Scarica le proprietà dell'acqua, i legami idrogeno e le interazioni deboli, ph e pk, tamponi e più Sbobinature in PDF di Biochimica solo su Docsity! L’acqua Ha proprietà peculiari e tutta la biochimica è la chimica di sostanza immerse in un mezzo acquoso. Il processo di ripiegamento delle proteine deriva dalle proprietà dell’acqua. Le proteine globulari hanno catene laterali idrofobiche degli amminoacidi che reagiscono con l’acqua. I legami H sono interazioni deboli perché hanno energia minore rispetto ad un legame covalente, ma tanti legami idrogeno insieme aumentano la loro energia. Proprio perché la concentrazione d’acqua delle nostre cellule è così elevata significa che l’acqua è un reagente. Nell’idrolisi l’acqua è un reagente molto concentrato. Il sistema è formato prevalentemente da acqua. Il mezzo acquoso non è inerte, ma è un reagente. Per digerire le proteine usiamo le proteasi che scindono il legame peptidico. L’acqua influenza l’andamento delle reazioni che osserviamo. Molte reazioni di catabolismo sono reazioni di idrolisi. La reazione anabolica biosintetica in cui si forma il polisaccaride è una reazione in cui viene liberata una molecola d’acqua. L’acqua è una molecola triatomica, semplice. L’angolo di legame è 104 gradi. Questo è dato dal fatto che gli orbitali di legami si respingono tra loro, è una molecola tetraedrica in cui abbiamo due H e due elettroni del lone pair in cima. Se traccio una riga che divide in due la molecola, dalla parte dell’ossigeno ho un surplus di carica negativa e un surplus di carica positiva in corrispondenza dell’idrogeno, dovute alla differenza di elettronegatività tra H e O, e quindi alla separazione di carica. Possiamo assimilare la molecola d’acqua ad un alto momento di dipolo: forma un dipolo molto netto con un surplus di carica positiva e negativa. 0,14 nm è il raggio Scala di dimensioni: 1,4 Armstrong è la molecola d’acqua, cioè circa un milionesimo dello spessore di un capello umano. Le interazioni deboli I legami idrogeno sono le interazioni deboli più importanti in biologia. Sono interazioni specifiche. È un legame tra un un idrogeno e un altro atomo ad alta elettronegatività. Sono non solo specifici, ma è importante anche la distanza e l’angolo con cui si forma il legame H: sono interazioni specifiche, alla base ad esempio della specificità di substrato. Permettono un riconoscimento specifico tra le molecole. -Anche nei legami ionici in cui amminoacidi carichi negativamente si legano ad esempio all’amminoacido lisina con un gruppo amminico carico positivamente abbiamo un’intenzione carica-carica. Hanno sempre energia essa rispetto ai legami covalenti -Forze di van der walls: interazioni deboli che derivano dal fatto che gli atomi tendono non essere completamente simmetrici, ma ci sono porzioni dell’atomo che hanno carica positiva e carica negativa. Questi micro dipoli interagiscono e creano una forza di coesione tra molecole, chiamate appunto forze di van Der Walls. Essendo numerosi questi legami contribuiscono alla stabilità delle macromolecole. Il ripiegamento delle proteine, ad esempio, è dato da interazioni deboli in alto numero. Bisogna infatti fornire un’energia elevata per denaturare una proteina, cioè per rompere queste forze deboli che tengono insieme una proteina, a riprova del fatto che la loro numeroistà rende collettivamente significativa la struttura tridimensionale delle macromolecole. Quando una molecola è polare, ossia ha una polarizzazione di legami covalenti, c’è una distribuzione carica asimmetrica, ossia una separazione di carica. Interagiscono con l’acqua anche attraverso legami h. Le molecole polari si dissolvono facilmente in acqua, sono solubili in acqua perché creano legami favorevoli. Le interazioni favorevoli tra ioni di soluto vengono sostituite da interazioni più favorevoli tra molecole di soluto e acqua. Se abbiamo cristalli di sale in acqua, ioni sodio e cloro si separano perché ognuno forma interazioni elettrostatiche con acqua che sono più stabilizzanti rispetto ai legami tra sodio e cloro, cioè gli ioni vengono solvatati. Una membrana è impermeabile agli ioni perché gli ioni preferiscono rimanere in acqua a formare interazioni molto stabilizzate. Le interazioni idrofobiche dipendono dal fatto che queste interrompono interazioni con molecole d’acqua e rendono la situazione energicamente sfavorevole. Quando c’è una separazione di carica, invece, quella molecola diventa polare, in grado di effettuare interazioni con altre molecole polari, in particolare con l’acqua. Il fenomeno della trascrizione e traduzione, il codice genetico è determinato dal fatto che gli enzimi che legano sul t-rna un amminoacido specifico in base al codone presente, lo fanno formando legami specifici tra le basi e il codone. È una delle caratteristiche che rende possibile la vita per come la conosciamo, e il modo in cui quel corredo genico si esprime in proteine è dovuto alla specificità di come si fomano i legami h. Il dna è un polimero di nucleotidi che può essere tradotto in proteine grazie a questa specificità, così come anche la replicazione del dna dipende dalla specificità del legame H. Nell’alfa elica i gruppi NH e CO degli amminoacidi formano legami con h con altri amminoacidi. Le Interazioni deboli sono chiamate tali perché un legame covalente ha energia di 100 kcalx mole. Il legame h ha energia di dissociazione di 23 kJ x mole cioè 6 kcal x mole. Hanno dunque energia nettamente minore rispetto al legame covalente più stabile. clatrati: gabbie di molecole di acqua legate tra loro da legami H. Due molecole di soluto non polare che si uniscono liberano le molecole di acqua ai lati, non partecipano a formare i clatrati, ma aumentano la loro entropia. Quando ho una molecola apolare in acqua, l’acqua non forma interazioni con questa, ma forma un guscio di rivestimento dove c’è un’interazione più forte tra le molecole d’acqua. Questa rete avvolge molecole che hanno un ordine maggiore rispetto alle molecole d’acqua che non sono in contatto con il solito apolare. Ognuna di queste due molecole di soluto apolare è circondata da molecole di acqua ordine, per cui quando le due molecole di soluto non polare si incontrano, vengono liberate le molecole d’acqua ai lati che vanno a formare legami con altre molecole d’acqua. Il deltag è negativo: il processo è spontaneo. Non avviene in questo processo per un fenomeno di attrazione tra le molecole polari, ma quando interagiscono aumenta l’entropia dell’acqua. L’effetto idrofobico è dato dalle proprietà dell’acqua sostanzialmente. È importante quando analizzo gli acidi grassi: IL PALMITATO DI SODIO Gli acidi grassi sono formati da un gruppo carbossilico di un gruppo acido e da una coda di metili satura: è l’acido palmitico. Queste molecole hanno una testa polare perché la testa ha un gruppo negativo (Coo- è uno ione, quindi è necessariamente polare) e coda apolare. In acqua le code idrofobiche interagiscono tra loro e espongono all’esterno gruppi carichi negativamente che interagiscono con l’acqua: si forma una micella, una vescicola con un solo stato lipidico. Le membrane hanno due strati lipidici che forma il doppio strato fosfolipidico, dove ai due lati della membrana i fosfolipidi espongono le teste polari all’esterno e le code non polari all’interno. Siamo in un mezzo acquoso. La caratteristica principale delle cellule di avere questa barriera è dovuta al fatto che siamo in ambiente acquoso: non può esserci vita se non in presenza di acqua perché le strutture basilari della cellula dipendono dall’acqua, come le proteine, le membrane si formano perché siamo in un mezzo acquoso. Le strutture basi della cellula dipendono dalla presenza dell’acqua La ionizzazione dell’acqua pKW = Log (([OH−] [H+])/[H2O]) = 14 L’acqua ha un equilibrio in cui l’acqua è in equilibrio con la sua forma dissociata. h+ è un protone. È descritto da uno stato di equilibrio, ha una costante di equilibrio, h3o+ viene poi idratato da altre molecole d’acqua elettrostaticamente perché ha carica +1, come qualsiasi altro ione. Essendo la chimica delle soluzioni acquose dominata dalle proprietà dell’acqua, per esprimere questo equilibrio ionico si usa la scala di ph: -log della concentrazione degli ioni. Gli equilibri acido-base sono fondamentali per la stabilità delle nostre strutture. Altra caratteristica dell’acqua deriva dalla natura parzialmente covalente del legame idrogeno. I protoni viaggiano più velocemente in acqua Ho una catena di molecole d’acqua tutte legate da leggi H: se il legame H è parzialmente covalente, quando l’H è legato all’ossigeno, e questo è legato ad un altro H, è un equilibrio abbastanza precario. Se questo H condivide il suo elettrone con l’ossigeno, uno diventa H3O+ e l’altra una molecola d’acqua, ma se questo legame da legame H si trasforma in legame covalente, cioè se l’idrogeno si lega covalentemente all’ossigeno, l’idrogeno non si è Attraverso la trasformazione dei legami h in covalenti trasporto un protone dall’inizio della catena di molecole d’acqua alla fine. È un trasporto quasi istantaneo. Significa che se c’è un equilibrio di dissociazione per cui una specie chimica rilascia un protone che si combina con una molecola d’acqua questo protone viaggia istantaneamente lungo una carena di molecole di acqua legate tra loro da legami idrogeno. I protoni diffondono velocemente, per cui la dissociazione specifica in un punto può provocare cambiamenti nello stato di provocazione in cui percorre spazi molto distanti per semplice movimento del protone attraverso questo effetto che si chiama proto hopping/ prono tunnelling: saltellamento del protone. Un legame che ha una parziale natura covalente, lo spostamento dell’equilibrio dal legame elettrostatico a legame covalente, permette il trasporto di protoni molto rapido, semplicemente attraverso lo spostamento di equilibrio. Qualsiasi reazione all’equilibrio ha una costante di equilibrio. Se A+B che sono i reagenti, si trasformano in C e D, la costante di equilibrio dipende dalla concentrazione dei reagite e dei prodotti. La costante di equilibrio è uguale al prodotto delle concentrazioni di C e D diviso il prodotto delle concentrazioni di A e B. Data una costante di equilibrio, posso sapere quali sono all’equilibrio le concentrazioni di A, B, C e D. La costante di equilibrio definisce la composizione di una miscela finale all’equilibrio della reazione chimica. Questo vale anche per l’acqua, nella costante di equilibrio la concentrazione dell’acqua la possiamo considerare costante. Per calcolare la concentrazione dell’acqua pura: densità dell’acqua diviso il peso molecolare. C’è una molecola d’acqua dissociata ogni 555 milioni di molecole di acqua indissociate. Il prodotto ionico dell’acqua è alla base della scala di ph: -log della concentrazione H+. A ph neutro posso calcolare il valore di ph=7, cioè il ph neutro Esempi di ph: La candeggina è particolarmente basica, ha ph è circa 13, bicarbonato di sodio ha ph 9. Nei fluidi biologici: molto debolmente acidi/debolmente basici: valore di ph fisiologico, in cui le nostre molecole funzionano bene. Il succo gastrico ha ph di circa 1. Gli enzimi digestivi però agiscono a ph molto bassi, secernono acido cloridrico. Gli acidi deboli, le basi coniugate e il pk -L’acido acetico quando ha pk di 4,75, a ph 4 si trova in forma protonata, cioè sotto forma di COOH, che sta in equilibrio con la forma deprotonata, alla base dei sistemi tampone.