Wichtige Definitionen und Begriffe der Biochemie, Zusammenfassungen von Kosten- und Leistungsrechnung

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BEGRIFF DEFINITION/ERKLÄRUNG

Kapitel 1 – Enzyme (S. 8-26) Thermodynamik Wärmelehre Enzymologie Lehre von Enzymen Aktivierungsenergie Energie, die notwendig ist, um eine Reaktion zu starten Katalysator Substanz, die eine thermodynamisch mögliche Reaktion beschleunigt, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzt Exergone Reaktion Freisetzung Energie ∆G < 0 → Abhängig von Enthalpie und Entropie, läuft freiwillig ab (z.B. Kohlenstoff mit Sauerstoff zu Kohlenstoffdioxid) Endergone Reaktion Verbrauch von Energie ∆G > 0 Läuft nicht freiwillig ab (n Glucose zu Stärke) Exotherm (Gegenteil: endotherm) Freiwerden von Wärme ∆H < 0 (endotherm: Verbrauch Wärme ∆H > 0 ) Enthalpie Wärmetönung Entropie Maß für molekulare Unordnung Gibbsche Freie Energie (G) Zusammensetzung aus Temperatur, Enthalpie (H) und Entropie (S) ∆G = ∆H-T*∆S Enzyme sind… Biokatalysatoren Carboanhydrase Enzym: Hydratisiert Kohlendioxid zu Kohlensäure Substrat Reaktionspartner von Enzymen. Sie werden zu Produkten umgewandelt Katalytisches Zentrum Ist der räumliche Bereich von Enzymen, in dem sich das Substrat bindet und zum Produkt umgewandelt wird Schlüssel-Schloss-Prinzip Zusammenpassen von Molekülen aufgrund ihres komplementären Baues (Komplementarität) → Enzym-Substrat Enzym-Substrat-Komplex Kurze Bindung von Enzym und Substrat, wobei das Substrat zum Produkt umgewandelt wird (Femto/Nanosekunden) Apoenzym Weitere Enzymkomponente aus Nichtprotein , liegt am Ende wieder in der Ursprungsform vor Prostethische Gruppe Nebengruppe direkt gebunden am Apoenzym über kovalente Bindung Coenzym Hilfsenzym, nicht dauerhaft gebunden, bindet wenn nur kurz am Apoenzym Oxidoreduktasen → Dehydrogenasen! (Unterklasse) Enzymklasse I – Katalyse Redoxreaktion, z.B. Succinat-Dehydrogenase Redox-Reaktionen Besteht aus Reduktion und Oxidation. Reduktion = Aufnahme Elektronen, Oxidation = Abgabe Elektronen Transferasen → Synthasen (Unterklasse) → Kinasen (Unterklasse) Enzymklasse II – Übertragung von Atomgruppen (intramolekular), Radikalübertragung, z.B. 6- Phosphofructo-Kinase Radikale Teilchen mit ungepaarten Elektronen – sehr reaktiv, z.B. Phosphory = Radikal Phosphorsäure, Glykosyl = Radikal Glucose

Hydrolasen → Phosphatasen Enzymklasse III – Anlagerung von Wasser und Spaltung durch Wasser, z.B. Sachharose-Phosphat-Phosphatase Lyasen → Aldolasen Enzymklasse IV – können Verbindungen spalten oder anlagern, aber ohne Wasser, Anlagerung keine Radikale, sondern vollständige Moleküle, z.B. Fructosebisphosphat-Aldolase Isomerasen Enzymkasse V – Verschiebung (intramolekular) innerhalb Molekül von Gruppen, kein Verlust oder Zufügen von Gruppen, z.B. Triosephosphat-Isomerase Ligasen → Synthetasen Verknüpfung zweier Moleküle unter ATP- Verbrauch, z.B. Glutamin-Synthetase Translokasen Neue Enzymklasse (VII), z.B. FOF1- ATPase In vitro Im Reagenzglas In vivo Im lebenden System Michaelis-Menten-Kinetik Beziehung Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit (im Diagramm aufgezeichnet) Maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) Beschreibt den maximalen Umsatz pro Zeiteinheit, bezogen auf eine definierte Menge Enzym, Kapazitätsgröße Michaelis-Menten-Konstante (Km) Bezeichnet die Substratkonzentration, bei der die halbe maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist Lineweaver-Burk Reziproke Auftragung zu Michaelis Menten Konstante/Beziehung pH-Wert Negative dekadischer Logarithmus der freien Protonenkonzentration (Protonenaktivität) Plasmalemma Ist die Membran, die den Protoplasten einer Zelle umschließt Adaptive Resistenz Durch (Protonen)Stress ausgelöste neue Resistenz gegen z.B. hohe Protonenaktivität (Anpassung) Konformationsänderung Enzym Veränderung räumliche Proteinstruktur Verknüpft mit Enzymaktivität Allosterisches Zentrum Weitere Struktur am Enzym außerhalb des katalytischen Zentrum, wo meistens Inhibitoren oder Exhibitoren binden können Säure Gibt Protonen ab Base Nimmt Protonen auf Methyl-, Sulfhydril-, Carboxyl-, Aminogruppen Wichtige Seitengruppen von AS und Enzymen Coulombsche Gesetz Beschreibt Bindung von Ionen E = (Q1 Q2)/εr^2 → E = Bindungsenergie, Q1= Ladung des Enzyms, Q2 = Ladung des Ions, ε = Dielekrizitätskonstante, r = Abstand zwischen Ion und Enzym (Bindung ist abhängig von Ionenladung, Ionenaktivität und Ionendurchmesser)

Aktiver Transport Transport gegen einen elektrochemischen Gradienten (Verbrauch von Energie meistens ATP zwingend), immer endergon Passiver Transport Transport mit einem elektrochemischen Gradienten (Verbrauch von Energie z.B. mit ATP nicht zwingend nötig, kann aber um Prozess zu beschleunigen) P-ATPasen Spezifische Hydrolasen, , spalten z.B. ATP in ADP und Pan → Na/K-ATPase (tierisch), H+^ ATPase (pflanzlich) → E 1 E 2 ATPase, hemmbar mit Vanadat, Masterenzyme Second messanger Botenstoffe, die primären Signalen nachgeordnet sind Glucagon Hormon (freigesetzt aus Bauchspeicheldrüse bei höherem Bedarf an Glucose) Amid Entsteht durch die Substitution von OH durch eine Aminogruppe in einer Carboxylgruppe Nicotinamid Amid der Nicotinsäure (Aufnahme essentiell als Niacin → Vitamin aus B- Komplex) Redoxpotential (E) a.) Standardredoxpotential (E 0 ) b.) Physiologische Standard- Redoxpotential (E 0 ‘) Versteht man das Vermögen, in dem oxidierten bzw. reduzierten Zustand überzugehen → a.) ist das unter Standardbedingungen gemessene Redoxpotential → b.) unter physiologischen Bedingung (pH 7) gemessene Redoxpotential Nernst Gleichung E = E 0 ‘ + RT/zF * ln ([ox]/[red]) → beschreibt das Redoxpotential Bezieht ein Gaskonstante R, absolute Temperatur (T in K), Farraday-Konstante (F), freie molekulare Konzentrationen, Eketronenübertragung Kapitel 3 – Kompartimentierung (S. 46 – 55 ) Produkthemmung Enzym wird direkt vom Produkt gehemmt Feedback-Hemmung Produkte, die durch nachgelagerte Reaktionen entstehen und dann Enzym hemmen Zelluläre Kompartimentierung Versteht man die Abgrenzung verschiedener Reaktionsräume einer Zelle durch biologische Membranen Prokaryoten <-> Eukaryoten Lebewesen ohne Zellkern <-> Lebewesen mit Zellkern Endosymbiontentheorie Theorie das die vielfältigen Kompartimente der Eukaryoten infolge von Inkoporation von Prokaryoten entstanden Protoplast Teil der Zelle, der durch das Plasmalemma nach außen hin abgegrenzt wird Tonoplast Weitere innere Membran Cytoplasma Bestehend aus Cytosol + eingelagerte Organellen + weitere Kompartimente Organellen Enthalten Zellkern, DNA, Doppelmembran

Kompartimente Enthalten nicht das was Organellen enthalten, nur durch Membran abgetrennt Mitochondrien Kraftwerke der Zelle, Bereitstellung ATP Chloroplasten Ort der Photosynthese, Stickstoff- und Schwefelassimilation ER Membransystem, intrazellulärer Transport

• Synthese Biomembranen (mit Ribosomen, rau: Syntheseort Proteine) Golgi-Apparat Gesamtheit aller Dictyosomen Symplast In einem Gewebe sind einzelne Zellen durch Plasmodesmen (Stellen in der die Barrierefunktion des Plasmalemmas unterbrochen ist) zu einem Kontinuum verbunden Apoplast Raum außerhalb des Plasmalemmas Hydrophile Substanzen (z.B.Ionen, Zucker) Sind in polaren Lösungsmittel (LM), z.B. Wasser, löslich Hydrophobe, lipophile Substanzen Sind in apolaren LM, gut löslich (fettliebend) amphiphil z.B. Lipoide, haben zum Teil hydrophobe und hydrophile Eigenschaften Membrantransporter Ionenpumpen, Carrier, Ionenkanäle Cotransport Gleichgerichteter Transport Antiport Entgegengerichteter Transport Shuttle-System Besondere Form von Carriern, Austausch von Metaboliten Aquaporine Spezifische Wasserkanäle, erhöhen Durchlässigkeit für Wasser Kapitel 4 - Kohlenstoff-Assimilation (S. 56-78) C-autotroph z.B. grüne Pflanzen ernähren sich hauptsächlich von anorganischen Nährstoffen C-heterotroph Angewiesen auf organische Nahrung Proplastiden Vorstufe Plastiden, werden von Generation zu Generation weitergeben und können sich in verschiedene Typen an Plastiden entwickeln Etioplasten Unvollständige Chloroplasten, farblos Amyloplasten Spezialisierte Organellen auf Stärkespeicherung Pigmente Farbmoleküle, absorbieren bestimmte Lichwellenlängen (Teil vom Photosystem), z.B. Carotinoide, Chlorophyll a und b Phäophytin Farbloses Chlorophyllmolekül, ohne Magnesiumzentralatom Fluoreszenz Umkehr Lichtabsorption, kommt zustande, wenn Elektronen auf ein niedrigeres Energieniveau zurückfallen → Energiefreisetzung in Form von Licht Quencher Dazu gehören u.a. Phäophytin, Chinone , sind Elektronenauffänger Cytochrome Enzyme mit Häm (Eisen als Zentralatom) als prostethische Gruppe Hämoglobin Rote Blutfarbstoff, dient Sauerstofftransport und Speicherung (intrazelluläre Funktion im Muskel von Myoglobin übernommen)

Stacchiose Verlängerte Raffinose, noch weiter verlängert ergibt Verbascose Fructane Sind Glycane, Heterooligosaccharide, 2 Gruppen: Levane und Inuline Glycan Oberbegriff Zuckerverbindungen – überwiegend aus Fructose = Fructane, überwiegend aus Glucose = Glucane Isoketose Einfachstes Inulinmolekül Stärke Homopolysaccharid, aufgebaut aus Amylose und Amylopectin Glykogen In menschlichen Leberzellen, stark verzweigtes Amylopectin Dextrine Durch α-Amylasen gespaltene Stärke in 10 Glucosebausteine Pectinat Anion Pectinsäure, Polygalacturonat Pectin Carboxylgruppen eines Teils der Galacturonatmonomere verestert mit Methanol Hemicellulose Gemisch verschiedener Heteroploysaccharide Kallose Homopolysaccharid Mucopolysaccharide Hyaluronat, Chondroitinsulfat, Keratansulfat, Heparin Murein Peptidoglycan, Gerüst Bakterienzellwand (v.a. Gram-positiv) Teichonat Polymer aus Glycerol, Phosphat, Glucose Kapitel 7 – Kohlenhydratabbau (S. 121 – 148) Aerober Stoffwechselweg Erfordert Sauerstoff Anaerober Stoffwechselweg Ohne Sauerstoff (fakultativ: können, müssen aber nicht; obligatorisch: müssen anaerob stattfinden) Abschnitte des Kohlenhydratabbaus Glykolyse (anaerob), Citrat-Zyklus (aerob), Atmungskette/ Gärung (anaerob) Gluconat-Reaktionsweg Oxidation Glucose auf direktem Weg, = oxidativer Pentosephosphat-Zyklus, ähnelt dem Calvin-Zyklus (aber oxidativ) → stellt Reduktionsäquivalente (NADPH+H+), Pentosen, Erythrose- 4 - Phosphat, Fructose- 6 - Phosphat Glykolyse = Embden-Meyerhof-Reaktionsweg, in allen Lebewesen, Enzyme dafür im Cytosol aus Fructose- 6 - Phosphat über Triosephosphate zu Pyruvat Phosphofructo-Kinase Einleitung Glycolyse (Fructose- 6 - Phosphat zu Fructose 1,6 Bisphosphat – ATP- Verbrauch), wird stimuliert durch AMP bzw. gehemmt durch ATP und Citrat Substratkettenphosphorylierung Ein Metabolit wird mehreren enzymatischen Umwandlungen unterworfen, bis ein energiereich gebundenes Phosphoryl vorliegt, welches für die ATP-Synthese genutzt wird Gärung Alkoholische (→ Decarboxylierung Pyruvat zu Acetaldehyd + Reduktion zu Ethanol) oder Milchsäuregärung (→ Pyruvat unter Sauerstoffmangel zu Lactat reduziert)

Pasteureffekt Fakultativ anaerobe Organismen bauen unter aeroben Bedingungen weniger Zucker ab als unter anaeroben Bedingungen (Grund: unter anaeroben Bedingungen wird kaum ATP gebildet → es muss mehr Zucker verbraucht werden, um annähernd auf die gleiche Energie zu kommen) Mitochondrien Ort des oxidativen Stoffwechsels – Citratzyklus in der Matrix, Atmungskette in der inneren Membran Citratzyklus = Krebszyklus/Tricarbonsäurezyklus, Produktion von Reduktionsäquivalenten und ATP, Entstehung von CO 2 Oxidative Decarboxylierung Gehört strenggenommen nicht zum Citrat- Zyklus, „Vorschritt“ vor dem Citratzyklus, Pyruvat wird von Pyruvat-Dehydrogenase oxidativ decarboxyliert Enzymkomplex Ist aus mehreren Einzelenzymen zusammengesetzt, die bestimmte Reaktionen katalysieren. Meistens handelt es sich um Reaktionsfolgen, die zur Synthese eines Produkts beitragen Pyruvat-Dehydrogenase Enzymkomplex, besteht aus: Decarboxylase (Lyase), Transacetylase (Transferase), Dehydrogenase (Oxidoreduktase) + 3 Prosthetische Gruppen (Thiaminpyrophosphat, Liponat, FAD) Thiamin Vitamin B FAD Flavinadenin-Dinukleotid Acetyl-CoA Wichtiger Metabolit, Zwischenglied zwischen Kohlenhydrat- und Lipidmetabolismus, wichtigstes Enzym der Fettsynthese Wichtige Enzyme Citrat-Zyklus Citrat-Synthase, Aconitase, Isocitrat- Dehydrogenase, Oxalsuccinat- Dehydrogenase, α-Ketoglutarat- Dehydrogenase, Succinat-Dehydrogenase (nicht gelöst in Matrix sondern integraler Bestandteil innere Mitochondrienmembran) Ketosäuren C-Gerüste für Biosynthese Aminosäuren Succinyl-CoA Substrat für Porphyrin-Synthese Komplexe Atmungskette I (NADH-Dehydrogenase = FMN Komplex) II (Succinat-Dehydrogenase = FAD- Komplex) III (Cytochrom-c-Reduktase) IV ( Cytochrom-c-Oxidase = terminale Oxidase Ubichinon = Coenzym Q, ähnlich Plastochinon, wird zu Ubichinol reduziert (+ dann protoniert) Entkoppler z.B. Ammonium, Transport von Protonen außerhalb der ATP-Synthase, Protonengradient wird abgebaut – keine Energiespeicherung, z.T. direkte Freiwerdung von Wärme Kapitel 8 – Lipide (S. 149 – 176)

Cuticula Hydrophobe Schutzschicht von Blättern + Früchte, bestehend aus Wachsen und Cutin (= Substanz aus Polyhydroxyfettsäuren) Acetyl Radikal Essigsäure Acyl Radikal FS Acetyl-CoA Aktivierte Essigsäure Acyl-CoA Aktivierte FS Biotin Prostethische Gruppe von Acetyl-CoA- Carboxylase, zyklisches Harnstoffderivat, muss als Vitamin H aufgenommen werden (essentiell) Malonyl-CoA Aktivierte Malonsäure FS-Synthase Multienzymkomplex, wichtig für Biosynthese Lipide, 7 Reaktionsbereiche + 2 Thiolgruppen (Periphere und zentrale) Acylierung Übertragung Fettsäureradikal Phosphatidat Ausgangssubstrat für Biosynthese Neutralfette + Phospholipide (abhängig vom dazugehörigen Enzym) Methionin AS – dient als Methyldonator in der Biosynthese der Lipide Lipase Enzym → hydrolytische Spaltung Triglycerid in Glycerol + FS Carnitin Carrier in inneren Mitochondrienmembran, Zwitterion, Transport aktivierter FS β-Oxidation der FS Bestimmte Reihenfolge zum Abbau der aktivierten FS in der Mitochondrien-Matrix (siehe genaueres in VL) Kapitel 9 – Stickstoff-Assimilation (S. 176 – 189) Nitrogenase Enzym (nur in bestimmten Prokaryoten), das N 2 reduzieren und protonieren kann = N 2 - Fixierung, exergon

• besteht aus Dinitrogenase-Reduktase (kleine Komponente), Dinitrogenase (große Komponente) Symbiose Enge Lebensgemeinschaft zwischen mind. 2 Organismen, aus der beide einen Vorteil ziehen Mineralisation Mikrobieller Abbau organischer Substanz, wobei Pflanzennährstoffe in zum Teil verfügbarer Form freigesetzt werden Symbiosomen Organellen, die differenzierte Bakterien (sog. Bakteroide) enthalten.
• werden von der Peribakteroidmembran umhüllt
• werden nicht von Generation zu Generation weitergegeben, müssen durch bakterielle Infektion in jeder Generation neu gebildet werden Nitrat-Assmilation Pflanzliche Reduktion von Nitrat, katalysiert von Nitrat- und Nitrit- Reduktase Nitrat-Reduktase Im Cytosol, erhält Elektronen über NADPH+H+^ direkt aus Glycolyse oder indirekt über Shuttle Systeme,

Prostethische Gruppen: FAD, Cytochrom, Mo-Cofaktor Nitrit-Reduktase In Plastiden, prostethische Gruppen: Tetranuclearer Fe-S-Komplex, Sirohäm (gebunden Fe, Übertragung Elektronen vom Fe-S-Komplex auf Nitrit, Reduktion zu Ammoniak) Methämoglobinanämie Blausucht Nitrosamin Sekundäre Amin mit Nitrosyl, cancerogen Ammonium-Assimilation Kann vom Menschen nicht durchgeführt werden, Pflanzen schon wichtige Enzyme → Glutamat-Dehydrogenase, Glutamin- Synthetase Glutamat-Synthase (= Glutamin, Oxoglutarat-Aminotransferase, GOGAT) Amid Entsteht, wenn in einer sauren AS die Hydroxylgruppe der zweiten Carboxylgruppe durch eine Aminogruppe ersetzt wird Transaminierung Spezifische Transaminase überträgt die Aminogruppe von einer bestimmten AS auf eine Ketosäure → neue AS Aminosäurefamilien Serin- (Glycin und Cystein ausgehend von Serin), Shikimat- (Tryptophan, Tyrosin, Phenylalanin), Pyruvat- (Alanin, Leucin, Valin),Glutamat- (Prolin, Glutamin, Histidin,Arginin), Aspartatfamilie (Asparagin, Lysin, Methionin, Threonin, Isoleucin) Biologische Wertigkeit Gibt den Anteil des absorbierten Stickstoffs an, der im Körper für den N- Erhaltungsstoffwechsel und für die Neusynthese N-haltiger Körperbestandteile Verwendung findet Aufmischeffekt Wird erzielt, wenn Nahrungs- bzw. Futtermittel mit unterschiedlich limitierenden AS kombiniert werden, sodass sich die essentiellen AS gegenseitig ergänzen Kapitel 10 – Proteine (S. 190 – 203) Strukturen AS - Primärstruktur (Sequenz verschiedener AS),

- Sekundärstruktur (Faltung durch Aufbau von H-Brücken – alpha Helix/beta- Faltblatt)

• Tertärstruktur (Faltung durch Aufbau verschiedener Bindungen)
• Quartärstruktur (Zusammenlagerung von mind. 2 Polypeptidketten) Einteilung AS in Gruppen nach Seitengruppen
• sauer (Aspartat, Glutamat)
• basisch (Lysin, Arginin, Histidin
• Säureamide (Asparagin, Glutamin)
• neutrale AS (Rest)
• schweflige (Methionin, Cystein)
• Hydroxyaminosäuren (Serin, Threonin)

Translation Übersetzung mRNA in AS-Sequenz/Protein Nucleoside Adenosin, Guanosin, Thymidin,Cytosin, Uridin Nucleotide Phosphorylierung von Nucleosiden (AMP,GMP, UMP,CMP, TMP) DNA <-> RNA DNA: Thymin, Desoxyribose <-> RNA: Uracil, Ribose Basenpaarung Spezifische Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den N-Basen Guanin und Cytosin und Adenin und Thymin/Uracil, sind komplementär → ergibt Doppelhelix der DNA RNA-Polymerase Wichtiges Enzym Transkription → liest Basensequenz des DNA-Strangs ab Hybridisierung Temporärer Doppelstrang, der sich aus DNA und RNA zusammensetzt (bei Transkription) Promotor Spezifische kurzkettige DNA- Nucleotidsequenzen, die an die RNA- Polymerase binden und die Transkription so starten Gene Sind DNA-Abschnitte, die die Informationen für Peptide enthalten → Strukturgene: enthalten genetische Information für die AS-Sequenz von Peptiden, die zum Aufbau von Proteinen beitragen → Regulatorgene: dienen zur Steuerung der Transkription Nucleosome Lange verknäulte (zusammengelagerte) DNA- Moleküle, Grundeinheit der Chromosome

• DNA ist um Histone (basische Proteine) gewickelt Transkriptionsfaktor(en) Sind Proteine, die spezifisch Promotoren binden, wodurch die eukaryotische RNA- Polymerase aktiviert wird (Regulation d. Transkription) Enhancer Regulatorische Abschnitte, die Aktivität der RNA- Polymerase verstärken Silencer Regulatorische Abschnitte, die Aktivität der RNA- Polymerase abschwächen Exon Codierende DNA-Abschnitte, Abgabe nach dem Splicing ins Cytosol Introns Nicht codierende DNA-Abschnitte Splicing Herausschneiden der Introns aus der prä- messenger RNA Antisense-RNA Basensequenz, die komplementär zur messenger RNA ist Ribosomale RNA (rRNA) Bestandteil von Ribosomen Transfer-RNA Besonders strukturierte RNA („Kleeblatt/L- Struktur“), die spezifisch einzelne AS bindet und zu den Ribosomen transportiert → Enzym: Aminoacyl-tRna-Synthase

Codon Basentriplett der messenger RNA, das AS codiert Ribosome Ort der Peptidsynthese, globuläre Gebilde aus Protein und rRna Cheperone Spezielle Proteine, die bei der Faltung von Proteinen unterstützen