Białka - główny budulec organizmu, Notatki z Biologia

Pobierz Białka - główny budulec organizmu i więcej Notatki w PDF z Biologia tylko na Docsity! 1. Aminokwasy określa się wzorem ogólnym RCH (NH2) COOH, są w nim zawarte dwie grupy funkcyjne: karboksylowa (-COOH) oraz aminowa (-NH2). Pojedynczy aminokwas składa się z centralnie usytuowanego atomu węgla, połączonego wiązaniami kowalencyjnymi z grypami funkcyjnymi, atomem wodoru oraz charakterystycznym dla danego aminokwasu podstawnikiem, czyli grupą boczną, oznaczoną literą R. 2. W powstawaniu wiązań peptydowych uczestniczy grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa aminowa drugiego aminokwasu. Wiązanie peptydowe jest wiązaniem kowalencyjnym, któremu w wytworzeniu towarzyszy wydzielanie się cząsteczki wody. 3. PEPTYDY Peptydy dzieli się ze względu na liczbę aminokwasów w łańcuchu na: - oligopeptydy np. wazopresyna i oksytocyna – hormony wytwarzane w tylnym płacie przysadki mózgowej (od 2 do 10 aminokwasów w łańcuchu) - polipeptydy np. insulina hormon wytwarzany przez komórki trzustki, wpływający na utrzymanie prawidłowego stężenia glukozy we krwi (od 11 do 100 aminokwasów w łańcuchu) - makropeptydy np. albumina – białko osocza krwi uczestniczące w m.in. regulacji ciśnienia osmotycznego krwi (białka, zawierające więcej niż 100 aminokwasów) RODZAJE PEPTYDÓW - naturalne – powstają w naturalny sposób np. poprzez wytwarzanie hormonów przez organizm - syntetyczne – powstają w laboratoryjnych warunkach podczas syntezy protein RODZAJE BIAŁEK Białka proste – zbudowane wyłącznie z aminokwasów. Wyróżnia się: 1. Białka włókienkowe (nierozpuszczalne w wodzie): • keratyny - wchodzą w skład włosów, paznokci, kopyt, rogów, piór. • Kolageny - składnik tkanki łącznej (chrząstek, ścięgien, ścian naczyń krwionośnych) • fibrynogen - występuje w osoczu krwi, • fibroina - główny składnik naturalnego jedwabiu, • elastyna - występuje w ścięgnach, wiązadłach, ścianach naczyń krwionośnych. 2. Albuminy – rozpuszczalne w wodzie składniki osocza krwi odpowiedzialne głównie za transport kwasów tłuszczowych 3. Globuliny – odpowiadają m.in. za odporność organizmu (przeciwciała) Białka złożone (proteidy) – składają się zarówno z części białkowej jak i grupy protetycznej, która jest składnikiem niebiałkowym 1. glikoproteiny – zawierają w sobie cukry, które znajdują się między innymi w ślinie oraz płynie torebek stawowych 2. fosfoproteiny – zawierają w budowie resztę fosforową np. w kazeinie mleka Struktura α-helisy powstaje przez prawoskrętne zwinięcie łańcucha polipeptydowego wokół osi. Co cztery aminokwasy wiązania C=O i N-H układają się w odległości umożliwiającej powstanie wiązania wodorowego. Grupy boczne znajdują się na zewnątrz helisy. Przykładem białka, w którym przeważa struktura α-helisy, jest ferrytyna. Struktura β-harmonijki powstaje przez ułożenie łańcucha polipeptydowego na płaszczyźnie. Wiązania wodorowe powstają między wiązaniami oddalonymi od siebie w łańcuchu. W tej samej płaszczyźnie leżą również grupy boczne. Struktura tego typu przeważa w białkach zbudowanych z aminokwasów i niewielkich grupach bocznych (glicyna, alanina, seryna), np. białkach jedwabiu czy pajęczyny. Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha o strukturze drugorzędowej. Utrzymuje się dzięki oddziaływaniom powstającym między łańcuchami bocznymi aminokwasów. Struktura ta określa kształt białka. Jest stabilizowana przez różne rodzaje wiązań: wodorowe, oddziaływania elektrostatyczne, oddziaływania hydrofobowe, mostki dwusiarczkowe oraz siły van der Waalsa. Struktura czwartorzędowa to najwyższy poziom organizacji białek. Powstaje na skutek połączenia kilku podjednostek białka o strukturze trzeciorzędowej. Może też wynikać z połączenia białka z grupą niebiałkową. Przykładem białka o czwartorzędowej budowie jest hemoglobina. Składa się ona z czterech łańcuchów polipeptydowych. Każdy z nim zawiera hem – związek niebiałkowy wielopierścieniowy z atomem żelaza w środku. 6. Albuminy – białka występujące w płynach (np. osoczu krwi lub mleku) oraz tkankach zwierzęcych i nasionach roślin. Dobrze rozpuszczają się w wodzie (są hydrofilowe). W osoczu krwi są odpowiedzialne m.in. za transport kwasów tłuszczowych i niektórych hormonów oraz za regulację ciśnienia osmotycznego krwi. Mają działanie buforujące Globuliny – odpowiadają głównie za mechanizmy odpornościowe oraz wiążą tłuszcze i glukozę. Transportują hormony sterydowe. Są białkami dobrze rozpuszczalnymi w rozcieńczonych roztworach soli, nie rozpuszczają się w czystej wodzie. Ulegają wytrąceniu już przy 50% wysycenia roztworu siarczanem amonu. Histony – występują w jądrze komórkowym, gdzie wraz z DNA tworzą chromatynę. Białko to neutralizuje i wiąże kwas deoksyrybonukleinowy. Charakteryzują się dużą zawartością aminokwasów zasadowych, zwłaszcza lizyny i argininy, co nadaje im właściwości polikationów. Metaloproteiny - Zbudowane są z części białkowej i grupy prostetycznej. Grupą prostetyczną tu jest atom lub atomy metali takich jak miedź, wapń, żelazo itp. W zależności od metalu grupa prostetyczna powiązana jest ze ściśle określoną funkcją biologiczną. np. ferrytyna jest białkiem magazynującym żelazo w wątrobie 7. Właściwości fizyczne białek: • rozpuszczalne w wodzie (z wyjątkiem kolagenu, keratyny, miozyny) • mają duży współczynnik załamania światła • lepkie • podatne na koagulacje i denaturacje • stanowią materiał budulcowy dla organizmów Właściwości chemiczne białek: • mają charakter obojnaczych jonów w warunkach fizjologicznych • nie posiadają charakterystycznej temperatury topnienia • ulegają charakterystycznym dla siebie reakcjom: reakcja biuretowa, reakcja ksantoproteinowa, hydroliza białek Koagulacja (wysalanie) – po dodaniu do wodnego roztworu białka (zolu) soli metali lekkich np. NaCl, zachodzi koagulacja biała. Z zolu powstaje żel. Koagulacja jest procesem odwracalnym, ponieważ nie narusza struktury przestrzennej białek. Po rozpuszczeniu żelu w wodzie zamienia się on z powrotem w zol. Odwrotny proces nazywa się peptydacja. Denaturacja – to nieodwracalny proces zniszczenia struktury białka pod wpływem temperatury powyżej 40°, promieniowania ultrafioletowego (czynniki fizyczne) lub stężonych kwasów i zasad, kationów metali ciężkich, fenolu, chloroformu (czynniki chemiczne) . Skutkiem tego procesu jest zerwanie wiązań stabilizujących strukturę przestrzenną białek i tym samym – utrata przez białka właściwości biologicznych i fizykochemicznych. Przykładem denaturacji białka jest smażenie jajka na patelni.