Pobierz enzymy+dietetyka.pdf i więcej Schematy w PDF z Dietetyka tylko na Docsity!
dr. n. med. Justyna Zińczuk Zakład Laboratoryjnej Diagnostyki Klinicznej Kierownik Zakładu: prof dr hab. Joanna Matowicka-Karna
Co to jest enzym?
Enzymy są białkami posiadającymi
właściwości katalizatorów biologicznych tj.
substancji przyspieszających reakcje
chemiczne.
Lokalizacja komórkowa enzymów Błony komórkowe: ALP – fosfataza alkaliczna, 5 ‘NU - 5 ‘nukleotydaza, GGT – gamma- glutamylotransferaza. Cytoplazma: ALT – aminotransferaza alaninowa, AST- aminotransferaza asparaginianowa, LDH – dehydrogenaza mleczanowa, αHBDH – dehydrogenaza alfa hydroksymaślanowa, CK – kinaza kreatynowa, LAP – leucylo amino peptydaza, AMS – amylaza, LPS – lipaza, CHE – cholinoesteraza Mitochondria AST, CK. Lizosomy: ACP – fosfataza kwaśna. Mikrosomy: GGT. ALP 5’-NU ALAT ASPAT GGTP LDH CK ASPAT CK ACP Okresy półtrwania enzymów w osoczu
1 dzień: amylaza, lipaza, CK, CK-MB,
AST, LDH5.
2 dni: ALT.
3 dni: ALP.
4 dni: GGT, ACP, LDH1.
Stosunek aktywności enzymów w tkankach do aktywności w surowicy
Surowica Erytrocyty Wątroba Serce Mięśnie
AST 1 x 15 x 7000 x 8000 x 5000 ALT 1 x 7 x 3000 x 400 x 300 LDH 1 x 300 x 1500 x 1000 x 7000 CK 1 ≤ 1 ≤ 10 x10000 x
Diagnostyczny podział enzymów
Enzymy sekrecyjne (wydzielnicze)
Produkowane w tkankach i wydzielane do krwi
Enzymy ekskrecyjne (wydalane)
(błonowe)
Wydzielane do światła przewodu pokarmowego, śliny,
płynów ustrojowych i są wydalane z organizmu –
lipaza, amylaza, trypsyna
Enzymy wskaźnikowe
Uwalniane w wyniku uszkodzenia błony komórkowej
lub rozpadu komórki
Izoenzymy
Są to różne formy molekularne określonego enzymu.
Wykazują one swoistość katalityczną do określonej
reakcji a różnią się między sobą szeregiem własności
fizyko-chemicznych (np. wędrówką w polu elektrycznym)
z powodu:
polimeryzacji różnej liczby i różnych podjednostek
białkowych,
powiązania białka z cząstkami niebiałkowymi,
zmian w trzeciorzędowej strukturze białka,
zmian w pierwszorzędowej strukturze białka (zamiana
aminokwasów lub zmiana ich sekwencji),
różnej liczby grup amidowych.
Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)
wartości referencyjne 120 - 230 U/l Jest to enzym występujący we wszystkich komórkach ustroju. LDH w wyniku obumarcia komórek lub w stanach zwiększonej przepuszczalności błon komórkowych spowodowanych niedokrwieniem, zaburzeniem równowagi jonowej krwi lub toksynami z łatwością przedostaje się do surowicy krwi. Wzrost aktywności do 400 - 2300 U/I obserwuje się już w 12 - 24 h po zawale, utrzymuje się on aż do 10 doby. Inne przyczyny wzrostu: wirusowe zapalenie wątroby, nowotwory wątroby, uszkodzenia mięśni, anemię hemolityczną, atrofię mięśni (zwłaszcza w początkowej fazie),
zapalenie płuc, rzadziej ostre zapalenie trzustki, choroby
nerek, anemię megaloblastyczną.
9
Izoenzymy LDH
LDH1 - HHHH = αHBDH (w sercu)
LDH2 – HHHM
LDH3 – HHMM
LDH4 – HMMM
LDH5 - MMMM (w mięśniach i wątrobie)
H – podjednostka sercowa
M – podjednostka mięśniowa
Kinaza kreatynowa (CK)
wartości referencyjne - mężczyźni: 55 - 370 U/I
kobiety: 40 - 285 U/l
występuje w postaci 3 izoenzymów: CK-BB
(mózgowy), CK-MM (mięśniowy), CK-MB
(sercowy)
największa aktywność w mózgu, mięśniach,
sercu, nieco mniejsza w żołądku, okrężnicy,
jelicie cienkim, pęcherzyku żółciowym,
nerkach a najniższa w wątrobie
wzrost aktywności CK w osoczu
spowodowany jest zazwyczaj uszkodzeniem
mięśni szkieletowych lub mięśnia sercowego
11
Kinaza kreatynowa (CK)
12 2850 - 9250 U/l – zawał mięśnia sercowego (obserwuje się jej podwyższenie już po 3 - 12 h od wystąpienia zawału, natomiast po 48 - 72 h poziom CK powinien wrócić do normy, zaś utrzymywanie się podwyższonej wartości CK stanowi złą prognozę), rabdomiolizie (rozpadzie mięśni prążkowanych), zatruciu strychniną z rabdomiolizą, zatruciu alfa-amanityną (muchomor sromotnikowy), zatruciu CO, zespole zmiażdżenia mięśni, dystrofii mięśniowej. Wzrost aktywności do 1850 U/I pojawia się po zabiegach operacyjnych; przy urazach mięśni szkieletowych, w zapaleniu mięśni, przy urazach głowy, przy krwawieniu podpajęczynówkowym, w zespole Reya, w niedoczynności tarczycy.
Fosfataza kwaśna - ACP
Fosfataza kwaśna - ACP (optimum aktywn. w pH 3 – 6)
izoenzym sterczowy – PAP (hamowany L-winianem),
izoenzym kostny – TRAP (oporny na hamowanie L-
winianem i formaldehydem),
izoenzym z erytrocytów i płytek (hamowany
formaldehydem)
Aminotransferaza
asparaginianowa
wartości referencyjne 5 - 40 U/l ( 85 - 680 nmol/l)
Jest to enzym wewnątrzkomórkowy - najwyższe stężenia
występują w mięśniu sercowym, wątrobie, mięśniach
szkieletowych, nerkach i erytrocytach.
Aktywność wzrasta w przypadku obumarcia komórek jak
również ich uszkodzeniu komórek spowodowanym
niedotlenieniem lub działaniem toksyn, a nie zaburzenia
funkcji narządu.
40 - 200 U/l - mononukleoza zakaźna, alkohol etylowy
(ostre stany upojenia alkoholowego) - hemoliza in vivo
lub in vitro, inne choroby wątroby, zapalenie trzustki.
20
Aminotransferaza
asparaginianowa
200 - 400 U/l - zawał mięśnia sercowego, zabiegi chirurgiczne, choroby mięśni szkieletowych (miopatie, dystrofie), przewlekłe zapalenie wątroby. 400 - 4000 U/l: zawał mięśnia sercowego, ostre reumatoidalne zapalenie mięśnia sercowego, zabiegi kardiochirurgiczne, intensywny masaż serca, wirusowe zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, nowotwory wątroby, zapalenie dróg żółciowych, pozawątrobowa niedrożność kanalików żółciowych, kamica żółciowa, nowotwór trzustki, zwłóknienie przewodów żółciowych. AST wzrasta wraz z wiekiem (szczyt aktywności 50 r.ż., później stopniowy spadek) 21
Aminotransferaza alaninowa
22 wartości referencyjne 5 - 40 U/I ( 85 - 680 nmol/l) Jest to enzym wewnątrzkomórkowy - najwyższe stężenia występują w wątrobie, niższe w mięśniach szkieletowych, mięśniu sercowym i nerkach. Pojawienie się podwyższonych aktywności ALAT w osoczu wskazuje raczej na uszkodzenie komórek, a nie zaburzenia funkcji narządu. Wzrost ALAT jest zależny od rodzaju i rozległości uszkodzenia. 40 - 200 U/l - fizjologiczny wzrost u noworodków, choroby wątroby, zapalenie trzustki, hemoliza 200 - 400 U/l: cholestazy wątrobowe, marskość wątroby - równolegle obserwuje się podwyższone wartości AspAT, zawał mięśnia sercowego - znacznie wyższe wartości AspAT, mononukleoza zakaźna - maksymalne wartości enzymu występują w drugim tygodniu po zakażeniu, w piątym następuje powrót do wartości prawidłowych, pierwotny niedobór karnityny, leczenie dużymi dawkami salicylanów. 400 - 4000 U/l: wirusowe zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, niewydolność krążenia. Gammaglutamylotranspeptydaza (GGT) wartości referencyjne - mężczyźni: 18 - 100 U/l kobiety: 10 - 66 U/l enzym związany z błonami siateczki śródplazmatycznej komórek nabłonka, występuje głównie w wątrobie, nerkach, trzustce i gruczole krokowym 120 - 2000 U/l – ostre i przewlekłe choroby wątroby, OZT, PZT, choroba wrzodowa, mononukleoza zakaźna, u osób przyjmujących barbiturany, leki p/padaczkowe, estrogeny oraz po spożyciu dużych ilości alkoholu
pomiar aktywności GGT pozwala kontrolować utrzymywanie
abstynencji przez alkoholików podczas terapii odwykowej aktywność wzrasta z wiekiem 23 Enzymy przydatne w diagnostyce zawału Enzymy sercowe (indykatorowe):
CK,
CK-MB,
AST,
ALT,
LDH,
αHBDH = LDH1,
Enzymy pozasercowe:
CHE (zastój żylny - dysfunkcja wątroby),
ACP (rozpad płytek w ognisku zawałowym),
UPs – uropepsyna (stress - produkcja pepsynogenu).
Enzymy przydatne w diagnostyce
chorób wątroby
Enzymy sekrecyjne (wydzielane) CHE Protrombina ECH (esteraza cholesterolowa) Enzymy wskaźnikowe ALT AST LDH ADH Enzymy ekskrecyjne (błonowe) (wydalane) ALP GGT 5 ‘NU
Ostre zapalenie wątroby
Wzrost aktywności
ALT AST LDH
Spadek aktywności
CHE Protrombina (wydłużony czas protrombinowy)
Cholestaza
(cholestatyczne zapalenie
wątroby)
Wzrost aktywności
ALP 5 ‘NU GGT
Metabolizm kostny
Tworzenie kości
ALP – Fosfataza alkaliczna bALP – Izoenzym kostny fosfatazy alkalicznej
Resorpcja kości
ACP – Fosfataza kwaśna TRAP – Izoenzym kostny fosfatazy kwaśnej oporny na hamowanie kwasem L-winowym
