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mappa proteine biochimica, Schemi e mappe concettuali di Biochimica Medica

Mappa concettuale sulle proteine di biochimica / chimica

Tipologia: Schemi e mappe concettuali

2020/2021

In vendita dal 02/06/2021

Silvia.Orgera
Silvia.Orgera 🇮🇹

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bg1
Proteine
Funzioni
Dominio
porzione di proteina a cui è associata una
funzione
- funzioni strutturali
- attività catalizzatrice
- trasporto
- difesa immunitaria
- proteine ormonali
dipende dalla struttura
Struttura
dipende dalla sequenza amminoacidica
primaria
sequenza degli amminoacidi legati tra loro
attraverso il legame peptidico
secondaria
dipende dalle caratteristiche chimico-fisiche
del legame peptidico
alfa-elica
- destrorsa o sinistrorsa
- formata da L-amminoacidi
- passo= 0,54 nm
- O carbonilico è unito mediante legame
idrogeno con un H ammidico che si trova a 3
amminoacidi di distanza
beta-foglietto
- catene quasi distese
- struttura pieghettata a causa degli angoli di
legame
- L'O carbonilico e l'H ammidico sporgono
rispetto all'asse longitudinale
- Tra O carbonilico e H ammidico di due o più
catene adiacenti si instaurano legami
idrogeno
- Le catene laterali dei residui sporgono al di
sopra e al di sotto del piano del foglietto
terziaria
origina dal ripiegamento nello spazio della
catena polipeptidica assumendo una
struttura tridimensionale dopo la struttura primaria e secondaria
appare come un groviglio
predeterminata e dipende dalla struttura
primaria
Stabilizzata da legami tra catene laterali di
residui ammidici vicini
quaternaria
formata da subunità
NO legami covalenti
SI legami tiolici, idrogeno, ionici e interazioni
idrofobiche
regolazione allosterica
una subunità può regolare l'azione delle altre
subunità modificandone la struttura
Ripiegatura -folding-
processo non casuale ma grazie a delle
forzature dall'esterno
paradosso di Levinthal
- 1 fase: in piccole zone si assume una
struttura secondaria
- 2 fase: si ha un crollo della struttura (
collasso idrofobico)
- 3 fase: gli ammminoacidi idrofobici tendono
a portarsi all'interno
- 4 fase: si forma il globulo fuso, cioè una
proteina ma più rilassata
- 5 fase: viene espulsa l'alcqua
- 6 fase: si forma la proteina
la proteina viene portata verso uno stato in
cui si ha la minore energia libera
Proteine strutturate
funzione enzimatica
Proteine destrutturate
funzione regolatrice
Tipo di struttura che fa variare anche la
funzione
Dipendono una dall'altra

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Scarica mappa proteine biochimica e più Schemi e mappe concettuali in PDF di Biochimica Medica solo su Docsity!

Proteine

Funzioni

Dominio

porzione di proteina a cui è associata una funzione

  • funzioni strutturali
  • attività catalizzatrice
  • trasporto
  • difesa immunitaria
  • proteine ormonali

dipende dalla struttura

Struttura

dipende dalla sequenza amminoacidica

primaria

sequenza degli amminoacidi legati tra loro attraverso il legame peptidico

secondaria

dipende dalle caratteristiche chimico-fisiche del legame peptidico

alfa-elica

  • destrorsa o sinistrorsa
  • formata da L-amminoacidi
  • passo= 0,54 nm
  • O carbonilico è unito mediante legame idrogeno con un H ammidico che si trova a 3 amminoacidi di distanza

beta-foglietto

  • catene quasi distese
  • struttura pieghettata a causa degli angoli di legame
  • L'O carbonilico e l'H ammidico sporgono rispetto all'asse longitudinale
  • Tra O carbonilico e H ammidico di due o più catene adiacenti si instaurano legami idrogeno
  • Le catene laterali dei residui sporgono al di sopra e al di sotto del piano del foglietto

terziaria

origina dal ripiegamento nello spazio della catena polipeptidica assumendo una struttura tridimensionale dopo la struttura primaria e secondaria

appare come un groviglio

predeterminata e dipende dalla struttura primaria

Stabilizzata da legami tra catene laterali di residui ammidici vicini

quaternaria

formata da subunità

NO legami covalenti

SI legami tiolici, idrogeno, ionici e interazioni idrofobiche

regolazione allosterica

una subunità può regolare l'azione delle altre subunità modificandone la struttura

Ripiegatura -folding-

processo non casuale ma grazie a delle paradosso di Levinthal forzature dall'esterno

  • 1 fase: in piccole zone si assume una struttura secondaria
  • 2 fase: si ha un crollo della struttura ( collasso idrofobico)
  • 3 fase: gli ammminoacidi idrofobici tendono a portarsi all'interno
  • 4 fase: si forma il globulo fuso, cioè una proteina ma più rilassata
  • 5 fase: viene espulsa l'alcqua
  • 6 fase: si forma la proteina

la proteina viene portata verso uno stato in cui si ha la minore energia libera

Proteine strutturate

funzione enzimatica

Proteine destrutturate

funzione regolatrice

Tipo di struttura che fa variare anche la funzione

Dipendono una dall'altra