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SET 1
- Quali peculiarità ha la termodinamica dei sistemi viven�?
- Quali parametri controllano la concentrazione di reagen� e prodo� nelle reazioni biochimiche?
- Cosa si intende per energia informazionale?
- Perché il glucosio si scioglie in acqua fredda e l’amido no? SET 2
- Cos'è il legame idrofobico?
- Perché l'isopropanolo si scioglie in acqua in tu�e le proporzioni e l'N-butanolo solo al 15%?
- Qual è la stru�ura di una micella di detergente dopo un ciclo di lavaggio?
- Quale frazione delle molecole di soluto avrà una carica nega�va in una soluzione di acido ace�co portata a pH 5,5 (pK (^) a = 4,5)? SET 3
- Quali amminoacidi potranno formare legami ionici con un residuo di glutammato nella stru�ura terziaria di una proteina?
- Perché lo ione Ca ++^ stabilizza la stru�ura di alcune proteine?
- Che cosa si intende per core idrofobico di una stru�ura proteica?
- Perché l’aggiunta di succo di limone modifica il colore della carne? SET 4
- Quale sarà la carica di un tripep�de Ala-Glu-Leu a pH 7?
- Quali interazioni stabilizzano gli elemen� di stru�ura secondaria in una proteina?
- Quali amminoacidi sono incompa�bili con la formazione di una stru�ura secondaria ad α elica?
- Come si ripiega la stru�ura primaria per originare foglie� β paralleli o, rispe�vamente an�-paralleli? SET 5
- Cosa si intende per “scambio di disolfuri”?
- Quali legami stabilizzano la stru�ura quaternaria di proteine?
- Con quali modalità può avvenire il processo di “folding”?
- Discutere le basi molecolari dell’azione an�scorbu�ca della vitamina C. SET 7
- Quale modificazione post-traduzionale rende il collageno una glicoproteina?
- In che stato redox deve essere il ferro nell’eme di mioglobina ed emoglobina per legare O 2?
- Quali sono le conseguenze fisiologiche del cosidde�o “effe�o Bohr”?
- Cosa si intende per “effe�o allosterico”? SET 8
- Qualèl'enzima più efficiente: A, k (^) cat/km = 22; B, kcat /km = 12?
- Quale relazione correla la velocità di una reazione enzima�ca alla concentrazione di substrato?
- Quale enzima è più affine al substrato: A, k (^) m = 2 mM; B, km = 200 mM.
- In che modo la velocità di una reazione enzima�ca dipende dalla concentrazione di enzima? SET 9
- Che cosa cara�erizza l'azione di un effe�ore allosterico?
- Qual è l'enzima più stabile: A, k' (^) ina� = 1 min -1; B, k' (^) ina� = 10 min -
- Cosa si intende per controllo a retroazione?
- Come agisce un inibitore compe��vo? SET 10
- Per quale ragione un tra�amento con for� riducen� chimici consente di trasformare l'olio di palma in margarina?
- Perché i fosfolipidi sono molecole anfifiliche?
- Quali sono le lipoproteine ema�che più ricche in trigliceridi?
- Quali sono le �pologie di proteine di membrana? Risposte SET 1 1. La peculiarità dei sistemi viven� consiste nel fa�o che essi sono in grado di mantenersi autonomamente in uno stato energe�co di disequilibrio stazionario e in grado di dirigere una serie di reazioni chimiche verso la sintesi di se stesso. I sistemi viven� sono sistemi ordina�, a basso contenuto di entropia. Questo parerebbe contro il secondo principio della termodinamica, che afferma che ogni sistema tende spontaneamente ad aumentare il proprio disordine interno, quindi ad aumentare la propria entropia. Il mantenimento da parte dell’essere vivente di uno stato ordinato è quindi un fenomeno non spontaneo, che per potere avvenire richiede con�nuamente appor� di energia dall’esterno. Da qui discende la
necessità di effe�uare con�nuamente scambi di materia ed energia, per contrastare la tendenza dei sistemi termodinamici alla massima entropia possibile. L’energia necessaria a mantenere questo stato la si trova nei legami chimici, che i viven� u�lizzano e trasformano tramite il metabolismo.
2. In un sistema biologico le concentrazioni di ciascuna specie dipendono dalla velocità della reazione che le produce o le consuma. Se una reazione biochimica è veloce allora i reagen� tenderanno a trasformarsi rapidamente in prodo�. Nei sistemi viven� la velocità di reazione è regolata dagli enzimi. 3. Per energia informazionale si intende tu�o ciò che è necessario per trasformare una stru�ura abbastanza disordinata, quindi entropicamente stabile, in una stru�ura molto ordinata, instabile dal punto di vista entropico. Il consumo e la liberazione dell’energia è un a�ributo inerente ai processi della vita ed alla formazione e mantenimento delle condizioni necessarie per il suo sviluppo. 4. Perché i gruppi idrossilici delle catene polisaccaridiche di amido sono già impegna� in legami idrogeno con altre catene. Quindi prevalgono le interazioni tra le molecole di amido rispe�o alle interazioni con l’acqua. Nel glucosio invece, a prevalere sono le interazioni con l’acqua rispe�o alle interazioni tra molecole di soluto, quindi tenderà a sciogliersi in acqua fredda. Risposte SET 2 1. Il legame idrofobico consiste in interazioni molto deboli tra molecole o porzioni di esse idrofobiche. Quando un composto polare entra in conta�o con un composto apolare, le sue molecole tendono ad organizzarsi ordinatamente a�orno alla superficie delle molecole idrofobiche, con le quali non possono interagire, creando una situazione di bassa entropia e quindi termodinamicamente instabile. Per minimizzare la superficie di conta�o le molecole idrofobiche interagiscono tra loro tramite interazioni di �po entropico che minimizzano la superficie di conta�o su scala molecolare, tra molecole (o loro porzioni) idrofobiche e molecole polari. Questo porta alla creazione di stru�ure (come micelle, liposomi o doppi stra�) in cui le molecole apolari o le porzioni apolari delle molecole sono sequestrate al loro interno, lontano dal conta�o col solvente. 2. L’isopropanolo è un alcol a catena corta (tre atomi di C) che possiede un gruppo –OH al centro della molecola. In acqua è miscibile in tu�e le proporzioni perché la sua molecola è complessivamente polare, quindi in grado di interagire costantemente con l’acqua senza risen�re della debole idrofobicità data dalla catena di atomi di carbonio. L’N-butanolo invece ha un atomo di C in più rispe�o all’isopropanolo e il suo ossidrile è in posizione terminale. In acqua è miscibile al 15% perché l’interazione tra l’ossidrile e l’acqua è meno influente in presenza della catena di qua�ro atomi di carbonio, rela�vamente idrofobica, che ne diminuisce la polarità facendo prevalere le interazioni idrofobiche tra molecole. Quindi l’N-butanolo è meno solubile dell’isopropanolo perché rispe�o a quest’ul�mo è complessivamente meno polare. 3. Dopo un ciclo di lavaggio una micella di detergente è cos�tuita dalle molecole anfifiliche di detergente o sapone disposte a formare una stru�ura micellare in cui le porzioni idrofiliche sono a conta�o col solvente acquoso e le porzioni idrofobiche sono sequestrate all’ interno della micella. Durante il lavaggio i lipidi, insolubili in acqua perché apolari, vengono rimossi e sequestra� anch’essi all’interno delle micelle. Alla fine del lavaggio si avranno micelle contenen� i grassi e lo sporco insolubile in acqua. 4. α = [CH 3 COO-]/[CH3 3 COOH] = 10(pH – pKa)^ = 10 5,5 – 4,5^ = 10 Frazione = 0.9 = 90% Risposte SET 3 1. Il glutammato reca sulla catena laterale un gruppo carbossile ionizzato a pH 7 con carica nega�va, quindi può formare legami ionici con qualsiasi amminoacido sulla cui catena ci sia un gruppo amminico con carica ne�a posi�va, come ad esempio l’arginina, la lisina e l’is�dina. 2. Alcune proteine (ad esempio la la�oalbumina) possiedono delle regioni in cui alcuni residui di aspartato e di glutammato sono vicini tra di loro. Questa vicinanza è destabilizzante per la stru�ura della proteina perché entrambe le catene laterali di ques� residui sono cariche nega�vamente e quindi portate a respingersi. Per stabilizzare la stru�ura della molecola è necessaria la presenza dello ione calcio che, con la sua carica posi�va interagisce con le cariche nega�ve di ques� residui formando legami ionici stabili. Una volta rimosso lo ione calcio, la proteina perde la sua stru�ura terziaria. 3. Il core idrofobico è la stru�ura centrale più interna delle proteine ed è cos�tuita quasi interamente da residui amminoacidici idrofobici, sequestra� all’interno della molecola per evitare il più possibile il conta�o con le molecole d’acqua. 4. La carne cruda è ricca di mioglobina, responsabile del colore rosso. Aggiungendo succo di limone si altera il pH grazie all'acido citrico e ascorbico e la mioglobina viene denaturata, facendole perdere il colore rosso. La denaturazione avviene perché il pH modifica le cariche di alcuni amminoacidi, facendo venir meno le interazioni che ques� instauravano con altri residui amminoacidici o ioni.
nell’assunzione della sua conformazione na�va (folding assisi�to). Una modalità con cui una proteina può venire ‘foldata’ è data dai chaperoni molecolari, grandi complessi proteici consisten� in tre subunità che hanno lo scopo di riorganizzare la stru�ura terziaria di una proteina in modo da farle assumere la conformazione corre�a. Essi agiscono su proteine che si sono stabilizzate in una stru�ura terziaria non funzionale: tramite l’u�lizzo dell’energia derivata dall’idrolisi di ATP i chaperoni si legano alle superfici delle proteine bersaglio e ne modificano la conformazione. In genere buona parte delle modificazioni post- traduzionali subite dalle proteine rientra nei processi di folding.
4. La vitamina C (acido ascorbico) è un cofa�ore essenziale per la sintesi delle molecole di collageno: infa� è responsabile della conversione dei residui di prolina in idrossiprolina e anche dell’idrossilazione della lisina, essenziali per stabilizzare la stru�ura a tripla elica del collagene. La sua assenza o carenza determina la produzione di molecole di collagene non glicosilabili, a danno dei tessu� osseo e conne�vo, nonché della pelle stessa in presenza di ferite: infa� il collagene è indispensabile per la loro guarigione. Risposte SET 7 1. Il processo che rende il collageno una glicoproteina prende il nome di glicosilazione. È una modificazione post-traduzionale che consiste nell’aggiunta di zuccheri o catene di zuccheri in corrispondenza dei residui di lisina idrossila�. L’idrossilazione di ques� residui è anch’essa una modificazione post-traduzionale. 2. Per poter legare l’ossigeno è necessario che l’atomo di ferro nei gruppi eme dell’emoglobina sia ossidato a ferroso (Fe 2+), perché in questo stato di ossidazione il legame con l’ossigeno è reversibile e quest’ul�mo può essere ceduto ai tessu�. Se lo ione ferro fosse ossidato a ferrico (Fe 3+) l’emoglobina si conver�rebbe in metaemoglobina, incapace di cedere ossigeno ai tessu� perché è legato troppo saldamente ad essa. 3. L’effe�o Bohr è un effe�o fisiologico che consiste nel rilascio di ossigeno da parte dell’emoglobina so�o l’influenza degli ioni H +^ e della CO 2. Quando il pH aumenta, l’is�dina distale si carica posi�vamente e provoca il rilascio di ossigeno. La CO 2 provoca un effe�o simile, legandosi ad alcuni residui amminoacidici so�o forma di carbammato. Tu�o ciò porta ad una minore affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, con il suo conseguente rilascio. Un innalzamento del pH invece (al livello dei polmoni) provoca invece un aumento dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. 4. Per effe�o allosterico si intende la regolazione dell’a�vità di un enzima mediante l’interazione di quest’ul�mo con delle molecole de�e effe�ori, le quali si legano ad un sito di legame specifico sull’enzima (sito allosterico) provocandone una modificazione conformazionale. L’effe�ore (o modulatore allosterico) si lega al sito allosterico (sito di legame differente dal sito a�vo) e questo provoca un cambiamento conformazionale nella stru�ura terziaria e quaternaria dell’enzima che porta ad una maggiore o minore affinità per il substrato, a seconda del �po di regolazione messa in a�o dall’effe�ore. Le molecole effe�rici possono essere posi�ve oppure nega�ve, a seconda del fa�o che por�no ad una a�vazione oppure ad una inibizione dell’a�vità enzima�ca. Risposte SET 8 1. Un enzima è tanto più efficiente quanto più il suo rapporto kcat /km è alto. Quindi l’enzima A è più efficiente dell’enzima B. 2. La relazione che correla la velocità di una reazione enzima�ca alla concentrazione di substrato è data dall’equazione di Michaelis-Menten: v = [E]*K (^) cat * [S]/([S]+km), oppure v = V (^) max * [S]/([S]+k (^) m). 3. Un enzima è tanto più affine al substrato quanto più k (^) m è bassa. Quindi l’enzima A è più affine al substrato rispe�o all’enzima B. 4. La velocità di una reazione enzima�ca dipende linearmente dalla concentrazione di enzima, a parità di concentrazione di substrato. Quanto più si dispone di enzima, allora tanto più veloce sarà la sintesi dei prodo�, in un rapporto costante di proporzionalità dire�a rappresentabile come una linea re�a. Risposte SET 9 1. L’azione di un effe�ore allosterico determina una maggiore o minore affinità del substrato al sito a�vo dell’enzima. L’effe�ore può legarsi all’enzima e determinare una modificazione conformazionale che si estende a tu�o l’enzima, modulandolo posi�vamente o nega�vamente a seconda della sua natura chimica. In altre parole l’enzima, che si trovava in uno stato di equilibrio tra la conformazione R e la conformazione T, dopo il legame con l’effe�ore tende a prediligere una sola di queste due forme, a seconda dell’effe�o del modulatore stesso. Questo �po di modulazione è definita dal modello simultaneo. Nel modello sequenziale invece il legame dell’effe�ore induce una modificazione conformazionale in una subunità; queste variazioni conformazionali influiscono poi sulle subunità vicine e l'affinità della proteina per il legame dell’effe�ore varia sequenzialmente con il numero di molecole di effe�ore legate (come l’ossigeno per l’emoglobina).
2. L'enzima più stabile è l’enzima A, perché rispe�o all’enzima B impiega un tempo maggiore per dimezzare la sua a�vità. 3. Il controllo a retroazione è un meccanismo di regolazione allosterica messo in a�o da effe�ori allosterici. In certe vie metaboliche, i prodo� finali fungono essi stessi da effe�ori nega�vi, andando ad agire sugli enzimi u�lizza� all’inizio della via. In questo modo, quando vengono raggiunte sufficien� quan�tà di prodo�o, quest’ul�mo va ad inibire l’a�vità enzima�ca per impedire che venga sinte�zzato un surplus di prodo�o. 4. Un inibitore compe��vo è un �po di effe�ore che “compete” con il substrato per il legame al sito a�vo dell’enzima. Legandosi al sito a�vo prima del substrato formano un complesso enzima-inibitore catabolicamente ina�vo, ossia che non porta alla sintesi di alcun prodo�o. In genere questo �po di inibitori sono chimicamente simili al substrato, dal momento che devono legarsi allo stesso sito a�vo. Risposte SET 10 1. Perché gli agen� riducen� hanno lo scopo di saturare i doppi legami delle catene carboniose degli acidi grassi contenu� nell'olio di palma, trasformandoli in lipidi saturi e quindi solidi. 2. Perché la loro molecola è cos�tuita da una porzione apolare data dalle code degli acidi grassi esterifica� col glicerolo e da una porzione polare di varia composizione, con un gruppo fosforico esterificato col glicerolo. Per neutralizzare la carica nega�va del gruppo fosfato esso è generalmente legato ad altri compos� carichi posi�vamente (ad esempio ammine). 3. Le lipoproteine ema�che più ricche in trigliceridi sono i chilomicroni, in ragione della loro bassa densità. Hanno lo scopo di raccogliere acidi grassi e colesterolo a livello dell’intes�no tenue. 4. Le proteine di membrana si possono sostanzialmente suddividere in tre diverse �pologie: le proteine periferiche, le proteine integrali e le proteine transmembrana. Le proteine periferiche sono esposte sulla superficie interna od esterna della membrana plasma�ca e sono legate ad essa tramite interazioni non covalen� con le teste dei fosfolipidi oppure con altre proteine. Si suddividono in due ulteriori �pologie, le proteine periferiche di membrana e le proteine legate a dei lipidi; queste ul�me possiedono uno o più residui contenen� gruppi ossidrilici che sono esterifica� con degli acidi grassi, la cui catena è immersa nello strato lipidico a cos�tuire una sorta di ancora idrofobica. Le proteine integrali invece sono proteine associate alla membrana lipidica che possiedono una porzione idrofobica immersa tra le code apolari dei fosfolipidi. Hanno la peculiarità di sporgere solamente da una parte della membrana lipidica. Le proteine transmembrana sono proteine integrali che possiedono un dominio cos�tuito da residui amminoacidici idrofobici (Gly e Leu) che si avvolgono a formare alfa-eliche idrofobiche all’interno del doppio strato fosfolipidico. A differenza di quelle integrali esse sporgono da entrambi i la� della membrana plasma�ca e sono glicosilabili, con funzione di riconoscimento e an�-ribaltamento.
Domande di Onlycopy
1. Perché la valina non entra nella struttura secondaria?
Perché siccome la catena laterale è ramificata con due metili (a livello del primo atomo di C della catena) può essere ingombrante per le catene laterali vicine ad essa. I gruppi metilici sono destabilizzanti e non permettono la formazione di strutture secondarie.
2. Perché le proteine dei semi dei vegetali sono ricche di glutammina e non di glutammato e aspartato? Perché la glutammina contiene due atomi di azoto necessari per la crescita del seme. Inoltre lega al massimo tre molecole d’acqua e questa è una condizione ottimale per il seme che deve essere il più secco possibile. Glu e Asp invece legano molte più molecole d’acqua e quindi non potrebbero far mantenere al seme la sua caratteristica. 3. Quali sono le forme di energia la cui interconversione caratterizza i sistemi viventi?
Nella maggior parte dei casi l’energia chimica contenuta nei legami altoenergetici delle molecole viene utilizzata dall’organismo per essere convertita in forme di energia variamente utilizzabili da esso. Viene convertita ad esempio in energia elettrica e viceversa per la trasmissione degli impulsi nervosi, in energia termica per il mantenimento delle condizioni di equilibrio termico, in energia meccanica per il movimento, in energia informazionale per l’organizzazione del materiale biologico. Nelle reazioni metaboliche invece l’energia chimica contenuta nei legami delle molecole viene utilizzata per la formazione di altri legami chimici. Nella visione e luminescenza invece è l’energia luminosa ad essere convertita in energia chimica e viceversa.
contesto dell’intera proteina. Più precisamente sono più stru�ure secondarie di vario �po che interagiscono tra loro e sono responsabili di funzioni specifiche.
18. Elencare i �pi di legame che contribuiscono alla stabilità della stru�ura del collagene. La stru�ura a tripla elica del collagene è resa stabile da legami idrogeno tra i residui amminoacidici che sono sta� precedentemente idrossila� (legami crocia�). L’idrossilazione aumenta la possibilità di formazione di legami idrogeno tra le tre catene polipep�diche del tropocollageno. 19. Quali forme di energia sono coinvolte nel funzionamento del molecular chaperones? I chaperoni molecolari u�lizzano l’energia derivata dall’idrolisi dell’ATP per il loro funzionamento: convertono l’energia chimica dell’idrolisi dell’ATP in energia meccanica, che consente di ruotare le subunità del chaperone e di ‘foldare’ la proteina bersaglio. 20. Quale sarà la carica di un tripeptide Lys-Glu-Lys a pH 3? Lys possiede un gruppo amminico sulla catena laterale e Glu un gruppo carbossilico. A pH 3 il residuo di Lys N terminale ha l’–NH 2 protonato (–NH 3 +^ ) e il residuo di Lys C terminale ha il carbossile deprotonato (– COO - ). Le catene laterali delle due Lys hanno pKa = 10.5, quindi i loro gruppi amminici sono carichi positivamente (pH < pKa). La catena laterale del Glu ha pKa = 4.3, quindi il suo carbossile è protonato e quindi neutro (–COOH). La carica netta del tripeptide è: +1-1+1+1=+ 21. Qual è il significato fisiologico del rilascio facilitato di ossigeno dall'emoglobina a basso pH? Valori di pH bassi segnalano che l’ambiente è ricco di CO 2 , presente in acqua so�o forma di HCO 3 -. Nei tessu� dove c’è scarsità di ossigeno e abbondanza di CO 2 , l’emoglobina risente del pH basso e rilascia la molecola di ossigeno legata all’eme (effe�o Bohr). 22. Come è ancorato il gruppo eme alle proteine trasportatrici di ossigeno? Il gruppo eme è inserito in una tasca idrofobica delle subunità dell’emoglobina (o della mioglobina), con cui è legato per mezzo di interazioni idrofobiche. Il ferro centrale è legato anche ad un residuo di His detto His prossimale. 23. In quale forma chimica è legato l'ossigeno alle molecole di emoglobina? Come molecola O=O forma un legame dativo con uno dei 6 siti di coordinazione del Fe(II), utilizzando i suoi elettroni p-greco. Il ferro non si ossida, ma si ossigena quindi rimane Fe ++^ , ma cambia il numero di
coordinazione da 5 a 6. Il legame del ferro con l'ossigeno determina la planarizzazione completa del gruppo eme, che ha, come conseguenza ultima, la rotazione di 15° circa di due subunità alfa/beta rispetto alle altre. Questa rotazione macroscopica è dovuta a riarrangiamenti locali delle catene, che allontanano alcuni residui amminoacidici per ridurre interferenze steriche.
24. Cosa si intende per denaturazione all'interfaccia? La denaturazione può essere causata da diversi agenti: il calore è senz'altro il più importante. Altri trattamenti come l'essiccamento, gli ultrasuoni, le radiazioni ionizzanti o i trattamenti meccanici come l'impastamento e la laminazione sono in grado di denaturare le proteine. La formazione di schiume (come l'albume montato a neve) avviene grazie alla denaturazione irreversibile delle proteine che si dispiegano e si dispongono all'interfaccia aria/liquido, consentendo di intrappolare l'aria. 25. Quali fattori contribuiscono alla stabilità di una schiuma? A temperature ambiente la schiuma si forma più facilmente, poiché il calore riduce la tensione superficiale favorendo l’inglobamento di aria. I sali minerali diminuiscono la stabilità della schiuma, “smagliando” la struttura delicata definita dai legami proteici e favorendo l’espulsione di acqua dalla struttura. 26. Quale tipo di residui amminoacidici è presente sulla superficie di una proteina in grado di legare stabilmente molecole apolari? Per legare molecole apolari è necessario che sulla superficie della proteina siano presenti residui apolari. 27. Come si spiega il fenomeno del salting in? In condizioni normali le proteine si aggregano per attrazione tra le cariche di superficie e precipitano. Quando viene aggiunto il sale gli ioni da esso derivanti interagiscono con le cariche elettriche di superficie delle proteine neutralizzandole e impedendo la formazione di aggregati. 28. Quali agenti denaturanti alterano la struttura primaria di una proteina?
La struttura primaria di una proteina può subire processi di idrolisi ad opera di agenti come il pH acido e il calore, che agiscono sui legami peptidici.
29. Perché una proteina si denatura a valori di pH elevati? Perché il pH va a modificare le cariche di alcuni residui amminoacidici, rompendo i legami ionici e denaturando la struttura terziaria. 30. Quali residui amminoacidici sono responsabili del legame degli ioni di metalli pesanti( Pd, Cd, Hg)? La cisteina ha la peculiarità di legare metalli pesanti, perché il gruppo –SH è in grado di interagire con essi. 31. Cosa si intende per reazioni di Fenton? Sono reazioni in cui il ferro(II) viene ossidato a ferro (III) per mezzo dell’acqua ossigenata, che viene scissa in OH ∙^ e OH–^. 32. Indicare quali sono le variazioni di S e P in funzione del tempo nel corso di una reazione enzimatica. La velocità di una reazione enzimatica, quando l’enzima è saturato o molto vicino alla saturazione, è di ordine zero rispetto al substrato e dipende esclusivamente dalla concentrazione dell’enzima: v = -d[S]/dt = k[S] 0 = k => d[S] = -kdt => [S] (^) t - [S] 0 = -kt => [S] (^) t = [S] 0 - kt (=> S decresce linearmente) Allo stato stazionario, la velocità con cui si forma il complesso ES è uguale alla velocità con cui lo stesso si dissocia in E + P. Anche [P] segue un andamento lineare, ma crescente. 33. Indicare qual è l'enzima più efficiente tra i seguenti: A, kcat /km =100; B, kcat/k (^) m =10 e motivare la scelta. Un enzima è tanto più efficiente quanto più il suo rapporto k (^) cat /km è alto. Quindi l’enzima A è più efficiente dell’enzima B. 34. Come varia l’attività di un enzima in funzione del pH? Dipende dal tipo di enzima coinvolto. Alcuni enzimi, come la chimotripsina e la pepsina (coinvolti nella degradazione delle proteine nello stomaco) si attivano a pH molto acidi a partire da precursori inattivi
(chimotripsinogeno e pepsinogeno). Altri invece perdono funzionalità a pH troppo acidi o basici e sono attivi a pH fisiologico. Questo perché il pH influenza le cariche di alcuni residui amminoacidici, inattivando l’enzima.
35. In che modo l'attività degli enzimi condiziona il flusso di metaboliti in una cellula? Tramite i meccanismi di regolazione enzimatica: a seconda della necessità della cellula di disporre di più o meno prodotto, l’enzima viene regolato da molecole effettrici o dalle condizioni ambientali (temperatura, pH), che lo portano a produrre quantitativi maggiori o minori di prodotto. 36. Indicare quale sia l'enzima più stabile: A, k (^) inatt = 10 min -1; B, k (^) inatt = 10 sec-^.
L’enzima più stabile è quello che ci mette più tempo a dimezzare la sua attività. Siccome T è inversamente proporzionale a k (^) inatt , l’enzima più stabile è B.
37. Per quali ragioni è conveniente usare enzimi a scopi di analisi degli alimenti? Gli enzimi vengono utilizzati per fare delle analisi sugli alimenti in quanto sono delle proteine altamente specifiche in grado di riconoscere particolari molecole. Ad esempio, per conoscere il tenore in glucosio di un determinato alimento, vado ad utilizzare l’enzima che si legherà al glucosio ed osservo tramite metodi di analisi spettroscopiche che lunghezza d’onda assorbe. Da quel valore poi si risale alla concentrazione di analita. 38. Qual è il ruolo dei glicolipidi nelle membrane?
