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PROPEDEUTICA BIOCHIMICA:
Prontobario: polvere per contrastare nelle radiografie per intestino, composto da solfato di bario, opacizzare tratto intestinale. Crampi: insufficiente ossigenazione, cause farmaci, traumi, modificazione composizione liquidi. TRASFORMAZIONI CHIMICHE: reversibili, o irreversibili, rimaneggiamento legami. Combustione CO2, irreversibile. Estrarre sodio e cloro da acqua mare. LEGGI: ● (^) Conservazione massa: non ci sono modificazione della massa totale, combustione non ha differenze, fumo/cenere/anidride carbonica vs legno. ● (^) Proporzioni definite: elementi sono sempre legati con stesso rapporto di massa. CO2. ● Legge proporzioni multiple: 2 elementi che formano più composti si combinano con rapporti piccoli e interi. 1g C con 2,66g O2. Teoria atomica: ● (^) Particelle= atomi ● (^) Stesse caratteristiche chimiche ● (^) Si uniscono= composti ● (^) Combinano in maniera diversa= non scompaiono. Neutroni/protoni= 10^-24 (centro atomo con protoni Elettroni= 10^-27 (esterni, coinvolti nei legami) Isotopi: stesso comportamento chimico, ma massa differente. Ioni: stesso numero elettroni= neutri. Numero atomico: numero di protoni (basso a sinistra) Numero di massa: somma protoni+ neutroni (isotopo cambia qui, contributo per il peso) Peso atomico: protoni+ neutroni (1 UMA vale ciascuno) RADIOATTIVITA’: fenomeno per la diagnostica, con nuclei instabili, che si trasformano in altri e emettendo particelle. Gli isotopi presenti in natura sono quasi tutti stabili. Tuttavia, alcuni isotopi naturali, e quasi tutti gli isotopi artificiali, presentano nuclei instabili a causa di un eccesso di protoni e/o di neutroni. Tale instabilità provoca la trasformazione spontanea in altri isotopi, e questa trasformazione si accompagna con l'emissione di particelle. Questi isotopi sono detti isotopi radioattivi. ● Isotopi con troppi neutroni, tenderanno a decadere e emettere particelle Beta- (es. trizio, 2 neutroni e un protone) sono elettroni molto veloci. ● Con isotopi troppo grandi emissione particelle alfa, uranio 222, sono particelle grandi. ● (^) Nuclei con troppi protoni con carica positiva Beta+ trasformandosi in neutroni. Sono radiazioni pericolose, e danneggiano molecole delle cellule, mutazioni genetiche o morte. ● (^) Raggi X, emessi da elettroni, derivano da decadimenti.
DISPOSIZIONE ELETTRONI:
all’interno dell’orbitale (Heisenberg= non si sa posizione ne velocità in un determinato momento), alta probabilità di trovare elettrone. Distribuiti in aree ben precise. Orbitali primo livello= sferico; Secondo livello= bilobata Occupano prima quelli con energia minore
- Periodi: differenzia livello elettronico.
- Gruppi: strato esterno stesso numero di elettroni, proprietà simili. Raggio atomico : aumenta scendendo nel gruppo, e diminuisce da sx verso dx. (basso sinistra) (vedi immagine). Potenziale di ionizzazione : energia richiesta per allontanare da esso un elettrone e portarlo a una distanza infinita aumenta salendo e verso dx. Scendendo nel gruppo diminuisce, mentre nel periodo da sx verso dx aumenta. Affinità elettronica : energia rilasciata quando elettrone è aggiunto ad un atomo per formare uno ione con carica di -1. (IMG) la maggior parte degli elementi hanno affinità elettronica negativa, rilasciano energia legando elettrone. Elettronegatività : attrazione che un nucleo atomico esercita sugli elettroni di legame. Aumenta salendo, aumenta verso dx. Nei legami covalenti puri o apolari, elettronegatività abbastanza simile (sotto 0.4). Nei covalenti polari, sono diversi (0,4<x<1,7). TAVOLA PERIODICA:
- metalli: solidi, duttili e malleabili, conducono corrente elettrica (possono perdere e accettare e- facilmente)
- alcalini : duttili malleabili, tendono a cedere elettrone. Estremamente reattivi.
- Alcalino-terrosi. Reattivi.
- Metalli transizione : caratteristiche variabili, sia come duttilità che conducibilità.
- Metalloidi , con elettroni esterni in livelli p lontani dal nucleo possono cedere od acquistare elettroni e sono in genere poco duttili.
- Non-metalli: sono fragili, non conducono corrente elettrica, possono essere solidi, liquidi, gas. Acquistano elettroni, vicini all’ottetto. Alogeni: catturano un elettrone per stabilizzarsi.
- Gas nobili: livello completo. Gassosi e poco reattivi. Ione H+ stabile, H- stabile, ma lo troviamo in H2, sia O2 che N2. Tutto governato dallo strato esterno. Legami:
- ionico, covalente polare, apolare. (elettronegatività diversa)
- Legame idrogeno: Quando l’idrogeno parzialmente carico positivamente di una molecola molto polare è attratto da un altro atomo carico negativamente.
- Legame dativo: mette in comune entrambi elettrone (NH3 NH4+)
NUMERO DI OSSIDAZIONE:
descrive le caratteristiche degli atomi, indicando il numero di elettroni in eccesso o difetto. H non varia, O 2-, altri allo stato solido 0. C varia da -4 a +4. Idrocarburi come metano, sono ridotti, tendono ad ossidarsi, aumenta il numero di ossidazione. Idrocarburi hanno numero ox -4, tende a tenere tutte e 4 elettroni degli idrogeni.
Alcoli:
Reazioni di ossidoriduzione (redox), coinvolgimento tra specie chimiche. 2Na+ Cl2 2NaCl sodio perde un elettrone (+1) e Cl prende elettrone (-1) Cu 0 fino a +2. Agente riducente= induce riduzione Agente ossidante= induce ossidazione Cu+2Ag Cu2+ + 2Ag Es: zinco in rame. Cella galvanica con ponte salino usato per spostare elettroni e trarre energia. Se i reagenti vengono mantenuti opportunamente separati e posti in contatto solo tramite materiali conduttori, allora è possibile intercettare il flusso di elettroni e sfruttarlo per produrre corrente elettrica continua il cui potenziale dipende dalle reazione tra i reagenti stessi. SOLUZIONI:
- 2 sostanze che non reagiscono tra loro ● (^) Sospensione: non interagiscono ed è facile separare le due (eterogeneo) ● (^) Soluzione: si mescolano formano una miscela uniforme, in cui ogni componente ha la sua concentrazione (omogeneo)
- Soluzioni con solvente e soluto: acqua-zucchero, le due sostanze si diffondono una verso l’altra mescolandosi.
- Dispersione colloidali: aggregati molecolari presenti in un solvente. Solo una soluzione può diffondere dall’altra parte della membrana (il solvente passa) tramite osmosi. Globulo rosso: in H2O si rigonfiano ed esplodono in soluzione concentrata raggrinziscono e rimpiccioliscono, perdono H2O in soluzione fisiologica hanno la stessa concentrazione DIALISI: gli scarsi passano la membrana, vengono scartate, in soluzione fisiologica. CONCENTRAZIONI: ● percentuale: %p/p = % in peso= peso soluto/peso soluzione* %v/v = % in volume = volume soluto/volume soluzione* %p/v = % p eso / volume = grammi soluto/ml soluzione *
● (^) Molarità: M= n/Lt soluzione Soluzioni sature: soluto aggiunto, quando non si scioglie si aggiunge al fondo. Influenzata da temperatura, pH. Soluzioni: ● Gas-gas= sono tutti solubili tra loro ● Solido-solido= le leghe metalliche, legami chimici tra i due metalli ● Liquidi: Simile scioglie simile= polari sciolgono polare e anche per apolari. Solvatazione: cristallo si sale in H2O, il reticolo cristallino viene rotto e Na+ e Cl- viene scisso in ioni. Numero di molecole che attaccano ioni, si chiama NUMERO DI COORDINAZIONE. Dipende dalla dimensione dell’elemento e dal numero di elettroni. Se mescoliamo benzene e H2O. ACIDI E BASI: Arrhenius?
- acido: porta ioni H+ in soluzione. HCl H+ + Cl-
- base: dona ioni OH- in soluzione NaOH Na+ + OH- acidi deboli e basi deboli, non tutto l’elemento è dissociato, come nell’acido acetico, in soluzione troviamo la molecola anche non dissociata. Ionizzazione dell’acqua=H2O acido debolissimo, tende a dissociarsi un pochino, una piccola ionizzazione, e ioni H+=OH-, infatti soluzione neutra. pH=-log (H+) pOH=-log (OH-) soluzione tampone: limita le variazioni del pH in una soluzione. Hanno la proprietà di mantenere il pH costante per una moderata aggiunta di un acido o base forte.
- Tampone acido: H3O+ + CH3COO- H2O+ CH3COOH Acido acetico e acetato di sodio, e si combinano con eccesso di ioni H+ e vengono fermati.
- Tampone basico: base debole con il suo sale H3O+ + NH3 H2O + NH4+ pH del sangue: 7.4 pH, variazioni portano alla morte. Portano tamponi come bicarbonato di sodio, tampone fosfato e proteine plasmatiche.
- sangue venoso: + acido pKa> pH, Hb è parzialmente deossigenata, si combina con H+ e si oppone all’acidificazione causata dal CO2 dei tessuti.
- sangue arterioso: + basico, Hb è completamente ossigenata, rilascia H+ e si oppone all’alcalinazione causata dall’eliminazione della CO2 respiratoria. Isomeria: cis-trans doppio legame tra due atomi di carbonio, il legame non può ruotare. Cis= stesso lato Trans= attraversa
Una reazione avviene quando l’energia dei substrati è maggiore di quella dei prodotti, spontanee liberano energia, non spontanee la richiedono. Reazione biologiche non sono veloce, un catalizzatore diventa fondamentale. ENZIMI ◦ Sono nella maggior parte proteine ◦ Sono i catalizzatori delle reazioni biologiche ◦ Hanno elevata specificità ◦ Operano in soluzione acquosa in condizioni blande di temperatura e pH ◦ La loro attività dipende dall'integrità della conformazione proteica nativa La loro attività può essere regolata (fosforilazione, glicosilazione, ecc. A contatto con il primo substrato, cambia la forma per eventuali altri substrati. Enzima non viene consumato. Come reagisce enzima per abbassare l’energia di attivazione: a) Due molecole di substrato b) Attacco del sub all’enzima riarrangia elettroni nel substrato. c) Stira molecola substrato, forzandola a rompersi, o reagire con altre molecole. Esempio esochinasi. Enzima si lega al substrato, va a modificare la conformazione, si adatta al substrato e permette avvenimento di reazione. In molti enzimi la catalisi dipende da “coenzimi” vale a dire composti non proteici posti all’interno del sito catalitico. Molti enzimi richiedono per funzionare cationi metallici (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+, K+, Ni2+, Mo, Se). Altri necessitano di molecole organiche più complesse dette gruppi prostetici (NAD+^ e FAD negli enzimi che trasferiscono elettroni, eme nell’emoglobina, tiammina pirofosfato....) VITAMINE: sostanza organica necessaria giornalmente all’organismo in quantità dell’ordine di milligrammi che deve essere assunta dall’ambiente perché organismo non è grado di sintetizzarla nella quantità necessaria. ● Liposolibili ADEK: accumulano nel fegato ● Idrosolubili C,B: solubili anche nell’acqua e eliminate dai reni. Apporto essenziale di vitamine portano fattore essenziali di enzimi. SITO CATALITICO
- 25A° (armstrong) tasca piccola che accetta substrato.
- Entità tridimensionale
- Substrati si legano agli enzimi mediante multiple interazioni deboli Lisozima accetta polisaccaride per scinderlo in 2 nuovi prodotti. Curva di attività in funzione del pH. Abbiamo pH per ciascun enzima in cui avrà le migliori performance. Abbiamo temperatura ottimale in cui ha capacità di muoversi. Equazione di Michaelis-Menten Descrive la variazione della velocità di reazione al variare della concentrazione del substrato. Concentrazione del substrato per la velocità, si stabilisce a vMax. La concentrazione di substrato Km = è pari alla concentrazione di substrato alla quale la velocità di reazione (Vo) è ½ della Vmax.
Affinità di un enzima per un determinato substrato. Km non varia al variare dell’enzima, è una costante. Usiamo questo parametro per misurare. Km alta bassa affinità. Km piccola alta affinità dell’enzima oer il substrato, grande Km bassa affinità. Isoenzimi : sono isoforme degli enzimi, che vanno a catalizzare la stessa reazione. Variano nella loro sequenza amminoacidi per pochi amminoacidi. Lattato deidrogenasi si usano le varie isoforme. Esochinasi e glucochinasi. Eso ha una Km molto bassa (altà affinità del glucosio) rispetto alla glucochinasi. 2 diverse vmax. A digiuno con glucosio a livelli bassi, esochinasi è satura, mentre glucochinasi funziona al 30- 30% della sua vmax. Quando alto glucosio influenza attività solo glucochinasi, al contrario del digiuno. Avendo una Km diversa, concentrazione alla quale hanno capacità di reagire con glucosio, enzimi sfruttati per la loro affinità. Basse quantità esochinasi( a digiuno), a conc. + elevate meglio la glucochinasi, tipiche del glucosio dopo i pasti. Inibizione enzimatica: impediscono funzionamento enzimi. a. Reversibile : temporanea, allontano inibitore dall’enzima. Usata a livello farmacologico. Non formano legami covalenti, sfruttata farmacologicamente. 2 inibitori: ● Competitivi: Metotrexato. Possiamo distinguerli con inibitori competitivi che vanno nello stesso sito. ● (^) Non competitivi: legame va a modificare enzima e non riconosce substrato. Antibiotici usano inibitori reversibile. b. Irreversibile : attività enzimatica, non è possibile staccarli. Si forma legame covalente, come gas nervino, metalli pesanti, mercurio. Non si può più recuperare l’utilizzo dell’enzima. Regolazione dell’attività enzimatica:
- modificazione covalente dell’enzima
- azione su sito secondario dell’enzima (allosterismo)
- induzione e repressione genica della biosintesi della proteina enzimatica Enzimi allosterici sono costituiti da + subunità, + siti allosterici che legano diverse molecole regolatrici, effettori allosterici, che esistono in + di una forma. Molecola regolatrice modifica conformazione dell’enzima. Allosterici : necessitano di una molecola che regola il funzionamento dell’enzima. ● (^) Omoallosteria: substrato va ad attivare enzima direttamente. ● (^) Eteroallosteria: necessità di più molecola, può essere positiva (accelerare) o rallentare inibire enzima. Si lega e attiva sito regolatore. Conformazione: attivatori che modificano struttura tridimensionale fatto da + subunità. Attivazione trasforma, rendendolo attivo. Feedback inibition: alla concentrazione tale di un prodotto, va ad inibire l’utilizzo del enzima iniziale. Reagendo + enzimi insieme acceleriamo una reazione. Enzimi come marcatori diagnostici:
- plasmatici/funzionali/costitutivi: generalmente prodotti dal fegato e fisiologicamente riversati nel sangue.
- Non plasmatici/non funzionali/non costitutivi: non sono normalmente presenti nel sangue, ma vengono riversati in condizioni patologiche. La loro presenza nel sangue riflette un danno tissutale per anossia (infarto del miocardio)un loro aumento può indicare una patologia o un danno tissutale. Alcuni enzimi con importanza diagnostica, GOT, GPT (lesione epatiche)isoenzimi
Il ferro è la molecola che EME è covalentemente legato alla proteina, nella quale si va a legare O preso dai polmoni e portato in circolo. Emoglobina ha anche compito di trasportare ossido nitrico (attivo nelle pareti vasi sanguigni provoca rilassamento, regolazione della pressione sanguigna, distribuendo nei vasi) oppure monossido di carbonio (rilasciato da una combustione male, si lega covalentemente e non O2 con ferro) o gruppi CN-.
- MIOGLOBINA, ha una sola catena proteica, un solo gruppo EME, e O2 viene portato dall’emoglobina e reso disponibile alle cellule. Emoglobina è totalmente ossigenata nei polmoni e nei tessuti a seconda della richiesta, 60/70% di ossigenazione quando distante dai polmoni. Se lo rilascia nei muscoli si attacca alla mioglobina. Emoglobina poco affine per l’O2 quando fuori c’è ne poco, mentre negli alveoli polmonari emoglobina ha grande affinità, per caricare. ● 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG), regola affinità dell’emoglobina nei confronti dell’ossigeno. In assenza sarebbe un trasportatore pessimo dell’ossigeno. Permette di avere una minore affinità all’O2, emoglobina viene rilasciata dove c’è meno O2 e non nei polmoni. È una molecola che si trova nei globuli rossi, variando le concentrazioni avrà diverse capacità di liberare O2. ● (^) Il pH influisce, andando a legarsi nella cavità del tetramero, rilasciando l’emoglobina, abbassando affinità di 26 volte, lasciandolo nei capillari tissutali. EFFETTO BOHR: un pH acido favorisce rilascio di O2, usato per accumulo di acido lattico, rilascio di O2. Variazioni di pH limitate (7.2 a 7.6) A livello del mare, emoglobina è saturata al 98%, mentre in altitudine andiamo al 30%, diversa presenza di bifosfoglicerato, effetto che influenza l’ossigenazione e rilascio dell’O2 dall’emoglobina. Emoglobina cambia conformazione da uno stato di bassa affinità a una di alta affinità, cambio di conformazione spaziale. Stato T bassa affinità, stato R alta affinità. Scambio ossigeno tra mamma e feto. Emoglobina fetale, ha una maggiore affinità dell’O2, viene preso dalla mamma e cambia per la presenza di due catene epsilon, senza che il feto possa respirare. DIGESTIONE DELLE PROTEINE: avviene ad opera di enzimi che tagliano sostanze amminoacidiche. Avviene nello stomaco e intestino tenue. Stomaco pepsina e proteasi. Frammentano a peptidi con pH minori di 2, e pH denatura proteine, rendendole più digeribili. Polipeptidi che si formano dello stomaco passano al duodeno, incontrano alti enzimi prodotti dal pancreas, che vanno a tagliare e frammentare ulteriormente, poi idrolizzati ad amminoacidi. Pepsina funziona a pH acido, e non si denatura. Ogni enzima ha pH e temperatura di lavoro. Altri enzimi vengono successivamente, e li troviamo nell’intestino e non c’è più pH acido, con pH neutro. Metabolismo. Se più apporto di azoto c’è negli organismi in crescita (adolescenti o allattamento), l’organismo manda amminoacidi e proteine. Muscoli vanno ad eliminare azoto sotto forma di amminoacidi, trasportati al rene e fegato, poi in urea ed eliminata. Alfa-ketoglutarato ha ruolo importante in quanto abbondante e può accettare gruppo amminico formando il corrispondente alfa-ketoacido. CICLO UREA:
amminoacidi se non usati vengono conversiti in unico prodotto finale secreto. Ammoniaca nei mitocondri viene convertita a urea con ciclo dell’urea. Ha ruolo solo all’interno del fegato. Urea poi sangue, reni ed espulsa con urine. Composto da una serie di reazioni, citrulina, poi altre reazioni nel citoplasma. Scheletro carbonioso può essere convertito con azioni enzimatiche in piruvato o altri intermedi per altri cicli (acido citrico/Kreebs) e formare nuove molecole. Ci sono trasformazioni a cui vanno incontro amminoacidi: tirosina trasformata in DOPA a dopamina e noradrenalina e adrenalina. Formazione neurotrasmettitori. Lezione 7 METABOLISMO DEI CARBOIDRATI Zuccheri: possono essere aldeidi (aldosi) o chetoni. I restanti sono gruppi ossidrilici. Gliceraldeide: struttura piccola, 3 atomi di carbonio. Diidrossiacetone: 3 atomi carbonio. chetone Glucosio: aldoso. Fruttosio: chetoso. I carboni sono dei centri chirali, sono 4 gruppi differenti. Alfa: OH basso. Beta: OH alto. Disaccaridi: uniti da legami glicosidici (acetale) Lattosio: glucosio e galattosio. Maltosio: glucosio-glucosio alfa Cellobiosio: glucosio-glucosio beta. Polisaccaridi: amido: digeribile da amilasi cellulosa non digeribile, è una materia struttura della cellula e non sostanza riserva. Depositata nella parete cellulare e la pianta non è capace di idrolizzarla. Amilosio, amilopectina, glicogeno: alfa-1,4 glicosidico. Diverse ramificazioni, amilosio lineare, amilopectina di più e glicogeno molto ramificata. Amilosio e amilopectina sono componenti dell’amido nutriente uomo Glicogeno riserva glucosio dell’uomo, fegato e muscoli. Ialironano: parte proteica centrale e ramificazioni di condrotin solfato e cheratan solfato. Proteine glicosilate: i gruppi che contengono dei saccaridi, si legano ad alcuni amminoacidi. Digestione dei carboidrati: nella nostra dieta abbondanti. Sia in forma elementare (monosaccaridi come glucosio, e disaccaridi come lo zucchero da cucina, saccarosio) che in forma complesse (polisaccaridi glicogeno e amido).
- Con amilasi inizia a rompere zuccheri più complessi e rompe amido, in bocca.
- Nello stomaco con pH basso fa disattivare amilasi e la digestione ulteriore viene tramite altre amilasi del pancreas.
- Assorbiti solo i monosaccaridi poi con mucosa intestinale, e assorbiti nel sangue con fegato e vena porta.
- Prima fase ossidativa produce: NAPH, per riduzioni biosintetiche, per la riduzione del glucatione.
- Seconda parte (non ossidativa): ribosio 5-P e altri monosaccaridi da 3 a 7 atomi di C secondo le esigenze della cellula. Un atomo di carbonio del glucosio 6-fosfato liberato come CO2, e si formano due molecole di NADPH.Se la cellula ha necessità di NADPH, e trasforma glucosio in CO2 e forma NADPH. Glucatione: è un tripeptide atipico, funzione antiossidante e detossificante, da forma dimerico-ossidato a una ridotta. È una molecola importante perché ha ruolo importante antiossidante e ci sono diverse patologie per carenza di glutatione. Se c’è difetto del G6PD, abbiamo ridotta sintesi del NADPH e impatta sulla capacità di rigenerare il glutatione. Di conseguenza stress ossidativo, e perciò a causa di questo difetto porta seri danni di stress ossidativo e infiammazione a livello neuronale. Lezione 8: CICLO DI KREBS: ossidazione completa del carbonio, produzione energia, produzione piccole molecole organiche fornendo dei monomeri delle macromolecole. Dalla glicolisi: 2 acetil CoA Acido piruvico entra nel mitocondrio e attaccato da enzimi detti piruvato de-idrogenasi. Perdita atomo di carbonio, perdita gruppo carbossilico, CoA legato con residuo e perdita di 2 elettroni e due ioni idrogeno con riduzione del NAD a NADH. Legame tra gruppo acilico e CoA, sfruttato poi per altre reazioni endoergoniche. Porta alla formazione di piccole molecole: tappe. Catena respiratoria: Molecole non vanno a reagire tra di loro, ma avvengono delle semi-reazioni e gli elettroni vengono trasferiti per la riduzione dell’ox. Servono per trasferire energia, tramite un lavoro chimico da un lato all’altro della membrana dei mitocondri, con fine di sintetizzare ATP. Fase finale, recupero di energia con elettroni, trasformandole in ATP. 4 complessi che producono energia (pompe protoniche): sono complessi proteici 1,3,4 generano. Tra 3 e 4 spostati grazie a citocromo c, mentre tra complessi 1, tramite coenzima Q. 36 molecole di ATP, energia utilizzata per sintetizzare altre molecole. Lezione 8 due: LIPIDI: circa il 95% dei lipidi introdotti con la dieta è rappresentato da trigliceridi, in media il 40% dell’energia richiesta dall’uomo è fornita dai trigliceridi con la dieta. 1 gr di lipidi fornisce 9Kcal.
- Acidi grassi: acidi organici, con catena di varie dimensioni.
Presente da gruppo carbossilico e doppi legami nella catena, distinguendo saturi e insaturi (doppi legami e poli-insaturi)
- Trigliceridi: riserva energetica, in cui scheletri carboniosi sono ridotte e energia di attivazione minore.
- Fosfolipidi: esteri del glicerolo, ma hanno gruppo fosforico, legato ad altre molecole, come la COLINA. Sono componenti delle membrane cellulari e capacità di essere coinvolti nel trasporto di lipidi.
- Sfingosine: catena alchilica lunga
- Cerammidi.
- Sfingomieline Caratteristica sono molecole anfipatiche (testa polare e coda apolare) e si predispongono in diverse forme.
- Colesterolo: è un alcool. ll colesterolo svolge nell'organismo molteplici funzioni: oltre ad essere un componente essenziale delle membrane strutturali delle cellule, è necessario alla biosintesi di vari composti a struttura steroidea (acidi biliari, ormoni surrenalici, androgeni, estrogeni e progesterone) ed è inoltre il precursore della vitamina D. Digestione dei lipidi: nell’intestino con emulsione dei Sali biliari, e enzimi (lipasi) che li tagliano, e vengono rotti e degradati. Nel sangue sono trasportati da lipoproteine come l’albumina. Trigliceridi rotti ad acidi grassi. Fegato produce Sali biliari, e l’ossidazione degli acidi grassi, sintesi di nuove molecole, sintesi colesterolo e sintesi corpi chetonici. Da trigliceridi: resi solubili, rotti e assorbiti, sintetizzati in trigliceridi, trasportato in sistema linfatico, rotti e messi a disposizione di cellule e messi come trigliceridi. Degradazione e risintesi. Sistemare lezione 8,2. Lezione 9: ACIDI NUCLEICI: RNA nel nucleolo, DNA nucleo. Gruppi fosfato formano la struttura che scende e sale. Nucleotide: legame glicosidico tra base azotata e zucchero per condensazione formano legame, infine fosfato. Endonucleasi prime coinvolte nella rottura del DNA, e fosforilasi o idrolasi rilasciano infine singoli nucleotidi. Espulse tramite urea e ciclo di Krebs. Gotta: depositi di acido urico. Somministrando allopurinolo regola enzimi. Sintesi acidi nucleici: Ribosio-5-fosfato in PRPP sintetasi, aggiunta gruppi fosfato. Riconoscimento molecolare: ligando e recettore. LEZ 10: Glucosio: cervello→ glucosio rimane inalterato. 120gr di glucosio consumati al giorno muscolo→ glucosio/glicogeno, elevate nel muscolo, poi nelo fegato. I trigliceridi nel tessuto adiposo nel muscolo molto piccola idem fegato. Parte proteica ricca nel muscolo. Nello sforzo fisico maggiore glicolisi, piruvato formato ridotto a lattato e finisce nel fegato per convertirlo in glucosio, formando grande quantità alanina. Può assorbire, transaminare amminoacidi, non potendo però formare urea.
