р и н (α-амино-β-оксипропионова я кислота)

Группа –ОН серина способна участвовать в образовании водородных связей, стабилизируя вторичную и третичную структуры белка. Кроме того остаток серина в полипептидной цепи белка способен вступать в реакции нуклеофильного замещения, приводящие к образованию к о в а л е н т н о г о п р о м е ж у т о ч н о г о соединения. Благодаря этому серин входит в состав активного центра некоторых ферментов.

Заменимая аминокислота. Играет важную роль в п р о я в л е н и е к а т а л и т и ч е с к о й активности многих расщепляющих белки ферментов. Входит в состав некоторых сложных липидов.

Т и р о з и н (α-амино-парагидроксифени л- пропионовая кислота)

Участвует в образовании водородных связей. В молекуле гемоглобина остаток тирозина в 140 и 145 положении обеспечивает связывание О2. Ковалентная модификация тирозина в структуре белков ведёт к изменению их ф и з и о л о г и ч е с к о й активности.

Заменимая аминокислота. В организме человека и животных – исходное вещество для синтеза гормонов щитовидной железы, адреналина и др.

Т р е о н и н (α-амино-β-оксимасляная кислота)

Может участвовать в образовании водородных связей. Оксигруппа треонина служит местом присоединения сахарных колец в гликопротеидах.

Н е з а м е н и м а я а м и н о к и с л о т а , потребность в которой особенно высока у растущего организма.

Триптофан Способствует образованию α-спирали белка, т.е. формирует его вторичную структуру. Водородный атом у азота пиррольного кольца обладает свойствами образовывать связи с плоскими молекулами, а также с группами, локализованными внутри глобул белков.

Н е з а м е н и м а я аминокислота. Используется клетками млекопитающих для синтеза никотиновой кислоты ( витамин PP ) и серотонина, насекомыми – пигмента глаз. При гнилостных процессах в кишечнике из триптофана образуются скатол и

индол. Ф е н и л а л а н и н (α-амино-β-фенилпропионов ая кислота)

Принимает участие в формировании вторичной структуры белков. В молекуле гемоглобина фенольное кольцо фенилаланина обеспечивает контакты с плоской структурой гема. Фенольная боковая цепь остатка фенилаланина в ферментах и белковых субстратах участвует в г и д р о ф о б н ы х в з а и м о д е й с т в и я х , обеспечивая образование ф е р м е н т - с уб с т р а т н о г о комплекса.

Н е з а м е н и м а я аминокислота. Я в л я е т с я п р е д ш е с т в е н н и к о м тирозина.

Ц и с т е и н (α-амино-β-тиопропионовая кислота)

Благодаря наличию –SH группы способен образовывать дисульфидные мостики, тем самым стабилизирую вторичную и третичную структуры белков.

Цистеин важен для п р о я в л е н и я биологической активности многих ферментов, белковых гормонов. В организме легко превращается в цистин.

Список литературы 1. Березин И.В., Савин Ю.В. Основы биохимии: учебное пособие – М: Издательство

МГУ, 1990 – 254с.

2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия – М: Медицина, 1998 – 704 с.

3. Біологічна хімія: практикум /.під ред. Гонського Я.І. – Тернопіль:Укрмед книга,2001 – 288с.

4. Біохімія: підручник / Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д.,

Васильєв О.М., Виноградова Р.П. та інші – К: Видавничо-поліграфічний центр “Київський університет”, 2002 – 480с

5. Вороніна Л.М. та інші Біологічна хімія – Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 – 640с.

комментарии (0)
не были сделаны комментарии
Напиши ваш первый комментарий
это только предварительный показ
консультироваться и скачать документ
Docsity не оптимизирован для браузера, который вы используете. Войдите с помощью Google Chrome, Firefox, Internet Explorer 9+ или Safari! Скачать Google Chrome