Zusammenfassung- Enzyme, Grafiken und Mindmaps von Biologie

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Was sind

Enzyme

?

Beeinflussung

der

Enzymaktivität

Enzyme

und Co

faktoren

Protein

enzym

:

sind

spezielle

Proteine ,

welche

bio

• Substrat Konzentration

: -

reine Proteine

Protein

enzyme

Holoenzymed

chemische

Reaktionen

kataly

wird Substrat Konzentration

erhöht

,

dann

steigt

die Reale

ausschließlich

Eiweissmoleküle

gieren können tions

geschwindigkeit ,

bis alle

Enzym

• Moleküle besetzt sind

wirkgrup.pe?+ApoenzymHo1oenzym

:

sind an den

meisten Stoff

wech

_

bei hoher

Enzym

dichte

steigt

die

Wahrscheinlichkeit

)

funktionsfähiges

Enzym

,

welches

sei reaktionen im Körper beteiligt

das Substrate mit dem aktiven Zentrum der

Enzyme

Cofaktor

Coenzym

aus

dem

Apoenzym

und einer

Katalysator

=

senkt die Aktiviere zusammenstoßen

ungsenergie

einer chemischen Reak

• PH-Wert

Prostnetiscne

Gruppe

anderen Wirk

gruppe

zusammengesetztist

tion

und erhöht damit die Reale

_

Enzyme

sind dem PH-Wert des Milieu

katalytisch angepasst

(kovalent

gebunden

Wirk

gruppe

:

tions

geschwindigkeit

können

daher besitzen

sie ein Ptt

Optimum ,

bei dem

Enzym

akti

c

... aktives Zentrum -

bilden mit

Apoenzym

ein

funk

zwischenmolekulare Kräfte

,

beson

• Uität

Reaktionsgeschwindigkeit

am

größten

sind

ders WBB ,

zwischen Substrat und

je

nach

Ptt

Wert

liegen

saure

& basische

Aminosäure

• tions

fähiges Enzym

Enzym

bilden

reste

protoniert

oder

deprotoniert

vor

man unterscheidet in drei ver

beeinflusst

Ladung

,

daher

Einfluss

auf

Faltung

schiedene

wirkgruppen

Möglichkeit

,

Substrate im aktiven Zentrum zu

Apoenzym

:

Funktionen von

Enzymen

binden

Protein anteil des

Holoenzyms

Enzyme

katalysieren

Reaktionen

Bindung

nach Schlüssel

Schloss

Prinzip

EnzymGifte

:

Coenzym

:

manchmal muss

das Substrat die

Ionen die

sich an

das

Enzym

binden und somit inaktiv

kleine

organische

Moleküle

,

nur

Konformation

des Proteins verändern ,

wird

lose Apo

enzyme

verbunden

damit es

passt

Schwermetall

ionen

:

deformieren das aktive Zentrum

Substrate

übertragen

Molekül

gruppen

wie

Induced

fit

Mechanismus

können nicht mehr binden

Wasserstoff,

Phosphat

oder

Acetyl

Aktivierungsenergie

wird

herabgesetzt,

Temperatur

:

gruppen

wenn

Stoffe

die

Bindung eingehen

mit

Erhöhung

der

Temperatur

,

nimmt die Reaktions

Geschwür

werden wie ein Substrat verändert

die Reaktion

abläuft digkeit

zu

daher

häufig

auch als Cosubstrat

aktives

Zentrum

kann immer wieder

Erhöhung

um 10°C

verdoppelt

verdreifacht

Reaktions

ge

bezeichnet

verwendet werden sohwindigkeit

Prosthetische

Gruppe

:

Hitze

denaturierung

:

ab ca. 40°C ,

Tertiärstruktur

geht

ver

dauerhaft

und

fest

an das

Apo

toren

,

Substrat

passt

nicht mehr an

Bindungsstelle

• < 10°C &

60°C

→

Enzyme

arbeiten nicht mehr

enzym

gebunden

• '

÷:*:

die

müßten

übertragen

Wasserstoff

Ä

S

• • -.

und Elektronen

S

Pn Pz

Cofaktor

:

Protein

Struktur

ebene

mit dem

Apoenzym

fest

verbundene

Eigenschaften

von

Enzymen

Primärstruktur

Metallionen (

Bsp.

:

Zinkion der

Carboxy

Enzyme

sind

hochspezifisch

Aminosäuren durch

Peptidbindung

en

peptidasen

(1) Substrat

spezifisch

verbunden

Enzymhemmung

ihre elektrische

Ladung

stabilisiert

für

jedes

Substrat

gibt

es ein

Enzym

Sekundärstruktur

hemmende

Stoffe heißen

Inhibitoren

das

Enzym

protein

und

polarisiert

mit der

passenden

substrat

Struktur spirale

( Helix

oder Faltblatt )

Peptid

bin

"

kompetitive

:

das

Substrat so

stark

,

dass

die

Inhibitor sitzt anstelle des Substrats

,

am aktiven Zentrum

Schlüssel

• Schloss -

und

Anpassungs

Olungen aufgedreht

Reaktionsgeschwindigkeit

wird

herabgesetzt

Aktivierungsenergie

herab

gesetzt

theorie

Tertiärstruktur

durch die

Erhöhung

der substrat

Konzentration kann die

wird

z. Bsp

.

:

viele

Spulen

elemente)

Enzyme

können „

ihr

"

Substrat von der

räumlicher

Aufbau

von Proteinen

,

Hemmung aufgehoben

werden (reversibel )

Vielfalt

anderer

,

ebenfalls

sehr ähn

Nukleinsäuren oder anderen

Makro

licher

Moleküle

,

unterscheiden molekülen

,

die aus einer einzelnen

Nicht kompetitive

:

Struktur eines

Enzym

Inhibitor

lagert

sich an einer anderen Stelle (atlosterisch)

Wirkungsspezifisch

Kette

bestehen

an das

Enzym

an

wenn

das Substrat

gebunden

ist ,

QuartärStruktur

Effektivität

sinkt

= allosterische

Hemmung

wird es einer

ganz

bestimmten Che

Anordnung

zwei oder mehreren Makro

• Q

)

Konformation

des

Enzyms

ändert sich

,

Substrat kann

mischen Reaktion

unterworfen

molekülen

mit

jeweiliger

Tertiärstruktur,

nicht mehr binden

reversibel)

für

betreffende

Enzym

typisch

die durch WBB zusammen

gehalten

Irreversible

Hemmungen

werden

Schwermetalle können starke

Bindungen

zu Amino

c-

säuren des

Enzyms

ausbilden "

y

Klassifikation

Auflösung

nicht mehr

möglich

je

nach

Stoffwechsel

Vorgang

sind

spezifische

Enzyme beteiligt

geht

mit Raumstrukturueränd einher

irreversibel

Enzyme

besitzen meistens in ihrer

Bezeichnung

am Ende die Buchstaben

"

ase

"

ohne

Enzym

fAktiuierungsenerg.ie

ö

mit ohne

zum

→ →

freie Reaktions

therapie

"

mit

Enzym

Reaktions

Verlauf

d .