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Una panoramica dettagliata sui principali biomolecole: carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici. Vengono descritti i loro tipi, funzioni e strutture chimiche. In particolare, i carboidrati comprendono monosaccaridi, disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi, mentre i lipidi sono saponificabili e non saponificabili, e comprendono trigliceridi, fosfolipidi e steroidi. Le proteine sono polimeri formati da uno o più monomeri catene peptidiche, mentre gli acidi nucleici sono polimeri composti da monomeri detti nucleotidi.
Tipologia: Schemi e mappe concettuali
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♠ Monosaccaridi (o zuccheri semplici): sono carboidrati costituiti da una catena carboniosa da 3 a 7 atomi di C, da più gruppi ossidrillici (-OH) e da in gruppo carbonilico (C=O) o Aldosi (gruppo funzionale terminante): FruttosioAldoso Pentoso o Chetosi (gruppo funzionale terminante): GlucosioChetoso Pentoso o La struttura dei monosaccaridi in acqua non è lineare ma ciclica ♠ Disaccaridi: sono carboidrati composti da due monosaccaridi o Si forma con l’unione di due monosaccaridi attraverso il processo di condensazione Primo Monosaccaride + Secondo monosaccaride+H 2 ODisaccaride (Legame Glicosidico) o Saccarosio: Glucosio + Fruttosio Saccarosio o Maltosio: Glucosio + Glucosio Maltosio o Lattosio: Glucosio + Galattosio Lattosio ♠ Oligosaccaride: sono carboidrati composti da 3 a 20 monosaccaridi ♠ Polisaccaride: sono carboidrati costituiti da un numero elevato di monosaccaridi (meno di
I lipidi sono biomolecole apolari e insolubili in acqua (ma solubili in solventi organici apolari)
♠ Saponificabili: possono produrre del sapone attraverso varie reazioni chimiche o Trigliceridi: sono lipidi composti da acidi grassi e glicerolo e costituiscono importanti fonti di energia per le cellule, funzione di riserva energetica negli animali. Acidi Grassi: è una molecola anfipatica composto da una testa polare (parte che si trova nell’interno della cellula perché si trova a contatto con la soluzione acquosa del citoplasma) e una catena apolare
Le proteine sono polimeri formati da uno o più monomeri catene peptidiche formate a loro volta da monomeri detti aminoacidi.
♠ Si assumono tramite legumi o carni, e vengono sintetizzati anche dall’organismo ♠ Aminoacidi: sono molecole composte da un gruppo funzionale carbossilico (-COOH), da un gruppo funzionale amminico (-NH 2 ) e da una catena R. Il carbonio centrale è detto α. o 5 aminoacidi con catene laterali ± 1, idrofili, attraggono ioni di carica positiva o 5 aminoacidi con catene laterali polari, idrofili, a differenza degli aminoacidi di prima non sono ionici, non hanno una carica netta, ma neutra o 7 aminoacidi con catene laterali apolari, idrofobiche ♠ Casi speciali: o Cisteina: ha gruppo terminale della catena R con SH, che unito a un altro SH generano il ponte di solfuro. Tipico nei capelli ricci, dovuto all’attrarsi di SH e al piegamento del capello o Prolina: struttura ad anello, la catena R si lega anche con NH2. Molecola di grosse dimensioni o Glicina ♠ Peptidi: sono biopolimeri costituiti da due o più amminoacidi uguali e diversi uniti da un legame chiamato legame peptidico (tra gruppo carbossilico e amminico per reazione di condensazione dando una molecola d’acqua o Dipeptide 2 o Polipeptide 3+ o Reazione di idrolisi catalizzata: la molecola d’acqua non è in grado di demolire il legame e la reazione catalizzata, essendo un enzima, accelera il processo, mentre la molecola d’acqua spezza il legame ♠ Struttura di una proteina o Per descriverla la sua struttura e funzione, bisogna vedere le loro forme e non solo la concatenazione degli aminoacidi. o La funzione biologica è definita dalla struttura della proteina (insieme di polipeptidi) La struttura primaria di una proteina corrisponde all’esatta sequenza degli amminoacidi che la compongono e ne determina forma e comportamento. La struttura secondaria di una proteina corrisponde alla disposizione spaziale della catena ed è determinata da legami a idrogeno tra l’O del gruppo carbossilico di un amminoacido e l’H del gruppo amminico di un altro amminoacido, appartenente alla stessa catena o a un’altra.
o Denaturazione: perdita delle funzioni biologiche della proteina a causa di agenti esterni o di una sostanza chimica che rompe la struttura quaternaria della proteina (albume)
Esistono diverse forme di energie, ma quella maggiormente utilizzata dal nostro organismo è l’energia chimica. Energia conservata all’interno delle molecole degli atomi. (la combustione del metano calore dovuto alla rottura dei legami)
Le cellule sintetizzano la loro energia tramite la respirazione cellulare esso per funzionare, necessità glucosio, derivante dagli alimenti, e ossigeno, dalla respirazione.
Una volta nell’organismo, l’ossigeno e il glucosio, entrano nel mitocondrio che ha il compito si sintetizzare l’energia. Lo scarto della respirazione cellulare è l’anidride carbonica.
Glucosio + O 2 H 2 O + CO 2 + energia
Gli organismi ricavano energia dall’ambiente e lo trasformano all’interno delle cellule per utilizzarle secondo le proprie esigenze
Metabolismo cellulare: insieme delle reazioni chimiche che avvengono all’interno delle cellule.
L’energia è una molecola: ATP (adenosintrifosfato) derivato dei nucleotidi (adenina + ribosio + gruppo fosfato). La sua energia è contenuta nei legami tra i gruppi fosfati, e l’energia viene rilasciata alla rottura di questi legami.
Il catabolismo produce ATP che passa alla reazione anabolica (moneta di scambio) affinché questo passaggio funzioni, il legame di un gruppo fosfato viene rotto, ottenendo ADP (molecola senza energia) + P + energia
ATP + H 2 O ADP + P + energia
Le cellule sintetizzano molecole di ATP utilizzando l’energia prodotta dalle reazioni cataboliche, e poi le idrolizzano per attivare le reazioni anaboliche
Gli enzimi
La quantità di energia, varia a seconda del legame. Tale energia viene chiamata energia di ATTIVAZIONE. (energia di attivazione rompe legame esistenti)
Catalizzatori: sostanze che accelerano il processo, ma non sono dei reagenti veri e propri, e non vengono nemmeno prodotti.
Catalizzatori Biologici: Enzimi (proteine)
Sito attivo (tocca all’interno dell’enzima) + enzima substrato (molecola che si lega all’enzima nella tasca, il legame quindi si indebolisce) enzima (si rigenera) + perdita (rottura substrato)