Problemas 1, Ejercicios de Bioquímica. Universitat d'Alacant (UA)
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Asignatura: Bioquimica, Profesor: chiquinquira chiquinquira, Carrera: Ciències del Mar, Universidad: UA
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Presentación de PowerPoint

1.Problemas TEMA 1.2. EL AGUA

El primer punto de equivalencia se alcanza cuando se ha añadido un equivalente de base y todo el H2CO3 se ha ionizado a HCO3

- .

1. El H2CO3 (ácido carbónico) posee dos protones disociables. Su pKa es 6,37 mientras que el de su forma ionizada, el bicarbonato (HCO3

-) es 10,25, la curva de titulación del H2CO3 es bifásica.

El segundo punto de equivalencia se alcanza después de la adicción de dos equivalentes de base, ionizandose todo el HCO3

- a CO3 2- .

Empleando la ecuación de Henderson-Hasselbalch se puede observar que el primer punto medio se alcanzará a pH = 6,37 y el segundo punto medio se alcanza cuando pH = 10,25.

2. La especie predominante a pH 2,0 es H2CO3 . • Con la ecuación Henderson-Hasselbalch se puede calcular la relación entre el H2CO3 y HCO3

- pH = pKa + log [ A- ] / [HA] 2,0 = 6,37 + log [HCO3

- ] / [H2CO3 ] -4,4 = log [HCO3

- ] / [H2CO3 ] 10-4,4 = [HCO3

- ] / [H2CO3 ] [HCO3

- ] / [H2CO3 ] = 4,0 x 10 -5

• La especie predominante es H2CO3 ya que[HCO3 - ] / [H2CO3 ] = 4,0 / 10

5 por tanto 105 x [HCO3

- ] = 4 x [H2CO3 ]; o también 25.103 x [HCO3

- ] = [H2CO3 ]; así se ve que [H2CO3 ] > [HCO3

- ] .

• Las especies predominantes a pH 7,0 son H2CO3 y HCO3 - siendo ésta última la más abundante.

pH = pKa + log [ A- ] / [HA] 7,0 = 6,37 + log [HCO3

- ] / [H2CO3 ] 0,63= log [HCO3

- ] / [H2CO3 ] 100,63 = [HCO3

- ] / [H2CO3 ] [HCO3

- ] / [H2CO3 ] = 4,27 [HCO3

- ] = [H2CO3 ] x 4,27 • A pH 10 la especie H2CO3 practicamente no existe y gran parte de HCO3

- se ha ionizado a CO3

2- . Predomina [HCO3 - ]

pH = pKa + log [ A- ] / [HA] 10,0 = 10,25 + log [CO3

2- ] / [HCO3 - ]

-0,25 = log [CO3 2- ] / [HCO3

- ] 10-0,25 = [CO3

2- ] / [HCO3 - ]

[CO3 2- ] / [HCO3

- ] = 0,56; [CO3

2- ] = [HCO3 - ] x 0,56;

3. Con la figura 2-18 justificar por qué el tampón carbonato es más efectivo frente a la adición de ácidos y bases en el intervalo 7,0 a 8,0.La mayor o menor efectividad de tamponamiento de la sangre frente a ácidos o bases es función de cuál de las especies del sistema tamponador carbonato sea más abundante. • El H2CO3 está implicado en la tamponación sanguinea de bases.

H2CO3 + OH - → H20 + HCO3

– • Y el HCO3

– en la de ácidos. HCO3

– + H+ → H2CO3 A - = HCO3

- ; HA= H2CO3

• A un pH igual al pKa (6,37) existirá una cantidad equivalente de H2CO3 y HCO3 – (

HA y A- ).

• A valores de pH por encima del pKa (dentro del rango pH 7,0-8,0) predominará el HCO3

– (base conjugada) por este motivo, a estos pH la sangre estará más efectivamente tamponada frente a los ácidos que frente a las bases. Sin embargo, el CO2 disuelto en la sangre y el CO2 de los pulmones constituyen una gran reserva de CO2 que se encuentran en equilibrio con H2CO3 . El H2CO3 que emplee “in vivo” para tamponar una base se repone de forma rápida:

CO2 + H2O → H2CO3 • Como esta reserva de CO2 es grande el tampón carbonato sanguineo es efectivo

tantofrente a ácidos como frente a bases, por lo que el pH de la sangre se mantiene relativamente constante en condiciones normales.

4. En primer lugar, se calcula el número de moles de NaOH, que se necesitan para alcanzar el punto final, multiplicando la molaridad de la disolución de NaOH (0,5 M), por el volumen necesario para titular la totalidad del ácido ascórbico(34,1 ml).

0,50 moles/1000 ml x 34,1 ml = 0,017 moles de NaOH

• Como el ácido ascórbico es monoprótico se requiere un equivalente de base para titular cada equivalente de ácido.

• Por ello 0,017 moles de NaOH son equivalentes a 0,017 moles de ácido ascórbico. • Teniendo en cuenta que 3 gramos de ácido ascórbico son equivalentes a 0,017 moles,

el peso molecular del ácido ascórbico será: 3,0 gramos de ácido ascórbico/0,017moles de ácido ascórbico = x gramos / mol x= 1,8 x 102 gramos

2. Problemas TEMA 1.3. BIOENERGÉTICA

COO-

Tabla 1 Formas iónicas principales de los reactivos y de los productos D G

0´(kcal/mol)

ATP4- + H2O → ADP 3- + HPO4

2- + H+ -8,2 ATP4- + H2O → AMP

2- + HP2O7 3- + H+ -8,4

ADP3- + H2O → AMP 2- + HPO4

2- + H+ -8,6 HP2 O7

3- + H2O → 2 HPO4 2- + H+ -7,9

AMP2- + H2O → Adenosina + HPO4 2- + H+ -2,2

Energía libre estándar de hidrólisis de varias especies iónicas de los anhídridos fosfóricos y del AMP

2. Pide la variación estándar de energía libre y la constante de equilibrio de la reacción de transferencia del grupo fosforilo entre el PEP y ADP a pH 7,0. La reacción es: PEP + ADP → ATP + Piruvato La reacción neta: D G0´(kcal/mol) ADP + Pi → ATP + H2O + 8,2 (+ por ser la reacción inversa) PEP + H2O → Piruvato + Pi - 14,8 PEP + ADP → ATP + Piruvato - 6,6 D G0´ = - 2,303 RT log Keq log Keq ‗ - D G

0´ 2,303 RT Sustituyendo R,T, D G0´ (250 C ) log Keq ‗ - (- 6,6 kcal/mol) 2,303 ( 1,987 cal K -1 mol-1 )(298 K) log Keq ‗ 6600 cal mol

-1

1364 cal mol-1

log Keq = 4,8 Keq = 6,3 x 10

4

3. Variación estandar de energía libre de la hidrólisis del ATP es – 8,2 kcal/mol a 250 C y pH 7 . • En condiciones celulares puede ser hasta -13,9 kcal/mol. • Se pide el valor de la relación : [ATP] [ADP][Pi] para saber la variación de energía libre de hidrólisis de ATP • La ecuación que relaciona la real D G con la estándar D G0´ y la concentración de reactivos y

productos en la hidrólisis de ATP es: D G = D G0´ + 2,303 RT log [ADP][Pi] ( ATP + H20 → ADP + Pi ) [ATP][H20] ( se considera H20 como unidad) D G - D G0´ ‗ log [ADP] [Pi] 2,303 RT [ATP] log [ADP] [Pi] ‗ (-13,9 kcal/mol) –(-8,2kcal/mol) [ATP] 2,303(1,987 cal/ K.mol).(298 K) log [ADP] [Pi] ‗ -5700 cal/mol [ATP] 1364 cal/mol log [ADP] [Pi] ‗ -4,2 ; [ADP] [Pi] ‗ 6,3 x 10-5 ; [ATP] 1,6 x 104 [ATP] [ATP] [ADP] [Pi]

4. Calcular la variación de energía libre y la constante de equilibrio de la reacción de carboxilación del piruvato.

Oxalacetato + H2O → Piruvato + HCO3 - D G0´ = - 6,20 kcal/mol

Enzima-biotina-COO- + H2O → Enzima-biotina + HCO3

- D G0´ = - 4,70 kcal/mol

Piruvato + HCO3 - → Oxalacetato + H2O D G

0´ = + 6,20 kcal/mol Enzima-biotina-COO- + H2O → Enzima-biotina + HCO3

- D G0´ = - 4,70 kcal/mol

Entonces:

Piruvato + Enzima-biotina-COO- → Oxalacetato + Enzima-biotina D G0´ = + 1,50 kcal/mol

La constante de equilibrio:

D G0´ = - 2,303 RT log Keq ; log Keq ‗ - D G 0´

2,303 RT log Keq ‗ 1500 cal/mol 2,303.(1,987 cal/K.mol).(298 K) log Keq = -1,10 ; Keq = 7,94 x 10

-2

TEMA 2.1. AMINOÁCIDOS 2.2. PÉPTIDOS

3.Problemas

1. Determinar la carga neta de la alanina a pH 1,0 ; 7,0 y 13,0 empleando los valores de pKa para este aminoácido de la tabla.

• La alanina no posee una cadena lateral ionizable; los únicos grupos ionizables son el a- amino y el a-carboxilo.

• Las formas son:

COOH COO- COO-

H3 N+ C H → H3 N+ C H → H2 N C H ← ←

CH3 CH3 CH3 A pKa B pKa C Totalmente 2,35 Dipolar 9,87 Totalmente protonada (Zwitterion) desprotonada

• Hay que usar los valores de pKa de los grupos ionizables y la ecuación de Henderson-

Hasselbalch para calcular la relación exacta entre las formas desprotonadas y protonadas de cada grupo ionizable a los tres valores de pH.

• A pH 1:

pH = pKa + log [RCOO-] ; 1,0 = 2,35 + log [RCOO-] [RCOOH] [RCOOH] -1,35 ‗ log [RCOO-] ; [RCOO-] ‗ 0,044 ‗ 0,04 [RCOOH] [RCOOH] • Por esto a pH 1,0 más del 95% de las moléculas de alanina aparece en forma A ;

ésta presenta una carga neta +1 • A pH 7,0 hay que tener en cuenta la ionización de los grupos carboxilo y amino.

a-carboxilo 7,0 = 2,35 + log [RCOO-] ; 4,65 = log [RCOO-] [RCOOH] [RCOOH] [RCOO-] ‗ 4,47 x 104 [RCOOH] a-NH 3

+

7,0 = 9,87 + log [RNH2] ; -2,87 = log [RNH2] [RNH3+] [RNH3+]

[RNH2] ‗ 1,35 x 10 -3

[RNH3+] • Así a pH 7,0, la especie predominante de la alanina es B, que no presenta carga

neta (carga neta = 0).

1. cont. • A pH 13,0 13,0 = 9,87 + log [RNH2] ; 3,13 = log [RNH2] [RNH3

+] [RNH3 +]

[RNH2] ‗ 1,35 x 10

3 [RNH3

+] • Por lo tanto a pH 13,0 la especie mayoritaria es C, que presenta una carga neta -1.

4. Un péptido tiene una composición en aminoácidos: • Se hizo una hidrólisis ácida parcial y se determinaron las secuencias de los péptidos resultantes. • Evidentemente el péptido contiene 13 aminoácidos o un múltiplo de 13. • La secuencia del péptido se obtiene alineando las secuencias idénticas de los fragmentos peptídicos que solapan entre si.

Fragmento peptídico: 1 Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala 2 Val-Asp-Val-Asp-Glu 3 Val-Asp-Val 4 Glu-Ala-Leu-Gly-Arg 5 Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg 6 Leu-Gly-Arg Péptido entero: Val-Asp-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg

5. ¿Cuál es la carga neta a pH 7,0 del siguiente péptido? Phe-Lys-His-Leu-Lys-Thr-Glu-Ala-Glu-Met-Lys-Ala-Ser-Glu-Asp • Las formas iónicas de los péptidos dependen del pH de igual manera que lo

hacen las formas iónicas de los aminoácidos. • Sin embargo, solo van a contribuir a la carga del péptido el grupo NH3

+ del extremo N terminal, el COO- del extremo C terminal y las cadenas laterales ionizables.

• El resto de los grupos a- amino y a-carboxilo de cada aminoácido se encuentran formando los enlaces peptídicos correspondientes y no se ionizan en el rango de pH entre 1 y 14. • Se toman los valores de pKa de la tabla. • Sin embargo en realidad, puede diferir en un péptido, respecto del pKa del

aminoácido libre. H3N

+ N H3N + COO- COO- H3N

+ COO- COO- HN

H3N

+ - Phe - Lys - His – Leu – Lys – Thr – Glu–Ala –Glu –Lys–Ala–Ser –Glu-Asp-COO- pKapKa pKa pKa pKa pKa pKa pKa pKa pKa 9,24 10,80 6,0 10.80 4,32 4,32 10,80 4,32 3,96 1,99 • A pH 7,0 los 5 grupos carboxilo ( ) estarán ionizados, por lo que contribuirán a

la carga total con -5 ( a pH > pKa , COO- > COOH); (7) (4,32; 3,96; 1,99)

• Los 4 grupos H3N + permanecen protonados y contribuyen a la carga total con +4 (a pH < pKa ; H3N

+ > NH2) ;

(7) (10,80)

• El grupo imidazol de la histidina aparecerá predominantemente sin carga (pH > pKa; = N > =NH+) (7) (6) • De esta manera la carga neta de éste péptido a pH 7,0 será cercana a -1 -5 + 4 = -1 (imidazol = 0).

8. Los péptidos: a. Phe-Arg-Ser b. Glu-Met-Tyr c. Pro- Asp-Lys

• Tratados con tripsina. Y tratados con quimotripsina. • Tripsina corta a la derecha de Arg (arginina) y Lys (lisina). • Y la Quimotripsina en el lado C-terminal de los aminoácidos aromáticos: Phe

(fenilalanina), Tyr (tirosina) y Trp (triptófano), y en ciertas condiciones, algunos alifáticos voluminoso: Leu (leucina), Met (metionina), Asn (asparagina), Gln (glutamina).

• Con tripsina: a. Phe-Arg + Ser b. No hay rotura c. No hay rotura.

• Con quimotripsina: a. Phe + Arg-Ser b. Gln-Met + Tyr c. No hay rotura.

• El bromuro de cianógeno (BrCN) rompe en el lado C-terminal, de los residuos de Met (metionina), generando un peptidil homoserinlactona (HSL):

a. No hay rotura b. Gln-HSL + Tyr c. No hay rotura.

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