Gli amminoacidi e le proteine
NEGLI AMMINOACIDI SONO PRESENTI I GRUPPI AMMINICO E CARBOSSILICO
Gli amminoacidi rappresentano i monomeri dei peptidi e delle proteine. Sono composti
bifunzionali costituiti dal gruppo funzionale carbossilico (-COOH) e dal gruppo
funzionale amminico (-NH2).
I due gruppi funzionali possono essere legati allo stesso atomo di carbonio ( alfa
amminoacidi ) o a diversi atomi di carbonio ( beta o gamma amminoacidi ).
Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi sono tutti alfa amminoacidi, si
rappresentano con formula generale definita da un atomo di carbonio centrale a cui si
legano :
-un atomo di idrogeno
-Un gruppo amminico
-Un gruppo carbossilico
-Un gruppo atomico radicale (R) o catena laterale.
LA CHIRALITÀ DEGLI AMMINOACIDI
L’atomo di carbonio alfa é uno stereocentro. Tutti gli alfa amminoacidi ( tranne la
glicina ) sono molecole chirali e si presentano sotto forma di due enantiomeri ovvero
molecole che sono una l’immagine dell’altra e non sovrapponibili. Di conseguenza
anche gli amminoacidi possono essere rappresentati con le proiezioni di Fischer
disponendo :
-il gruppo carbossilico in alto
-Catena laterale R in basso
Il tipo di configurazione è determinato dalla posizione del gruppo -NH2 che
-a destra indica la corazione D
-A sinistra la L
Gli L-alfa-amminoacidi che costituiscono le proteine soni venti, 8 sono ESSENZIALI
( fenilalanina, isoleucina, istidina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina
) perché non sintetizzabili e dobbiamo acquistarli con le proteine presenti negli
alimenti.
LA NOMENCLATURA E LA CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI
Gli amminoacidi naturali sono denominati con un nome comune che si rappresenta
con tre lettere quando deve essere utilizzato per rappresentare le formule dei peptidi,
oppure con una lettera quando si descrive la sequenza degli amminoacidi nei
polipeptidi e nelle proteine.
I 5 amminoacidi con catene laterali dotate di carica elettrica sono idrofili e gli ioni
aventi carica opposta. I 5 invece con catene laterali polari hanno la tendenza a
formare legami a idrogeno con l’acqua e con altre sostanze polari o dotate di carica
elettrica, sono idrofili. Sette amminoacidi hanno invece catene laterali costituite da
idrocarburi apolari pertanto sono idrofobici
Tre amminoacidi, pur avendo catene laterali idrofobiche costituiscono casi a parte
-la catena laterale della GLICINA è un semplice atomo di idrogeno è quindi cosi
piccola da incastrarsi nei ristretti spazi liberi della proteina.
-Il gruppo R della CISTEINA presenta un gruppo terminale -SH e può reagire con la
catena laterale di un’altra cisteina creando un legame covalente
-La PROLINA diversa dagli altri amminoacidi perché presenta un gruppo amminico
modificato privo di un atomo di idrogeno che forma un legame covalente con un
carbonio della catena laterale, generando una struttura ad anello.
LA STRUTTURA IONICA DIPOLARE DEGLI AMMINOACIDI
Per la presenza del gruppo carbossilico e del gruppo amminico si verifica una reazione
di tipo acido-base. Il gruppo carbossilico (-COOH) comportandosi da acido cede un ione
H+ ( trasformandosi in -COO- ) al gruppo amminico (NH2) che comportandosi da base
