Biochemia - Notatki - Chemia, Notatki'z Chemia
hannibal00
hannibal0031 maja 2013

Biochemia - Notatki - Chemia, Notatki'z Chemia

PDF (181 KB)
8 strona
5Liczba pobrań
1000+Liczba odwiedzin
100%on 1 votesLiczba głosów
Opis
Chemia: notatki z zakresu chemii dotyczące biochemii; białka.
20 punkty
Punkty pobierania niezbędne do pobrania
tego dokumentu
Pobierz dokument
Podgląd3 strony / 8

To jest jedynie podgląd.

3 shown on 8 pages

Pobierz dokument

To jest jedynie podgląd.

3 shown on 8 pages

Pobierz dokument

To jest jedynie podgląd.

3 shown on 8 pages

Pobierz dokument

To jest jedynie podgląd.

3 shown on 8 pages

Pobierz dokument

1. WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK - złożone z co najmniej 100 aminokwasów - roztwory białek maja charakter koloidalny, a ich rozproszone cząsteczki maja charakter hydrofilowy i otaczają się płaszczem wodnym (chroni przed łączeniem się w większe zespoły). Białka łatwo pęcznieją i trudno oddają wodę - roztwory białek wykazują efekt Tyndala- rozpraszają wiązkę światła przez nieprzechodzące - nie przenikają przez błony półprzepuszczalne (są za duże) - nie zawsze są monodyspresyjne- w rozproszeniu znajdują się niejednakowej wielkości cząstki - denaturacja białek- przemiana związana ze zniszczeniem wtórnej struktury białek pod wpływem czynników fizycznych ( np. podwyższona temp., napromieniowanie, znaczne zmiany pH) oraz chemicznych (stężony mocznik, kwasy aromatyczne, detergenty, jony metali ciężkich) - punkt izoelektryczny - taka wartość pH, przy której wszystkie ładunki zawarte w czasteczce równoważą się i wtedy sumaryczny jej ładunek jest rowny zeru - punkt izojonowy- taka wartość pH, przy której liczba protonów związanych z grupami –NH2 aminokwasów jest rowna liczbie protonów odczepionych przez grupy COOH - wysalanie białek (koagulacja)- jest to proces odwracalny; mechanizm tego procesu polega na odciąganiu wody hydratacyjnej, otaczającej hydrofilowe cząsteczki białka, przez silniej spolaryzowane jony wprowadzonej soli, które same dążą do otaczania się płaszczem wodnym. Cząsteczki białka zlepiają się wtedy w większe agregaty i ulegają wytrąceniu - charakter amfoteryczny- maja jednocześnie właściwości kwasów i zasad. Wynika to ze zdolności do dysocjacji zarówno grup karboksylowych jak i aminowych. 2. BIAŁKA PROSTE- WŁASCIOWSCI I PODZIAŁ: Białka proste- proteiny- po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne. Dzieli się je na: a)polipeptydy- protaminy- maja niską masę cząsteczkowa i dlatego zaliczane są do polipeptydów. Występują w dojrzalej spermie ryb i składają się zaledwie 8 aminokwasów (głównie zasadowych – zwłaszcza arginina; nie zawierają zaś aminokwasów siarkowych). Protaminy odznaczają się dużą zawartością azotu (ok. 25%) i maja charakter zasadowy b) Białka globularne – mają formy kuliste ( cząsteczki w formie kulistej rozpuszczają się w wodzie, roztworach soli, słabych zasadach i słabym alkoholu) - histony - albuminy - globuliny - prolaminy - gluteliny c) Białka fibrylarne ( włókienkowe)- składniki tkanek oporowych, nierozpuszczalne w wodzie i roztworach wodnych - skleroproteiny Z kryterium tego podziału przyjmuje się rozpuszczalność wodzie i etanolu oraz charakter wchodzących w ich skład aminokwasów. 3. BIAŁKA ZŁOŻONE – WŁAŚCIWOŚCI I PODZIAŁ: Białka złożone- proteidy-składają się z cząsteczki białka prostego, połączonej inna niebiałkową cząsteczką organiczną (grupą prostetyczną). W zależności od charakteru grupy prostetycznej dzielą się na: - fosfoproteidy - glikoproteidy - chromoproteidy - nukleoproteidy - lipopropeidy - hemoproteidy Ich grupami prostetycznymi są odpowiednio: reszta kwasu fosforowego, cukier, barwnik organiczny, kwas nukleinowy, tłuszczowiec, grupa hem. 4. STRUKTURA BIAŁEK: Struktura I- rzędowa- kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Struktura ta jest utrwalana wyłącznie wiązaniami petydowymi. Struktura II- rzędowa-, czyli sposób i stopień zwinięcia łańcucha w formie śruby prawej ( α- heliks) lub lewej ( β- heliks). Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi. Są to wiązania bardzo słabe, lecz ze względu na ich dużą liczbę w zwiniętym łańcuchu polipeptydowym są one zdolne do utrwalenia jego struktury Struktura III- rzędowa- dotyczy głównie białek globularnych. Jest to sposób pofałdowania i zwinięcia spirali białkowej w przestrzennie zwarty twór. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi oraz innymi tworzącymi się miedzy reaktywnymi rodnikami aminokwasowymi ( np. wiązania jonowe, estrowe, tioestrowe, disiarczkowe, wiązania typu sił Van der Waalsa). Struktura IV -rzędowa- określa stopień asocjacji i polimeryzacji poszczególnych cząsteczek białkowych lub łańcuchów polipeptydowych w większe agregaty. Utrwalana przede wszystkim przez wiązania disiarczkowe, a także przez kleszczowe oraz siłami Van der Waalsa. 5. BIAŁKA TKANKI MIĘŚNIOWEJ: Tkanka mięśniowa zawiera średnio 20% białek. Białko w niej zawarte na wysoką wartość odżywczą ( w jego skład wchodzi dużo AA egzogennych wyjątkiem tryptofanu). Białko tkanki mięśniowej dzieli się na trzy grupy: • białka sarkoplazmy ( miogeny A i B, globulina X, mioglobina) • białka miofibryli (głównie miozyna i aktyna) białka stromy Podstawowymi białkami kurczliwymi mięśni są miozyna i aktywa ( stanowią do 50 % białek mięsa).

- miozyna – na właściwości enzymu ATP- aza, zdolnego do katalizowania reakcji hydrolizy bogatej w energię substancji adenozynotrójfosforanu. Energia uzyskiwana z tej hydrolizy jest zamieniana częściowo w ciepło, a głównie w energię mechaniczną, umożliwiającą pracę mięśnia. - aktyna- najważniejszą jej własnością jest zdolność do tworzenia kompleksu białkowego miozyną- tzw. aktymiozyny. Kompleks ten ma własności różne od własności swych składników. Jest on podstawowym elementem włókien mięśniowych, wykazujących własności kurczliwe. - mioglobina- rola jej polega na tworzeniu pewnej rezerwy tlenowej, koniecznej w przypadku zahamowania dopływu tlenu do tkanki, ma zdolność wiązania tlenu. 6. BIAŁKA TKANKI OKRYWAJĄCEJ, PODPOROWEJ I ŁĄCZNEJ: W największych ilościach występują białka keratyny, kolagenu i elastyny. Charakteryzują się one dużą odpornością na działanie czynników chemicznych, małą rozpuszczalnością i reaktywnością. - keratyna- (rogi, paznokcie, kopyta, wełna, pióro) w związku z dużą zawartością cysteiny w składzie, występują liczne wiązania disiarczkowe. Poszczególne spirale tego białka są dodatkowo wzajemnie skręcone na kształt liny okrętowej. Charakteryzują się znaczną wytrzymałością mechaniczną. - kolagen- (ścięgna) główne składniki to AA; glicyna, pralina, hydroksyprolina i kwas glutaminowy. Cząsteczka kolagenu składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych splecionych spiralnie. Struktura utrwalona jest licznymi wiązaniami wodorowymi. Jest nierozpuszczalny w wodzie. - elastyna- (ścięgna, wiązadła i ściany większych naczyń krwionośnych) 7. BIAŁKA KRWI: Można je podzielić na 3 grupy: 1) hemoglobina 2) inne białka czerwonych krwinek 3) białka plazmy hemoglobina - składa się z 574 AA:, jeśli 2 AA z tych 574 są inne, powoduje to anemię sierpowatą??. Jest hemoproteidem, dobrze rozpuszczalnym w wodzie. Część białkowa- globina- połączona jest z 4 cząsteczkami hemu bardzo silnym wiązaniem. Hem zbudowany jest z 4 pierścieni pirogowych, połączonych ze sobą mostkami metanowymi oraz za pośrednictwem wiązań z centralnie usytuowanym atomem węgla. Rola hemoglobiny polega na transporcie tlenu do wszystkich tkanek organizmu. Tlen dołącza się do jonu żelazawego hemu nie utleniając go. Połączenie to jest odwracalne, a kierunek reakcji zależy od aktualnego stężenia tlenu w danej komórce. • białka osocza krwi- osocze jest to substancja płynna, otrzymana z krwi po odwirowaniu czerwonych krwinek. Zawiera ono 7-8% białek, głównie albuminę, a także α-1, α- 2, β- i γ- globuliny oraz fibrynogen - albumina pełni rolę przy regulacji ciśnienia osmotycznego krwi oraz odwracalnym wiązaniu i transportowaniu szeregu substancji do tkanek, oraz stanowi rezerwę białkową organizmu. - fibrynogen i fibryna – uczestniczą w mechanizmie krzepnięcia krwi 8. BIAŁKA MLEKA Wśród nich wyróżnia się: a) kazeinę ( 76- 86%) b)albuminę mleka (9- 18%) c) globulinę mleczną (1,4- 3,1%) KAZEINA- jest fosfoproteidem; zawarty w tym białku kwas fosforowy wiąże znaczne ilości jonu wapniowego. Dzięki temu związany wapń odznacza się doskonałą przyswajalnością w trakcie trawienia kazeiny. Po oddzieleniu od mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór zwany serwatką, zawierający albuminy i globuliny. 9. BIAŁKA ROŚLINNE a) białka części wegetatywnych- zlokalizowane są głownie w chloroplastach, są to przede wszystkim globuliny oraz nieco histonów. Mają bardzo wysoką wartość biologiczną ( wysoki poziom AA egzogennych m.in. lizyny i metioniny). b) białka zapasowe- dzielą się na: - białka nasion zbóż- zawierają zwykle 20 % albumin i globulin, resztę zaś stanowią prolaminy i gluteliny. - białka zapasowe roślin motylkowych- są głównie w liścieniach i stanowią je przede wszystkim globuliny. Globuliny roślin motylkowych zawierają znaczne ilości AA egzogennych, co sprawia, że mają dużą wartość biologiczną. 10. KLASYFIKACJA BIAŁEK: I- Białka proste (proteiny): 1) włókienkowe ( skleroproteiny) 2) Globularne a) właściwe - histony - albuminy - globuliny - prolaminy - gluteliny b) polipeptydy - protaminy II- Białka złożone - fosfoproteidy

- glikoproteidy - chromoproteidy - nukleoproteidy - lipopropeidy - hemoproteidy 11. PODZIAŁ BIAŁEK ZE WZGLĘDU NA KSZTAŁT CZĄSTECZEK: Skleroproteiny- białka fibrylarne czyli włókienkowe- wykazują znaczne uporządkowanie cząsteczkowe w kierunku włókna Białka globularne =białka sferoidalne cząstki wystepują w formie kulistej 12. RODZAJE WIĄZAŃ UTRWALAJĄCYCH STRUKTURĘ BIAŁEK: Wiązanie wodorowe (struktura II i III- rzędowa) tworzą się w wyniku powinowactwa atomów wodoru do takich elektroujemnych atomów jak azot i tlen, dzielących swe elektrony z wodorem. Wiązanie takie polega na oscylacji protonów między elementami grupy aminowej i karboksylowej. Wiązania te są bardzo słabe lecz dzięki dużej ich ilości zdolne są do utrwalenia struktury białka. 32. MECHANIZM DZIAŁANIA KOENZYMÓW: Polega na tym, że wiążą się one z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymowym. Następnie w obrębie wszystkich trzech połączonych składników, dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów, umożliwiające określoną przemianę substratu. 33. WITAMINY- BUDOWA I PODZIAŁ ORAZ PEŁNIONE F-CJE: Witaminy są cząsteczkami organicznymi, potrzebnymi w małych ilościach w pożywieniu zwierząt wyższych. Spełniają one prawie taką samą rolę we wszystkich organizmach żywych, ale tylko zwierzęta wyższe utraciły zdolność ich syntezy. 1. Rozpuszczalne w tłuszczach: - witamina A-retinol- jedną z jej podstawowych funkcji jest udział jej pochodnych w procesie widzenia. Barwnik biorący udział w odbieraniu bodźców świetlnych- rodopsyna, składa się z kompleksu białkowo- karotenowego. Część białkową stanowi- opsyna, natomiast część karotenową- jedna z form witaminy A – neoretynina b, która pod działaniem promieni świetlnych podlega określonym przemianom, sprzężonym z systemem nerwowym przez zakończenia nerwów wzrokowych. - witamina D- kalcyferol- funkcją biologiczną witamin D jest regulacja gospodarki wapniem i fosforem. Choroba spowodowana awitaminozą D, zwana krzywicą polega na nieprawidłowym twardnieniu kośćca u dzieci. - witamina E- tokoferol- główną funkcją biologiczną jest ochrona systemu mitochondrialnego przed nieodwracalnym utlenieniem, w obecności tworzących się nadtlenków tłuszczowych. - witamina K- fitochinon- niezbędna dla organizmów zwierzęcych dla utrzymania krzepliwości krwi. 2. Rozpuszczalne w wodzie: - witamina C- kwas askorbinowy. Układ oksydoredukcyjny kwas askorbinowy/ kwas dehydroaskorbinowy może pełnić funkcję w zachowaniu odpowiedniego potencjału oksydoreducyjnego w komórce i barć udział w transporcie elektronów. - witamina PP- amid kwasunikotynowego. Podobnie jak witamina C jest czynnikiem przeciwdziałającym krwawym wybroczynom, które występują wskutek pękania włoskowatych naczyń krwionośnych - witamina B1- tiamina- wynikiem niedoboru tej witaminy w organizmie może być choroba beri- beri objawiająca się zaburzeniami i zanikiem układu nerwowego. - witamina B6- fosforan pirydoksalu- wynikiem niedoboru tej witaminy u człowieka są objawy zapalenia skóry. - witamina B2- ryboflawina- zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się „ zajadów” w kącikach ust i na języku. - koenzym B12 – witamina B12- cyjanokobalamina- witamina zapobiegająca anemii, ściśle współpracuje z kwasem foliowym ( powoduje jego aktywację) w budowie czerwonych krwinek. Budowa- zasadniczym elementem jest układ pseudoporfirynowy zbudowany z 4 zredukowanych i podstawionych pierścieni pirogowych i centralnie umieszczonego atomu kobaltu z dołączoną do niego grupą cyjanową. Funkcje- uczestniczy w izomeryzacji kwasów dwukarboksylowych; uczestniczy w przekształcaniu rybonukleotydów w dezoksyrybonukleotydy; uczestniczy pośrednio w przenoszeniu grupy metylowej przez kwas foliowy. - witamina H- biotyna- zajmuje się przenoszeniem grup karboksylowych. Składa się ze związku heterocyklicznego zawierającego siarkę- tiofenu., który to skondensowany jest z cząsteczką mocznika. Następnie połączona jest z resztą aminokwasu- lizyny. Za pośrednictwem lizyny połączona jest z białkiem. Awitaminoza objawia się zmianami w skórze bólami mięśniowymi i osłabieniem. 34. KRZYWA MICHAELISA MENTEN: Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej jest uzależniona od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu, przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stężenia substratu jest wprost proporcjonalny do niego. Przy bardzo wysokim stężeniu substratu, szybkość reakcji ma wartość maksymalną i niezależną od dalszego zwiększanie jego stężenia. ½ szybkości max- stała Michaelisa- Menten V= Vm*S/ Km +S V- szybkość reakcji Km- stała Michaelisa- Menten S- stężenie substratu 35. ENZYMY ALLOSTERYCZNE I WIELOSUBSTRATOWE: Istnieje szereg enzymów nazywanych regulatorami albo, allosterycznymi, których aktywność zmienia się po przyłączeniu do cząsteczki białka enzymatycznego odpowiedniego liganiu allosterycznego, określanego jako efaktor. Efaktory te mogą być dodatnimi, tj. działają aktywująco lub ujemnymi, jeżeli mają charakter inhibitorów. Przypuszcza się że cząsteczka enzymu allosterycznego jest zbudowana co najmniej z dwóch protomerów( identycznych podjednostek makropeptydowych) i oprócz katalicznego centrum aktywnego każdy protomer zawiera tzw. Centrum allosteryczne. Cząsteczka enzymu allosterycznego może występować w dwóch różnych stanach konformacyjnych, z których jeden odpowiada katalitycznie czynnej postaci enzymu, drugi- postaci nieczynnej. Zmiany konformacji, warunkujące aktywność lub hamowanie działania katalitycznego dokonują się w obu protomerach jednocześnie. Przyłączenie przez

cząsteczkę enzymu odpowiedniego efektora utrwala jeden z możliwych stanów konformacyjnych, w których centrum aktywne albo jest dostępne dla substratu, albo nie. Efektory nie biorą udziału w reakcji katalizowanej i nie łączą się z cząsteczkami substratu. Efektorami enzymu allosterycznego mogą być różne substancje. W licznych przypadkach ujemnymi efektorami enzymów allosterycznyh są produkty ich bezpośredniego działania lub produkty wytworzone w łańcuchu reakcyjnym, w którego powstaniu bierze udział dany enzym. 36. ROLA AKTYWATORÓW KOENZYMÓW W REAKCJACH ENZYMATYCZNYCH: większość enzymów wymaga do pełnej aktywacji różnego rodzaju czynników chemicznych przyspieszających lub w ogóle umożliwiających ich działanie. Czynniki te zwane są aktywatorami, aktywatorami zjawisko- aktywacją. Aktywatory dają się sklasyfikować na 3 grupy: - 1 grupa- tu zaliczane są czynniki powodujące przekształcenie nieaktywnej formy enzymu ( proenzymu lub zymogenu) w formę aktywną. W celu przekształcenia tych form w aktywne enzymy musi nastąpić odłączenie od cząsteczki proenzymu blokującego peptydu, co dokonuje się z udziałem innego enzymu proteolitycznego. - 2 grupa- należą tu czynniki regulujące potencjał oksydoredukcyjny środowiska, co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających od swego działania wolnych grup tiulowych –SH. Przy obecności czynników utleniających grupy tiulowe zawarte w centrum aktywnym enzymu mogą się utleniać do dwusiarczkowych –S-S- i enzym traci swą aktywność. Dla tej grupy enzymów, aktywatorami są, więc substancje o niskim potencjale oksydoredukcyjny, zawierające zwykle grupy tiulowe np. cysteina, glutation. - 3 grupa- należą tu drobnocząsteczkowe związki współdziałające z białkiem enzymu, zwane ogólnie kofaktotami. Kofaktotami mogą być koenzymy,grupy prostetyczne oraz jony metali i niektóre aniony nieorganiczne. Zasadniczą różnicą między tymi grupami kofaktorów powinien być mechanizm współdziałania z białkiem enzymów. - przyjmuje się, że grupy prostetyczne są związane z białkiem stosunkowo trwale i tworzą z nim połączenia pozornie niedysocjujące. Natomiast koenzymy tworzą z białkiem enzymu połączenia stosunkowo luźne i łatwo odszczepialne. 37. KINETYKA ENZYMATYCZNA: Szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej zależy od: - stężenia enzymu- im większa jest ilość enzymu tym więcej substratu ulegnie przerobieniu w jednostce czasu - stężenie substratu- przy niskim stężeniu substratu aktywne centra cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycane i enzym „pracuje” z niepełną szybkością - temperatura- podwyższenie temp. o 10°C powoduje dwu-, trzykrotny wzrost szybkości reakcji w granicach temperatur 0- 30°, przy dalszym wzroście temp. szybkość reakcji rośnie nadal, jednak wskutek coraz to bardziej postępującej denaturacji białka enzymu przyrosty jej są coraz mniejsze. - pH- skrajne wartości działają denaturująco na białka enzymów, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej wpływają na zmniejszenie szybkości reakcji. - stężenie soli; potencjał oksydoredukcyjny: obecność aktywatorów i inhibitorów. 38. CENTRUM AKTYWNE ENZYMU: Miejsce aktywne enzymu to obszar, który wiąże substraty ( i grupę prostetyczną, jeżeli taka występuje) oraz dostarcza reszt aminokwasowych, biorąc bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Te reszty nazywa się grupami katalitycznymi enzymu ( pierścienie imidazolowe; -OH, -SH, NH2; -COOH). Cechy miejsc aktywnych: - miejsce aktywne zajmuje stosunkowo małą część całkowitej objętości cząsteczki enzymu - miejsce aktywne jest układem przestrzennym - specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym - w połączeniu substratów z enzymami biorą udział stosunkowo słabe siły wiązania 39. INHIBICJA ENZYMATYCZNA I JEJ MECHANIZM: Inhibitory- grupaczynników chemicznych, specyficznych, które działają odwracalnie – modyfikująco na określony fragment cząsteczki enzymu, co powoduje obniżenie szybkości reakcji Inhibicja- zjawisko specyficznego hamowania reakcji. Inhibicja polega na tym, że inhibitor może łączyć się z jednym ze składników uczestniczących reakcji enzymatycznej lub w inny sposób blokować ich współdziałanie. Do elementów tych należą: enzym, substrat, koenzym, a ich współdziałanie polega na wzajemnym powiązaniu w ściśle określony układ przestrzenny. Jakiekolwiek zakłócenie w tym powiązaniu przejawia się w postaci zahamowanej reakcji. Inhibicja współzawodnicząca- polega na konkurencji pomiędzy inhibitorem a substratem o centrum aktywne enzymu. Może być częściowo zniesiona przez zwiększenie stężenia substratu. Inhibicja niewspółzawodnicząca- polega na nieodwracalnym blokowaniu aktywnego centrum enzymu przez związki niepodobne strukturalnie do substratu. Inhibitor łączy się z enzymem dość silnie i może być z kompleksu usunięty jedynie za pomocą substancji chemicznie wiążących związek hamujący. Efektory allosteryczne- hamowanie z udziałem tzw. efektorów allosterycznych. Mechanizm hamowania tych allosterycznych efektorów polega na ich oddziaływaniu na plastyczną konformację cząsteczki białka w obrębie aktywnego centrum. W wielu przypadkach białka obok centrum aktywnego, które przyłącza substrat, mają centrum allosteryczne, które jest zdolne do przyłączenia specyficznego efektora. Pod wpływem przyłączonego efektora następują znaczne zmiany struktury wtórnej białka allosterycznego, które mogą polegać bądź na rozerwaniu czy wytworzeniu wiązań pomiędzy poszczególnymi podjednostkami białka, bądź na zmianie trzeciorzędowej struktury w obrębie centrum aktywnego. 40, BUDOWA I ROLA KWASÓW NUKLEINOWYCH: Kwasy nukleinowe – są to wielkocząsteczkowe związki, zawierające w swym składzie azot i fosfor, z reguły występujące w jądrze komórkowym. Pełnią zasadniczą rolę w przekazywaniu komórkom potomnym cech dziedzicznych i stanowią wobec tego materiał genetyczny komórki- genom.

Kwasy nukleinowe wykazują strukturę liniową- są zbudowane z długich powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów. Nukleotydy składają się z zasady organicznej, pentozy oraz reszty kwasu ortofosforowego. Zasady organiczne występujące w nukleotydach są pochodnymi pirymidyny i puryny i z tego względu rozróżnia się nukleotydy pirymidynowe i purynowe. W zależności od tego czy dany polinukleotyd zawiera w swym składzie rybozę, czy dezoksyrybozę, NA dzieli się na rybonukleinowe RNA i dezoksyrubonukleinowe DNA. Zasada organiczna połączona z aldopentozą wiązaniem N- glikozydowym jest nazwana nukleozydem, a po przyłączeniu estrowo kwasu fosforowego stanowi nukleotyd. DNA i RNA wykazują strukturę liniową, tzn., są zbudowane z długich powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów, przy czym sam łańcuch stanowią ułożone na przemian cząsteczki rybozy ( lub dezoksyrybozy) i kwasu fosforowego, natomiast zasady pozostają na zewnątrz łańcucha. Poszczególne nukleotydy są, więc ze sobą powiązane wiązaniami dwuestrowymi- poprzez kwas fosforowy, który jedną grupą OH łączy się z C3 cukru jednego nukleotydu, a drugą grupą OH z C5 następnego nukleotydu. 41. ZARYS ŁAŃCUCHA POLINUKLEOTYDOWEGO: 42. KOMPLEMENTARNOŚĆ ZASAD AZOTOWYCH W KWASACH NUKLEINOWYCH: Zasady układające się w pary nazywane są komplementarnymi. Zasady – adenina, tymina połączone są podwójnym wiązaniem wodorowym, drugą parę zasad tworzy guanina z cytozyną połączone trwalszym niż poprzednio potrójnym wiązaniem wodorowym. Zasady purynowe A, G, H Zasady pirymidynowe C, T, U Ponieważ wymiary zasad purynowych i pirymidynowych są różne, więc może się łączyć tylko zasada purynowa jednego łańcucha z zasadą pirymidynową drugiego. 43. NUKLEOZYDY I NUKLEOTYDY Zasada organiczna połączona z aldopentozą wiązaniem N- glikozydowym jest nazywana nukleozydem, a po przyłączeniu estrowo kwasu fosforowego stanowi nukleotyd. NUKLEOZYD= ZASADA + CUKIER NUKLEOTYD = ZASADA + CUKIER+ KWAS FOSFOROWY Nukleotydy zawierające zamiast rybozy, 2-dezoksyrybozę noszą nazwę dezoksyrybonukleotydów, a ich skróty zawierają na początku literę d, np. dAMP. 44. STRUKTURA DNA Wszystkie DNA komórkowe składają się z dwu bardzo długich łańcuchów polinukleotydowych, zwiniętych heliakalnie wokół własnej osi. Dwie nici helisy biegną w przeciwnych kierunkach. Większość cząsteczek DNA jest cykliczna. Szkielet cukrowo- fosforanowy każdej z nici znajduje się na zewnątrz dwuniciowej helisy, natomiast zasady purynowe i pirymidynowe znajdują się wewnątrz. Obydwa łańcuchy łączą się ze sobą wiązaniami wodorowymi miedzy parami zasad. Adenina zawsze tworzy parę z tyminą (dwoma mostkami wodorowymi), a guanina z cytozyną (trzema mostkami wodorowymi). Stąd bierze się komplementarność obu nici podwójnej helisy. Struktura: - I rzędowa- sekwencja nukleozydów lub zasad- w sekwencji tej jest zawarta informacja, którą przenosi DNA - II rzędowa- sposób połączenia w pary zasad - III rzędowa- pełna struktura przestrzenna ze znanym położeniem wszystkich atomów 45. STRUKTURA I PODZIAŁ RNA: RNA: zamiast dezoksyrybozy- ryboza, a zamiast tyminy- uracyl; pojedyncza nic Kwasy RNA dzielą się na 3 typy: 1.Informacyjne RNA- mRNA- przenosi wiadomości o kolejności aminokwasów w białku DNA na miejsce biosyntezy. Na bazie DNA tworzony jest mRNA w procesie transkrypcji. Proces rozkręcania nici DNA następuje we właściwym miejscu wskazanym przez promotora ( miejsce zbudowane z około 40 nukleotydów, wskazuje gdzie może nastąpić przyłączenie polimerazy RNA do łańcucha). Polimeraza RNA podąża wzdłuż łańcucha DNA w kierunku 3’ →5’, dobudowując antysensowną nić RNA. 2. Transportujące RNA- tRNA- budową przypomina czterolistną koniczynę. Występują krótkie podwójne nici nukleotydów. Ramię aminokwasowe- łączy się z odpowiednim aminokwasem. tRNA przenosi aminokwasy(z cytoplazmy) do miejsca biosyntezy białka(do rybosomów). Drugie ramię –antykodonowe, znajduje się tu antykodon; antykodon- trójka zasad, która może połączyć się komplementarnie z kodonem; trzem zasadom odpowiada jeden aminokwas (64 możliwości). Te same aminokwasy mogą być kodowane przez różne trójki zasad. Niektóre trójki zasad nie kodują żadnego aminokwasu a tylko miejsce początkowe lub końcowe. Kodon- trójka zasad kodujących aminokwas. Pozostałe ramiona zawierają dodatkowo zmetylowane zasady – pseudourydyna. Jedno z ramion służy do łączenia się z rybosomem a drugie do łączenia się z enzymem, który nadzoruje proces łączenia tRNA z aminokwasem. Każdy aminokwas posiada swój tRNA. tRNA- izoakceptorowe- łączące się z tymi samymi aminokwasami. tRNA jest dość trwałym elementem odpornym na czynniki powodujące rozpad (dzięki pseudourydynie i dodatkowo zmetylowanym zasadom). 3. Rybosomalne RNA- posiada największą masę cząsteczkową, występuje w rybosomach gdzie pełni funkcje strukturalne. W połączeniu z białkami i mRNA stanowi matrycę do wytwarzania łańcuchów polipeptydowych. Na rybosom przypada 80% całkowitej zawartości RNA w komórce. W zależności od właściwości sedymentacji w komórkach wyróżniamy następujące typy RNA: prokariotyczne -23s, -15s, -6s; eukariotyczne 25-28s, -18s, -5,8s, -5s 46. PROCESY: REPLIKACJI, TRANSKRYPCJI, TRANSLACJI: Replikacja- przebiega według zasady samoinstrucji. Sekwencja zasad w DNA określa zgodnie z regułą komplementarności zasad sekwencję nowo utworzonych łańcuchów DNA. Replikacja jest semikonserwatywna- w nowo utworzonej podwójnej nici DNA pozostaje jedna nić ze starego materiału, druga nić powstaje z materiału nowo zsyntetyzowanego.

Transkrypcja- synteza RNA na matrycy DNA- przepisywanie sekwencji nukleotydów z DNA na RNA. Translacja- polega na przetłumaczeniu sekwencji zasad kwasów nukleinowych na sekwencję aminokwasów w białkach. Proces przebiega w rybosomach. 47. WZAJEMNE ZALEŻNOŚCI MIĘDZY DNA A BIAŁKAMI: Sekwencja zasad w genie i sekwencja aminokwasów w jego polipeptydowym produkcie są współliniowe. Kod genetyczny oznacza współzależność pomiędzy sekwencją zasad w DNA a sekwencją aminokwasów w białku. Aminokwasy kodowane są przez grupy trzech zasad ( Kodony- jest ich 64). 48. REGUŁA CHARGRAFFA: DNA zbudowane jest z dwóch łańcuchów polinukleotydowych, w których suma zasad purynowych równa się sumie ilości zasad pirymidynowych; ilości molowe adeniny są równe ilościom molowym tyminy a ilości molowe guaniny są równe ilości molowej cytozyny. 49. PRZEBIEG INFORMACJI GENETYCZNEJ: DNA → mRNA → Białko transkrypcja translacja Informacja zostaje przekazana z DNA na RNA przez proces transkrypcji. DNA jest kopiowany na jednoniciowy komplementarny mRNA. mRNA przenoszone jest na rybosomy łącząc się z nimi, tRNA przenosi aminokwasy. Następuje połączenie aminokwasu z enzymem, który łączy aminokwas z tRNA, proces odbywa się przy udziale ATP. Enzym nadzoruje utworzenie wiązania estrowego między grupą OH w ramieniu aminokwasowym tRNA z aminokwasem. Następnie tRNA przenosi aminokwasy na miejsce biosyntezy białka w rybosomie. W rybosomie poszczególne aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. Kierunek odczytywania mRNA 5’ →3’ 50. DEGRADACJA ZASAD PURYNOWYCH I PIRYMIDYNOWYCH: Degradacja zasad purynowych: Końcowym produktem katabolizmu puryn w organizmie ludzkim jest kwas moczowy. Powstaje w wątrobie; dostaje się do nerek skąd jest wydalany. Jest trudno rozpuszczalny w wodzie. Jego nadmiar może się odkładać w kanalikach nerkowych w postaci kamieni żółciowych lub w postaci krystalicznej w tkance łącznej stawów. Degradacja zasad pirymidynowych: Degradacja zasad pirymidynowych dobywa się głównie w wątrobie. Cytozyna w wyniku przemian przekształca się w uracyl, dalej w βalaninę lub kwas βaminomasłowy. Katabolizm pirymidyn, który zachodzi głównie w wątrobie prowadzi do wytrącenia łatwo rozpuszczalnych produktów końcowych. Kontrastuje to z metabolizmem puryn, w wyniku, którego powstaje słabo rozpuszczalny kwas moczowy i moczan sodu. Uwolnienie CO2 z węgla rdzenia pirymidyny reprezentuje główny szlak dla katabolizmu U, C, T. β alanina i βaminoizomaślan są końcowymi produktami katabolizmu U, C, T. 51. SACHARYDY I ICH FUNKCJE W ORGANIZMIE: Cukry proste (monosacharydy)- pełnią w organizmie żywym różnorodne funkcje- cukry proste i ich polimery stanowią bazę umożliwiającą szybkie wytwarzanie energii, pełnią wiec role substancji zapasowych, celuloza i chityna pełnią funkcje strukturalne, a pektyny stanowią czynnik spajający komórki roślinne. Cukrowce są wiec nie tylko podstawowymi substratami oddychania, ale także źródłem szkieletów węglowych dla innych związków. Wielocukry (polisacharydy)- pełnią role substancji zapasowych (skrobia, glikogen) bądź strukturalnych (celuloza). 52. BUDOWA I PODZIAŁ SACHARYDÓW: Cukry to związki zawierające szereg grup OH, grupę aldehydowa lub ketonową >C=O oraz asymetryczny atom węgla. Pod względem chemicznym cukry są wieloalkoholowe o jednej grupie OH utlenionej do grupy aldehydowej lub ketonowej. Zawierają w cząsteczce, co najmniej jeden asymetryczny atom węgla. W zależności czy utlenieniu ulegnie pierwszorzędowa grupa alkoholowa (do grupy aldehydowej) czy drugorzędowa (do grupy ketonowej) cukry proste dzielą się na aldozy i ketozy. CUKROWCE: 1. Cukry proste: a) pentozy b) heksozy D-ksyloza D-galaktoza D-ryboza D-fruktoza L-arabinoza D-mannoza D-glukoza 2. Cukry złożone: a) kilkocukry: - sacharoza - maltoza - laktoza - celobioza b) wielocukry właściwe: pentozany heksozany - arabany - skrobia - ksylany - glikogen - celuloza - insulina

c) wielocukry kwaśne: hemicelulozy pektyny gumy śluzy Ponadto można je podzielić w zależności od ilości atomów węgla zawartych w cząsteczce cukru prostego na triozy, tetrozy, pentozy, heksozy, heptozy. Zasadnicza cegiełką w budowie wszystkich cukrowców jest cząsteczka cukru prostego lub jego pochodna. Ze względu na możliwość wytwarzania tzw., wiązańglikozydowych pomiędzy grupą aldehydową lub ketonową jednej cząsteczki, a grupą karbonylową drugiej cząsteczki cukry proste mogą ulegać wielokrotnej kondensacji z utworzeniem cukru złożonego. Cukry proste w stanie krystalicznym występują w formach pierścieniowych. Pentozy- z pentoz największe znaczenie mają ryboza i dezoksyryboza występujące w kwasach nukleinowych oraz jako estry fosforanowe w przemianach cyklu pentozofosforanów i fotosyntezy. Również rozpowszechnionymi cukrami tej grupy są: składnik hemiceluloz - ksyloza oraz składnik gumy arabskiej- arabinoza. Heksozy- najbardziej rozpowszechnionymi cukrami prostymi są heksozy, z których wymienić należy przede wszystkim glukozę- składnik sacharozy, laktozy, maltozy i takich wielocukrów jak: skrobia, celuloza, glikogen i dekstran.; fruktozę – drugi składnik sacharozy i wielocukru – insuliny oraz galaktozę – drugi składnik laktozy. Ponadto glukoza i fruktoza występują w stanie wolnym w miodzie pszczelim i owocach, a glukoza we krwi. Mannoza występuje w stanie wolnym w roślinach oraz we wszystkich organizmach jako składnik glikoproteidów i glikolipidów. DWUCUKRY: Sacharoza- zbudowana z glukozy i fruktozy nie posiada właściwości redukujących. Laktoza- typowy dwucukier mleka zbudowany z cząsteczek galaktozy i glukozy. Posiada właściwości redukujące. Maltoza- podobnie jak celobioza zbudowana jest z dwóch cząsteczek glukozy- posiadają właściwości redukujące. WIELOCUKRY: Zapasowe – fruktany: - homosacharydy (składają się z takich samych jednostek cukrów prostych) - heterosacharydy Skrobia- jest mieszaniną dwóch glukanów- amylazy i amylopektyny. Amylaza jest to cukier typu liniowego (wyst. wiązania 1-4). Cechą charakterystyczną jest to, że tworzy łańcuch heliakalnie zwinięty -n- 1 zwój przypada 6 cząsteczek glukozy. Ta budowa tłumaczy, dlaczego skrobia z jodem daje fioletowe zabarwienie- między grupami OH poszczególnych cząsteczek glukozy a jodem tworzą się wiązania wodorowe- wewnątrz zwoju amylazy przyłączony zostaje atom jodu. Amylopektyny- tworzą układ bardzo rozgałęziony (oprócz wiązań 1-4 wyst., wiązania 1-6). Ze względu na rozgałęzienie tworzy nieuporządkowany kłębek. Ze względu na posiadaną dużą ilość grup OH – w zimnej wodzie ziarna skrobi pęcznieją, a w temp., ok. 50°C „kleikują”- traci swoją strukturę ziarnistą. Taka skleikowana skrobia ulega retrogradacji. Proces retrogradacji- polega na wytworzeniu pomiędzy sąsiednimi cząsteczkami amylazy wiązań wodorowych- tworzy się struktura krystaliczna- charakterystyczna w procesie czerstwienia chleba. Glikogen- skrobia zwierzęca. Pełni podobna role jak skrobia. Charakteryzuje się tym, że podstawowa jednostka jest α-B-glukoza. Budowa przypomina amylopektynę- tworzy jeszcze bardziej rozgałęziony układ. Występuje w wątrobie od 2-10% i mięśniach od 0,4-1 %. Jest to źródło łatwo przyswajalnej glukozy. WIELOCUKRY STRUKTURALNE: Celuloza- podstawową jednostką jest β-D-glukoza, połączona wiązaniami 1-4. Stanowi podstawowy składnik ściany komórkowej. Występuje w drewnie 40-50%, w słomie 35%, włókna lnu 80%, bawełna 98%. Jako pokarm przyswajalny jest tylko przez bakterie, które wytwarzają enzym- celulazę. Jest odporna na czynniki chemiczne; jest dość higroskopijna. Hemicelulozy- roślinne heteropolisacharydy Kwaśne- występują w ścianach komórkowych roślin wyższych; pełnią role matryc i substancji sklejających. Pektyny- składniki ściany pierwotnej i blaszki pierwotnej komórek roślinnych. W dużych ilościach występują w miękiszu owoców mięsistych. Mają właściwości żelujące. Podstawowym składnikiem substancji pektynowych jest kwas galakturonowy. 55e. CYKL KREBSA Cykl kwasu cytrynowego jest wspólnym szlakiem końcowego utlenienia cząsteczek materiału energetycznego. Większość ich dostaje się do cyklu za pośrednictwem acetylo-CoA. Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, prowadząca do acetylo-CoA, jest pomostem wiążącym glikolizy a cyklem kwasu cytrynowego. Reakcja ta, jak i inne reakcje cyklu zachodzi w mitochondriach. Reakcje glikolizy przeprowadzane są w cytozolu. Reakcje cyklu rozpoczynają się od kondensacji szczawiooctanu (C4) acetylo-CoA (C2), prowadzącej do cytrynianu (C6) i dalej w drodze izomeryzacji do izocytrynianu. Oksydacyjna dekarboksylacja tego intermediatu powoduje jego przekształcenie w α-ketoglutaran (C5). Podczas następnej reakcji oksydacyjnej dekarboksylacja α-ketoglutaran do bursztynylo-CoA (C4) zostaje wydzielona następna cząsteczkaCO2. Wiązanie tioestrowe w bursztynylo-CoA jest rozerwane przez Pi i powstaje bursztynian oraz jedno wysokoenergetyczne wiązanie w postaci GTP. Bursztynian jest utleniany do fumaranu (C4), który zostaje następnie uwodniony do jabłczanu (C4). Wkoncu utlenianie jabłczanu regeneruje szczawiooctan (C4). W ten sposób 2 atomy węgla dostają się do cyklu pod postacią acetylo-CoA i opuszczają go w postaci CO2. W wyniku kolejnych dekarboksylacji, katalizowanych przez dehydrogenazy izocytrynianową i α-ketoglutaranową. Podczas 4 reakcji oksydoredukcyjnych zachodzących w cyklu, przekazywane są 3 pary elektronów na NAD+ i jedna na FAD. Utlenienie tych zredukowanych przenośników elektronów przez łańcuch oddechowy dostarcza 11 cząsteczek ATP. Dodatkowo, bezpośrednio w cyklu tworzy się wysoko

energetyczne wiązanie fosforanowe. W ten sposób podczas utleniania każdego fragmentu dwuwęglowego, do CO2 i H2O, w cyklu Krebsa powstaje 12 wysokoenergetycznych wiązań fosforanowych. 61 b. FAZA CIEMNA (CYKL CELWINA BENSONA): W drugim etapie fotosyntezy przy udziale siły asymilacyjnej następuje redukcja CO2. W cyklu tym występują kolejno następujące typy przemian: 1. Karboksylacja- jest to przyłączenie dwutlenku węgla do odpowiedniego pięciowęglowego akceptora, którym jest rybuloza-1,5- difosforan (RuDP). W wyniku tej reakcji powstaje nietrwały związek sześciowęglanowy, który rozpada się na dwie cząsteczki 3- fosfoglicerynianu (3-PGA). Podczas jednego obrotu cyklu zostają związane 3 cząsteczki RuDP, co daje w sumie 6 cząsteczek 3-PGA. 3- PGA jest pierwszym trwałym produktem w cyklu, z którego tworzą się później wszystkie związki organiczne w roślinie. 2. Redukcja- 3-fosfoglicerynian (3-PGA) zostaje zredukowany za pomocą NADPH2 i ATP (siła asymilacyjna) do aldehydu 3- fosfoglicerynowego (G-3-P).Wytworzony aldehyd 3-fosfoglicerynowy (fosfotrioza) podlega dalszym przemianom w dwóch kierunkach. Spośród sześciu cząsteczek fosfotriozy – jedna cząsteczka stanowi zysk procesu i zmienia się w węglowodany, natomiast pozostałe pięć cząsteczek G-3-P zostaje wykorzystane do tzw. regeneracji akceptora. Etapy przemiany 3-fosfoglicerynianu we fruktozo-6-fosforan są podobne do reakcji zachodzących podczas glukoneogenazy z tą różnicą, że chloroplastowa dehydrogeneza aldehydu 3- fosfoglicerynowego wykorzystuje NADPH, a nie NADH. 3. Regeneracja- w procesie regeneracji odtwarza się pięciowęglowy akceptor dwutlenku węgla- RuDP. Powstaje on z aldehydu 3- fosfoglicerynowego w serii skomplikowanych przemian poprzez związki 3-,4-,5- i siedmiowęglowe. Procesy te wymagają dopływu energii oraz grup fosforanowych z ATP. 61 c/d. TYP C-3, C-4 Większość roślin wyższych asymiluje CO2 bezpośrednio w cyklu Calvina. Charakterystyczną cechą tego cyklu jest RuDP jako akceptor CO2 i pierwszy trwały produkt fotosyntezy- 3-PGA. Od tego trójwęglowego związku rośliny tak fotosyntetyzujące nazwano roślinami typu C-3. jest jednak szereg roślin u których pierwszym akceptorem CO2 nie jest RuDP lecz fosfoenolopirogronian PEP. Po przyłączeniu się CO2 do PEP w komórkach mezofilu powstaje związek czterowęglowy o dwóch grupach karboksylowych – szczawiooctan. Rośliny tak asymilujące określa się jako rośliny typu C-4. powstały ze szczawiooctanu jabłczan ulega dekarboksylacji, po czym przekształca się w PEP. Uwolniony z jabłczanu CO2 zostaje przyjęty przez RuDP i podlega dalszym przemianom zgodnie z cyklem Calvina Bensona. 61 f. FOSFORYZACJA FOTOSYNTETYCZNA CYKLICZNA: Fosforyzacja fotosyntetyczna cykliczna jest w zasadzie uproszczonym i skróconym typem fosforylacji niecyklicznej. Podczas tego procesu elektrony wybite pod wpływem światła z systemu PS I przepływają przez układ przenośników i wracają na system PS I. W czasie tego przepływu elektronów uwalnia się energia, która zostaje zmagazynowana w postaci ATP. ADP + Pi światło →chloroplast ATP

komentarze (0)

Brak komentarzy

Bądź autorem pierwszego komentarza!

To jest jedynie podgląd.

3 shown on 8 pages

Pobierz dokument