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10 Naturstoffe
Pflanzliche und tierische Fette sind als Energielieferanten nicht nur wichtige Nahrungsbestandteile, sie sind auch als nach- wachsende Rohstoffe, z. B. als alternative Treibstoffe, von großer Bedeutung. Zudem können Seifen aus Fetten hergestellt werden.
Proteine, auch Eiweiße genannt, be- stehen aus Biomolekülen, die aus einzelnen Aminosäuren aufgebaut werden. Sie gelten als die wichtigsten Baustoffe des Körpers. Beispielsweise bestehen Haare, Knochen und auch Muskeln zum Teil aus Proteinen. Viele Proteine wirken auch als Biokatalysatoren (Enzyme) und als Hormone.
Zu den Kohlenhydraten gehören alle Zucker, wie z. B. Traubenzucker (Glucose) oder Milchzucker (Lactose), aber auch Polysaccha- ride wie Stärke oder Cellulose. Sie sind aufgrund der Fotosynthese in erster Linie in Pflanzen weit verbreitet. Tierischen Organis- men dienen sie als Energielieferanten.
Fette, Proteine und Kohlenhydrate
dienen uns als Nährstoffe. Darüber
hinaus erfüllen die Moleküle dieser
Ver bindungen weitere biologisch
wichtige Funktionen. Man nennt sie
daher auch Biomoleküle. Auf der
Stoffebene spricht man meist von
Naturstoffen.
H^ Fettsäurerest
O H
O
H C H
H
H
H O
C H
C H
O O
O H O C C 17 H (^35)
C 17 H (^33)
C
C
C
H O
H
H O
H
H O
C
C
C
O
C 15 H (^31)
O
O
C 17 H (^33)
C 17 H (^35)
C
H O C C 15 H (^31)
O Glycerinrest
(^) Fettsäurerest
Fettsäurerest
Glycerinmolekül Fettmolekül 3 Fettsäuremoleküle
10.1 Aufbau und Eigenschaften der Fette
Aufbau eines Fettes. 1783 erhitzte der schwedische Chemiker Carl Wilhelm Scheele [B2] Olivenöl zusammen mit Bleioxid. Er er - hielt dabei eine süß schmeckende Flüssigkeit, der er den Namen „Ölsüß“ gab und die wir unter der Bezeichnung Glycerin kennen. 40 Jahre später erkannte der Franzose Michel Chevreul, dass Fette Ester aus Glycerin und Fettsäuren sind. Bei 97 % der natürlich vorkommenden Fette sind alle drei Hydroxylgruppen des Glycerin- moleküls mit Carbonsäuren verestert. Dabei können gleiche oder verschiedene Fettsäure- reste in einem Fettmolekül enthalten sein [B3, B4]. Solche Fette werden als Triacylglycerine oder Triglyceride bezeichnet.
Fettsäuren. Die Kettenlänge der in natürlichen Fetten veresterten Carbonsäuremoleküle variiert von C 4 bis C 24. Die Anzahl der Kohlen- stoffatome ist aber fast immer geradzahlig. Dies kommt daher, dass diese sogenannten Fettsäuren in der Zelle aus C 2 -Körpern zu- sammengesetzt werden. Nicht alle benötigten Fettsäuren können von Tieren selbst hergestellt werden. Fettsäuren, die der Körper aufnehmen muss, werden als essenzielle Fettsäuren bezeichnet. Dies sind oft ungesättigte Fettsäuren, also Fettsäuren mit einer oder mehreren Doppelbindungen im Fettsäurerest des Moleküls. B8 gibt einen Überblick über wichtige Fettsäuren.
Schmelztemperaturbereich. Fette werden nach ihrem Aggregatzustand bei Zimmer- temperatur eingeteilt. Man unterscheidet feste, halbfeste und flüssige Fette, letztere werden auch fette Öle genannt.
Natürliche Fette [B5] sind keine Reinstoffe, sondern je nach Herkunft ganz verschieden zusammengesetzte Gemische aus unterschied- lichen Triglyceriden. Dies zeigt sich auch bei der Bestimmung der Schmelztemperatur: Ein Fett hat keine scharfe Schmelztemperatur, sondern einen Schmelztemperaturbereich [B6]. Die Höhe des Schmelztemperaturbereichs hängt mit der Molekülstruktur zusammen:
Je langkettiger die Fettsäurereste in den Fettmolekülen sind, desto höher liegt der Schmelztemperaturbereich des Fettes.
Je mehr C C-Doppelbindungen in den Fett- molekülen vorkommen, desto niedriger ist der Schmelztemperaturbereich des Fettes.
Triacyl- von griech. tris, dreimal und lat. acidus, sauer
B3 Aufbau eines Fettmoleküls (links), Aufbauschema (rechts)
B4 Fettmolekül, Kalottenmodell
B1 Molekülmodelle von Stearinsäure (links) und Ölsäure (rechts)
B2 Carl Wilhelm Scheele. Geboren 1742 in Stralsund (damals zu Schweden gehörig), gestorben 1786 in Köping (Schweden) B5 Einige Speisefette und -öle
10.2 Fette als Nährstoffe
Die zur Aufrechterhaltung des Stoffwechsels notwendige Energie gewinnt der menschliche Organismus aus der Oxidation von Bio- molekülen. Als „Brennstoff“ kommen Fette, Proteine und Kohlenhydrate infrage. Am raschesten kann der Körper bestimmte Kohlen- hydrate, allen voran Glucose, verwerten, am energiereichsten ist hingegen Fett [B1]. Das macht Fett zum idealen Speicherstoff für Zeiten des Nahrungsmangels.
Fett als Speicherstoff. Fettgewebe wird bei zu reichlicher Ernährung in der Unterhaut und an den inneren Organen angelegt. Dadurch ist seine rasche Verfügbarkeit gewährleistet und außerdem wirkt das Fett so noch als Wärme- isolator und „Stoßdämpfer“. Der Fettansatz er- folgt beim Mann bevorzugt am Bauch, bei der Frau an Hüfte, Gesäß, Oberschenkel und Brust. Die Zusammensetzung dieses Depotfettes hängt von der verdauten Nahrung ab.
Fett als Baustoff. Fett hat bei normalgewich- tigen Männern einen ungefähren Anteil von 18 % am Körpergewicht, bei Frauen beträgt der Anteil etwa 28 %. Dieses Bau- oder Polsterfett sitzt z. B. an den Nieren und in den Augenhöh- len, aber auch in der Unterhaut von Fußsohlen, Gesäß und Wangen. Es wird erst bei langem Nahrungsmangel abgebaut, was u. a. zu hohlen Wangen und eingesunkenen Augen führt.
Fett als Stoffwechselbaustein. Fett wird im Körper nicht nur abgebaut, es ist auch Aus- gangsstoff zahlreicher Synthesen. So werden etwa die Prostaglandine, eine Gruppe von Hormonen, die nicht von Drüsen, sondern in bestimmten Geweben gebildet werden, aus essenziellen Fettsäuren synthetisiert. Man kennt mittlerweile mehr als ein Dutzend dieser Gewebshormone. Ihre Wirkung ist sehr vielfältig und reicht von der Regulation der Salzausscheidung durch die Nieren bis zur Aus- lösung von Wehen.
A1 Ein 70 kg schwerer Mann braucht in Ruhe etwa 8400 kJ pro Tag. Bei großer körper- licher Anstrengung kann sich der Energie- bedarf mehr als verdoppeln. Angenommen, ein steinzeitlicher Jäger verbrauchte pro Tag etwa 15 000 kJ. Nach fünf Tagen ohne nennenswerte Nahrungszufuhr gelingt es seiner Jagdgruppe, einen Hirsch zu erlegen [B2]. Berechnen Sie, a) wie viel körpereigene Substanz in dieser Zeit abgebaut worden wäre, wenn der „Brennstoffvorrat“ aus Stärke bestanden hätte, b) wie groß der tatsächliche Substanz- verlust durch Fettabbau wäre. A2 Für die nacheiszeitlichen Höhlenmenschen (vor ca. 10 000 Jahren) war es günstig, die Jagdbeute möglichst rasch aufzuessen. a) Nennen Sie die Gründe für dieses Verhalten. b) Erläutern Sie, welche Probleme ein solches „steinzeitliches Ernährungsver- halten“ für Menschen der Gegenwart mit sich bringen kann.
B2 Steinzeitliche Jagdbeute (Höhlenmalerei von Lascaux, Südfrankreich)
B1 Brennwerte der Nährstoffe (kJ/g)
Fett Eiweiß Kohlenhydrate
5
10
15
20
25
30
40 35
H
O H
O
H C H
H
H
H O
C H
C
C
C
C
H O
H
H O
H
H O
C
C
C
O
C 17 H (^33)
O
O
C 17 H (^35)
C 15 H (^31)
Fettmolekül Glycerinmolekül
C 15 H 31 COOH Palmitinsäure C 17 H 35 COOH Stearinsäure C 17 H 33 COOH Ölsäure
OH – +
Fette als Nährstoffe
Fettverdauung. Die Verdauung der Fette erfolgt größtenteils im Dünndarm. Die fett- spaltenden Enzyme, die Lipasen, katalysieren im leicht alkalischen Dünndarmmilieu die hydrolytische Spaltung der Esterbindungen in den Fettmolekülen [B3]. Für eine rasche und vollständige Hydrolyse der Fettmoleküle ist es notwendig, dass das Fett möglichst innig mit dem wässrigen Verdauungssaft ver- mengt wird. Dies wird zum einen durch die rhythmischen Kontraktionen des Dünndarms und zum anderen durch die Wirkung des Gallen saftes erreicht, dessen Inhaltsstoffe das Nahrungsfett emulgieren. Die fein verteilten Fetttröpfchen bieten den Lipasen eine große Angriffsfläche. Die Produkte der Fetthydro- lyse gelangen anschließend durch die Darm- schleimhaut in die Lymphe und ins Blut. Wie wichtig der Gallensaft für die Fettver- dauung ist, wird deutlich, wenn der Abfluss der Galle aus der Gallenblase z. B. durch Gallensteine behindert ist. Dann bleibt das Nahrungsfett weitestgehend unverdaut und wirkt als „Gleitmittel“ im Darmkanal. Es kommt zu Durchfällen.
Fettverzehr. Im Januar 2008 wurden die Er- gebnisse der ersten gesamtdeutschen Verzehr- studie vorgestellt. 20 000 Bürger zwischen 14 und 80 Jahren waren u. a. zu ihren Ess- gewohnheiten befragt worden. Die Ergebnisse dieser Studie waren wenig erfreulich, aber eigentlich nicht überraschend: Die Deutschen essen im Durchschnitt zu süß, zu salzig, zu fett und vor allem zu viel. Welche Ernährungs- ratschläge lassen sich daraus ableiten? Wie steht es z. B. mit der altbekannten Emp- fehlung, möglichst fettarme Speisen zu sich zu nehmen? Als Energielieferant kann Fett ganz durch Kohlenhydrate ersetzt werden.
2,27 g Kohlenhydrat entsprechen im Brenn- wert einem Gramm Fett [B1]. Eine völlig fett- freie Kost würde allerdings zu einem Mangel an essenziellen Fettsäuren und fettlöslichen Vitaminen führen. Letztere können nur zusam- men mit Fett resorbiert werden. Neuere Studien belegen außerdem, dass der Verzicht auf Fett bei manchen Menschen mit einer „Kohlenhydratmast“ kompensiert wurde. Diese führt aber ebenfalls zu Übergewicht, da der Organismus überschüssige Kohlenhydrate zu Fett umbaut, und begünstigt außerdem die Entstehung von Diabetes. So wichtig es ist, beim Essen Maß zu halten, so wichtig ist es auch, nicht in einen über- triebenen Schlankheitskult zu verfallen. Dass mager nicht gleich gesund ist, bewies beispielsweise auf tragische Weise der Tod des brasilianischen Models Ana Carolina Reston, die 2006 mit nur 21 Jahren an Magersucht starb.
B3 Fettabbau im Dünndarm
B4 Gallseife
A3 Rizinusöl gehört zu einer Gruppe pflanz- licher Fette, die der Mensch kaum verdauen kann. Erläutern Sie, welche Auswirkungen die Einnahme von Rizinusöl hat. A4 Gallseife [B4] enthält Gallenkonzentrat von Schlachttieren. Recherchieren und erläutern Sie den Verwendungszweck von Gallseife.
Lipase von griech. lipos, Fett
10.4 Impulse Biotreibstoff – pro und contra
Die Diskussionen um Fördergelder für die Produktion nachwachsender Rohstoffe und um Steuerbefreiungen für Biotreibstoffe werfen immer wieder die Frage nach Sinn oder Unsinn von Biosprit als Treibstoff auf.
Was ist Ihre Meinung zu den nachfolgend aufgelisteten Argumenten? Diskutieren Sie darüber in der Klasse.
1. Die Verbrennung von Rapsöl ist CO 2 -neutral. Es wird nur so viel Kohlenstoffdioxid frei- gesetzt, wie die Pflanze vorher durch die Foto- synthese gebunden hat. Der Treibhauseffekt wird, anders als bei der Verbrennung fossiler _Treibstoffe, nicht verstärkt.
- Pflanzenöl ist ein Lebensmittel. Dass es bei_ uns als Automobiltreibstoff verwendet wird, während andernorts Menschen hungern, ist ethisch bedenklich. Die erhöhte Nachfrage nach Pflanzenöl hat die Preise für Speiseöl in manchen Ländern in die Höhe getrieben. Ernährungsexperten sprechen bereits von einer „Konkurrenz _von Tank und Teller“.
- Naturdiesel und Biodiesel enthalten kein_ krebserregendes Benzol. Außerdem sind sie, anders als mineralischer Diesel, schwefelfrei. Daher enthalten die Abgase kein Schwefel- dioxid. Dies wäre zum einen umweltschädlich und würde zum anderen den Oxidations- _katalysator des Motors „vergiften“.
- Anbau, Düngung, Schädlingsbekämpfung,_ maschinelle Ernte und Verarbeitung von Raps erfordern einen hohen Energieaufwand. Um einen Liter Rapsölmethylester zu gewinnen, muss mehr als ein halber Liter Dieselkraft- stoff aufgewendet werden. 5. Rapsöl und Rapsölmethylester sind biolo- gisch abbaubar. Sie können ohne besondere Sicherheitsvorkehrungen gelagert und transportiert werden. Ihre Verwendung ist auch in Wasserschutzgebieten problemlos möglich. 6. Deutschland verbraucht pro Jahr über 50 Mio. Tonnen Diesel und chemisch verwandtes Heizöl. Im Inland stehen nicht genügend landwirtschaftlich nutzbare Flächen zur Verfügung, um eine entsprechende Menge an Pflanzenöl zu produzieren. Es müsste also Pflanzenöl importiert werden, wenn man ganz auf Biodiesel umsteigen wollte. In vielen asiatischen Ländern, z. B. in Malaysia, hat man Ölpalmen angepflanzt, um Palmöl zu exportieren. Dafür wurde großflächig Regenwald abgeholzt. 7. Raps benötigt für sein Wachstum viel Stick - stoff, der der Pflanze durch Düngen zugeführt werden muss. Ein nicht unbeträchtlicher Teil des Stickstoffdüngers kann allerdings nicht von den Rapspflanzen aufgenommen werden, da ihn Mikroorganismen im Boden in Lachgas (N 2 O) umwandeln. Das Distickstoff- monooxid entweicht in die Atmosphäre und wirkt hier als Treibhausgas. Fatalerweise ist der Treibhauseffekt von Lachgas fast 300-mal so groß wie der von Kohlenstoffdioxid. 8. Auf stillgelegten Äckern können Ölpflanzen ([B1] bis [B4]) angebaut werden. Der damit erzielte Erlös kann teilweise auf die gezahlte Stilllegungsprämie angerechnet werden. So würden Subventionszahlungen gesenkt, und die Landwirte erhielten trotzdem mehr Geld. 9. Mit der Stilllegung von Ackerflächen sollte nicht nur der Überproduktion von Lebens- mitteln und dem damit verbundenen Preisverfall begegnet werden. Die Brach- flächen waren auch als Rückzugsräume für wildlebende Pflanzen- und Tierarten gedacht, um zum Erhalt der Artenvielfalt beizutragen.
B1 Raps
B2 Ölpalme
B3 Öllein
B4 Sonnenblume
10.5 Fette als Energieträger und nachwachsende Rohstoffe
Fett als Brennstoff. Fett kann nicht nur im tierischen und menschlichen Organismus als „Brennstoff“ dienen. Noch bis zur Mitte des
- Jahrhunderts wurde in Öllampen [B3] fast ausschließlich Fett, z. B. Waltran, verbrannt. Nach und nach wurde es dann durch das aus Erdöl gewonnene Petroleum ersetzt. Dass Fett brennbar ist, wird leider immer wieder durch Fettbrände unter Beweis gestellt. Diese entstehen z. B. dann, wenn in der Küche Fett überhitzt wird und sich entzündet [B2]. Auf keinen Fall darf versucht werden, einen Fett- brand mit Wasser zu löschen. Gießt man näm- lich Wasser auf brennendes Fett, so sinkt das Wasser aufgrund seiner größeren Dichte sofort unter das Fett und kann deshalb die Flammen nicht ersticken. Das Fett in der Pfanne hat eine Temperatur von weit über 100 °C, daher ver- dampft das Wasser explosionsartig und schleu- dert brennendes Fett in einer Stichflamme in die Höhe.
Fett als Treibstoff. Wegen seiner Brennbar- keit könnte Pflanzenöl eine Alternative zu aus Erdöl hergestelltem Dieselkraftstoff sein. Darum wird in Mitteleuropa in den letzten Jahren vermehrt Raps angebaut, diese Pflanze erscheint als Öllieferant besonders vielverspre- chend.
Pflanzenöl als Dieselersatz. Die heutigen Dieselmotoren wurden speziell für den Betrieb mit Dieseltreibstoff konstruiert. Rapsöl hat aber einen höheren Siedetemperatur- bereich, eine höhere Viskosität und eine höhere Entzündungstemperatur als Diesel [V1].
Daher kann Naturdiesel , also chemisch un be handeltes Pflanzenöl, nicht einfach in Diesel- fahrzeugen als Treibstoff verwendet werden. Der fränkische Ingenieur Ludwig Elsbett baute in den 1970er Jahren einen Motor, der problemlos mit Naturdiesel läuft [B1]. Dieser Motor steht heute im Museum. Will man ein modernes Dieselauto mit Pflanzenöl betrei- ben, dann muss entweder der Motor an den Treibstoff, oder der Treibstoff an den Motor angepasst werden.
Umrüstung von Dieselfahrzeugen. Bei der Umrüstung eines Seriendiesels auf Pflanzen- ölbetrieb werden gewöhnlich die Treibstoff- leitungen, der Treibstofffilter und die Einspritz- anlage modifiziert. Vor allem für den Winter- betrieb empfiehlt sich der Einbau einer Treibstoffvorheizung, damit das Rapsöl nicht „versulzt“, was die Treibstoffzufuhr unter- brechen würde. Mit dem Umbau erlischt allerdings die Motor - garantie des Fahrzeugherstellers. Oft sind es daher Dieselfahrzeuge, deren Garantiezeit bereits abgelaufen ist, die von Werkstätten oder Hobbymechanikern für den Pflanzenöl- betrieb umgerüstet werden. Die benötigten Umbauteile sind inzwischen für fast alle Automodelle erhältlich.
Umesterung von Rapsöl. Größere Bedeutung hat der Einsatz von Biodiesel. Unter Bio diesel [B6] versteht man ganz allgemein einen Treib- stoff aus umgeestertem pflanzlichem (oder tierischem) Fett. Rapsöl kann mit Methanol bei einer Temperatur von 50 bis 80 °C und der Mitwirkung alkalischer Katalysatoren zur Reaktion gebracht werden [B4]. Bei dieser Umesterung entsteht aus dem Pflanzenöl der Alkohol Glycerin, den man abtrennt, und ein Gemisch verschiedener Fettsäuremethylester. Dieses Gemisch wird als Rapsölmethylester ( RME ) bezeichnet. Biodiesel hat ganz ähnliche Eigenschaften wie mineralischer Diesel. Trotz- dem sind nur wenige Automobilproduzenten bereit, ihre Dieselmodelle für den Betrieb mit diesem Kraftstoff freizugeben. Begründet wird dies zum einen damit, dass Biodiesel eine geringere Schmierwirkung als Diesel besitzt und zum anderen, dass er bestimmte Gummi-
B2 Fettbrand B3 Öllampe
B1 Elsbett-Motor
CH 3
C
HO HCOOH
CH (^3)
C HOOCH^ OH
(+)-Milchsäure rechtsdrehend
(−)-Milchsäure linksdrehend
CH 3
Br C * H
C *
C 2 H (^5)
H Br
CH (^3)
H C * Br
C *
C 2 H 5
Br H
CH (^3)
Br C * H
C *
C 2 H (^5)
Br H
CH (^3)
H C * Br
C *
C 2 H (^5)
H Br
Enantiomere
Diastereomere
intermolekulare Spiegelebene
Enantiomere
��� ���
��� ���
10.6 Spiegelbildisomerie und optische Aktivität
Auf Joghurtbechern [B1] findet man häufig den Hinweis, dass nur Joghurtkulturen verwendet werden, die L(+) rechtsdrehende Milchsäure erzeugen. Was ist das eigentlich? Gibt es auch linksdrehende Milchsäure und was dreht sich da?
Chiralität. Bei der Milchsäuregärung entsteht 2-Hydroxypropansäure, die Milchsäure. Baut man mehrere Modelle dieses Moleküls [B3] und vergleicht sie miteinander, so stellt man fest, dass sich nicht alle Modelle durch drehen und wenden zur Deckung bringen lassen und daher nicht identisch sein können. Beim genaueren Hinsehen, erkennt man, dass sich zwei Formen wie Bild und Spiegelbild verhal- ten. Man sagt, sie sind chiral. Dieses Phäno- men ist uns auch aus dem Alltag bekannt [B2]: Hände, Füße, Schuhe etc. sind ebenfalls chiral. Beide Milchsäuremolekülmodelle repräsen- tieren zwei isomere Milchsäureverbindungen. Es handelt sich um Spiegelbildisomere oder Enantiomere. Diese Isomerieart gehört zur Stereoisomerie (räumliche Isomerie).
Objekte, die mit ihrem Spiegelbild nicht zur Deckung gebracht werden können, sind chiral. Moleküle, die sich so verhalten, nennt man Spiegelbildisomere oder Enantiomere.
Im einfachsten Fall liegt Chiralität dann vor, wenn in einem Molekül ein Kohlenstoffatom vier verschiedene Substituenten trägt, wie im Milchsäuremolekül (ein H-Atom, eine CH 3 - Gruppe, eine OH- und eine COOH-Gruppe) [B3].
Kohlenstoffatome mit vier verschiedenen Substituenten heißen asymmetrische Kohlen- stoffatome (Chiralitätszentren) und werden häufig mit einem „*“ gekennzeichnet [B3, B4].
Für Moleküle mit zwei Chiralitätszentren, wie z. B. im 2,3-Dibrompentan, gibt es vier Stereo- isomere [B4]. Je zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild und sind daher Enantiomere. Die Isomere die sich nicht wie Bild und Spiegelbild verhalten, nennt man Diastereo- mere. Sie treten immer dann auf, wenn Moleküle mehrere Chiralitätszentren besitzen und sich diese nicht in allen Zentren unter- scheiden.
Stereoisomere, die keine Enantiomere sind, heißen Diastereomere.
B3 Tetraedermodell von Milchsäure (links) und Spiegelbild (rechts) sind verschieden
Milchsäuregärung Joghurt wird durch Milchsäure- gärung hergestellt. Dabei wird der Milchzucker (Lactose) der Milch durch die Lactobazillen der Joghurtkulturen in Milch- säure umgewandelt
Chiralität griechisches Kunstwort, abgeleitet von griech. cheir, die Hand
B2 Chirale Objekte des Alltags
B1 Joghurt mit rechts- drehender Milchsäure
B4 Die Stereoisomere von 2,3-Dibrompentan in Keil-Strich-Schreibweise
Licht- quelle
Polari- sator
Ausbreitungsrichtung der Lichtwelle
linear polarisier- tes Licht
Probenröhrchen mit einer chiralen Verbindung
linear polarisier- tes Licht
Analysator Betrachter
Nullpunkt a
Polarisator
Ausbreitungs- richtung
Spiegelbildisomerie und optische Aktivität
Optische Aktivität. Aufgrund der identischen strukturellen Verknüpfung haben Enantiomere auch identische chemische und physikalische Eigenschaften (wie z. B. Siedetemperaturen). Es gibt jedoch zwei Ausnahmen. Die erste betrifft die unterschiedliche Wechselwirkung mit anderen chiralen Molekülen und Objekten, was Unterschiede in ihren physiologischen (pharmakologischen und toxikologischen) Wir- kungen und ihren sensorischen Eigenschaften (Geruch, Pheromon-Wirkung) zur Folge hat. Der Duftstoff in Orangen z. B., ein Enantiomer des Limonens, riecht nach Orangen, sein Spie- gelbild dagegen nach Terpentin. Die andere Ausnahme betrifft die Wechselwirkung mit linear polarisiertem Licht. Chirale Moleküle sind optisch aktiv, d. h. dass diese Stoffe, die Schwingungsebene des Lichtes drehen. Man spricht daher auch von optischen Isomeren.
Polarimetrie. Mit einem Polarimeter kann die optische Aktivität einer Verbindung untersucht werden. Dazu misst man den Drehwinkel a, d. h. den Winkel, um den die Schwingungs- ebene des linear polarisierten Lichts beim Durchgang durch die optisch aktive Lösung gedreht wird. Dies geschieht mit einem zweiten, drehbaren Polarisator ( Analysator ) [B5]. Stehen beide Polarisatoren senkrecht zu - einander, so kann kein Licht passieren (Dunkel- heit). Bringt man eine optisch aktive Verbin- dung zwischen beide Filter, kommt es zu einer Aufhellung. Durch Drehen des Analysators bis zur erneuten Dunkelheit erhält man den Drehwinkel, der je nach Drehrichtung ein positives oder negatives Vorzeichen erhält.
Die Zeichen (+) und (–) geben die Änderung der Schwingungsrichtung des linear polarisier- ten Lichts an. (+) steht für (vom Beobachter aus) rechts, (–) für links herum.
Nun wird auch die Bezeichnung auf dem Joghurtbecher [B1] verständlich. Die rechts- drehende (+)-Milchsäure ist ein Stoffwechsel- produkt des menschlichen Körpers. Sie dient der Energiegewinnung und hat eine Schutz- funktion für die Darmschleimhaut. Im Gegen- satz zur (–)-Milchsäure wird sie vom Körper gut aufgenommen und gilt als gesünder.
Die spezifische Drehung asp ist eine charakteri- stische Größe für jede optisch aktive Verbin- dung. Da sie u. a. auch von der Zahl der Teilchen abhängt, die vom Licht passiert werden, dient ihre Messung auch zur Konzen- trationsbestimmung.
B5 Schematische Darstellung und Funktionsweise eines Polarimeters mit optisch aktiver Substanz in der Messzelle
Stereoisomerie (räumliche Isomerie). Stereoisomere sind Isomere, deren Atome zwar in der gleichen Reihenfolge miteinander verknüpft sind (gleiche Konstitution), sich aber in der räumlichen Anordnung (Konfiguration) voneinander unterscheiden
linear polarisiertes Licht Licht ist eine elektromagne- tische Welle, die rechtwinklig zur Ausbreitungsrichtung schwingt. Dies passiert in vielen verschiedenen Ebenen. Schwingt das Licht nur in einer Ebene, was man durch Polarisationsfilter ( Polarisa- toren ) erreichen kann, nennt man es linear polarisiert
B6 Die Wirkungsweise eines Polarisators
A1 Geben Sie an, welche der folgenden Ver- bindungen chiral sind: a) 2-Methylheptan b) 3-Methylheptan c) 4-Methylheptan d) 1,1-Dibrompropan e) 1,2-Dibrompropan f) 1,3-Dibrompropan. A2 Geben Sie an, ob folgende Dinge aus dem täglichen Leben chiral oder achiral sind: Tasse, Propeller, Kühlschrank, Fußball, Messer. A3 Zeichnen Sie die Halbstrukturformeln der Moleküle, die sich durch Oxidation vom dreiwertigen Alkohol Propantriol am C-Atom 1 ableiten lassen, und kennzeichen Sie die asymmetrischen Kohlenstoffatome. Beurteilen Sie, ob die Moleküle optisch aktiv sind. A4 Recherchieren und zeichnen Sie die Formeln von Äpfelsäure (2-Hydroxybutan- disäure), Citronensäure (2-Hydroxypropan- 1,2,3-tricarbonsäure) und Glykolsäure (Hydroxyethansäure). Markieren Sie jeweils die Chiralitätszentren. V1 Betrachten Sie die Spiegelung in einem Fenster durch ein Polarisationsfilter. Drehen Sie die Folie während der Beobach- tung.
C H C OH C CH 3
HO H
O H C HO C H C CH (^3)
H OH
H O
vom höchst oxidierten C-Atom am weitesten ent- ferntes asymmetrisches C-Atom L-2,3-Dihydroxy- butanal
D-2,3-Dihydroxy- butanal
C-Atom mit der höchsten Oxidationszahl
Spiegelebene
D-(–)-Milchsäure L-(+)-Milchsäure
OH
H 2 C 2 H H 2
C
O 52 OH
H C OH
H 2 C 2 H 2 H
H C
C
OH 25 O
D(–)-Milchsäure L(+)-Milchsäure
COOH
C* CH (^3)
2 2
2
2
H OH
COOH
C* CH 3
2 2
2
2
HO H
Sind weitere asymmetrische C-Atome im Molekül vorhanden, benötigt man eine zusätzliche Regel. Diese lässt sich anhand von 2,3-Dihydroxybutanal [B5] verdeutlichen: Sind mehrere asymmetrisch substituierte C-Atome in einem Molekül vorhanden, so bezieht sich der D/L-Deskriptor auf das asymmetrische C-Atom, das vom höchst oxidierten Kohlenstoff- atom am weitesten entfernt ist.
Diese Art der Benennung wird auch auf andere Moleküle, die ein Chiralitätszentrum besitzen, übertragen. Große Bedeutung haben die D- und L-Deskriptoren bei der Benennung von Kohlenhydraten und Aminosäuren. Ersetzt man beispielsweise im Milchsäuremolekül (2-Hydroxypropansäure) die Hydroxylgruppe durch eine Aminogruppe, so erhält man die Aminosäure Alanin (2-Aminopropansäure), die analog zur Milchsäure zwei Enantiomere bildet, D- und L-Alanin (Kap. 10.8).
In der Fischer-Projektionsformel der D-Kon- figuration befindet sich die OH-Gruppe des untersten asymmetrischen C-Atoms rechts. In der L-Form befindet sich die OH-Gruppe an dieser Stelle links.
Fischer-Projektionsformeln
B4 Tetraedermodelle und Fischer-Projektionsformeln der Milchsäure- enantiomere
B5 Ermittlung der Konfiguration bei Molekülen mit mehreren asymmetrisch substituierten Kohlenstoffatomen
A4 Ermitteln Sie die Oxidationszahlen der Kohlenstoffatome eines Milchsäure- moleküls [B4] und eines 2,3-Dihydroxy- butanalmoleküls [B5]. A5 Benennen Sie folgende Moleküle und zeichnen Sie jeweils das entsprechende Enantiomer dazu:
C H C OH CH (^3)
O H C H C OH C
O OH
H H CH 3
C H C H C
O OH
HO H CH (^3)
A6 Von 2,3,4-Trihydroxybutanal gibt es zwei Enantiomerenpaare: Die D- und L-Threose und die D- und L-Erythrose. Zeichnen Sie die Fischer-Projektions- formeln der beiden Enantiomerenpaare.
B6 Hermann Emil Fischer (1852 – 1919)
D- und L-Form sind willkürlich festgelegt, während es sich bei der optischen Drehung des linear polarisierten Lichts um eine physika- lische Eigenschaft handelt.
Daher lässt sich von den Bezeichnungen „D“ und „L“ nicht auf das Vorzeichen der Drehung des linear polarisierten Lichts schließen. D und L beziehen sich also nur auf die Anordnung der Substituenten in der jeweiligen Fischer-Projektion.
Neutrale Aminosäuren
Saure Aminosäuren Basische Aminosäuren
C CH 3
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Alanin (Ala) IEP = 6,
C H
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Glycin (Gly) IEP = 6,
CH CH
COOH
2
2
2 NH
Prolin (Pro) IEP = 6,
CH 22
H2C^2
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Cystein (Cys) IEP = 5,
2 SH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Serin (Ser) IEP = 5,
2 OH
C CH 2
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Methionin (Met)* IEP = 5,
CH
2 2 S 2 CH
C C
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Threonin (Thr)* IEP = 5,
CH
2 2
H 2 OH
C CH 2
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Phenylalanin (Phe)* IEP = 5,
2
C C
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Isoleucin (Ile)* IEP = 6,
CH 2
2 2
H 3 C 2 H
CH
2
C CH
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Valin (Val)* IEP = 6,
H 3 C CH (^3)
22
C
CH
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Leucin (Leu)* IEP = 6,
H 3 C CH (^3)
22
CH (^2) 2
C CH (^2)
COOH 2 2
H2N^2 2 H
Asparagin (Asn) IEP = 5,
C
2
NH (^2)
2 5
O
C
CH (^2)
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Glutamin (Gln) IEP = 5,
O NH
5 2
CH (^2) 2
C
2
C CH
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Tryptophan (Trp)* IEP = 5,
2 N H^2
C CH
COOH 2 2
H 2 N^2 2 H
Tyrosin (Tyr) IEP = 5,
2
OH^2
Asparaginsäure (Asp) IEP = 2,
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
COOH
2
Glutaminsäure (Glu) IEP = 3,
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
COOH
2
CH
2
Arginin (Arg) IEP = 11,
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
CH 2
2
CH 2
2
N
2 H 2 2 C^25
NH
NH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Lysin (Lys)* IEP = 9,
CH
2
CH
2
CH
2 2 NH (^2)
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Histidin (His) IEP = 7,
C
2
CH
5
N 2 HC
5
N
22
*essenzielle Aminosäuren (^) H 2
}
IEP: isoelektrischer Punkt (s. Kap. 4.19)
Neutrale Aminosäuren
Saure Aminosäuren Basische Aminosäuren
C CH 3
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Alanin (Ala) IEP = 6,
C H
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Glycin (Gly) IEP = 6,
CH CH 2
COOH
2
2
2 NH
Prolin (Pro) IEP = 6,
CH 22
H 2 C^2
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Cystein (Cys) IEP = 5,
(^2) SH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Serin (Ser) IEP = 5,
(^2) OH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Methionin (Met)* IEP = 5,
CH
2 2 S 2 CH 3
C C
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Threonin (Thr)* IEP = 5,
CH
2 2
H 2 OH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Phenylalanin (Phe)* IEP = 5,
2
C C
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Isoleucin (Ile)* IEP = 6,
CH 2
2 2
H 3 C 2 H
CH
2
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Valin (Val)* IEP = 6,
H 3 C CH (^3)
2 2
C
CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Leucin (Leu)* IEP = 6,
H 3 C CH (^3)
2 2
CH (^2) 2
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H2N H
Asparagin (Asn) IEP = 5,
C
2
NH (^2)
2 5
O
C
CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Glutamin (Gln) IEP = 5,
O NH
5 2
CH (^2) 2
C
2
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Tryptophan (Try)* IEP = 5,
2 N H
2
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Tyrosin (Tyr) IEP = 5,
2
OH
2
Asparaginsäure (Asp) IEP = 2,
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
COOH
2
Glutaminsäure (Glu) IEP = 3,
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
COOH
2
CH
2
Arginin (Arg) IEP = 11,
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
CH 2
2
CH 2
2
N
2 H^2 2 C^25
NH
NH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Lysin (Lys)* IEP = 9,
CH
2
CH
2
CH
2 (^2) NH (^2)
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Histidin (His) IEP = 7,
C
2
CH
5
N 2 HC
5
N
22
*essenzielle Aminosäuren (^) H 2
}
IEP: isoelektrischer Punkt (s. Kap. 6.2)
Neutrale Aminosäuren
Saure Aminosäuren Basische Aminosäuren
C CH 3
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Alanin (Ala) IEP = 6,
C H
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Glycin (Gly) IEP = 6,
CH CH
COOH
2
2
2 NH
Prolin (Pro) IEP = 6,
CH2 2
H2C^2
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Cystein (Cys) IEP = 5,
2 SH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Serin (Ser) IEP = 5,
2 OH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Methionin (Met)* IEP = 5,
CH
(^22) S 2 CH 3
C C
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Threonin (Thr)* IEP = 5,
CH
2 2
H^2 OH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Phenylalanin (Phe)* IEP = 5,
2
C C
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Isoleucin (Ile)* IEP = 6,
CH 2
2 2
H 3 C^2 H
CH
2
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Valin (Val)* IEP = 6,
H 3 C CH (^3)
22
C
CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Leucin (Leu)* IEP = 6,
H 3 C CH (^3)
22
CH (^2) 2
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Asparagin (Asn) IEP = 5,
C
2
NH (^2)
2 5
(^) O
C
CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Glutamin (Gln) IEP = 5,
O NH
5 2
CH (^2) 2
C
2
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Tryptophan (Try)* IEP = 5,
2 N H
2
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Tyrosin (Tyr) IEP = 5,
2
OH
2
Asparaginsäure (Asp) IEP = 2,
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
COOH
2
Glutaminsäure (Glu) IEP = 3,
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
COOH
2
CH
2
Arginin (Arg) IEP = 11,
C CH
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
CH 2
2
CH
2
N
2 H 2 2 C^25
NH (^2)
NH
C CH 2
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Lysin (Lys)* IEP = 9,
CH
2
CH
2
CH
2 2 NH (^2)
C CH (^2)
COOH 2 2
2
2 H 2 N H
Histidin (His) IEP = 7,
C
2
CH
5
N^2 HC
5
N
22
*essenzielle Aminosäuren (^) H 2
}
IEP: isoelektrischer Punkt (s. Kap. 3.9)
L-a-Aminosäure D-a-Aminosäure R: Rest C : asymmetrisches C-Atom
C 2 R
2 22 H
C N 2
H 2 H
O 52 O 2 H 2 2
2 2
2 R
22 2 H
C N 2
2 H H
H^2 O 25 O 2 2
2 2
(^2) C 2
Allgemeiner Aufbau. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Wie der Name andeutet, enthalten sie neben einer Carboxyl- gruppe auch mindestens eine Aminogruppe. Dabei ist eine NH 2 -Gruppe jeweils an dem C-Atom gebunden, das der Carboxylgruppe benachbart ist [B1, B2]. Dieses C-Atom wird auch a-C-Atom genannt, und die entspre- chenden Aminosäuren heißen a-Aminosäuren bzw. mit systematischem Namen 2-Amino- säuren. Sie unterscheiden sich nur durch einen Rest (R) im Molekül. Wie sehen nun diese Reste aus? B1 zeigt die Strukturformeln der 20 protein ogenen Aminosäuren. Die Reste sind
10.8 Strukturen der Aminosäuren
B2 Fischer-Projektionsformeln stereoisomerer a-Aminosäuren
jeweils blau hinterlegt, sie können ein oder auch mehrere verschiedene funktionelle Gruppen enthalten.
B1 Die 20 proteinogenen L-Aminosäuren (Acht sind essenziell und mit einem Stern gekennzeichnet.)
proteinogen Der Begriff Aminosäuren wird oft als Synonym für die 20 proteino genen Aminosäuren [B1] verwendet, d. h. für solche Moleküle, die am Aufbau der Proteine beteiligt sind
H 3 N C R
H
COOH
Ammoniumcarbonsäure
pH < IEP kationische Form der Aminosäure
–H + ��+H +
–H + ��+H +
Ammoniumcarboxylat
pH = IEP zwitterionische Form der Aminosäure
H 3 N C R
COO –
H H 2 N C H
COO –
Aminocarboxylat
pH > IEP anionische Form der Aminosäure
R
Aminosäuren sind aufgrund ihrer funktionellen Gruppen mindestens bifunktionell. Da die Carboxylgruppe sauer und die Aminogruppe basisch reagieren können, sind Aminosäuren Ampholyte. Im festen Aggregatzustand führt dies dazu, dass die Aminosäuren in Form von zwitterionischen Ammoniumcarboxylaten vorliegen und somit stabile Kristallgitter ausbilden.
Aminosäuren in Lösungen mit verschiedenen pH-Werten. Werden Aminosäuren in eine wässrige Lösung gegeben, ist der pH-Wert dieser Lösung dafür ausschlaggebend, welche Protonierungen bzw. Deprotonierungen in den Amino säuremolekülen erfolgen [B1]. Ist die Lösung sehr sauer, z. B. pH < 2, liegt die Car- boxylgruppe (und nicht die Carboxylatgruppe) vor. Auch die Aminogruppe ist protoniert, d. h., es liegen Ammoniumcarbonsäuren vor. In saurer Lösung ist also die kationische Form der Aminosäureionen die bevorzugte. Sind neben der Aminogruppe am a-C-Atom weitere pro- tonierbare Gruppen vorhanden, wie z. B. eine weitere Aminogruppe oder Hydroxylgruppe (Kap. 10.8, B1), liegen diese auch protoniert vor.
Bei einem hohen pH-Wert (pH > 12) sind die Carboxylgruppen vollständig deprotoniert, es sind nur noch Carboxylatgruppen vorhanden. Die vorliegenden Ionen sind Aminocarboxylate [B1], d. h., in alkalischer Lösung ist die an- ionische Form die bevorzugte. Sind neben der Carboxylgruppe (C-Atom 1) weitere deproto- nierbare Gruppen vorhanden, so liegen auch diese de protoniert vor. Beispielsweise ist im Asparaginsäuremolekül eine zweite Carboxyl- gruppe vorhanden.
Es ist naheliegend, dass es auch einen pH-Wert geben muss, bei dem Aminosäuren in wässriger Lösung in Form von Zwitterionen vorliegen. Die Ladung der Moleküle ist nach außen hin 0 und somit tragen sie auch nicht zu einer elektrischen Leitfähigkeit bei. Diesen pH-Wert nennt man isoelektrischen Punkt (IEP). Der IEP (Kap. 10.8, B1) ist eine charakteri- stische Kenngröße für Aminosäuren, er variiert in Abhängigkeit von den Resten.
Der IEP ist der pH-Wert, an dem die Amino- säuren in Form von Zwitterionen vorliegen. Bei einem pH-Wert < IEP liegen Aminosäuren vorwiegend in der kationischen Form vor, bei einem pH-Wert > IEP liegen sie vorwiegend in anionischer Form vor.
10.9 Der isoelektrische Punkt
A1 Begründen Sie, warum Glycin bei einem pH-Wert von 6,0 die geringste elektrische Leitfähigkeit hat. A2 Ermitteln Sie die isoelektrischen Punkte folgender Aminosäuren: Asparaginsäure, Glutaminsäure, Arginin und Lysin. a) Leiten Sie eine allgemeingültige Regel über die Lage der IEP-Werte ab. b) Erklären Sie mithilfe von Struktur- formeln, warum Tyrosin einen IEP von 5, hat. A3 Zeichnen Sie die vorherrschende Teilchen- art von Asparaginsäure bei folgenden pH-Werten: a) pH = 1, b) pH = 3, c) pH = 10
B1 Ampholytisches Verhalten von Aminosäuren in Lösungen mit unterschiedlichen pH-Werten
NH 3 +
COO– H C (CH 2 ) (^4)
SH
COO– H C CH 2 NH 2
COO– H C H +NH 3 Lysin IEP = 9,
Glycin IEP = 6,
Cystein IEP = 5,
Startlinie
Träger mit Pufferlösung pH = 6,
Elektrophorese. Legt man Gleichspannung an eine wässrige Lösung, die Ionen enthält, so bewegen sich die Ionen jeweils in die Richtung der Elektrode mit entgegengesetztem Vor- zeichen. Die Geschwindigkeit dieser Ionen- wanderung ist abhängig vom Betrag der Ladung und dem Radius der Ionen. Dies bietet die Möglichkeit die verschiedenen Ionen eines Stoffgemisches zu trennen. Das Trennverfah- ren nennt man Elektrophorese.
Die Elektrophorese ist ein analytisches Ver- fahren, bei dem die unterschiedlichen Wande- rungsgeschwindigkeiten und -richtungen von Ionen zu deren Trennung genutzt werden.
Gelelektrophorese. Damit die getrennten Ionen fixiert und ggf. später isoliert werden können, arbeitet man nicht in wässriger Lösung, sondern meist mit einem Gel als Trägermaterial. Dies enthält eine Lösung mit konstanten pH-Wert (Pufferlösung) und wird auf Glasplatten gegossen. Das Verfahren, die sog. Gelelektrophorese , ist eines der wich - tigsten Trenn- und Analyseverfahren in der Biochemie und der medizinischen Diagnostik. Um ein Aminosäuregemisch zu trennen, trägt man es auf die Mitte des Gels auf und legt dann eine Gleichspannung an [V1]. Da am IEP die Aminosäuremoleküle als Zwitterionen vorliegen, findet keine Wan derung im elektri- schen Feld statt. Daher wählt man meistens den pH-Wert so, dass er gleich dem IEP einer Aminosäure ist, von der man weiß, dass sie in dem Gemisch enthalten ist [B1]. So kann man für die Trennung eines Lysin-, Glycin-, Cystein- gemischs [B1, V1] den pH-Wert 6 wählen, den
IEP von Glycin. Glycin wandert also dann nicht im elektrischen Feld. Lysin liegt als Kation vor und wandert daher zum Minuspol. Cystein liegt dagegen in der anionischen Form vor, wandert also zum Pluspol. Um die farblosen Aminosäuren nach Beendigung der Trennung sichtbar zu machen, werden sie durch eine Reaktion mit Ninhydrin blauviolett angefärbt. Da auch Proteinmoleküle unterschiedliche elektrische Ladungen und charakteristische IEP-Werte besitzen, können sie ebenfalls elektrophoretisch getrennt werden. Die wich- tigste Anwendung der Elektrophorese in der medizinischen Routinediagnostik ist die Untersuchung der Proteine des Blutserums.
Papierelektrophorese. Anstatt eines Gels als Trägermaterial kann auch mit einem saug- fähigen Papierstreifen gearbeitet werden [B2].
10.10 Trennung von Aminosäuren
B1 Auftrennung eines Lysin-, Glycin-, Cystein- B2 Papierelektrophorese – Schema Gemischs bei einem pH-Wert von 6
Kathode Anode
Pufferlösung Stoffgemisch (Startlinie)
Filterpapier
Elektrophorese eines Aminosäuregemischs: Während Aminosäure- molekül 3 positiv geladen ist, tragen Aminosäuremolekül 1 und 2 negative Überschuss ladungen. Aminosäuremolekül 2 wandert schneller als Amino säuremolekül 1.
V1 Man gibt eine Lösung mit einem pH-Wert von pH = 6 in die Elektrophoresekammer, schneidet einige Streifen saugfähigen Papiers oder eines Gels zurecht und be- feuchtet es mit der Lösung. In die Mitte des Streifens/Gels gibt man eine kleine Portion einer Lösung, die Glycin, Lysin und Cystein enthält, und legt eine Gleich- spannung von U = 300 V an. Nach 30 min ist der Versuch beendet und man kann die Aminosäuren nach dem Trocknen an der Luft mit Ninhydrinlösung besprühen (Abzug) und bei einer Temperatur von h = 100 °C für 3 min in den Trockenschrank geben.
Blutzellen u. a. Leukocyten und Erythrocyten
Blut
Blutplasma (flüssiger Teil) enthält u. a. Proteine, Vitamine, Nährstoffe und Elektrolyte
Blutserum Blutplasma ohne Gerinnungsfaktoren (z. B. Calciumionen und Fibrin)
Dipeptid (Glycylalanin)
C + 2 H
H 2 N 2 2 C
2
2
H
H
5 2
O (^22) O 2 H
2 2 C 2 C
H 2 N 2 2 C
2
2
H
H
5 2
O (^22) O 2 H
2 2
H 2 2 H 2 H
2 2
C 2 H
H 2 N 2 2 C
2
2
H
H
(^2) C 2 C
H 2 N 2 2 C^5
O (^22) O 2 H
2 2
H 2 2 H 2 H
2
5
O 2
H 2
22
H
H
(^22)
Aminosäure (Glycin) + Aminosäure (Alanin)
Peptid- gruppe
C N
C H
2 O^2 C
(^22) 5
2
(^22) C N
C H
2 O^2 C
5 2
2
(^22)
2
!
@
10.12 Peptide und Peptidbindung
Peptidbindung (Peptidgruppe). Proteine sind polymere Verbindungen aus Aminosäuren (Kap. 10.8). Bei der Proteinsynthese werden die Aminosäuren durch sog. Peptidbindungen miteinander verknüpft. Dabei reagiert jeweils die a-Aminogruppe des einen Aminosäuremo- leküls mit der Carboxylgruppe eines anderen Aminosäuremoleküls [B1], wobei unter Ab spaltung eines Wassermoleküls eine Peptid- bindung entsteht. Es handelt sich also um eine Kondensationsreaktion. Die Peptidbindung ist identisch mit der Amidbindung (Kap. 9.4).
Eine Peptidbindung entsteht, wenn zwei Amino säuren durch eine Kondensations- reaktion miteinander reagieren.
Räumlicher Bau. Röntgenstrukturanalysen (Kap. 15.8) zeigen, dass der C — N-Bindungs- abstand in der Peptidbindung verkürzt ist. Er beträgt 132 pm, während der C — N- Bindungsabstand in Aminen (z. B. Ethylamin (CH 3 CH 2 NH 2 )) bei 147 pm liegt. Zudem befinden sich alle an der Peptidbindung beteiligten Atome in einer Ebene und es herrscht keine freie Drehbarkeit um die C — N-Bindungsachse. Beide Befunde lassen sich nur damit erklären, dass die Bindung einen gewissen Doppel- bindungscharakter besitzt, was durch das Konzept der Mesomerie (Kap. 8.3) gut beschrieben wird. Die Elektronen sind danach nicht in der Doppelbindung fixiert, sondern
„delokalisiert“ und der Bindungszustand kann durch zwei mesomere Grenzformeln darge- stellt werden [B2].
Peptide und Polypeptide. Aminosäurepoly- mere werden auch Peptide genannt. Ein Dipeptid wird aus zwei, ein Tripeptid aus drei Aminosäuremolekülen gebildet usw. Beträgt die Zahl der Bausteine weniger als 10, so spricht man auch von Oligopeptiden , bei mehr als 10 von Polypeptiden. Polypeptide, die eine biologische Funktion im Organismus haben und deren Moleküle aus mehr als 100 Aminosäureeinheiten bestehen, werden meist Proteine genannt. Diese Einteilung wird allerdings nicht streng gehandhabt.
B1 Formale Bildung eines Dipeptids unter Wasser- abspaltung
B2 Mesomere Grenzformeln der Peptidgruppe
A1 Vergleichen Sie die Kondensationsreaktion, die zu einer Peptidbindung führt [B1] mit der Bildung einer Esterbindung (Kap. 3.23). Suchen Sie nach Gemeinsamkeiten und Unterschieden. A2 Zeichnen Sie die Halbstrukturformel des Oligopeptids Oxytocin [B3]. Verwenden Sie dazu Kap. 10.8, B1. A3 Zeichnen Sie die Halbstrukturformeln aller Dipeptide, die aus den Aminosäuren L-Alanin und L-Glycin gebildet werden können.
B3 Oxytocin, ein Wehen auslösendes Hormon. Das Molekül ist aus 9 Amino- säuren aufgebaut
H 2 N—Gly—Leu—Pro—Cys—Asn—Gln—Ile—Tyr—Cys—COOH
S S
N-terminal
R CH
C-terminal
C-terminal N-terminal
C H N H N HC R O C N H O C R CH C H N H N HC R
HC R
C O R CH N H
HC R
C O R CH
O
O
… Asp—Pro—Ala—Arg—Ser—Tyr—Val—His—Glu—Phe—Lys—Gly—Asn—Ile…
H 2 N —
COOH —
10.13 Struktur von Peptiden und Proteinen
Bei Proteinen unterscheidet man bis zu vier Ebenen der Molekülstruktur: Die Primär-, die Sekundär-, die Tertiär- und die Quartär- struktur.
Primärstruktur. Proteine sind Aminosäure- polymere. Die Reihenfolge der einzelnen
- durch Peptidbindung verknüpften – Amino- säuren, die das Protein aufbauen, bezeichnet man als Primärstruktur. Die Primärstruktur ist somit identisch mit der Aminosäuresequenz des Proteins. Um lange Namen für Proteine zu vermeiden, verwendet man für die am Aufbau beteiligten Aminosäuren die aus drei Buch staben bestehenden Kürzel (Kap. 10.8). Per definitionem wird die Aminosäuresequenz so dargestellt, dass die freie Aminogruppe (N-terminales Ende) links steht und die Aminosäure mit der freien Carboxylgruppe (C-terminales Ende) rechts ist [B1].
Sekundärstruktur. Die Sekundärstruktur eines Proteins beschreibt räumliche Struktur- elemente, die sich regelmäßig wiederholen.
Die molekularen Ursachen für diese Regel- mäßigkeit sind die Wasserstoffbrücken, die zwischen der C O- und der N — H-Gruppe einer anderen Peptidgruppe auftreten. Da in Proteinen sehr viele Wasserstoffbrücken auftreten, führt dies zu einem sehr starken Zusammenhalt im Molekül.
Bei sehr großen Aminosäureresten ordnet sich die Polymerkette bevorzugt als a-Helix an. Dabei windet sich das Molekül schraubenför- mig um seine Längsachse. Diese Wendel wird durch intra molekulare Wasserstoffbrücken zusammengehalten. Die a-Helix ist rechts- gängig, d. h. die Windungen der Proteinkette sind wie bei einem Korkenzieher angeordnet, die Aminosäurereste weisen nach außen [B2].
Die b-Faltblattstruktur beruht auf inter mole- kularen Wasserstoffbrücken zwischen neben - einander liegenden Peptidketten. Die Amino - säurereste stehen dabei abwechselnd ober - halb und unterhalb der Peptidgruppenebene [B3]. Oft treten in einem Proteinmolekül mehrere a-Helices und b-Faltblattstrukturen nebeneinander auf [B4].
Der Rest des Proteinmoleküls bildet strukturell vielgestaltige Bereiche mit Schlaufen oder spiraligen Strukturen.
B1 Aminosäuresequenz mit Kürzeln dargestellt
B2 Die a-Helix wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidbindungen stabilisiert (links), Schrägeinblick in Richtung der Längsachse der a-Helix (rechts); Kombination von Bänder- und Kugel-Stab-Modell
B3 b-Faltblatt – unterschiedliche Darstellungs- möglichkeiten: Formeldarstellung (links), Bänder- modell (rechts)
Bändermodell (Ribbons) sind die am häufigsten benutzten Modelle für drei- dimensionale Darstellungen von Proteinstrukturen. Sie stellen eine Interpolation des Proteinrückgrates dar, d. h. der Peptidkette ohne die daran gebundenen Seitenketten. a-Helixstruk- turen erscheinen dabei als gewendelte Bänder, b-Falt- blattstrukturen als Pfeile und ungeordnete Teile als dünne Röhren [B2, B4]
