Proteínas: Estructura y Funciones
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes de las células constituyendo alrededor del 50% del peso seco de estas.
Todas las características de los seres vivos dependen de las proteínas y son las biomoléculas de mayor variedad estructural y diversidad funcional.
La mayoría son proteínas globulares con cadenas polipeptídicas plegadas en estructuras compactas aunque otras proteínas son largas moléculas fibrosas.
Las funciones de las proteínas se pueden dividir según se trate de proteínas globulares cuyas funciones se llaman funciones dinámicas o de proteína fibrosas cuyas funciones se llaman estructurales o mecánicas.
Las proteínas globulares tienen funciones de transporte, como por ejemplo con la hemoglobina; de defensa las inmunoglobulinas; de protección el interferón; de control metabólico distintas hormonas un ejemplo de esas es la insulina de movimiento como la actina y la miosina que forman parte del citoesqueleto; de catálisis con las enzimas; de regulación genética con las histonas que están en el núcleo de la célula y de comunicación con los receptores de membrana.
Mientras que las proteínas fibrosas que cumplen funciones estructurales son principalmente funciones de protección como la queratina y de soporte y elasticidad como el colágeno.
La estructura de las proteínas es un concepto muy importante, ya que las mismas tienen estructuras tridimensionales bien definidas y la conformación de una proteína es justamente esta estructura tridimensional o este ordenamiento espacial de los átomos que forman una proteína.
La secuencia de aminoácidos de la proteína va a determinar su estructura
y, a su vez, la estructura de la proteína va a determinar la función.
Existen cuatro niveles de organización o de complejidad de la estructura de las proteínas.
El primer nivel de complejidad se conoce con el nombre de estructura primaria y hace referencia al número, clase y secuencia de los aminoácidos que forman la proteína.
Esta estructura primaria cuenta con una cadena principal que es el esqueleto de carbonos que forman la cadena polipeptídica, que es estable y es el mismo para todas las proteínas y con una parte variable que es la cadena lateral de los aminoácidos, que es la que va difiriendo de un aminoácido a otro y es la que le confiere a cada proteína sus particularidades.
Un ejemplo de cómo graficar la estructura primaria es la siguiente imagen, donde vemos que la misma es simplemente la secuencia de aminoácidos que forman una proteína.
Cada aminoácido va a estar unido al aminoácido de al lado mediante una unión que se llama unión peptídica o unión amida.
La estructura secundaria de las proteínas describe la disposición en el espacio de las mismas y siempre las proteínas van a conformarse de manera tal de adquirir la disposición en el espacio más favorable.
Existen dos tipos de estructuras secundaria la conformación llamada α hélice, que es una cadena enrollada alrededor del eje longitudinal en la cual se establecen uniones puente de hidrógeno entre el grupo carbonilo de una unión peptídica y el grupo amino de otra unión peptídica, pero siempre de la misma cadena.
Entonces, la conformación α hélice tendría una disposición similar a esta imagen donde vemos que la cadena péptica se va enrollando alrededor del eje y se van formando uniones puente de hidrógeno entre las uniones peptídicas de distintas partes de la misma cadena.
En cambio, el otro tipo de estructura secundaria es la conformación β o de hoja plegada, la cual es una estructura flexible donde también se forman puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo y el grupo amino, pero estos pueden ser de distintas cadenas peptídicas o de la misma cadena, pero más alejados que lo que ocurría en la conformación α hélice.
Entonces, quedaría una estructura secundaria similar a esta imagen.
Por eso se la conoce con el nombre de hoja plegada.
En el caso de la estructura terciaria, la mayor parte de las proteínas a pesar de estar formadas por largas cadenas como vimos con estructuras secundaria, las proteínas terminan siendo compactas con forma globular.
Esto ocurre porque la cadena se pliega sobre sí misma, quedando las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbicos hacia el interior de la proteína para evitar el contacto con el agua.
Mientras que las cadenas laterales polares quedan hacia el exterior ya que ellas sí pueden establecer puentes de hidrógeno con el agua.
Esto ocurre como ya mencionamos en las proteínas que tienen forma globular.
Como vemos acá en la imagen esta conformación ya es tridimensional a diferencia de la conformación secundaria y repetimos que esto ocurre porque los aminoácidos hidrofóbicos se deben ubicar hacia el interior de la proteína y los aminoácidos hidrofílicos hacia el exterior en contacto con el agua.
Por último, la estructura cuaternaria es la manera en que interactúan las subunidades de una proteína multimérica.
No todas las proteínas tienen estructura cuaternaria ya que esto ocurre únicamente en las proteínas multiméricas, que son las que están conformadas por más de una cadena polipeptídica.
Un ejemplo es la siguiente proteína que aca vemos, que está conformada por cuatro cadenas polipeptídicas y que además contiene hierro y un grupo hemo.
Esta proteína es la hemoglobina, que es una proteína multimérica ya que está conformada por más de una cadena polipeptídica en este caso por cuatro cadenas polipeptídicas.
