BIOTECNOLOGIA A LA PENDIENTE, Proyectos de Física Matemática. Universidad Autónoma de Baja California
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BIOTECNOLOGIA A LA PENDIENTE, Proyectos de Física Matemática. Universidad Autónoma de Baja California

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APLICACION DE LA PENDIENTE EN PROCESO BIOTECNOLOGICO
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pROYECTO. Aplicación del concepto “Pendiente” positiva o negativa en un

proceso BIOTECNOLOGICO.

Integrantes. -Balderas Julián Nayeli. -Barrera Ramos Oswaldo -Mora González Jacqueline. -Monroy Meléndez Monserrat. -Palacios Díaz Andrea. -Paredes Maria Fernanda. -Sanchez Vázquez Luz Fernanda.

2QBT4 FUNCIONES MATEMATICAS.

INTRODUCCIÓN En este proyecto investigaremos un proceso biotecnológico que aplique para obtener una pendiente en una gráfica en nuestro caso escogimos la inhibición, mediante este problema se estudia la cinética de una enzima en ausencia y presencia de un inhibidor, a una concentración de 10 mM. La velocidad inicial viene dada a una fricción de la concentración de sustrato.

Conocimos algunos conceptos como inhibición: enzimática, proceso de reducción de la actividad de las enzimas. Inhibición mixta, se refiere a la combinación de dos tipos reversibles de inhibición enzimática. Inhibición lateral, proceso por el que una célula inhibe a otra adyacente.

Enzima que es un catalizador biológico, más allá de esto aplicamos conocimientos de la materia de funciones matemáticas para poder resolver nuestro problema, obtener resultados.

OBJETIVOS. 1ºEncontrar la pendiente de una recta en una gráfica.

2ºEncontrar la pendiente de una recta dados dos puntos.

3ºEncontrar la pendiente de las rectas x = a y y = b.

MARCO TEORICO.

Inhibición Enzimática. La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad enzimática o catalítica de enzimas específicas.

La inhibición puede ser:

Irreversible - el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente.

Por ejemplo, la aspirina o ácido acetilsalicílico (ASA) inhibe irreversiblemente la acción de la síntesis de prostaglandina:

Algunas prostaglandinas producen dolor e inflamación. Al quedar bloqueada su síntesis se reduce la inflamación y se alivia el dolor. (pelabzen, 2014)

Reversible: el inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes. Esta inhibición puede ser competitiva o no-competitiva.

Pero, ¿Cómo se aplica el concepto de “pendiente”? Como se explicó anteriormente, dentro de la inhibición puede ser competitiva o no- competitiva, en este caso la que se utilizó en este proyecto fue la competitiva. A continuación se dará el significado del porqué.

El inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al foco activo de la enzima.

El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y por tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.

El inhibidor forma un complejo enzima-inhibidor equivalente al complejo enzima- sustrato:

La constante KI es la constante de disociación del complejo EI; KI = [E] [I]/ [EI]. La siguiente expresión da la ecuación de la velocidad de reacción inhibida. En su determinación se ha tenido en cuenta que el enzima puede estar en el medio como enzima libre, como complejo ES o como complejo EI ([E]o = [E] + [ES] + [EI])

La comparación de la ecuación anterior con la de Michaelis de la reacción no inhibida, indica que la constante catalítica no se ve modificada por la presencia del inhibidor, mientras que la constante de Michaelis del nuevo sistema es mayor que la del sistema no inhibido en un factor (1 + [I]/ KI).

En la figura de la izquierda se representa la doble inversa del sistema no inhibido y del inhibido competitivamente a una concentración dada de inhibidor. Para otra concentración distinta de inhibidor

[I]', la pendiente de la representación será mayor si [I]'> [I] y viceversa. (Donoso., 2006)

El inhibidor forma un complejo enzima-inhibidor equivalente al complejo enzima- sustrato:

Como hay un equilibrio, entonces la rapidez de ambas reacciones se iguala:

R1 = R-1

Por lo que:

k1 [E] [I] = k-1[EI]

De aquí que:

Donde KI es la constante de disociación de EI (o constante de inhibición). Esta constante se usa para describir cuán fuerte se une el inhibidor a la enzima.

De acuerdo a esta expresión:

Por lo que [EI] es directamente proporcional a [I] e inversamente proporcional a KI. O sea, a mayor valor de KI, más débil la unión del inhibidor con la enzima, el complejo EI se disocia fácilmente, y el foco activo vacante puede estar disponible para unirse a su sustrato.

No hay reacción productiva mientras el inhibidor se une a la enzima, por lo que la actividad de la enzima declina.

El efecto del inhibidor competitivo en la actividad enzimática se revierte por un aumento en la concentración del sustrato: a altas concentraciones todos los focos activos se combinan con el sustrato y la actividad enzimática se normaliza.

La Vmax se mantiene constante con o sin inhibidor competitivo. Sin embargo, cuando está presente el inhibidor Km aumenta y Vmax nunca se alcanza:

Por la gráfica de Lineweaver Burk observamos que, como la inhibición competitiva no afecta la Vmax: el intercepto en "y" (1/Vmax) es idéntico para todas las posibles concentraciones del inhibidor competitivo; todas la líneas intersectan el mismo punto en el eje de "y":

A baja [S] ([S] <<Km), la enzima está predominantemente en la forma libre, E. El inhibidor competitivo puede combinarse con E, por lo que la presencia del inhibidor disminuye la rapidez cuando [S] es baja. A estas condiciones la expresión de rapidez es:

vo = Vmax[S]/Km.

Como la rapidez inicial es proporcional a Vmax/Km, la presencia del inhibidor afecta la pendiente de la línea de la gráfica de Lineweaver-Burke, que es precisamente el recíproco de Vmax/Km, o sea, (Km/Vmax). El valor de la pendiente aumenta. También hay un aumento en Km según aumenta [I].

Aumentando [I] causa un aumento en Km/Vmax. Por lo tanto, en la inhibición competitiva se afecta la pendiente pero no hay efecto en Vmax. (pelabzen, 2014)

Resumen: Efecto cinético en reacción inhibida relativa a la reacción sin inhibir:

MATERIALES.

• 3 tubos de ensayo. Con gelatina solidificada.

• Toalla de papel.

• 3 tubos de ensayo vacíos.

• Gradilla.

• 6 ml de solución de almidón.

• Marcador.

• Solución de yodo Lugol.

• Ablandador de carne.

• Agitador.

• Saliva.

• Baño de agua 37° c.

• Baso precipitado de 100 ml.

• Termómetro.

• Agua destilada.

• Hornilla.

• Probeta 10 ml.

Material Imagen. tubos de ensayo

Toalla de papel.

Gradilla.

Almidón.

Marcador.

Solución de yodo Lugol

Ablandador

Agitador.

Baso precipitado de 100 ml.

Termómetro.

Agua destilada

Hornilla

Probeta 10 ml.

METODOLOGÍA.

MEMORIA DE CÁLCULO Y RESULTADOS. Se estudia la cinética de una enzima en ausencia y presencia de un inhibidor A, a una concentración 10 mM. La velocidad inicial viene dada en función de la concentración de sustrato. Los datos obtenidos son:

a. Determina Vmax y KS en ausencia y presencia del inhibidor b. ¿Qué tipo de inhibición se produce? c. Calcula la constante de disociación (Ki) de la reacción de inhibición. d) Calcula la pendiente de los puntos AB, BC, CD, DE.

Solución: Graficar 1/v versus 1[S]

Comparando:

Por lo tanto es una INHIBICIÓN COMPETITIVA.

Fórmula para sacar la pendiente (m)

Sustitución de datos.

Punto A-B m=(1.17-0.98)/(2.04-1.72) m=0.19/0.32 m=0.59

Punto B-C m=(1.47-1.17)/(2.63-2.04) m=0.3/0.59 m=0.50

Punto C-D m=(1.96-1.47)/(3.33-2.63) m=0.49/0.7 m=0.7

Punto D-E m=(2.38-1.96)/(4.17-3.33) m=0.42/0.84 m=0.5

CONCLUSIÓN. Con esta práctica nos damos cuenta que tiene una ocupación importante no solo en química, igual en matemáticas ya que al realizar el experimento nos dice que se obtiene una pendiente ya que La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

Las enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas sin ser alterados por la reacción, una de esas moléculas son denominadas sustratos.

Esta práctica se nos hizo muy buena para un mejor aprendizaje.

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