Proteínas: Aminoácidos y Unión Peptídica
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, es decir, sus monómeros.
Las proteínas están construidas a partir de veinte aminoácidos diferentes.
La estructura de los aminoácidos es sencilla.
Consiste en un átomo de carbono central también llamado carbono α, que va a estar unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que le escribimos con la letra R que es la que va a diferir en los veinte aminoácidos, confiriéndole a cada aminoácido propiedades particulares.
El grupo amino tiene la capacidad de captar un protón, es decir, un átomo más de hidrógeno y quedar con carga positiva, mientras que el grupo carboxilo tiene la capacidad de perder un átomo de hidrógeno y quedar con carga negativa.
Esto quiere decir que los aminoácidos son ionizables pueden transformarse en un grupo amino con carga positiva y un grupo carboxilo con carga negativa.
Existe un pH determinado para cada aminoácido en el cual el aminoácido va a tener esta estructura, es decir, el grupo amino con una carga positiva y el grupo carboxilo con una carga negativa, por ende el aminoácido en su totalidad no va a tener carga y va a ser neutro.
Explico esto porque vamos a ver que muchas veces los aminoácidos, en lugar de estar representados con el grupo carboxilo completo y el grupo amino tradicional los podemos encontrar con estos iones.
La cadena lateral de los aminoácidos, le va a conferir propiedades
químicas particulares y va a determinar el papel que tendrá cada aminoácido en la estructura y función proteica.
Dependiendo de las propiedades de estas cadenas laterales, los aminoácidos se pueden clasificar en no polares, polares sin carga, polares con carga positiva y polares con carga negativa.
Vamos a comenzar con los aminoácidos no polares.
Un ejemplo es la alanina y como podemos ver aquí tenemos al aminoácido en su estado ionizable con el amino con carga positiva, el carboxilo con carga negativa y en este caso la cadena lateral consiste en un carbono unido a tres hidrógenos.
Esto es lo que le confiere la particularidad de ser no polar porque su cadena lateral está únicamente formada por carbonos e hidrógenos.
Los aminoácidos no polares serán insolubles en agua y por eso llevan el nombre también de hidrofóbicos.
Un ejemplo de un aminoácido polar sin carga es la cisteína, en la cual vemos la conformación del aminoácido, como veníamos viendo hasta ahora, en su estado ionizable y en este caso de la cadena lateral, va a consistir en un átomo de carbono unido a dos hidrógenos y un grupo sulfhidrilo.
Lo debido a que este grupo sulfhidrilo puede establecer puentes de hidrógeno con el agua decimos que el aminoácido es polar o lo mismo hidrofílico.
Los aminoácidos polares con carga positiva también se conocen con el nombre de aminoácidos básicos.
Un ejemplo es la lisina donde vemos que la cadena lateral está formada por cuatro átomos de carbono, unidos a sus respectivos hidrógenos y un átomo de nitrógeno con carga positiva.
Debido a que éste nitrógeno puede formar puentes de hidrógeno con el agua, el aminoácido es polar, es decir, hidrofílico y soluble en agua, y en este caso tiene una carga positiva, por eso lo incluimos dentro de los aminoácidos polares con carga.
En el caso de los aminoácidos polares pero con carga negativa, un ejemplo es el ácido aspártico y estos aminoácidos también se conocen con el nombre de aminoácidos ácidos.
En este caso en la cadena lateral está formada por un átomo de carbono unido a dos hidrógenos y un grupo carboxilo que cedió su hidrógeno y por eso quedó con carga negativa.
Son aminoácidos polares, es decir, que pueden establecer puentes de hidrógeno con el agua y por eso son hidrofílicos.
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas que se llaman uniones amidas.
La unión amida se forma mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido.
Así se va a formar un dipéptido, es decir, un compuesto formado por dos aminoácidos.
Debido a que se une el oxígeno y el hidrógeno del grupo carboxilo con uno de los hidrógenos del grupo amino se forma agua y el resto de los grupos funcionales van a participar de lo que va a ser la unión amida.
Así va a quedar el carbono unido mediante un enlace doble al oxígeno y a su vez, este carbono unido al nitrógeno del grupo amida que va a estar unido a su otro hidrógeno.
Es importante recalcar que varios aminoácidos a menudo más de cien, se unen mediante estas uniones peptídicas para formar una cadena polipeptídica que es una estructura lineal sin ramificaciones.
Esta unión peptídica es rígida y plana, lo cual significa que los átomos de carbono y de nitrógeno no pueden rotar libremente, sino que tienen una conformación rígida y no flexible.
