Scarica Biochimica: Contenitori di Energia e Molecole Biologiche e più Dispense in PDF di Biochimica solo su Docsity!
BIOCHIMICA: Magni Quali sono i contenitori contenuti nel nostro organismo con i quali il nostro corpo va a ricavare energia: dalle molecole, ma quali? Esistono 3 forme di riserve energetiche. La prima che viene utilizzata è la creatina fosfato (la quantità di energia prelevata è poco, prima 10 minuti), il nostro organismo cerca energia successivamente dal glicogeno, successivamente dai grassi (lipidi), ma perché 3 diverse fonti di energia? 3 fonti di energia utilizzate in modo diverso, la caratteristica chimi è che la creatina fosfato libera l’energia facilmente, quando il nostro corpo ha bisogno di energia in poco tempo, vuol dire che c’è un legame chimico che la cellula può rompere facilmente. La rottura di energia è un po' più complessa negli zuccheri e nei grassi, 1 gr di carboidrati quanta energia libera? 4kcal/g mentre i lipidi 9 kcal/g. In alcune molecole si mette poca energia che può essere facilmente utilizzata e in altre molta energia che richiede un processo più complesso. I LIPIDI: descrivere la famiglia dei lipidi non è facile, il termine lipide non indica delle molecole che più o meno si assomiglia, ma quelle molecole che hanno una strana caratteristica, ossia che si sciolgono nei solventi organici, che sono solubili in alcol per esempio. I lipidi possono essere divisi in classi: SAPONIFICABILI: reazione fatta in presenza di acqua in ambiente acido, accadde che il legame si rompe e avviene la idrolisi con liberazione di 2 molecole presente all’interno dei lipidi. Mentre la saponificazione avveniva in ambiente basico con la creazione di un sale (sapone) Semplici: subiscono il processo di idrolisi alcol + acido grasso Complessi: idrolisi alcol + acido grasso + fosfato o + saccaride NON SAPONIFICABILI: non subiscono il processo di idrolisi per esempio steroidi Questa reazione è una reazione di un composto in ambiente acquoso sempre catalizzata, questo processo di idrolisi è il processo di reazione che rompe il legame tipico dei carboidrati delle proteine e dei lipidi. LIPIDI NON SAPONIFICABILI: acidi grassi liberi: si definiscono acidi grassi gli acidi monocarbossilici a più di 3 atomo di carbonio. Acido grasso saturo: non ha doppi legami Acido grasso insaturo: 1 o 2 doppi legami acidi poli-insaturi: 3 doppi legami il modo con cui si indica un acido grasso è semplificato: c4:0 (es.) ci dice che quello è un acido grasso con 4 atomi di carbonio che non ha doppo legami. Noi abbiamo un modo per differenziare le molecole del doppio legame, ossia la disposizione nello spazio dei due distribuenti, e per sottolineare questo utilizziamo il termine cis e trans. Dentro i nostri alimenti troviamo sempre il gruppo carbossilico (COOH). Qual è la ricaduta della presenza del doppio legame? L’acido stearico a temperatura ambiente e solido, l’oleico è liquido, perché? Quando diciamo solidificare intendiamo che le molecole si attaccano, nel caso degli acidi grassi accade che si vengono a creare dei legami (fiammiferi che si appiccicano l’uno all’altro), il doppio legame però fa si che le molecole contenute nella catena fanno fatica ad avvicinarsi, il doppio legame fa si che la molecola si curvi conseguenze anche strutturali. Quali sono le caratteristiche degli acidi grassi? Sono lineari, se insaturi sono sempre cis, generalmente monocarbossilici, numero PARI di atomi di carbonio. LIPIDI COMPOSTI ANFIFILICI O ANFIPATICHE: abbiamo una zona totalmente polare e una zona totalmente apolare, quindi le parole sopra indicano che le molecole hanno una doppia proprietà
una zona polare che ha rapporti con l’acqua e una zona apolare che respinge le molecole dell’acqua. Perché i Sali rimuovono i grassi? Perché queste molecole che hanno una porzione apolare tendono a fare dei legami, mentre la parte polare può creare dei legami con le molecole dell’acqua. L’acqua crea dei legami con i gruppi apolari. STEROIDI: si chiamano steroidi i lipidi formalmente derivati da un idrocarburo tetraciclico. Tutto quelle molecole che hanno una struttura formata da 4 anelli sono degli steroidi. Molecole con proprietà biologiche diverse tra loro. LIPIDI SEMPLICI: sono quelle molecole che durante la reazione di idrolisi si rompono liberando due parti, una prima parte che è un alcol (almeno 1 gruppo idrossilico) e uno o più acidi grassi. L’alcol più importante è il GLICEROLO composto da uno scheletro di 3 atomi di carbonio con 3 gruppi idrossilici, il nostro corpo utilizza il glicerolo per attaccarci gli acidi grassi (monogliceridi, digliceridi, trigliceridi) non ci dicono quale acido grasso è attaccato. LIPIDI COMPLESSI: è una molecola che subisce il processo di idrolisi liberando ciò che c’è in questa molecola. Costituiti da glicerolo + 2 acidi grassi. Con il termine fosfolipidi intendiamo i lipidi che contengono al loro interno gli acidi grassi, il gruppo fosfato e il gruppo amino alcol (struttura di base che lo costituisce) glicerofosfolipidi glicerolo + 2 acidi grassi + gruppo fosfato. La molecola di GLICEROFOSFO è formata da una molecola di glicerolo + il gruppo fosfato molto elettronegativo o con carica negativa, la conseguenza di questo gruppo fosfato fa si che i fosfolipidi abbiano 2 zone, una apolare e una porzione polare e in soluzione acquosa noteremmo che queste molecole si dispongono in un modo strano perché le teste polare cercano di interagire con l’acqua e quelle apolari no, si possono disporre in 3 modi. Sfingofosfolipidi: un gruppo amminico (NH) con cui lega un acido carbossilico GLICOLIPIDI: non c’è il fosfato c’è un monosaccaride, sempre due strutture di base il glicerolo e la sfingosina con acido grasso e un saccaride. CARBOIDRATI: l’atomo di carbonio permette alla natura di costruire molecole diverse ma con diversa struttura, questo fenomeno viene indicato con il termine di ISOMERIA composti con identica formula chimica ma diverse caratteristiche di struttura. La stereoisomeria atomo di carbonio chirale fa si che quella molecola possa esistere in 2 forme, identica concatenazione ma diversa disposizione nello spazio, le 2 strutture non sono sovrapponibili, la presenza dell’atomo carbonio chirale fa si che le 2 molecole siano diverse, ha un impatto notevole nella famiglia dei carboidrati e delle proteine. Il termine carboidrati è sinonimo di idrati del carbonio usano un tempo per una serie di composti aventi formula CX (H2O) y+. I carboidrati si dividono in due classi: ZUCCHERI: piccole molecole Monosaccaridi: non possono generare per idrolisi composti a PM inferiore Oligosaccaridi: fino ad un massimo di 6-10 unita disaccaridi, trisaccaridi, ecc. POLISACCARIDI: polimeri di elevato peso molecolare.
Valina-Val-V Lenina-Len-L Quindi utilizziamo la simbologia a 3 o a 1 lettera. Che cosa fa un acido in presenza di una base? L’acido cede H+ ma lo cede solo se c’è una base, all’interno di un aminoacido c’è un gruppo acido che cede H+ e il gruppo basico lo acquista. Esistono 3 forme in cui un aminoacido può esistere in soluzione: con carica positiva, con carica negativa e con carica netta nulla al suo interno c’è una carica positiva e una negativa, il numero di cariche sono uguali e quindi la carica netta è 0. Quale di queste 3 forme prevale? Dipende dal PH: se il ph è molto acidocarica positiva, se è molto basico carica negativa, se è punto isoelettrico (numero di cariche positive e negative sono uguali) carica netta nulla. Che cosa accade all’interno della cellula? Si creano dei legami, il legame che lega gli aminoacidi viene indicato con il legame peptidico dipeptide Questo legame può subire un processo di idrolisi. Noi quando scriviamo una sequenza di una proteina, mettiamo a sinistra la N libero e a destra quello col gruppo carbossilico libero Struttura primaria di una proteina: informazione basic della proteina, quali aminoacidi e in che modo sono legati Struttura secondaria: quali sono le strutture tipiche che una proteina in soluzione acquosa può assumere: alfa elica: dovuta a legami idrogeno tra residui della stessa catena ogni 4 residui, foglietti beta: dovuti a legami idrogeno tra molecole polipeptidiche vicine com’è disposta nello spazio e quali forme ha quella molecola Struttura terziaria: dovuta ai ripiegamenti dei suoi elementi di struttura secondaria, insieme alla disposizione spaziale delle sue catene laterali, stabilizza i ponti di solfuro, mantenuta da legami forti o anche deboli Struttura quaternaria: caratterizzata dai legami tra le diverse unità proteiche, quali solo le proteine che stanno all’interno della forma matura. Oligopeptidi: piccoli molecole con 2-20 aminoacidi Peptidi: 20- Proteine: > Le proteine posso essere costituite anche da altre molecole. DENATURARIONE: indica una deformazione della proteina che la rende biologicamente inattiva, il processo non rompe le proteine ma rompe le strutture secondarie, terziare o quaternarie. Alcol Calore PH Agenti oxid/red Spiazzamento da Sali Radiazioni Sali metalli Provocano il processo di denaturazione. PALESTINI: Le molecole che vengono a comporre qualsiasi organismo vivente sono la combinazione di H-C-O- N, e in percentuale minore ci sono anche altre molecole.
Tutti gli organismi viventi sono fatti di base dall’ACQUA. L’acqua è la molecola ubiquitaria che compone tutti gli organismi viventi, perché rimane sempre liquida da 0 a 100°. L’acqua inoltre forma una struttura molto ordinata ossia un legame a ponte idrogeno, è un dipolo elettrico. Tutte le molecole principali che formano gli organismi sono solubili in acqua. Basi azotate, punto di partenza per formare RNA e DNA, adenina e guanina e le pirimidine (citosina, uracile e timina), queste molecole sono poco solubili in acqua (infatti sono legate ad uno zucchero), sono definite molecole quaternarie perché contengono le 4 molecole basilari. Anche i 20 aminoacidi sono quaternari (solo della serie L, quelli della serie D li posso sintetizzare), gli aminoacidi sono solubili in acqua, gruppo carbossilico e gruppo aminico possono formare legami a ponte idrogeno (glicina non esiste forma di L). I carboidrati (glucidi) molecole terziarie, dove la molecola che fa da leone è il glucosio, i carboidrati solo solubili in acqua perché può formare legami ad idrogeno. I lipidi (acidi grassi), classe eterogenea, sono poco solubili in acqua, solo la testa può interagire con l’acqua. Queste molecole fondamentali si legano tra loro (es. polisaccaridiamilosio, amilopectina). Il colesterolo è poco solubile in acqua. La biochimica si occupa di: Composizione degli organismi viventi Trasformazioni energetiche che avvengono negli organismi viventi Regolazione di tutte le reazioni ed interazioni che avvengono fra le molecole Duplicazione Catabolismo: noi mangiamo carboidrati, lipidi e proteinevengono degradati nel metabolismo in molecole semplice, e veicolate nel sistema circolatorio per poi essere distribuite alle cellule dell’organismo. Queste molecole servono alla cellula per manutenzione, e una grossa quota entrano in vie cataboliche per liberare energia chimica contenuta nei legami. Acetil-CoA ciclo di Krebs che degrada tutte le molecole che provengono dalla nostra alimentazione, e durante la rottura l’energia viene immagazzinata in molecole che in modo provvisorio tengono l’energia. Noi introduciamo molecole complesse, le degradiamo e durante i processi finali creiamo prodotti semplice - acqua, ossigeno e ammoniaca. Durante questo processo produco molecole importanti come l’ATP che serve per la biosintesi che serve poi per ricostruire. Degradazionecatabolismo Biosintesianabolismo Perché la molecola di ATP è stata scelta come molecola di immagazzinamento? Formata da base azotata, zucchero, e carbonio su cui è legata una catena di 3 fosfati (legame fosfoanidridicilibera molta energia). Le molecole più si muovono più sono libere di muoversi, la molecola di ATP non è molto libera di muoversi, perché le 4 cariche negative della sua coda hanno una repulsione enorme. Più la molecola è rigida più io posso immagazzinare energia. Quindi la molecola di ATP è stata scelta perché una molecola molto stabile, immagazzina e produce molta energia. Tutto il ciclo deve essere coordinato, immagina che la cellula sia una città con il muro (membrana) che è percorsa da strade e vie con le macchine che passano (molecole), tutte le vie sono connesse (vie metaboliche), per far si che ci sia tutto ciò devono esserci dei semafori (enzimi) che controllano le vie, per regolare i semafori devono essere controllati da ipotetici vigili (molecole che controllano dall’alto tutte le molecole ormoni) tutto il metabolismo è regolato dall’insulina (controlla gli enzimi) e dal sottocapo che è il glucagone, chi dice quando deve essere presente l’uno o l’altro? L’alimentazione, quando c’è molta insulina, c’è molta energia. (glicemia: variazione
a livello del sito attivo spesso possono essere legati dei cofattori o altre molecole complesse che aiutano l’enzima e prendono il nome di coenzimi. Se è una proteina è sensibile al pH, l’aminoacido presente nel sito catalitico e la loro più o meno presenza di carica nel sito, è determinante nella funzione della catalisi, se altero il PH altero le cariche del sito catalitico e quindi la sua funzionalità, gli enzimi funzionano bene a pH fisiologico 7/7.4. Gli enzimi sono sensibili anche alla temperatura, funzionano bene tra 36 e 37.5, a temperature basse si ha un irrigidimento, invece le temperature alte provocano la denaturazione. Come fanno gli enzimi a velocizzare le reazioni? SP deltaG = -esoergonica la reazioni è possibile, l’enzima velocizza la configurazione di una reazione che di per sé non ci andrebbe ma perché non stabile dal punto di vista energetico configurazione ad alta energia. L’enzima aumenta la probabilità di passare nello stato di transizione, l’enzima aumenta la probabilità che la molecola vada nello stato di transizione abbassando l’energia di attivazione, così che la molecola possa dividersi in prodotti. La glicolisi, la mia molecola in presenza di ossigeno verrà degradata in 6 molecole di CO2 e in 6 molecole di H2O questa non potrebbe venire spontaneamente, perché la barriera di attivazione è troppo alta, intervengono così gli enzimi. MECCANISMO DELLA CATALISI ENZIMATICA: Teoria della chiave-serratura: il sito catalitico è speculario al substrato e quindi aggancia il substrato e velocemente lo ritrasforma nel prodotto, questa teoria è poco efficiente. Teoria dell’adattamento indotto: Il substrato è complementare alla struttura che la mia molecola deve raggiungere in quella configurazione ad alta energia, quindi si pensa che il sito catalitico sia costruito per deformare il substrato in modo da ottenere la configurazione ad alta energia. CINETICA ENZIMATICA: la velocità di trasformazione da substrato a prodotto dipende da un fattore Vmax (velocità d’idrolisi massima alla quale l’enzima tende, a concentrazioni di substrato infinite) e uno Km (concentrazione di substrato alla quale la reazione va metà della velocità massima) più km è bassa meno concentrazione di substrato per far avvenire una reazione. INIBIZIONE ENZIMATICA: gli enzimi sono il nostro semaforo per le vie, noi possiamo spegnere gli enzimi, inattivandoli in modo irreversibile. Quando parliamo di inibizione enzimatica la possiamo dividere in 2 rami: Irreversibile: nel momento in cui è irreversibile, l’enzima non potrà mai più funzionare, il meccanismo è il caso per esempio di molto veleni o alcuni farmaci (es. aspirinainibitore irreversibile dell’enzima COX2). Reversibile: la molecola si lega all’enzima, e legandosi con legami deboli rallenta l’attività dell’enzima. La reversibile si divide in diversi tipi:
- Inibizione competitiva: l’inibitore compete con il substrato per il sito catalitico, la mia molecola di inibitore è molto simile al substrato, e quindi se è presente questa molecola, l’enzima si lega all’inibitore quindi non c’è enzima libero che può continuare l’azione di catalisi, quindi l’inibitore si lega al sito catalitico e impedisce al substrato di legarsi (aumenta la Kmperché l’enzima non è disponibile a legarsi al substrato). Se c’è tanto substrato è molto probabile che l’enzima si leghi al substrato.
- Non competitiva: l’inibitore non compete per il sito catalitico e si lega a un sito diverso, gli enzimi che contengono questi siti vengono chiamati enzimi allosterici, nel caso si vada a legare una molecola che inibisce l’enzima, rallenta la formazione del prodotto (diminuisce Vmax). Con queste modalità posso solo inibire l’attività enzimatica.
REGOLAZIONE ENZIMATICA: esistono metodi molto vecchi Enzimi sostitutivi/induttivi: nel momento di creazione della cellula, c’è un “pacchetto base” per far funzionare tuttocostitutivi, in alcuni casi però se c’è necessità, io posso aumentare il livello trascrizionale di alcuni enzimi, inducendo la trascrizione nel momento del bisogno induttivi pH: i nostri enzimi sono sensibili al pH, generalmente lavorano a 7.4, ma ci sono alcuni enzimi (es. pepsina) che lavora a max 2 pH, oppure tutti gli enzimi digestivi che funzionano a pH 8, anche variando il pH posso variare l’attività enzimatica. Lisosomi funzionano a pH acido. Associazione/dissociazione: ribosomi sono delle macchine per sintetizzare le proteine, che sono degli agglomerati di enzimi, funzionano se la subunità maggiore e minore sono unite funzionano, se sono dissociate non funzionano o viceversa. Le cellule vengono ad autoregolarsi per produrre quello che serve, il classico metodo per regolare la sintesi è utilizzare il meccanismo da INIBIZIONE DA PRODOTTO: la molecola si lega in modo debole al primo enzima che da il via alla via metabolica (enzima masterregolatore), se si lega ad un altro sito, provoca una modificazione del sito catalitico e rallenterà tutta la via catabolica (simile alla non competitiva). PRECURSORI INATTIVI: il sito catalitico è nascosto, quando l’enzima viene prodotto non funziona, per qualche motivo io posso tagliare la sequenza di aminoacidi che protegge il sito catalitico e così l’enzima inizia a funzionare (molto enzimi pericolosi) questo è la metodologia con qui vengono sintetizzati tutti gli enzimi digestivi (degradati dal pancreas) proteasi che digeriscono le proteine, il pancreas li sintetizza in questo modo, quando i nostri enzimi vengono immessi nell’intestino, sulla parete trovano un enzima enterochinasi che tagli il coperchietto scoprendo il sito catalitico il tripsinogeno (enzima inattivo) si trasforma in tripsina (enzima attivo) la tripsina taglia il coperchio di tutti gli altri enzimi digestivi. Quando sono attivi rompono le proteine, come li disattivo questi enzimi? Alla fine della digestione troviamo una miscela di aminoacidi di proteine e anche di aminoacidi che provengono dagli stessi enzimi che hanno degradato le proteine. La stessa modalità dei precursori inattiva sono tutte le proteine per la coagulazione del sangue. MODIFICAZIONE COVALENTE: la fosforilazione e la defosforilazione sono controllate a livello ormonale. Gli enzimi master (primi della via metabolica) possono esistere in due forme, citate sopra, su un aminoacido è legato un gruppo fosforico che proviene dalla molecola di ATP e l’enzima prende il nome di chinasi, e in forma senza fosfato enzima fosfatasi. Quindi gli ormoni controllano la defosforilazione e la fosforilazione. Il ciclo alimentazione-digiuno libera insulina e glucagone (ormoni), nel momento in cui c’è insulina le cellule vengono avvertite che c’è molto materiale energetico, e l’insulina da il comando di usare questo materiale, ma come fa? E il meccanismo è un meccanismo molecolare, l’insulina comanda le fosfatasi, quindi gli enzimi master saranno nella forma defosforilata quindi attivi o inattivi. Il glucagone comanda le chinasi, gli enzimi master sono nella forma fosforilata, in questo modo sincronizzo il metabolismo. Ogni cellula può controllare il proprio metabolismo in modo limitato, la mia cellula però appartiene ad un tessuto e quindi deve esserci una regolazione molto più complessa a livello ormonale. ISOENZIMI: Quando parliamo di famiglie di enzimi si dice che sono enzimi che esistono in forme molecolari diverse che catalizzano la stessa reazione. Lattico deidrogenasi LDH: è un tetramero formato da una diversa composizione di 2 subunità, e posso utilizzare due colori (verde, rossa), e consiste di 5 forme, sono localizzati in tessuti diversi. LDH 1: cuore
Come facciamo a riossidare gli enzimi e come si forma l’ATP? Fosforilazione ossidativa: processo mitocondriale in cui l’ossidazione di coenzimi ridotti nella catena respiratori si accoppia con alla fosforilazione di ADP in ATP. La caratteristica della membrana interna è che è molto invaginata che serve per aumentare la superficie, perché sulla membrana interna sono localizzati tutti i sistemi per la produzione di ATP. Più i mitocondri hanno superficie elevata più ci sono meccanismi di produzione di ATP. Su questa membrana sono presenti complessi enzimatici che sono CATENA RESPIRATORIA complesso proteico di trasportatori di elettroni, deputato al trasferimento sequenziale degli elettroni dai coenzimi ridotti all’ossigeno. L’ossigeno serve per riossidare i coenzimi ridotti. È formata da complessi. Quindi si formano i coenzimi ridotti, nel mitocondrio si scaricano sulla catena respiratoria cedendo protoni ed elettroni, durante questo passaggio dei protoni scappano e vengono espulsi nello spazio intermembrana dove aumenta la quantità di cariche positive, quindi sulla membrana interna si crea una gradiente elettrochimico, io devo fare in modo che i protoni entrino dove voglio io, la membrana interna è come un muro, i protoni non possono passare, ma possono passare attraverso un canale, che è una parte dell’enzima che è quello che sintetizza la molecola di ATP ATP-SINTASI, i protoni entrando forniscono lavoro per sintetizzare la molecola di ATP. Quando i protoni entrano, entrando modificano la struttura dell’ATP sintasi provocando una rotazione, ruotando la parte interna induce la rotazione del gambo che provoca modificazioni strutturali sui siti catalitici della testa che forniscono energia per sintetizzare la molecola di ATP. La maggior parte dell’ATP viene trasportato nel citosol. DIGESTIONE E METABOLISMO DEI CARBOIDRATI: noi introduciamo le nostre molecole, andiamo in contro al primo passaggio dove avviene la degradazione in molecole semplici che vanno nel sistema circolatorio, la molecola prevalente è la molecola di glucosio GLICOLISI AEROBICA E ANAEROBICA /LATTACIDA. Quali polisaccaridi e disaccaridi ingeriamo? Noi introduciamo 3 tipi di saccaridi polisaccaridi: alimenti di origine vegetale amido e amilopectina. Amilosio tante molecole di glucosio legami alfa 14, amilopectina catene lineari e ogni tanto si ha una ramificazione legami alfa 16; disaccaridi saccarosio 1 molecola di glucosio e una di fruttosio con legami alfa 14 e il lattosio una molecola di glucosio e una di galattosio; monosaccaridi fruttosio e glucosio (frutta o miele). Anche gli organismi animali vengono ad incanalare un po' di glicogeno. Il glicogeno assomiglia alla amilopectina. Per quanto riguarda i carboidrati avremo una piccola parte di degradazione nella bocca attraverso degli enzimi (amilasi salivare) il cibo passa dalla bocca allo stomaco il pH acido denatura le molecole presenti dell’alimento ma non c’è nessuna azione digestiva, dallo stomaco arriva all’intestino dove viene liberato un enzima prodotto dal pancreas che è l’amilasi pancreatica. Alfa-amilasi salivare: azione blanda, rompe legami alfa 1 4 Alfa-Amilasi pancreatica: azione forte, rompe legami alfa 1 4 L’alfa amilasi pancreatica rompe tutte i legami fino a quando si arriva un punto che prende il nome di destrina limite ove ci sono 2 molecole di zucchero con legame alfa 16 quindi l’alfa milasi può formare il maltosio o il maltotrioso, l’alfa milasi non può rompere dimeri o trimeri e quindi intervengono enzimi che sono presenti sulla membrana luminali delle cellule intestinali che sono in grado di rompere questi. Prendono il nome di oligo- e di-saccarasi. Una molto importante è oligo-1,6-glucosidasi che possono rompere i legami alfa 16. Sulla parete della cellula intestinale c’è una serie di saccarasi che sono in grado di rompere i dimeri presenti nella nostra alimentazionelattasi, saccarasi e maltasi.
Se una persona è intollerante al latte non esprimo sulla membrana interna cellulare la lattasi, questa molecola rimane a livello intestinale, arriva al colon e prende il nome di microbiota. Un altro polisaccaride è la cellulosa che appartiene alle fibre alimentari, il nostro organismo non riesce a degradarla perché manca l’enzima che può rompere i legami beta 14 una alimentazione ricca di fibre è importante per vari fattori. Dalla degradazione noi otteniamo fruttosio, glucosio e galattosio queste molecole grazie a dei trasportatori vengono assorbiti, entrano nella cellula intestinale e la maggior parte di questi arriva nel sistema circolatorio. Nel sistema circolatorio la glicemia la concentrazione di glucosio aumenta circa 30-40 minuti e dopo il valore si abbassa e dopo circa 2 ore ritorna al valore fisiologico. La glicemia è la concentrazione di glucosio nel sangue 100 mg/100 ml. L’aumento del valore glicemico viene avvertito da delle cellule beta presenti nel pancreas che sono sensibili al livello di glicemia iniziano a liberare l’insulina comanda che tutti gli enzimi del metabolismo siano nella forma defosforilata, quindi si informano dei tessuti insulina sensibili (muscolare e adiposo) di introdurre glucosio aumentano le porte. Questa capacità permette alla glicemia di tornare a 100ml in circa 2 ore. Nel tessuto muscolare il glucosio viene incanalato, mentre nell’ adiposo il glucosio viene trasformato in trigliceridi. Il glucosio entra in cellula e inizia il metabolismo cellulare, le zone cellulari in cui avviene sono il citosol (glicolisi), nei mitocondri (ciclo di Krebs), apparato di Golgi (costruzione di glicoproteine). Tutte le cellule hanno glucosio, poiché l’insulina dice alle cellule di far entrare il glucosio per produrre energia, quando entra bisogna impedire che torni indietro, tutti i monosaccaridi per far si che non esca utilizzano un enzima esochinasi/glucochinasi, utilizzano una molecola di ATP e fosforizzando il glucosio formando glucosio-6-fosfato. Il destino del glucosio-6-fosfato: dopo il pasto (2 ore) circa il 90% della molecola entra nella glicolisi fino ad arrivare a piruvato (aerobico o lattacido). Qui in tutte le cellule una piccola quota (10%) viene indirizzata nella via del pentoso fosfati che forma degli zuccheri a 5 atomi di C (RNA/DNA), poi in alcuni tessuti dove la quantità di glucosio è a valanga e viene convertito nella forma di riserva (glicogeno)fegato lo accumula per momenti in cui non mangiamo possono farlo anche i tessuti muscolari ma non possono togliere il fosfato in posizione 6, il muscolo lo tiene solo per i suoi fabbisogni energetici. Riserve di glicogeno in maniera minore sono in grado di farlo anche il rene e le cellule intestinali, queste giocano un ruolo fondamentale nel digiuno prolungato (2-3 giorni). GLICOLISI: via più vecchia in assoluto, glicolisi aerobica (formazione di CO2-H2O), il glucosio in presenta di ossigeno viene distrutto fino a formare le due molecole sovra citate. C6H12O6+6 O2 glucosio. La glicolisi è divisa in 2 fasi: Investimento energetico: la cellula spende energia per poi recuperarla nella seconda fase. Glucosioglucosio-6-fosfatofruttosio-6-fosfatofruttosio-2-6 di fosfato molecola rotta in due molecole di 3 atomi di C DHAP o GAP solo una di queste due può continuare il tragitto ed è la GAP alla fine ottengo 2 molecole di GAP Recupero energetico: Le due molecole di GAP vanno in contro ad altri processi, si formano due molecole di NADH, poi c’è la fosforilazione a livello del substrato che forma direttamente le molecole di ATP. Prima di arrivare alla fine ne forma altre 4 molecole di ATP e 2 molecole di NADH, quindi alla fine ho 2 molecole di ATP e molecole di NADH fino ad arrivare a 2 molecole di piruvato. I NADH li devo rigenerare in NAD, a questo puntoaerobica o anaerobica. Se è aerobica la mia molecola di piruvato entra nel mitocondrio nel ciclo di Krebs ed entrano anche i NADH che ho prodotto, che si riossidano nella catena respiratoria producendo ATP. Se non c’è ossigeno o mitocondri come riossido il NADH? La mia molecola di piruvato viene convertito in lattato ossidazione di NADH/H+. il lattato è un prodotto collaterale (molecola acida)
Tutto questo viene comandato dalla concentrazione di glicemia, insulina definito ormone ANABOLICO, attiva la glicolisi, unica via catabolica attivata dall’insulina. Insulina è l’unico ormone in grado di abbassare la glicemia. Il fegato possiede l’enzima glucosio-6-fosfato-fosfatasi capace di formare glucosio libero che nel sangue alza la glicemia. Il fegato è l’organo che immagazzina il glucosio e libera il glicogeno. La midollare del rene va a glucosio, il tessuto muscolare utilizza glucosio, il tessuto adiposo che converte il glucosio, il cervello che va a glucosio i nostri neuroni, i globuli rossi che vanno a glucosio. DIGESTIO E METABOLISMO DEI LIPIDI: i lipidi importanti sia nella parte di energia (9 kcal) e per la costruzione per esempio di molecole. I lipidi li troviamo nei cibi di origine vegetale e animale. In quelli animali acidi grassi saturi (olio di palma prevalente nel cibo 16 atomi di C), mentre in quelli animali acidi grassi insaturi con presenza di uno o doppi legami (olio di oliva). I saturi possono essere presenti anche in elementi di origine vegetale come olio di cocca e olio di palma. Il colesterolo è solo di origine animale. Funzione dei lipidi: Energetica (trigliceridi): no il colesterolo, nel nostro organismo non esistono enzimi in grado di rompere i 4 anelli del colesterolo. Termica: lo strado di tessuto adiposo che ci avvolge aiuta il mantenimento della temperatura Meccanica: protegge gli organi dai colpi inferti Strutturale (membrane) I lipidi hanno un problema, sono poco solubili in acqua, come faccio a veicolarli nel sistema circolatorio? Come avviene la digestione? A livello della bocca c’è la lipasi che lavora esclusivamente sui trigliceridi, la lipasi salivare è in grado di tagliare solo un acido grasso e si viene quindi a formare una molecola di digliceride e una di acido grasso diventa cosi leggermente solubile. Quando arriva all’interno del nostro intestino, il pancreas inizia a liberare una serie di enzimi: Lipasi pancreatica: è in grado di tagliare gli acidi grassi, toglie 2 acidi grassi formando un monogliceride e due acidi grassi, un'altra proteina che si chiama colipasi. Il problema è riuscire a tagliare questi acidi grassi, il nostro organismo produce delle molecole che prendono il nome di sali biliari sono delle modificazioni del colesterolo (prodotti dal fegato e immagazzinati dalla cistifellea) hanno una faccia idrofobia e una parte idrofilica, queste molecole entrano nei noi lipidi si mettono in mezzo e spingono, e le disperdono, rendendole piccole questo permette alla lipasi di poter tagliare queste molecole, quindi la lipasi funziona se emulsionata dai Sali biliari. La fosfolipasi taglia una gambetta al fosfolipide, formando un lisofosfolipide più un acido grasso. L’altro enzima è la colesterolo esterasi, taglia l’acido grasso legato al gruppo OH del colesterolo, formando il colesterolo libero + un acido grasso. Tutti i lipidi vengono assorbiti. A livello intestinale otteniamo degli acidi grassi, dei monogliceridi, del colesterolo e i lisofosfolipidi. Queste molecole tramite dei trasportatori che facilitano i passaggi all’interno della cellula intestinale dove vengono ricostruite tutte le molecole le molecole del lume intestinale sono diverse da quelle della cellula. Questa capacità di montare e smontare permette di ricostruire all’interno della cellula il trigliceride e il fosfolipide. Come faccio a riversare le molecole? Se prendo queste molecole insolubili e le assemblo insieme a delle proteine e costruisco delle micro palline che alla fine sono solubili, posso trasportare i lipidi. Lipoproteine: AGGREGATI DI LIPIDI E PROTEINE che risultano solubili nel sistema circolatorio. Quelle prodotte a livello dell’intestino prendono il nome di chilomicroninon vanno subito nel
sistema circolatorio, dalla cellula intestinale vanno nel sistema linfatico dove passano a livello dei linfonodi che gli danno l’oka questo punto tramite il dotto toracico entrano nel sistema circolatorio. ASSORBIMENTO DEI LIPIDI: i chilomicroni sono una pallina dove sono presenti tutti i lipidi e insieme a tutta questa componente con i fosfolipidi all’esterno, all’interno i trigliceridi e un po' di colesterolo e delle proteine che prendo il suffisso di APOprotetineimportantissime, dicono alla proteina dove andare. APOPROTEINA -B-48 molto importante senza questa i chilomicroni non escono dalla cellula intestinale. La pallina arriva nel sistema circolatorio, dove viaggia e arriva a livello dei capillari e dei tessutic’è una proteina che si chiama lipoproteinlipasi, questa riconosce l’APO C-II e l’aggancia, una volta che l’ha agganciato la lipoproteina entra nel cuore del chilomicrone dove trova i trigliceridi, questa può idrolizzare il trigliceride e lasciare una molecola di glicogeno e 3 acidi grassiquesti diffondono nel tessuto circostante. Il chilomicrone una volta che quello che c’è all’interno è uscito, il chilomicrone si sgonfia e mantiene il colesterolo e si sgancia viene portato al fegato e gli porta il colesterolo. Noi eliminiamo il colesterolo attraverso l’uso di Sali biliari. Metabolismo cellulare: se utilizzerò gli acidi grassi per produrre energia il metabolismo è mitocondriale. L’acido grasso è entrato nella cellula, e deve rimanere dentro, nel momento in cui la cellula assorbe l’acido grasso deve attivarlo per farlo rimanere dentro. E viene legato al coenzima A, nel momento in cui si lega si forma la molecola di ACYL-CoAacido grasso generico legato al coenzima A nel momento in cui si forma questo ACYL-CoA l’acido grasso è bloccato in cellula. Come degrado questi acidi grassi? Devo portare l’acido grasso nel mitocondrio. Per degradare uso la beta ossidazione. TRASPORTO NEI MITOCONDRI: la molecola di ACYL tramite una porta entra nello spazio intermembranaqui entra in gioco l’ACIL-carnitina il coenzima A viene eliminato e la molecola di ACYL si lega al carnitina così può entrare nella matrice mitocondrialequi la carnitina viene eliminata e l’ACYL si lega di nuovo al coenzima A che deve essere libero. Tutti questi meccanismi vengono gestiti dall’insulina. BETA-OSSIDAZIONE: devo ossidare il C in posizione beta questo lo devo trasformare in un C con doppio legame con O quando viene ossidato diventa ACETIL-CoA in parallelo produco degli enzimi ridossi che entrano dentro la catena respiratoria (FADH2, NADH) Le cellule nervose non hanno la tiolasi (enzima specifico per il taglio) e quindi non possono utilizzare gli acidi grassi per la produzione di energia) e anche in globuli rossi perché non hanno i mitocondri. Alla fine del ciclo ho 129 ATP. Noi siamo in grado di ossidare: acidi grassi insaturi, dispari (alimenti vegetali) e degli acidi ramificati. ACIDO GRASSO SINTASI: dimero fatto a boomerang, avviene nel citosol, io utilizzo come base l’acetil-coa per formare il malonil-CoA utilizzo enzimi ridotti dello shunt che mi servono per ridurre i C.
Le VLDL diventano sempre più piccole fino a diventare IDL poi LDL durante queste modificazioni c’è di nuovo uno scambio di APOprotetine, ma soprattutto apo-b-100. Le LDL sono talmente piccole che passano tra le giunzioni delle cellule endoteliali della parete del sistema circolatorio, escono quindi dal sistema e vanno in tutti i tessuti. L’apo-b-100 è l’informazione che dice che la proteina contiene il colesterolo, quindi le LDL portano il colesterolo in tutti i tessuti. Durante tutto questo metabolismo il fegato dona a tutti i tessuti gli acidi grassi di sintesi endogena, e grazie a queste LDL posso portare colesterolo a tutti i tessuti extraepatici anche alle cellule nervose. Il colesterolo nelle LDL rimane alto nel sistema circolatorio “colesterolo cattivo”, parte del colesterolo verrà portato sulla membrana plasmatica. Se noi mettiamo il colesterolo sulla superficie può essere in eccesso e quindi esiste il sistema spazzino con le HDL che vengono a raccogliere il colesterolo in eccesso sulla membrana delle nostre cellule, lo portano all’interno esterificandolo. Le HDL vanno al fegato e portano il fegato, in base a questi fattori si ha la regolazione endogena. DIGESTIONE DELLE PROTEINE E METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI: noi introduciamo le proteine a livello intestinale smontiamo le proteine fino ad ottiene gli aminoacidi, vengono veicolati direttamente nel sistema circolatorio, vengo internalizzati all’interno nella cellula e solo una piccola parte entra nel metabolismo energetico. Non c’è digestione in bocca, lo stomaco è importante nella digestione delle proteine. Nello stomaco quando si dilata, questo stimolo è lo stimolo che porta la secrezione di alcune cellule di questo precursore inattivo che si chiama pepsinogeno e altre cellule che secernono acido cloridrico (H+) pH acido (2). L’enzima fortemente attivo nello stomaco è la PEPSINA il cibo arriva a livello intestinale, il pancreas secerne la miscela degli enzimi che permette la digestione delle proteine. ENZIMI DIGESTIVI: in alcuni casi gli enzimi vengono prodotti come precursori inattivi e attivati al bisognopancreas. Tutti gli enzimi attivi iniziano a tagliare le proteine, formando pezzetti sempre più piccole, quando alla fine si trovano pezzetti da 3-4 aminoacidi quindi entrano in giorno gli ultimi enzimi digestivi presenti sulla parete delle cellule intestinali che sono l’amminopeptidasi che formano gli aminoacidi liberi. Una volta che gli aminoacidi sono liberi, entrano a livello della cellula intestinale tramite dei trasportatori, la cellula intestinale, gli aminoacidi tramite dei trasportatori vanno nel sangue. METABOLISMO CELLULARE: POOL DEGLI AMINOACIDI: non esistono riserve di aminoacidi. Quindi nel sistema circolatorio deve rimanere costante nel tempo il POOL DEGLI AMINOACIDI ovvero il livello dei 20 aminoacidi, il flusso in ingresso e in uscita deve rimanere costante (riserva virtuali degli aminoacidi massa muscolare). Il pool degli aminoacidi, le vie di ingresso sono le proteine della dieta, che possiamo sintetizzare, il grosso del pool è la continua degradazione di proteine dei tessuti e la continua sintetizzazione. Altre sono la biosintesi di prodotti non proteici (neurotrasmettitori). Quel che rimane egli aminoacidi andrà in contro a catabolismo per la produzione di energia, gli aminoacidi però hanno in più il gruppo amminico, affinché entrino nel ciclo di Krebs devo prima togliere il gruppo amminico eliminando attraverso l’eliminazione urinaria (lo elimino sotto forma di urea) se ne avrò bisogno potrò utilizzare lo scheletro degli aminoacidi per produrre glucosio.
PROTEINE CON LA DIETA: le proteine possono essere di fonte animale o vegetale. Tutte le proteine sono fatte dagli stessi aminoacidi (20), nel caso degli organismi animali gli aminoacidi chiamati “ESSENZIALI” questi organismi non sono capaci di sintetizzarli, per sintetizzarli ci sono molti step che devono essere utilizzati. Tutti gli organismi animali quindi devono introdurli con l’alimentazione che li troviamo negli alimenti di origine animale (proteine di qualità). Per quanto riguarda le vie dei prodotti non proteici, viene utilizzata per sintetizzare i neurotrasmettitori che provengono dalla modificazione dell’aminoacido (DECARBOSSILAZIONEforma le ammine biogene). AMMINOACIDI/CHETOACIDI: io devo togliere il gruppo amminico per introdurli nella vie (ciclo di Krebs per esempio), formare l’ammoniaca e convertirla in qualcosa che non è tossico, quello che rimane è un CHETOACIDO (scheletro carbonioso). Come faccio a inserirli nel ciclo di Krebs? Il sangue refluo dall’intestino arriva al fegato, vengono internalizzati molti aminoacidi derivati dall’alimentazione, è l’organo che toglie il gruppo aminico in 2 step: Primo step TRANSAMINAZIONI: un aminoacido e un chetoacido (alfa- chetoglutaratointermedio del ciclo) se il gruppo amminico lo do al chetoacido si trasforma in AA, e l’aminoacido si trasforma in un chetoacido spostamento del gruppo amminico. FORMA IL GLUTAMMATO. Le transaminazioni più gettonate sono:
- ALT ALANINA AMMINOTRANSFERASI
- AST ASPARTATO AMMINOTRANSFERASI Secondo step DEAMINAZIONE OSSIDATIVA: il glutammato viene trasformato in alfa- chetoglutarato che va a finire nel ciclo di Krebs, viene tolto finalmente il gruppo amminico glutammato deidrogenasi. Nel fegato quindi abbiamo formato l’ammoniaca e deve essere bloccata in modo da bloccare la tossicità viene inserita nel ciclo di urea. DETOSSIFICAZIONE DEL NH3 CICLO DELL’UREA (fegato)lo scopo è formare la molecola di urea. L’ammoniaca nel mitocondrio viene inserita in questo ciclol’ammoniaca viene legata alla CO2, e si viene a formare il carbamil fosfato è il primer del ciclo dell’ureasi unisce all’ornitina e si forma un’altra molecola che va in contro a modificazioni fino ad arrivare alla formazione di urea che ha due gruppi amminici, molecola. non tossica, altamente solubile. E il momento in cui viene prodotta la molecola viene inserita nel sangue. Con le urine noi eliminiamo urea che è l’indice del catabolismo degli aminoacidi. La produzione dell’urea è nel citosol. Nella deossidazione la reazione può formare sia ammoniaca, o prendere ammoniaca e formare glutammato, questo è importante perché il ciclo dell’urea può farlo solo il fegato, ma se si crea in altri tessuti? Se l’ammoniaca si forma in un tessuto extra epatico devo legarla a qualcosaglutammato + ammoniaca formo la glutamminaimmessa nel sistema circolatoriofegatoreazione opposta ossia liberare ammoniaca per liberarla nel ciclo dell’urea. Perché è tossica? Rallenta il metabolismo a livello cerebrale. Nel momento in cui tolgo il gruppo amminico, vengono incanalati in intermedi dei ciclo di Krebs, gli aminoacidi gialli formano l’acetoacetyl-CoA e l’Acetil CoA (chetogenici non possono produrre glucosio), mentre quelli rosa danno origine ad intermedi (amminoacidi gluconeogenetici) dallo scheletro carbonioso posso formare la molecola di ossalacetato che mi permette di fare il glucosio nel momento del bisogno. Io non posso trasformare l’Acetil CoA in piruvatonon posso convertire i grassi in zuccheri. GLUCONEOGENESI: sintesi ex-novo di glucosio da precursoriutilizza il lattato il piruvato e amminoacidi gluconeogenetici. Fatta nel fegato è l’inverso della glicolisi, avviene nel citosol, quando avviene il digiuno il rene e l’intestino aiutano il fegato, e fortemente dispendioso, produco due molecole di ATP ma spendo 6 molecole.
ormone/recettore che va a livello del DNA attivando o inibendo la trascrizione genicamodulano la sintesi proteica. Ormone non steroideo invece è solubile, non può passare la membrana plasmatica, trovano l’organo bersaglio perché trovano il recettore sulla membrana plasmatica che riconosce l’ormone lo lega, quando si forma il complesso, la parte interna del recettore subisce modificazione strutturali che porta a generare i secondi messaggeri mp ciclico e IP3portano il messaggio in cellula dell’ormone che non può entrare in cellula. Gli ormoni più importanti da sapere sono: Insulina: prodotto da pancreas endocrino, abbassa la glicemia, stimola la sintesi del glicogeno (attivando e inibendo enzimi), stimola la sintesi di acidi grassi e la sintesi proteica ormone anabolico Glucagone: prodotto dal pancreas endocrino, l’organo bersaglio è il fegato e il tessuto adiposo, alza la glicemia, stimola la demolizione del glicogeno, stimola la lipolisiormone catabolico stimola le vie di degradazione Nel momento in cui la glicemia si alza viene stimolata insulina, nel momento in cui il glucosio si abbassa viene stimolato il glucagone. Esiste un solo ormone in grado di abbassare la glicemiainsulina, unico capace di abbassare il valore Mentre ci sono più ormoni che alzano la glicemia glucagone, adrenalina, cortisolo. REGOLAZIONE CALCEMIA: paratormone/calcitonina. Paratormone: proteina formata dalle paratiroidi, è un secondo messaggero, l’organo bersaglio sono le ossa, i reni e l’intestino. Stimola il riassorbimento di calcio (reni), stimola la mobilitazione di calcio (ossa), stimola indirettamente (vitamina D attivacalcitriolo) il riassorbimento di calcio intestinalealza la calcemia, ipercalcemizzante Calcitonina: proteina, prodotta dalla tiroide, organo bersaglio sono le ossa e i reni, aumenta l’eliminazione di calcio e fosfato (reni), diminuisce il rilascio di calcio e fosfato (ossa) abbassa la calcemia, ipocalcemizzante. ORMONI IPOFISARI: ci sono diversi ormoni liberati, e regolano la liberazione di altri ormoni in altre ghiandole. Ipofisi è la ghiandola principale endocrina. Il circuito parte dall’ipotalamo che riceve stimoli esterni trasdotti a livello dell’ipofisi che libera molecole che regolano altri effetti su altri organi. T3/T4: derivati da tirosina sono iodati, prodotti dalla tiroide, aumentano la sintesi proteica in tutti i tessuti e della attività della RNApolimerasi, aumentano il consumo di O2 e della produzione di calore, aumentano il metabolismo basale Noradrenalina e adrenalina: ormoni della midollare del rene, derivati della tirosina, stimolano la glicogenesi epatica e muscolare, stimolano la lipolisi, aumentano la gittata cardiaca, aumentano la pressione arteriosa. Ormoni steroidei: prodotti dalla corticale del surrene ci sono i glucocorticoidi (cortisolo agisce sul metabolismo dei carboidrati, iperglicemizzante)), mineralcorticoidi (aldosterone, trasporto degli elettroliti, riassorbimento di acqua e sale a livello renale), androgeni e estrogeni (caratteri sessuali secondari). NUTRIZIONE diversa da ALIMENTAZIONE: gli alimenti contengono i nutrienti. L’alimento è qualsiasi sostanza che contiene gli alimenti che contengono i nutrienti, fornisce materiale energetico, materiale plastico e materiale di sostengo. Attraverso gli alimenti introduciamo glucidi, lipidi, protidi (macronutrienti), vitamine, Sali, acqua (micronutrienti)indispensabili per la vita.
Noi dobbiamo introdurre un minimo di energia. METABOLISMO BASALE: energia consumata da un individuo in stato di veglia e a riposo dal punto di vista fisico ed emozionale, consumo circa 25 kcal x kg/giorno, il metabolismo basale dipende dalla massa corporea, età, sesso e clima. A questo dobbiamo aggiungerci il FABBISOGNO ENERGETICO: che è il fabbisogno giornaliero di energia dato dalla seguente somma: METABOLISMO BASALE + METABOLISMO FUNZIONALE; la somma tra questi due è da considerarsi una somma teorica dal momento che le due quantità vengono calcolate in maniera totalmente differente. Il contenuto energetico degli alimenti viene espresso in termine di kcal e indica l’energia termina liberata nelle combustione: Fibra: 2 Carboidrati: 4 Proteine: 4 Grassi: 9 Alcol: 7 calorico Devo fare in modo di combinare questi alimenti in modo tale da arrivare al fabbisogno energetico. L’INDICE DI MASSA CORPOREA deve rimanere costante, il peso forma è compreso tra 18.5-25. DIETA BILANCIATA: 50% carboidrati complessi, 30% lipidi, 20% proteine. I carboidrati non sono essenziali nella dita, in quanto il nostro organismo è capace di sintetizzarli, in una dieta bilanciata è importante introdurli senza eccedere, dietra ideale 10% semplici e 90% complessi, soprattutto integrali. INDICE GLICEMICO: fornisce una stima di quanto un alimento induce l’aumento della glicemia rispetto ad un alimento preso come riferimento. Alimenti ad alte indice glicemicoelevato stimolo insulinicoglicogenosintesi. Consumando alimenti con un indice glicemico non elevato, si controlla il livello di glicemia e la quantità di insulina. Basso: < 55 Medio: > 55 e > 70 Alto: > 70 EFFETTI DELLA FIBRA SULLA SALUTE: riduce la costipazione e la formazione di emorroidi, fa aumentare la mobilità intestinale, fa diminuire l’assorbimento dei grassi e del colesterolo, ritarda lo svuotamento gastrico. LIPIDI: apporto ideale 20/25 kcal delle introdotte, noi dobbiamo introdurre assolutamente i grassi essenziali (omega 3) perché il nostro corpo non li produce, predilire grassi insaturi. PROTEINE: 15/20% del fabbisogno, il fabbisogno giornaliero dipende dalle differenti abitudini alimentari, gli anziani hanno bisogno di proteine con valore biologico elevato. La dieta ideale sarebbe quella di utilizzo della carne. PIRAMIDE ALIMENTARE: dichiarata la miglior dieta del mondo è quella mediterranea che si basa su una percentuale alta di carboidrati, frutta, verdura, oli, latte e derivati, frutta a guscio, carne, legumi, pesce, uova pochissimi zuccheri semplici. La piramide alimentare è un comportamento complesso. Bere almeno 2 litri al giorno di acqua e fare attività fisica.
