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I diversi meccanismi di motilità batterica, analizzando le strutture coinvolte, come flagelli, pili e vescicole gassose. Viene descritta la biosintesi e il funzionamento di queste strutture, nonché il ruolo della chemiotassi nel movimento batterico. Una panoramica completa dei diversi tipi di motilità batterica, offrendo una base solida per la comprensione dei processi cellulari fondamentali.
Tipologia: Appunti
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Molte cellule batteriche sono in grado di muoversi in maniera attiva(usano energia per muoversi) sia in ambienti solidi che liquidi. Il movimento può avvenire mediante strutture esterne, come flagelli che ruotano, pili che tirano, particolari appendici che permettono di “camminare”, o strutture interne, come proteine del citoscheletro, vescicole gassose o magnetosomi. La motilità permette alle cellule di raggiungere zone diverse all’interno del loro microambiente che offrono alla cellula nuove risorse e opportunità di crescita. MOTILITÀ TRAMITE STRUTTURE GASOSE : un meccanismo di movimento tipico dei cianobatteri, procarioti acquatici noti anche come alghe azzurre. Questa forma di movimento consente alle cellule di cianobatteri di muoversi verso l'alto o verso il basso lungo una colonna d'acqua in risposta a stimoli ambientali. Questi ciano batteri contengono delle vescicole impermeabile all’acqua ma permeabile al gas, possono intrappolare gas. Nel momento in cui intrappolano il gas consente alla cellula di galleggiare. I cianobatteri possono regolare la quantità di gas all'interno delle vescicole in risposta a stimoli ambientali come la luce solare e la concentrazione di nutrienti nell'acqua. Quando i cianobatteri catturano una maggiore quantità di gas all'interno delle vescicole gassose, la loro densità diminuisce e, di conseguenza, galleggiano verso l'alto nell'acqua. Al contrario, se vogliono scendere più in profondità nell'acqua, rilasciano parte del gas intrappolato nelle vescicole, aumentando la loro densità e consentendo loro di affondare. PILI : le cellule procariote possono essere provviste di strutture proteiche chiamate pili prevalentemente nei GRAM negativi, svolgono funzioni di adesione a superfici, interazione tra cellule, secrezione, formazione di biofilm e movimento. PILI DI TIPO IV:La lunghezza dei pili è di 4 nanometri e si estendono dai poli cellulari anche se a volte si possono trovare sulla superficie cellulare. I pili sono costituiti da proteine chiamate pilina e un’altra proteina all’estremità responsabile ad aderire al substrato. BIOSINTESI: La subunità del pilo, chiamata prepilina, viene sintetizzata nel citoplasma come una molecola precursore. La molecola di prepilina viene traslocata attraverso la membrana plasmatica verso il periplasma e la sequenza N-terminale viene rimossa dall'azione di un enzima chiamato prepilina peptidas. Le piline mature vengono assemblate alla base del pilo in formazione, nel periplasma. L'ATPasi di assemblaggio PilB è coinvolta nel processo. Questa proteina idrolizza ATP e subisce una modifica conformazionale che spinge il pilo verso l'esterno. PilT ha un ruolo antagonista rispetto a PilB. Mentre PilB spinge il pilo verso l'esterno, PilT causa la rimozione dei monomeri di pilina alla base del pilo, provocando così la retrazione del pilo. Il passaggio del pilo verso l’esterno avviene grazie alla proteina PilQ. MOVIMENTO: i batteri possono muoversi a scatti sulle superfici attraverso un processo di estensione/adesione al substrato e retrazione dei pili. I batteri estendono i loro pili di tipo IV dall'estremità della cellula in direzione del substrato su cui si trovano. Questa estensione del pilo è mediata dalla spinta generata dalla ATPasi di assemblaggio PilB. Quando i pili raggiungono il substrato, la proteina localizzata all'estremità del pilo si lega al substrato, permettendo al batterio di aderire in modo stabile. In seguito la PilT disassemblano i pili permettendo il povimento.
I FLAGELLI : sono filamenti proteici lunghi e sottili che permettono lo spostamento in ambienti fluidi grazie a un movimento rotatorio. I flagelli non hanno una forma lineare ma piuttosto elicoidale. Un flagello è formato da tre strutture proteiche: corpo basale,uncino e filamento. o Il corpo basale: è formato da una serie di anelli attraversati da una forma cilindrica cava chiamata bastoncello. Il corpo basale dei GRAM negativi ha 4 anelli. L’anello L è localizzato a livello della membrana esterna, l’anello P nel peptiglicano, l’anello MS è inserito nella membrana plasmatica e l’anello C è attaccato alla membrana ma sta nel citoplasma. Il corpo basale contiene il motore flagellare che è formato da delle proteine e queste proteine sono specializzate a formano lo statore ed il rotore del motore flagellare. Il rotore è una struttura che ruota ed è collegata al flagello( in questo caso è l’anello C) invece lo statore circonda il rotore e formano il canale attraverso il quale viaggiano gli ioni( in questo caso le proteine MotA e MotB). Il flusso di ioni alimentano la rotazione. L’anello C è il rotore del motore flagellare ed è formato da 3 sub unità FilG, M ed N necessarie per la rotazione del flagello e per determinare la direzione della rotazione. Le proteine MotB sono ancorate allo strato di peptidoglicano mentre le subunità MotA interagiscono direttamente con le subunità FliG del rotore. Il complesso Mot converte il gradiente protonico in energia meccanica ( protoni per una rotazione). Il flusso di H+ causa un cambiamento conformazionale in MotA che muove FliG causando la rotazione in senso antiorario I batteri Gram positivi hanno un corpo basale differente; possiedono solo due anelli, uno inserito nella membrana cellulare e l’altro nello strato di peptidoglicano. o L’uncino : è una corta struttura flessibile formata da 120 copie di una stessa proteina che connette il corpo basale al filamento. o Il filamento è una struttura semirigida, sottile, tubulare costituita da circa 20000 subunità di una proteina detta flagellina. La proteina Cap guida il corretto posizionamento della flagellino. BIOSINTESI: La sintesi del flagello è strettamente regolata per garantire che i geni flagellari vengano trascritti solo quando è necessario costruire il flagello. I geni flagellari sono organizzati in tre classi di operoni: Classe I, Classe II e Classe III. La prima classe : In E. coli e Salmonella typhimurium, il primo operone coinvolto è chiamato flhDC, e le proteine FlhD e FlhC formano un complesso che funge da attivatore trascrizionale. Gli operoni di Classe II codificano proteine strutturali coinvolte nelle prime fasi dell'assemblaggio del flagello come corpo basale e uncino. Gli operoni di Classe III codificano proteine coinvolte nella fase
degli Archaea si assemblano alla base. Le flagelline degli Archaea sono sottoposte a delle modifiche dalla peptidasi chiamata FlaK, che aggiunge glicani all'estremità aminoterminale e assemblate alla base del flagello, in modo simile alle proteine dei pili batterici. Il movimento rotatorio del flagello degli Archaea avviene grazie all'energia derivante dall'idrolisi dell'ATP. Nonostante questa somiglianza con i flagelli batterici nel meccanismo di movimento rotatorio, il motore esatto che genera questa forza rotatoria nei flagelli degli Archaea non è ancora stato identificato. 24/10/ CHEMIOTASSI: In assenza di un gradiente chimico, le cellule batteriche si muovono in modo casuale, alternando corse e capriole. Di conseguenza, la cellula cambierà direzione a intervalli regolari. La chemiotassi è il processo attraverso il quale i batteri rilevano cambiamenti graduali nella concentrazione di una particolare sostanza chimica attraenti o repellenti nell'ambiente circostante e regolano il loro movimento di conseguenza. I batteri mobili contengono recettori di superficie noti come proteine della chemiotassi metil-accettrici (MCP). Questi recettori sono raggruppati in specifiche regioni vicino ai poli cellulari. Quando si ha un cambiamento della concentrazione chimica di qualche sostanza nell’ambiente i recettori MCP rilevano il cambiamento nella concentrazione. Il legame dei substrati alle MCP ne cambia la conformazione e promuove/riduce l’autofosforilazione della chinasi CheA (assistita da CheW -La proteina CheW assiste l'autofosforilazione di CheA, facilitando il trasferimento del gruppo fosfato da ATP a CheA). Se la sostanza è repellente si ha la fosforilazione di CheA a partire da una molecola di ATP. CheA-P fosforila CheY; CheY-P interagisce con FliM del motore del flagello e promuove la rotazione oraria del flagello( quindi una capriola). CheZ è una fosfatasi che rimuove il fosfato da CheY-P ed è fondamentale per ripristinare la ruotazione antioraria e quindi l’avanzamento e mettere fine alla capriola. l compito di CheR è quello di aggiungere gruppi metilici ai recettori MCP. Quando CheR metila i recettori, rende i recettori più sensibili ai segnali chimici e risponderanno in modo più forte e rapido ai cambiamenti nella concentrazione delle sostanze chimiche. Tuttavia, dopo un certo periodo di esposizione al segnale chimico, la sensibilità e la risposta dei recettori potrebbero non essere più adeguate, cioè quando tutti i siti sono metilati, il recettore è insensibile ai segnali. Tuttavia, in risposta a cambiamenti nell'ambiente o ai segnali chimici rilevati, i recettori sensoriali possono essere demetilati. La demetilazione riporta i recettori alla loro sensibilità iniziale, consentendo al batterio di percepire nuovamente i segnali chimici. L'enzima CheB è una metil-esterasi, è in grado di rimuovere i gruppi metilici precedentemente aggiunti ai recettori da CheR.