Atomi e Molecole Organiche: Elettronegatività, Legami e Polisaccaridi., Appunti di Biochimica

Scarica Atomi e Molecole Organiche: Elettronegatività, Legami e Polisaccaridi. e più Appunti in PDF di Biochimica solo su Docsity! Biochimica Propedeutica Gli ATOMI sono la parte più piccola della materia, anche essi però sono formati da altre parti subatomiche: -protoni (p+) -neutroni (n) -elettroni (e-) Formano il nucleo Formano la nuvola elettronica Un atomo è tendenzialmente NEUTRO ha quindi carica positiva e carica negativa uguali. Ci sono poi delle eccezioni. Tra loro gli atomi “interagiscono” tramite la nuvola elettronica. Che è molto mobile. Attorno a un atomo ci sono quindi gli elettroni che non compiono un orbita ben precisa ma hanno un ORBITALE: cioè la parte dell’ atomo nella qual è più probabile trovare gli elettroni. Il numero di protoni è indicato con la lettera “Z” Il numero di massa, cioè numero di protoni e neutroni è indicato con la lettera “A”. Gli atomi che hanno le stesse caratteristiche sono chiamati elementi e sono ordinati secondo il numero atomico (n° protoni) nella TAVOLA PERIODICA DEGLI ELEMENTI. Elementi delle stesso tipo però possono avere numero di massa diverso. IL NUMERO DI NEUTRONI VARIA formando quindi gli ISOTOPI. L’atomo Teorie atomiche: 1) gli elettroni sono sparsi attorno al nucleo 2) gli elettroni occupano una porzione di spazio definita da un orbita 3) gli elettroni non occupano uno spazio definito ma occupano un “orbitale” COME FA UN ELETTRONE A NON CADERE NEL NUCLEO? Come abbiamo detto l’elettronica si muove a grandi velocità attorno al nucleo questo crea una forza centrifuga che supera la forza attrattiva del nucleo. Quando parliamo di energia atomica, parliamo di energia QUANTIZZATA a “pacchetti”. Gli orbitali degli elettroni sono caratterizzati da delle “proprietà”: I NUMERI QUANTICI. Sono di 4 tipi e nessuno di questi può essere contemporaneamente uguale tra elettroni diversi -al massimo cambia solo il n.q. Di spin-. 1) numero quantico principale=n. Determina la grandezza e il livello energetico 2) numero quantico secondario=l. Determina la forma dell’orbitale che può essere a sfera cava attorno al nucleo o doppio lobo. OGNI ORBITALE CONTIENE SOLO DUE ELETTRONI 3)numero quantico magnetico=m. Determina l’orientamento dell’asse dell’ elettrone. Si può determinare nei 3 assi x, y, z. 4) numero quantico di spin=ms. determina in che verso ruotano gli elettroni in un atomo. Gli elettroni tendono a riempire prima tutti i livelli, cercano quindi di avere tutti i livelli occupati. Questo conviene perchè si utilizza minore energia. -IDROGENO: un particolare legame covalente dove uno dei due atomi è un idrogeno -VAN DER WALLS: entrambi gli atomi sono dei metalli. -centro della tavola periodica-. CHIMICA ORGANICA: È la chimica del Carbonio che insieme al silicio ha delle caratteristiche molto favorevoli. Tutte le biomolecole sono composte da questo elemento. Ha la capacità di formare lunghe catene di varia forma sia attraverso legami singoli SIGMA che attraverso legami doppi PIGRECO. Il carbonio ha 4 possibili legami e insieme all’IDROGENO forma gli IDROCARBURI. Questo elemento è l’elemento della vita. L’IBRIDIZZAZIONE: È una capacità propria di questo elemento, riesce a fondere gli orbitali per farne dei nuovi con forme e caratteristiche intermedie. (ORBITALE MOLECOLARE) SP3= 3 orbitali P e 1 orbitale S. È un ibridazione tetraedrica con angoli di circa 110°. Un esempio è il METANO. Sigma SP2= 2 orbitali P e un orbitale S. È un ibridazione trigolanale con angoli di 120°. Un esempio è l’ETILENE. 2 sigma e 1 pigreco SP= 1 orbitale S e 1 orbitale P. 1 legame sigma e 1 legame pigreco Legami PIGRECO sono doppi e più deboli rispetto a un legame SIGMA singolo. ISOMERIA: Quando due molecole hanno la stessa formula bruta ma una diversa formula di struttura si dice che questi sono ISOMERI. Disposizione delle molecole nello spazio= STEREOCHIMICA. Gli isomeri possono essere di vario tipo. -di posizione: due molecole differiscono solo per la struttura. -stereoisomeria: gli atomi delle molecole hanno gli stessi legami ma sono orientati diversamente. -geometrici: CIS-TRANS. Questi due hanno un doppio legame fisso e gli altri atomi cambiano la loro posizione. Quando si tratta di “cis” gli atomi sono dallo stesso lato mentre in “trans” gli atomi sono ai lati opposti Attorno ai doppi legami NON VI È NESSUN TIPO DI ROTAZIONE. CARBONIO CHIRALE= carbonio che ha 4 legami diversi e può trovarsi in due conformazioni tra loro dette ENANTIOMERI, sono molecole molto simili chimicamente ma hanno differenze fisiche e nelle interazioni con la luce polarizzata. (Due ENANTIOMERI posti sotto una luce polarizzata ruotano in versi opposti). Luce polarizzata=luce con una sola direzione e una sola lunghezza d’onda. Gli orbitali molecolari sono SIGMA e PIGRECO e nascono da un legame covalente tra due atomi CONFORMAZIONE: rappresenta la disposizione di un gruppo funzionale in modo che però questo non rompa i legami singoli. FORMA A SEDIA E A BARCA: Due molecole possono trovarsi in due forme ulteriori: -eclissata e una sfalsata (sfalsata più stabile!). Nelle forme cicliche come conseguenza t della rotazione tra due carbonio sigma, possiamo avere due configurazioni -sedia: l’anello non subisce tensioni, risulta più stabile perchè formato da legami sfalsati. -barca: meno stabile, formata da legami eclissati. Solitamente le molecole biologiche girano verso destra (D). Noi per esempio non digeriamo L- lattosio e L-glucosio. Sigma! Il carbonio forma 4 legami covalenti semplici, dando origine a una forma tetraedrica con al centro della figura proprio il carbonio. IDROCARBURI Sono composti chimici formati esclusivamente a idrogeno e carbonio. Si dividono in ALCANI, ALCHENI ALCHINI. -alcani: sono idrocarburi SATURI con soli legami SINGOLI (la loro formula generale è CnH2n+2). Gli alcani possono essere ramificati, lineari con desinenza -ano oppure nche ciclici con radice ciclo- e desinenza -ano. Sono idrocarburi poco reattivi che partecipano a poche reazioni, tra cui la COMBUSTIONE. LA COMBUSTIONE: Idrocarburi+ossigeno H2O+CO2+energia. -alcheni: sono idrocarburi insaturi formati da uno o più doppi legami. Quando abbiamo più di un doppio legami si chiamano POLINSATURI mentre se il doppio legame è alternato da legami singoli, si chiamano LEGAMI CONIUGATI e hanno la particolarità di avere un colore intenso tanto più sono presenti dei legami coniugati. (Licopene,carotene). Hanno desinenza -ino e formula generale CnH2n. -alchini: sono anche questi idrocarburi insaturi, formati da uno o più tripli legami. Hanno formula generale CnH2n-2 e desinenza -ino. Il carbonio si può legare ad altri elementi del 7° gruppo :alogenerei come BROMO,CLORO,FLUORO. La struttura della molecola è fondamentale per determinate reazioni. L’elettronegatività dell’ atomo che si sostituisce è fondamentale per l’influenza con i legami. Il cloro che ha un’elettronegatività molto elevata, tende a strappare elettroni e a tenerli a sè.(effetto induttivo negativo). Quando invece l’atomo che si attacca al carbonio è meno elettronegativo del carbonio si forma un effetto induttivo positivo. BENZENE: È un caso particolare, nel benzene Ci sono legami coniugati (doppi legami e legami singoli alternati) con la particolarità di avere le distanza tra atomi con legami singoli e atomi con legami doppi uguali (pur sapendo che i legami singoli creano una distanza maggiore). Questa particolarità fa de benzene un ibrido di risonanza (legami doppi, tripli e singoli si uniscono insieme formando delle caratteristiche intermedie). IL BENZENE È MOLTO STABILE. E i legami non hanno una posizione fissa ma cambiano in continuazione. Effetto mesomerico: effetto dell’ atomo legato al carbonio. -positivo: se il carbonio acquista elettroni -negativo: se il carbonio perde elettroni NUCLEOFILO: molecole organiche ricche di elettroni che reagiscono co molecole povere ELETTROFILO: molecole povere di elettroni che reagiscono invece con molecole ricche. - LA CELLULA: SCALA DI OSSIDAZIONE: Un atomo è tanto ossidato quanto più PERDE elettroni, (legandosi con l’ossigeno). Il carbonio MENO OSSIDATO è negli IDROCARBURI. Abbiamo poi i carbonio degli ALCOLI Poi ALDEIDI e CHETONI CARBONIO CARBOSSILICO E la più ossidata di tutti è l’ANIDRIDE CARBONICA. Che forma due doppi legami con C. Una molecola molto ossidata è scarica di energia. Quando una molecola viene ridotta per produrre energia un’altra si ossida. L’esempio è quella tra LATTATO e PIRUVATO. Il piruvato si trasforma in lattato in assenza di ossigeno. Tutte le cellule, qualunque sia la loro origine hanno delle caratteristiche comuni: sono infatti avvolte da una membrana plasmatica che racchiude la celllula in maniera flessibile e evita alle molecole inorganiche di passare all’interno. La membrana plasmatica racchiude inoltre il citoplasma, una soluzione acquosa. La cellula contiene anche i metaboliti utili per alcune reazioni ingterne. Hanno un nucleo per almeno una parte della loro vita nel quale è contenuto il corredo genetico (nei batteri il corredo genetico è immerso nel citoplasma). La maggior parte delle cellule non si vedono ad occhio nudo. CELLULE EUCARIOTICHE: Possiedono un nucleo e altri organuli tutti rivestiti da una membrana. Tra gli organuli ci sono : mitocondri dove avvengono la maggior parte delle reazioni cellulari e ricavano energia dalla cellula stessa. Reticolo enoplasmatico e complesso di Golgi che sintetizzano proteine e lipidi di membrana, percossi sono in cui vengono sintetizzati gli acidi grassi e i lisosomi che formano “lo stomaco” della cellula. CELLULA VEGETALE: Anche questo tipo di cellula ha tanto organuli ma in particolare è formata da cellulosa e da organuli gonfi di acqua che permette all’intera struttura di avere un volume e un colore tipico. Vacuoli e cloroplasti. Gli ultimi trasformano l’energia solare in zucchero tramite la fotosintesi. Amminoacidi Gli amminoacidi sono monomeri alla base di migliaia di proteine differenti.. tutte le proteine esistenti sono sequenze diverse dei soliti 20 amminoacidi presenti e riconosciuti. Gli amminoacidi si legano covalentemente in maniera lineare per formare la struttura primaria. Le proteine sono catene in cui ogni RESIDUO AMMINOACIDICO (ciò che resta dell’ amminoacido dopo la perdita di acqua quando si lega ad un altro amminoacido). Tutti gli amminoacidi del nostro corpo sono α-amminoacidi (gruppo amminico e gruppo carbossilico legato allo stesso C). Hanno infatti un atomo di Carbonio al centro e nei 4 legami ha: GRUPPO CARBOSSILICO (COO⁻), GRUPPO AMMINICO (H2N⁺), IDROGENO E GRUPPO “R” che è quello che cambia a seconda dell’amminoacido. Gli amminoacidi sono essenziali se non li produciamo all’interno dell’organismo e non essenziali se invece il nostro corpo li produce Il carbonio al centro lega tutti gruppi diversi (a eccezione della glicina) e tutti e 4 i gruppi possono ruotare attorno a esso. Il carbonio “alfa” è infatti chiamato carbonio chirale e permette che per ogni amminoacido vi siano due forme: STEREOISOMERI. Nelle proteine utilizzate solitamente gli amminoacidi sono sempre d-amminoacidi e mai l-amminoacidi (che invece troviamo in batteri e antibiotici). La classificazione degli amminoacidi: La classificazione degli amminoacidi si fanno in base al gruppo R in particolare in base al pH o in base alla polarità. ALIFATICI NON POLARI: i gruppi R son0 idrofobici. Alcuni gruppi R di queste tendono a disporsi all’interno delle proteine. Di questo gruppo fa parte anche la GLICINA che è il più semplice (il gruppo R infatti è un H). La METIONINA è uno dei due amminoacidi che ha il gruppo R anche con ZOLFO (S). -l’altro è la cisteina- AROMATICI: anche questi non sono solubili in acqua. In questi vi sono il TRIPTOFANO (va ricordato per l’azoto nell’anello aromatico) e la TIROSINA (che va ricordata perchè nell’anello aromatico ha attaccato un gruppo ossidrilico). POLARI NON CARICHI: questi sono molto più solubili in acqua e sono importanti perchè i loro gruppi funzionali formano legami a idrogeno con l’acqua. Tra questi troviamo l’altro amminoacido con zolfo (CISTEINA) ma anche SERINA E TREONINA (con OH) e anche ASPARAGINA E GLUTAMMINA che poi diventano rispettivamente ASPARTATO E GLUTAMMATO nelle proteine. GRUPPI CARICHI POSITIVAMENTE BASICI: hanno la catena laterale carica positivamente. Sono 3: LISINA, ARGININA e ISTIDINA (l’istidina ha pH vicino alla neutralità) GRUPPI CARICHI NEGATIVAMENTE ACIDI: sono solo 2 e sono GLUTTAMMATO E ASPARTATO. Un amminoacido si dice sia in forma ZWITTERIONICA quando ha il gruppo carbossilico COOH deprotonato è il gruppo amminico NH3 protonato FUNZIONE DI MOVIMENTO: Tra le proteine con funzione di movimento abbiamo alcune proteine che interessano il movimento degli organuli all’interno della cellula ma anche altre proteine come ACTINA e MIOSINA che interessano principalmente la contrazione di muscoli scheletrici di vertebrati. Rami te le loro azioni chimiche, queste due proteine riescono a produrre movimento con dispendio ovviamente di ATP. FUNZIONE STRUTTURALE: Cheratina FUNZIONE CATALITICA: enzimi FUNZIONE DI IMMAGAZINAMENTO: ferratina Le globine Le GLOBINE sono una famiglia di proteine dedicate per lo più a trasporto e immagazinamento. Tra queste troviamo la MIOGLOBINA che si occupa di trasporto nei muscoli (in grande quantità nei muscoli di mammiferi marini) e l’ EMOGLOBINA che si occupa invece del trasporto dell’ossigeno in tutto il corpo (in grande quantità nel sangue). La MIOGLOBINA: La MIOGLOBINA è un unico polipeptide formato da 153 residui amminoacidici disposti per la maggior parte ad alfa-elica. Contiene una sola molecola di EME. La sua funzione è quella di 1- serbatoio per l’ossigeno: (di per sè non solubile in soluzioni acquose) la MIOGLOBINA ne aumenta la concentrazione nel tessuto muscolare rendendolo disponibile al momento della contrazione 2- trasporta l’ossigeno nelle cellule muscolari stesse: Lega l’ossigeno e lo rilascia in particolare al tessuto muscolare al quale da anche il colore rosso (dal gruppo eme). La MIOGLOBINA ha una parte IDROFILA all’esterno e una parte IDROFOBICA all’interno, questo per evitare che il ferro del gruppo eme si ossidi (arruginendo non ha più nessuna utilità di legame per l’ossigeno). La mioglobina ha affinità molto maggiore con l’ossigeno per questo motivo si lega a questo fino a 6 volte di più rispetto all’emoglobina ma a una maggiore affinità corrisponde anche proporzionalmente una maggiore difficoltà a cedere. (La mioglobina cede l’ossigeno solo quando ci sono grandi q.tà di CO2.). La mioglobina non è dunque adatta alla respirazione perchè la sua forte affinità con l’ossigeno renderebbe il rilascio molto complicato. L’EMOGLOBINA Quasi tutto l’ossigeno trasportato nel corpo è mosso grazie all’emoglobina presente per lo più negli ERITROCITI (globuli rossi). I globuli rossi sono cellule de sangue a nucleare (senza nucleo) biconcave che no sono destinate a riprodursi ma esclusivamente a sopravvivere (120 giorni circa) L’emoglobina del sangue arterioso (cuore periferia) è satura di ossigeno (96%). Quella del sangue venoso (periferia Cuore) non è tanto carica di ossigeno (64%). L’emoglobina è una proteina con struttura quaternaria di 4 subunità polipeptidiche. Ogni subunità ha in se il gruppo prostetico eme che contiene Fe a cui mancano 2 elettroni per formare l’otteto. (n.o. Fe +2). Nell’emoglobina di soggetti adulti le 4 subunità sono uguali a coppie “alfa” e “beta” (le catene beta sono simili alla struttura della mioglobina). Ogni subunità riesce a portare una molecola di ossigeno. È grazie allo IONE ferro infatti che L’emoglobina trasporta l’ossigeno senza però crearci esami stabili che ne comprometterebbero il rilascio. Nell’emoglobina fetale invece le due catene beta sono sostituite da catene “gamma” che hanno un’affinità maggiore con l’ossigeno proprio perchè devono “rubarlo” all’emoglobina materna. LEGAME OSSIGENO-EMOGLOBINA E VARIAZIONE DELLA CONFORMAZIONE: L’emoglobina a seconda delle circostanze a cui è sottoposta ha due forme: la forma T e la forma R (T-tesa e R-rilassata). La forma T appartiene all’emoglobina senza ossigeno-DEOSSIEMOGLOBINA- mentre la forma R appartiene all’emoglobina che ha ossigeno- OSSIEMOGLOBINA. L’affinità di T è maggiore rispetto a quella di R. Quando un ossigeno si lega a una subunità nella conformazione T si innescano delle variazioni che portano alla trasformazione in R. L’emoglobina scarica (T) deve legare in modo efficiente l’ossigeno che trova nei polmoni (20% di ossigeno). Una proteina come la mioglobina sarebbe perfetta per il recupero dell’ossigeno data la sua forte affinità con questo, risulterebbe invece complicato cederlo. Al contrario una proteina a bassa affinità non riuscirebbe a portare via ossigeno dai polmoni per poi liberarlo nei tessuti. Per questo l’EMOGLOBINA è la più adatta per questo compito perchè grazie alla sua capacità di trasformarsi da uno stato poco affine (T) a uno stato molto affine (R). Il legame emoglobina-ossigeno modifica la conformazione delle subunità. La prima molecola di O2 si lega debolmente a un’emoglobina-t, questo legame determina però una modificazione strutturale che viene comunicata alle altre subunità facilitando il legame con l’ossigeno. L’ultima molecola di O2 si lega molto facilmente all’emoglobina che ormai è totalmente R. L’emoglobina è una proteina ALLOSTERICA, vuol dire che il legame con un ligando “X” modifica la struttura di un’altra parte della stessa proteina. I ligandi che fanno “cambiare” queste proteine allosteriche si chiamano MODULATORI. GRAFICI ANDAMENTO SATURAZIONE MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA: RICORDA: Composizione dell’aria: 80%- AZOTO 20% OSSIGENO 1% ANIDRIDE CARBONICA <1% ALTRI GAS ÈÈ ÷ . ÉÌÉ Èt.at?.ossgenaaigioifioe nella totalità di aria considerata I polisaccaridi I polisaccaridi sono molecolecole di monosaccaridi molto lunghe (20 monomeri). Possono essere fatti da un solo monomero (OMOPOLISACC.) o da due o più tipi di monomeri differenti (ETEROPOLISACC.). Fanno parte dei polisaccaridi cellulosa, amido, chitina e glicogeno. OMOPOLISACCARIDI (amido-glicogeno): Questi due hanno un ruolo importante nel trattenere le scorte di carboidrati. Il glicogeno lo troviamo negli animali l’amido invece nelle piante. L’amido contiene AMILOSIO e AMILOPECTINA. Il glicogeno è fondamentale per mantenere stabili i livelli di glicemia. Non viene direttamente introdotta come forma di conservazione il glucosio perchè attirerebbe fin troppa acqua nelle cellule, tanto da provocarne anche la rottura. RUOLI STRUTTURALI DEI POLISACCARIDI: -cellulosa: la cellulosa la ritroviamo per lo più nell’ìambiente vegetale, nei tronchi negli steli e nelle parti legnose. Il cotone è quasi cellulosa al 100%. La cellulosa ha legami con il glucosio in conformazione “beta” che impedisce agli enzimi digestivi animali di scinderla. -amido: l’amido che ha invece legami “alfa” con il glucosio può essere inserita nella dieta senza alcun problema perchè i nostri enzimi possono IDROLIZZARE il legame. -chitina: la chitina ha funzione di protezione di alcuni insetti, è il secondo polisaccaride più abbondante in natura …ALTRI POLISACCARIDI… -GAG (glicosamminoglicani) nelle articolazioni intorno all’occhio. -PEPTIDOGLICANI (funzione strutturale nelle membrane cellulari) hanno infatti una struttura proteica con tante “punte” di GAG attaccate. I GLICOCONIUGATI Oltre ai ruoli di struttura e conservazione del glucosio, gli zuccheri hanno anche una funzione informazionale tra cellula-cellula. Uno zucchero unito a una proteina o a un lipide forma un GLICOCONIUGATO, una molecola biochimicamente attiva. -PROTEINOGLICANI: macromolecole sulla superficie cellulare che hanno un glicosamminogliano attaccato con una proteina di membrana o di secrezione. -GLICOPROTEINE: le glicoproteine sono oligosaccaridi uniti a una proteina, solitamente li troviamo nella membrana plasmatica e sono siti appositi per apposite funzioni. -GLICOSFINGOLIPIDI: sono anche queste proteine di membrana hanno una testa idrofilica che è formata appunto dagli oligosaccaridi. I lipidi I lipidi sono molecole NON SOLUBILI in acqua, hanno una densità minore e quindi galleggiano e sono la fonte di energia del nostro corpo insieme ai carboidrati. GLI ACIDI GRASSI: Gli acidi grassi sono i lipidi più semplici e sono formati da acidi carbossilici. In alcuni acidi grassi la catena è SATURA (non ha doppi legami) al contrario se ha doppi legami la molecola è INSATURA. Si definisce POLINSATURO l’acido grasso che ha più di un doppio legame sennò è MONOINSATURO. Il doppio legame nelle catene insature è posizionato i modo da non far ruotare le ramificazioni in posizione -cis la fluidità dell’ac. grasso è maggiore. Nella conformazione degli acidi grassi saturi, la struttura appare molto più compatta a differenza dei legami insaturi dove il doppio legame spesso in conformazione -cis curva la catena idrocarburica per cui le interazioni con le altre molecole risultano meno stabili. La fluidità degli acidi grassi dipende sia dalla presenza o meno di doppi legami ma anche dal tipo di doppio legame. N.B. Alcuni acidi grassi sono di fondamentale importanza nella nostra alimentazione come per esempio omega-6 e omega-3 che sono acidi grassi polinsaturi con doppio legame rispettivamente tra c6-c7 e tra c3-c4. LA NOMENCLATURA DEGLI ACIDI GRASSI: NOMENCLATURA DELTA: la nomenclatura delta è la più completa e concisa, si inserisce il numero totale degli atomi di carbonio presenti seguiti dal numero dei doppi legami (questi due numeri separati da “due punti”) poi si scrive “delta” (in lettera maiuscola greca) e all’apice di questa si scrive il numero del carbonio in cui sono presenti i doppi legami. NOMENCLATURA OMEGA: meno completa indica solo dove sono i doppi legami “Omega 3= doppio legame in C3”. I TRIGLICERIDI I trigliceridi sono i più semplici degli acidi grassi. Hanno 3 catene di acidi grassi legati a una molecola di glicerolo tramite i gruppi ossidrilici. Gli acidi grassi possono essere tutti uguali (trigliceridi semplici) oppure avere tutti e tre gli acidi diversi. I trigliceridi sono APOLARI I trigliceridi hanno la funzione di riserva energetica. Si conservano all’interno del citoplasma come delle micelle di grasso che vengono poi distrutte dalla LIPASI e portate nel sito che richiede energia. Quando utilizziamo i grassi come fonte energetica produciamo il doppio di energia rispetto ai carboidrati. Inoltre dato che la quantità di grassi accumulabile è molto maggiore rispetto ai carboidrati essi possono fornire energia per più mesi. e IDROFOBICI. I trigliceridi sono nel nostro tessuto adiposo. I lipidi di membrana Le membrane cellulari hanno un doppio strato fosfolipidico che permette a particolari molecole di entrare all’interno della cellula e ad altre invece lo impedisce. I fosfolipidi hanno una parte polare e una apolari e questo permette di interagire in parte con molecole polari e in parte con molecole apolari. I fosfolipi di membrana sono grassi che presentano in un sito dell’ acido grasso un legame con gruppi fosforici i fosfolipidi si dividono in GLICEROFOSFOLIPIDI I glicerofosfolipidi sono lipidi di membrana, il loro precursore è l’amido fosfatidico. Tutti i glicerolofosfati hanno una testa polare unita tramite legame FOSFODIESTERE (con pH neutro e carica negativa)a uno zucchero (glicerolo). GLI SFINGOLIPIDI Gli sfingolipidi hanno una testa polare e due code apolari , non contengono però il glicerolo ma contengono la SFINGOSINA -ammioalcol a catena molto lunga-. Nella sfingosina i primi tre atomi di carbonio sono uguali a quelli del glicerolo questo permette un legame. Che si chiama CERAMIDE (comune a tutti gli sfingolipidi). IL COLESTEROLO Il colesterolo fa parte degli STEROLI. Gli steroli sono formati da 4 anelli 3 dei quali sono anelli a 6 atomi di carbonio e uno pentagonale a 5 atomi. Il colesterolo è ANFIPATICO. Ha la funzione importante di riuscire a digerire i lipidi, emulsionandoli per renderli più digeribili alla lipasi. Di per sè il colesterolo non è cattivo, se in quantità eccessive però provoca danni circolatori e cardiaci. Il colesterolo ha una funzione importante anche per la fluidità dei grassi perchè regola il range della temperatura. Trasportatori di membrana I trasportatori di membrana sono delle proteine volte al trasporto di ioni all’interno o all’esterno della cellula. Longitudinalmente la sostanza che si sposta attraverso il doppio stato compie il “flip-flop” mentre lateralmente si dice che si muova “nel piano”.alcune proteine infatti come la FLIPPASI, FLOPPASI facilitano il movimento tra gli strati della a membrana. Dividiamo i trasporti in due: PASSIVO se avviene a favore di gradiente (+ -) senza utilizzo di energia sotto forma di ATP. ATTIVO se invece avviene contro gradiente e bisogna utilizzare un certa quantità di ATP Queste modalità di trasporto vengono fatti anche dalle proteine di membrana. IL TRASPORTO PASSIVO: Il trasporto passivo è classificabile in: -facilitato: con l’aiuto di proteine di membrana che rendono il trasporto molto più veloce -osmosi: la diffusione di molecole d’acqua da una regione in cui la concentrazione del soluto è maggiore verso una in cui la concentrazione è minore -come se lo diluisse-. -semplice: senza ausilio di proteine di membrana IL TRASPORTO ATTIVO: termodinamicamente SFAVORITO Necessità di proteine che trasportano controgradiente. Il trasporto attivo si divide in 2 tipi: -primario: se utilizza l’energia fornita da una fonte di energia chimica (POMPA SODIO- POTASSIO -in generale trasporto di ioni-) -secondario: se utilizza il trasporto di una sostanza secondo gradiente per trasportare di seguito una sostanza contro gradiente (GLUT, lo zucchero più concentrato nell’ intestino e passa però al sangue grazie a un trasporto primario). IL TRASPORTO DEL GLUCOSIO: Il glucosio entra mediante trasporto passivo attraverso il GLUT. Sono proteine trasportatrici (cambio conformazione). Il sangue ha un range di glucosio che può contenere all’interno del sangue: attraverso INSULINA e GLICOGENO si regola. I GLUT lavorano per la maggior parte in condizioni di trasporto passivo perché il sangue a una concentrazione di glucosio maggiore rispetto agli altri tessuti del corpo. Esistono due tipi di trasportatori di membrana: Proteine di canale: attraversano interamente il doppio strato fosfolipidico trasportando gli ioni Proteine trasportatrici: cambiano conformazione una volta che acchiappano lo ione da trasportare all’interno. I SISTEMI DI TRASPORTO. Sono di 2 tipi, differiscono per il numero di soluti che trasportano: -UNIPORTO: trasporto di una sola sostanza alla volta -COTRASPORTO trasporto di due sostanze pe volta. Si divide ancora in: Simporto: due sostanze vengono portate dallo stesso lato della membrana Antiporto: due sostanze sono trasportante in modo inverso da una parte all’altra della membrana. I CANALI IONICI: sono di veri canali formati da acqua che si dispone all’interno del doppio strato in modo da far accelerare il passaggio di ioni organici all’interno o all’esterno della membrana. Le membrane come abbiamo detto sono selettive, fanno passare molecole simili e solo alcune. Alcune sosteanze vengono bloccate 1) sono ioni carichi 2) sono circondate da un GUSCIO DI IDRATAZIONE che li avvolge e pur annullando la carica ne aumenta la grandezza impedendone il passaggio. Per far in modo che la sostanza passi all’interno, la carica deve essere annullata e la sostanza deve essere abbastanza piccola. Le proteine trasportatrici hanno proprio la funzione di avvolgere lo ione che deve entrare in membrana e avvolgendolo ne annullano le cariche. Per trasportarlo da una arte all’altra la membrana cambia la sua conformazione. LA POMPA SODIO-POTASSIO: Trasporto primario contro gradiente, la più diffusa nel corpo oltre a essere quella che usa più ATP in assoluto. La pompa sodio potassio funziona portando all’interno della cellula due ioni potassio e fuori dalla cellula tre ioni sodio. Gli ioni sodio sono catturati dalla pompa, si libera un ATP e si trasforma in ADP+Pi. A questo punto la pompa cambia conformazione, libera dall’altro lato (esterno) gli ioni e preleva ioni potassio dall’esterno, ricambia conformazione e libera i due ioni potassio all’interno. Nucleotidi e acidi nucleici I nucleotidi svolgono ruoli fondamentali per le attività cellulari. Sono inoltre i costituenti di RNA e DNA che trasportano l’informazione genetica. GENE: segmento di DNA che contiene le informazioni per la sintesi di un prodotto biologico funzionale. NUCLEOTIDI: sono formati sempre da: base azotata (purine o pirimidine)+zucchero pentoso+ gruppi fosforici(danno acidità alla molecola-carica negativa-). Sia nell’RNA che nel DNA lo zucchero pentoso è nella forma ciclica, inoltre nel DNA lo zucchero è il DEOSSI-d-RIBOSIO nell’RNA lo zucchero è il d-RIBOSIO. Questi due zuccheri hanno la differenza di 1 atomo di O in posizione C2( il desossiribosio NON lo ha). PURINE E PIRIMIDINE: -purine: formate da 2 anelli contenenti azoto (Adenina, Guanina) -pirimidine: formate da un solo anello contenente azoto (Timina, Citosina,Uracile) I nucleotidi sono legati tra loro mediante dei. PONTI FOSFORICI che si creano tra il gruppo fosforico in posizione 5’ e un gruppo ossidrilico i posizione 3’. Formando un legame fosfodiestere. IL DNA: doppia elica di filamenti poli nucleotidici. I nucleotidi sono legati tra loro attraverso LEGAMI COVALENTI , le basi azotate invece sono legate tra le complementari attraverso LEGAMI A IDROGENO. Zucchero desossiribosio L’ RNA: singolo filamento polinucleotidico, zucchero ribosio cambia una base azotata che è URACILE rispetto al DNA. DNA, RNA: E NON HA L' OSSIGENO . FAD: flavin adenina dinucleotide. Il FAD è fondamentali in alcuni metabolismi, è un trasportatore di elettroni. È formato da 2 nucleotidi di ribosio, un’adenina e una flavina legato al RIBITOLO -ribosio+gruppo OH- il FAD può trasportare 2 atomi di idrogeno. Un atomo si lega all’atomo di azoto nell’anello centrale, il secondo idrogeno si lega nel 3 anello. Quando viene legato un solo idrogeno si chiama FADH se ci sono entrambi gli atomi si chiama FADH2. FAD:ossidata FADH: parzialmente ridotta FADH2: completamente ridotta i - I Gli enzimi Gli enzimi sono delle proteine quelli che sono presenti nello stomaco furono i primi ad essere analizzati. Gli enzimi come tutte le proteine possono essere DENATURATI perdendo però la loro funzione catalitica. Alcuni enzimi possono lavorare da soli, altri invece hanno bisogno di altre molecole (COFATTORI) per iniziare il loro processo. Questi cofattori sono inorganici ma anche organici e spesso questi ultimi sono VITAMINE. Un enzima legato a un Cofattore prende il nome di OLOENZIMA. Il gruppo del cofattore è chiamato GRUPPO PROSTETICO e la parte proteica delle proteine è chiamata APOENZIMA. Il nome degli enzimi termina i -asi e la radice è quella della sostanza che viene catalizzata dall’enzima stesso (ureasi-catalizzatore di urea-). Gli enzimi sono sempre diversi perciò si sono semplificate le varie nomenclature affidando a ogni enzima un posto in 6 SOTTOCLASSI MAGGIORI IN BASE AL TIPO DI LAVORO CHE L’ENZIMA SVOLGE. Gli enzimi servono per accelerare una reazione che di per sè avverrebbe ugualmente ma avverrebbe in maniera talmente lenta che sarebbe impercettibile rendendo la reazione energicamente e favorita. L’ENZIMA PARTECIPA ATTIVAMENTE ALLA REAZIONE NON MODIFICA PERÒ L’EQUILIBRIO DI REAZIONE, MODIFICA SE STESSO AL TERMINE DELLA REAZIONE PERÒ L’ENZIMA RIMANE INVARIATO. Le parti di un enzima Gli enzimi hanno una determinata zona dove lavorano. Si chiama il SITO ATTIVO. La parte che invece si attacca al sito attivo viene chiamata SUBSTRATO . Il loro legame forma la fase ES (enzima-substrato). E+S ES EP E+P EP (enzima-prodotti) EQUILIBRIO DI REAZIONE L’equilibrio di reazione si raggiunge quando tra prodotti e reagenti non ci sono più scambi di concentrazione. La velocità con cui avviene una reazione dipende da quanto sia “alta” la barriera energetica che corrisponde all’energia necessaria per formare legami deboli con composti intermedi che hanno poca stabilità e tanta energia in modo che diventino o nuovamente reagenti o nuovi prodotti (con pari probabilità che avvenga una di queste due). Questo stato viene definito STATO DI TRANSIZIONE. La velocità di reazione quando dipende da quanto veloce si raggiunge il picco di energia. La velocità di reazione può essere modificata ALZANDO LA TEMPERATURA e/o LA PRESSIONE Ma possiamo anche abbassare l’energia di attivazione (la curva) AUMENTATO LA CONCENTRAZONE DI SUBSTRATO PER FARE IN MODO CHE UNA REAZIONE AVVENGA BISOGNA CHE SI SIANO DELLE CONDIZIONI SPECIFICHE E VANTAGGIOSE: -scontri tra reagenti -scontri nel giusto verso tra reagenti -scontri con la giusta intensità - INTERAZIONI TRA SUBSTRATO E SITO ATTIVO Quando c’è complementarietà tra sito attivo e substrato si dice modello chiave-serratura. Questo da una forte stabità all’enzima rendendo difficile la sua caduta in prodotti perchè nello stato attaccato trova la sua stabilità. Diverso è invece quando il substrato e il sito attivo non combaciano tra di loro e questo fa si che per raggiungere uno stato di attivazione ci sia un dispendio d energia che rende la reazione instabile e più propensa a trasformarsi in prodotti (stabili). Ogni enzima lega a un solo substrato, si riconoscono. Grazie a particolari conformazioni strutturali uno stesso enzima non reagirà perfettamente con tutto ma solo ed esclusivamente e con una molecola particolare: SPECIFICITÀ ENZIMATICA. Un esempio è la PROTEASI che inizia la sua attività enzimatica solo se riconosce nel sito attivo la FENILANALINA.. COSA DETERMINA LA VELOCITÀ DI REAZIONE? -temperatura e/o pressione: aumentando la temperatura l’energia di attivazione è più raggiungibile dato il movimento delle molecole. Questo mettono non è però utilizzabile nelle molecole biologiche. -concentrazione substrato: aumentando la concentrazione di substrato, si aumenta la possibilità che avvenga una reazione a favore dei prodotti. Praticamente si sbilancia la reazione e la reazione cerca di equilibrarsi incessanteme -pH del mezzo di reazione: le reazioni hanno un OPTIMUN di pH questo significa che in un determinato pH le reazioni avvengono in maniera ottimale. (Pensiamo al pH molto acido dello stomaco 1.2 circa e a tutte le reazioni che avvengono al suo interno). Glucosio6-fosfato Pepsina La relazione tra V di reazione e [S] substrato è stat misurata matematicamente per la prima volta da MICHAELIS-MENTEN questi due chimici videro che MAN MANO CHE IL SUBSTRATO DECADE, LA VELOCITÀ TENDE A RAGGIUNGERE UN VALORE MAX. Km: costante di Michaelis è la concentrazione di substrato necessaria per far arrivare la velocità di reazione a Vmax/2. v v pH pH V0 ' V0 - km (5) Metabolismi BIOENERGIA: È la parte della biochimica che si occupa delle reazioni svolte dagli esseri vibventi per la produzione e l’utilizzo dell’energia sotto forma di ATP. L’energia si ricava dalla rottura di legami tra atomi e molecole. Gli organismi viventi sono AUTOTROFI trasformano molecole inorganiche come l’anidride carbonica in molecole organiche come zucchero. Gli organismi ETEROTROFI trasformano molecole organiche in molecole inorganiche. Il tipo di energia utilizzato/prodotto è differente. Nel primo caso si parla di energia solare, nel secondo caso si parla di ADENOSIN-TRI-FOSFATO (ATP). Un METABOLISMO è l’insieme di tutte le reazioni di un essere vivente. CATABOLISMO: parte del metabolismo in cui le molecole sono nelle loro componenti più semplici. ANABOLISMO: è la fase in cui le parti più semplici sono invece assemblate e più complesse. TIPI DI REAZIONE: -esoergonica: sono delle reazioni termodinamicamente favorite, hanno bisogno di un energia di attivazione che le inneschi. In questo tipo di reazione parte dell’energia si perde a causa della formazioni i legami -endoergonica: sono delle reazioni non favorite termodinamicamente, hanno un rilascio di energia positivo che permette la rottura dei legami. Energia potenziale: energia per produrre un lavoro, tutti gli organismi viventi utilizzano dell’energia per produrre lavoro che sia meccanico come quello che facciamo noi per muoverci durante la contrazione muscolare o come fanno le lucciole che producono luce attraverso energia, l’uomo inoltre deve mantenere un calore corporeo ben definito e anche er quello serve energia. Questa energia noi la introduciamo nel corpo con l’alimentazione, le macromolecole nella digestione. LA GLICOLISI-citoplasma, avviene in tutte le cellule che hanno i mitocondri- via metabolica lineare La si divide in due fasi: INVESTIMENTO e RENDIMENTO. Nella prima vengono utilizzate le due di ATP e nella seconda fase se ne producono 4. Abbiamo 10 tappe della glicolisi. 1)ESOCHINASI: dal glucosio, ‘esochinasi catalizza la fosforilazione del carboni 6 formando GLUCOSIO-6-FOSFATO. (-!ATP) 2)ISOMERASI: il glucosio-6-fosfato ismerizzato dall’isomerasi in FRUTTOSIO-6-FOSFATO. 3)FOSFOFRUTTOSIOCHINASI: viene aggiunto un altro gruppo fosfato al fruttosio-6-fosfato formando così il FRUTTOSIO-1,6-FOSFATO (-!ATP). 4)ALDOLASI:divide in due il FRUTTOSIO-1,6-BIFOSFATO in due molecole da 3 atomi di carbonio ognuna: il GLICERALDEIDE-3-FOSFATO e il DIIDROSSIACETONE FOSFATO. 5)ISOMERASI: la molecola di DIIDROSSIACETONE FOSFATO si isomerizza grazie a un isomerasi e diventa anche lui una GLICERALDEIDE-3- FOSFATO. DA ORA IN AVANTI INIZIA LA FASE DI RESA DELL’ATP. È FONDAMENTALEE RICORDARE CHE TUTTE LE REAZIONI CHE SI DESCRIVERANNO DA ORA DOVRENNO CONSIDERARSI DOPPIE PERCHÈ SONO 2 LE MOLECOLE DI GLICERALDEIDE CHE SI SONO FORMATE. 6)GLICERALDEIDE 3 FOSFO-GLICERATO DEIDROGENASI: le due GLICERALDEIDE vengono ossidate in 1,3-BIFOSFOGLICERATO. Infatti oltre all’ossidazioneavviene anche una fosforizzazione. Durante l’ossidazione si liberano degli elettroni che finiscono nella NAD+ che si riduce diventando NADH. 7)3-FOSFOGLICERATO: in questa reazione si ha la prima resa di 1 ATP (x2). Infatti si distacca un gruppo fosfato dal carbonio 1 della 1,3-bifosfogliceraldeide grazie a una CHINASI e questo gruppo di ADP che forma quindi ATP. Si viene a formare il 3- FOSFOGLICERATO. 8)ISOMERIZZAZIONE: tramite isomerasi B12 dipendente, isomerizza il gruppo fosforico al carbonio 2. Ottenendo 2-FOSFOGLICERATO. 9)ENOLASI: condensazione di una molecola d’H2O formando FOSFOENOLPIRUVATO. 10)CHINASI: il gruppo fosfato si distacca dal FOSFOENOLPIRUVATO rimane così solo PIRUVATO (in forma non chetonica) e il gruppo fosforico produce un’altra ATP (X2. Nella glicolisi abbiamo un utilizzo di 2 ATP e 1 molecola di GLUCOSIO (C6H12O6). LA BETA-OSSIDAZIONE- via metabolica a spirale-MITOCONDRI Come sappiamo, una volta introdotti i gassi con la dieta, arrivano allo stomaco dove poi la bile provvederà alla loro digestione. La bile contiene i sali biliari idrolitici che trasformano i grassi in minuscole particelle assimilabili. La β-ossidazione ha 4 fasi: due DEIDROGENAZIONI, una IDRATAZIONE e una LISI del legame (proprio tra alfa e beta da cui il nome). Queste 4 reazioni si ripeteranno vi via ottenendo molecole sempre più piccole fino ad ottenere ACETIL Co-A. La prima DEIDROGENASI forma un legame PER CONSUMARE COMPLETAMENTE UN AC. GRASSO DI n CARBONI SERVONO: n:2-1 giri di reazione. REAZIONI: 1)OSSIDAZIONE: l’ossidazione del carbonio alfa e del carbonio beta con conseguente formazione di DOPPIO LEGAME -TRANS e formazione anche di un FADH2. 2)IDRATAZIONE: i C appena ossidati, vengono idratati facendo sì che il C alfa torni con CH2 metre il C beta abbia un gruppo OH e un H. 3)OSSIDAZIONE: questa ossidazione riguarda solo il C beta che forma un doppio legame con l’O e un nuovo NADH2. 4)TIOLASI: enzima che spezza la catena. Il C carbossilico e C alfa vengono tagliati via dalla molecola, a questo punto si attacca un nuovo Co-A che forma un legame TIOESTERE con il C beta che legato attraverso un doppio legame all’Ossigeno è diventato il nuovo CARBONIO CARBOSSILICO della catena. (Che ha due C in meno rispetto all’inizio). Ad ogni ciclo della beta ossidazione si forma: -TRANS ma quando gli acidi grassi hanno una disposizione -CIS sta all’ISOMERASI il compito di cambiarne conformazione. ATTIVAZIONE ACIDI GRASSI: Gli acidi grassi vanno attivati nel cito solo prima di essere metabolizzati nei mitocondri QUESTO PASSAGGIO RICHIEDE 1 ATP. Gli acidi grassi entrano nella cellula grazie a delle proteine di membrana (CAT I) una volta dentro si legno a un Co-A grazie all’ ACIL- CoA SINTETASI attraverso un legame TIOESTEREformando ACIL-CoA. Questo viene poi trasportato all’interno dei mitocondri (dove avviene la beta-oss.) tramite altre proteine di membrana (mitocondriali) CAT II. IL CICLO DI KREBS-matrice mitocondriale-condizioni aerobiche-via metabolica ciclica L’obbiettivo del ciclo di KREBS, come quello della glicolisi è produrre energia attraverso due tipi di molecole -ATP -Trasportatori di elettroni NADH, FADH (ridotti) NAD+, FAD+ (ossidati) Il ciclo di KREBS ha due fasi, una lineare e una circolare. La prima, la lineare prepara il PIRUVATO tramite una DECARBOSSILAZIONE perde una CO2 e si attacca al Co-A formando acetilCo-A. 3) Dall’ iso-citrato attraverso una condensazione (perdita molecola d’acqua) si forma OSSALSUCINATO che poi perde una CO2 (decarbossilato) formando ALFA-CHETO- GLUTARATO. Complessivamente si ha una decarbossilazione ossidativa per passare da isocitrato ad alfachetoglutarato. 4)l’afachetoglutarato, attraverso l’enzima alfachetoglutarato deidrogenasi a seguito di una reazione di decarbossilazione, forma SUCCINIL-CoA. (Un tioestere ad alta energia). L’afachetoglutarato deidrogenasi è formato da 3 subunità che vengono chiamate E1, E2, E3. 5) si sostituisce un gruppo fosfato al tioestere del succinil-CoA attraverso il SUCCINIL Co-A sintetasi e viene poi ceduto a una molecola di GDP (guanosindifosfato) viene prodotta così una molecola di GTP (guanosintrifosfato). Il prodotto di queste reazioni è il SUCCINATO QUESTE ULTIME 3 REAZONI SERVONO PER IL RIOTTENIMENTO DI OSSALACETATO 6)La succinato deidrogenasi attraverso un ossidazione, leva 2 atomi di idrogeno dal succinato, questi due atomi di idrogeno RIDURRANO (carichi di elettroni) un FAD rendendolo FADH2. Producendo FUMARATO 7)viene IDRATATA la molecola di FUMARATO il gruppo ossidrilico (OH) viene inserito sul carbonio 2, l’altro idrogeno sul carbonio 3 formando così MALATO. 8) attraverso un’ossidazione la malato deidrogenasi, catalizza il malato RIDUCENDO un NAD in NADH tramite questa reazione si forma nuovamente l’ossalacetato. Il prodotto dell’ultima reazione è il substrato della prima! Resa energetica: 3NADH, 1FADH2, 1ATP e 2 molecole di ATP. Nel ciclo partecipano vitamina B1, B2, B3, B5 e acido lipidico. 1)La CITRATO SINTASI, attraverso una reazione di condensazione dell’ossalacetato forma CITRATO e da questo momento siamo entrati nella seconda fase di reazioni: la circolare. 2) l’ACONITASI tramite un’isomerizzazione forma dal citrato l’isocitrato formando però prima il cis-aconitato. (Citrato. Cis-aconitato. Isocitrato) LA DEGRADAZIONE DEGI AMMINOACIDI-fegato- La degradazione degli amminoacidi inizia sicuramente con l’introduzione delle proteine mediante la dieta. All’interno del corpo, le proteine vengono scisse dall’HCl dello stomaco in parti sempre più semplici e meno ripiegate.l’enzima addetto alla rottura dei legami peptidi i è la PEPSINA. La prima tappa del metabolismo degli amminoacidi è il distacco del gruppo amminico aiutato dall’enzima TRANSAMINASI (con gruppo prostetico PLP-il gruppo prostetico è un cofattore enzimatico-). L’amminoacido che perde il gruppo amminico genera un α-chetoacido (esempio: PIRUVATO= α-chetoacido DELL’ALANINA) e contemporaneamente genererà un α-chetoglutarato. Tutti i gruppi amminici staccati si raccolgono in un unico tipo di composto: L-glutammato. Questi poi vanno eliminati da questo composto ed escreti nei mitocondri degli epatociti vengono ossidati dall’ L-glutammato deidrogenasi NH3-AMMONIACA- L’ammoniaca è un composto molto tossico per i tessuti del corpo aumenta l’affinità del sangue con l’ossigeno rendendo il rilascio di questo più complicato, viene quindi eliminata. Prima di passare nel circolo per la sua eliminazione a carico della L-GLUTAMMINA, viene trasformata in GLUTAMMINA (si combina con il glutammato grazie alla GLUTAMMINA sintetasi). Questa trasformazione richiede ATP. E avviene in due fasi: 1) L-gluttamato e l’ATP reagiscono formando γ-GLUTAMMIL FOSFATO 2) Il γ-GLUTAMMIL FOSFATO reagisce con uno IONE AMMONIO (NH4)generando FOSFATO INORGANICO e GLUTAMMINA. A questo punto si ha un eccesso di GLUTAMMINA che viene trasportato nel fegato, nel sangue e nei reni dove viene idratata e trasformata in IONE AMMONIO e L-GLUTAMMATO. Nei reni, nel fegato lo ione ammonio subisce delle modifiche e diventa UREA. Tutti i tessuti tranne quello muscolare, trasferiscono il gruppo amminico degli amminoacidi all’acido glutammico (mediante consumo di ATP) ottenendo GLUTAMMINA. Il muscolo invece utilizza il PIRUVATO che corrisponde allo scheletro carbonioso dell’ALANINA. Il piruvato lega i gruppi amminici dei muscoli formando alanina che poi va in circolo nel sangue e nel fegato. Quando questi amminoacidi arrivano nel nel fegato, perdono il gruppo amminico e riprendono le funzioni che hanno abitualmente (PIRUVATO- CICLO DI KREBS). IL CICLO DELL’UREA-epatociti del fegato nei mitocondri e nel citosol- PREPARAZIONE:Lo ione ammonio (NH4) viene fatto reagire con CO2 formando CARBAMIL FOSFATO. Questa reazione avviene nel mitocondrio e utilizza 2 molecole di ATP. 1)La CARBAMIL FOSFATO entra nel ciclo dell’urea formando CITRULLINA 2)la citrullina esce dal mitocondrio per entrare nel citosol dove si svolge l’altra parte del ciclo 3) si ha una condensazione tra ASPARTATO prodotto nei mitocondri e CITRULLINA formando ARGININOSUCCINATO (utilizzo di ulteriore ATP) 4)nell’ultima reazione l’ARGININOSUCCINATO tramite una scissione diventa FUMARATO e ARGININA. (FUMARATO è un intermedio di Krebs) L’arginina subisce un ulteriore scissione che porta alla produzione di UREA e ORNITINA . L’urea poi rientrerà nuovamente nel ciclo. IL CICLO DI CORI-muscolo- Il glutammato viene trasformato in glutammina oppure il glutammato cede il gruppo amminico al piruvato presente nel muscolo. Si forma alanina che passa poi al fegato in seguito a un’altra reazione si generano nuovamente piruvato e glutammato. LE VITAMINE Le vitamine sono delle particolari sostanze e che il nostro corpo richiede in piccole quantità ma che hanno delle funzioni fondamentali. Alcune vitamine sono infatti degli enzimi metabolici e una loro mancanza o in casi più gravi una loro assenza provoca gravi disturbi e malattie (scorbuto-malattia dei marinai-). Per una donna in è per esempio fondamentale l’assunzione di acido folico, una mancata assunzione porta gravi danni al neonato. Le vitamine possono essere classificate in due gruppi 1- VITAMINE IDROSOLUBILI: vitamine da assimilare con la dieta B1 TIAMINA fondamentale per il metabolismo dei carboidrati B2 RIBOFLAVINA B5 ACIDO PANTOTENICO B6 PIRIDOSSINA fondamentale per il metabolismo dei composti azotati aumenta l’efficienza delle proteine e della loro sintesi (mioglobina e emoglobina) B12 COBALAMINA coinvolta nel metabolismo degli acidi grassi (beta ossidazione) dei nucleotidi e degli amminoacidi. La carenza della B12 in gravidanza porta gravi problemi al feto. B9 ACIDO FOLICO utile per la produzione di nuove cellule è essenziale per la produzione di DNA e dell’EMOGLOBINA (è fondamentale anche in tessuti che si stanno generando come i tessuti embrionali). C ACIDO ASCORBICO partecipa alla intesi del collagene, di alcuni amminoacidi e di alcuni ormoni. La sua fondamentale importanza la ritroviamo nella neutralizzazione di radicali liberi (intermedi di reazione -pag.8). La vitamina C è molto importante ma è facilmente disperdibile con cotture e lavaggi. Si trova nella frutta e verdura fresca. H BIOTINA importantissima nella glicolisi e nella beta ossidazione. Molti enzimi di questi metabolismi dipendono da questa vitamina. PP NIACINA importante nel metabolismo degli amminoacidi, nella beta ossidazione. 2-VITAMINE LIPOSOLUBILI: vitamine che hanno bisogno dei lipidi per essere assimilate. Vengono immagazzinat nel fegato ne fanno parte D,E,K e A. A RETINOLO i carotenoidi sono i suoi precursori. Sono fondamentali per la vista. La vitamina A ha un ruolo molto importante nella differenziazione cellulare. La vitamina A è facilmente reperibile in prodotti di origine animale, i carotenoidi che hanno un colore aranciato sono diffusi in vegetali di colore giallo, rosso e arancio. E TOCOFEROLO è un antiossidante si ossida e degrada molto facilmente sotto fonti di calore. D CALCIFEROLO importante per il mantenimento del Calcio nelle ossa specialmente. Viene sintetizzato grazie ai raggi solari K importantissima per la coagulazione del sangue. Innesca i meccanismi a cascata una sua ipovitaminosi procura emorragie e problemi di coaugulazione. PP H la sua forma attiva è il nucleotide FAD . fa parte dei coenzima A. attaccato a una CARBOAMmina con gruppo finale SH.