1. WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK
- złożone z co najmniej 100 aminokwasów
- roztwory białek maja charakter koloidalny, a ich rozproszone cząsteczki maja charakter hydrofilowy i otaczają się płaszczem wodnym
(chroni przed łączeniem się w większe zespoły). Białka łatwo pęcznieją i trudno oddają wodę
- roztwory białek wykazują efekt T yndala- rozpraszają wiązkę światła przez nieprzechodzące
- nie przenikają przez błony półprzepuszczalne (są za duże)
- nie zawsze są monodyspresyjne- w rozproszeniu znajdują się niejednakowej wielkości cząstki
- denaturacja białek- przemiana związana ze zniszczeniem wtórnej struktury białek pod wpływem czynników fizycznych ( np.
podwyższona temp., napromieniowanie, znaczne zmiany pH) oraz chemicznych (stężony mocznik, kwasy aromatyczne, detergenty,
jony metali ciężkich)
- punkt izoelektryczny - taka wartość pH, przy której wszystkie ładunki zawarte w czasteczce równoważą się i wtedy sumaryczny jej
ładunek jest ro wny zeru
- punkt izojonowy- taka wartość pH, przy której liczba protonów związanych z grupami –NH2 aminokwasów jest rowna liczbie
protonów odczepionych przez grupy COOH
- wysalanie białek (koagulacja)- jest to proces odwracalny; mechanizm tego procesu polega na odciąganiu wody hydratacyjnej,
otaczającej hydrofilowe cząsteczki białka, przez silniej spolaryzowane jony wprowadzonej soli, które same dążą do otaczania się
płaszczem wodnym. Cząsteczki białka zlepiają się wtedy w większe agregaty i ulegają wytrąceniu
- charakter amfoteryczny- maja jednocześnie właściwości kwasów i zasad. Wynika to ze zdolności do dysocjacji zarówno grup
karboksylowych jak i aminowych.
2. BIAŁKA PROSTE- WŁASCIOWSCI I PODZIAŁ:
Białka proste- proteiny- po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne. Dzieli się je na:
a) polipeptydy- protaminy- maja niską ma sę cząsteczkowa i dlatego zaliczane są do polipeptydów. Występują w dojrzalej spermie ryb
i składają się zaledwie 8 aminokwasów (głównie zasadowych – zwłaszcza arginina; nie zawierają zaś aminokwasów siarkowych).
Protaminy odznaczają się dużą zawartością azotu (ok. 25%) i maja charakter zasadowy
b) Białka globularne – mają formy kuliste ( cząsteczki w formie kulistej rozpuszczają się w wodzie, roztworach soli, słabych zasadach
i słabym alkoholu)
- histony
- albuminy
- globuliny
- prolaminy
- gluteliny
c) Białka fibrylarne ( włókienkowe)- składniki tkanek oporowych, nierozpuszczalne w wodzie i roztworach wodnych
- skleroproteiny
Z kryterium tego podziału przyjmuje się rozpuszczalność wodzie i etanolu oraz charakter wchodzących w ich skład aminokwasów.
3. BIAŁKA ZŁOŻONE – WŁAŚCIWOŚCI I PODZIAŁ:
Białka złożone- proteidy-składają się z cząsteczki białka prostego, połączonej inna niebiałkową cząsteczką organiczną (grupą
prostetyczną). W zależności od charakteru grupy prostetycznej dzielą się na:
- fosfoproteidy
- glikoproteidy
- chromoproteidy
- nukleoproteidy
- lipopropeidy
- hemoproteidy
Ich grupami prostetycznymi są odpowiednio: reszta kwasu fosforowego, cukier, barwnik organiczny, kwas nukleinowy, tłuszczowiec,
grupa hem.
4. STRUKTURA BIAŁEK:
Struktura I- rzędowa- kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Struktura ta jest utrwalana wyłącznie wiązaniami
petydowymi.
Struktura II- rzędowa-, czyli sposób i stopień zwinięcia łańcucha w formie śruby prawej ( α- heliks) lub lewej ( β- heliks).
Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi. Są to wiązania bardzo słabe, lecz ze względu na ich dużą liczbę w zwiniętym łańcuchu
polipeptydowym są one zdolne do utrwalenia jego struktury
Struktura III- rzędowa- dotyczy głównie białek globularnych. Jest to sposób pofałdowania i zwinięcia spirali białkowej w
przestrzennie zwarty twór. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi oraz innymi tworzącymi się miedzy reaktywnymi rodnikami
aminokwasowymi ( np. wiązania jonowe, estrowe, tioestrowe, disiarczkowe, wiązania typu sił Van der Waalsa).
Struktura IV -rzędowa- określa stopień asocjacji i polimeryzacji poszczególnych cząsteczek białkowych lub łańcuchów
polipeptydowych w większe agregaty. Utrwalana przede wszystkim przez wiązania disiarczkowe, a także przez kleszczowe oraz siłami
Van der Waalsa.
5. BIAŁKA TKANKI MIĘŚNIOWEJ:
Tkanka mięśniowa zawiera średnio 20% białek. Białko w niej zawarte na wysoką wartość odżywczą ( w jego skład wchodzi dużo AA
egzogennych wyjątkiem tryptofanu). Białko tkanki mięśniowej dzieli się na trzy grupy:
• białka sarkoplazmy ( miogeny A i B, globulina X, mioglobina)
• białka miofibryli (głównie miozyna i aktyna)
• białka stromy
Podstawowymi białkami kurczliwymi mięśni są miozyna i aktywa ( stanowią do 50 % białek mięsa).
