amino ácidos e amino ácidos, Projetos de Química. Centro Universitário do Distrito Federal (UDF)
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Significado de Aminoácidos - O que são, Conceito e Definição
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Aminoácidos e Proteínas

Aminoácidos: são compostos orgânicos de função mista com ácido carboxílico e amina.

– são macromoléculas;

– São compostos orgânicos, basicamente formados por carbono, hidrogênio, oxigênio e

nitrogênio; possuindo alguns deles enxofre. Aminoácido e um acido orgânico que tem na sua

estrutura um ou mais grupos amina.

– São compostos de função mista (acido carboxílico e amina).

– São sólidos com solubilidade variável em água. A Glicina e solúvel em água.

– Maioria tem sabor adocicado.

– São opticamente ativos (exceção: glicina) e predominam na forma levogira.

– Fórmula Geral de um aminoácido: (onde R e um radical orgânico qualquer ou outro átomo).

H oscila entre amina e a função ácido

Os aminoácidos diferem apenas pelo radical; a carboxila, a amina e o hidrogênio

sempre estão presentes, ligados ao átomo de carbono.

– O grupo carboxila (-COOH) e o grupo amino (-NH2) estão presentes na estrutura dos

aminoácidos e por este motivo os aminoácidos possuem caráter anfótero. De acordo com a

Teoria de Bronsted-Lowry, os aminoácidos tem caráter anfótero.

– O organismo humano possui 8 aminoácidos essenciais (valina, Leucina, Isoleucina, Lisina,

Treonina,Metionina, Fenilalanina e Triptofano). Os 12 aminoácidos restantes são considerados

não- essenciais.

– Aminoácido essencial e aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não

e capaz de sintetizar mas e requerido para o seu funcionamento adequado.

– Aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo,

mas podem ser sintetizados no próprio organismo a partir de determinados metabólitos.

– A classificação de um aminoácido em natural ou essencial, depende da espécie estudada;

assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e natural para outro.

Aminoácidos essenciais: aqueles que o homem não consegue sintetizar, eles devem

ser ingeridos através dos alimentos, porque são fundamentais para a sobrevivência.

Para o homem, há 8 aminoácidos essenciais: valina, leucina, isoleucina, lisina,

treonina, metionina, fenilalanina e triptofano.

Aminoácidos não essenciais: são os demais aminoácidos necessários ao nosso

organismo, porém sintetizados pelo próprio organismo, por isso são dispensáveis.

Ponto Isoelétrico (pHi) => ponto em que um aminoácido torna-se neutro. Cada aminoácido

tem seu ponto isoelétrico. No pHi, os aminoácidos são pouco solúveis em água e podem

precipitar.

Monoamino-carboxílico: pHi entre 5,5 e 6,0.

Monoamino-dicarboxílico: pHi entre 3,0 e 3,5.

Diamino-monocarboxílico: pHi entre 9,0 e 10,0.

– Os aminoácidos ligam-se entre si formando as proteínas.

Até hoje, são tabelados 20 aminoácidos, subdivididos em 7 classes, de acordo com o

grupo R.

 Alifáticos

 Aromáticos

 Hidroxílicos

 De função ácida

 De função básica

 Sulfurosos

 Iminoácidos

Todos os aminoácidos possuem atividade óptica, com exceção da glicina.

REAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS

– Podem sofrer reações gerais das aminas e dos ácidos carboxílicos, em função de

apresentarem esses grupos.

– Com HNO3 libera N2 => reação usada para avaliar a dosagem dos aminoácidos no sangue.

– Com enzimas sofrem descarboxilação (perda da carboxila) transformando-se em aminas =>

comuns nas reações de putrefação.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA: Dá-se o nome de ligação peptídica a união que se estabelece entre

dois aminoácidos consecutivos na formação de uma molécula proteica. Uma ligação peptídica

ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo

amina de outra molécula, liberando uma molécula de água.

Nota - O número de ligações peptídicas existentes numa sequencia de aminoácidos será sempre o número de aminoácidos que formam a cadeia, menos 1. Cada aminoácido que compõe um peptídeo e denominado “resíduo”. Classificação: e feita de acordo com o numero de aminoácidos. 2 aminoácidos - dipeptídeo 3 aminoácidos - tripeptídeo 4 aminoácidos - tetrapeptídeo

O produto formado quando dois aminoácidos se ligam e chamado dipeptídeo. O tripeptideo e a tetrapeptídeo são formados, respectivamente, de três e quatro aminoácidos. Quando na molécula ocorre um maior número de aminoácidos, fala-se em polipeptídeo. Geralmente, usamos o termo proteína para designar certas moléculas com um número superior a 100 aminoácidos.

PROTEÍNAS

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vivos dependem dessa classe de moléculas. Por exemplo, enzimas e hormônios polipeptídeos que controlam e regulam o metabolismo do organismo, enquanto proteínas contrateis no musculo ensejam a realização dos movimentos. Observações: – Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um. – São considerados macromoléculas naturais resultantes da condensação de aminoácidos por ligações peptídicas. – Durante a digestão se hidrolisam gerando os aminoácidos absorvidos pelo organismo. – Uma molécula proteica contem desde algumas dezenas ate mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, e formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas proteicas estarem incluídas entre as macromoléculas. - As proteínas diferem entre si: pelo tipo de aminoácido, pela sequencia de aminoácidos, pelo numero de aminoácidos e pela forma da molécula.

 Proteínas: do grupo protos (primeiro). São macromoléculas, chamadas de polímeros naturais, formados pela condensação entre α-aminoácidos – ligações peptídicas. Apresentam entre 100 e mais de 10.000 unidades de aminoácidos, com massa molar entre 15.000 e 20.000.000. Constituem a alimentação básica dos animais, sendo fundamentais na estrutura,

funcionamento e reprodução de todas as células vivas. No organismo humano, as proteínas, durante a digestão, se hidrolisam produzindo os

α-aminoácidos. No estômago sob ação da pepsina, no pâncreas da tripsina e no intestino da erepsina.

As proteínas são reuniões de aminoácidos e representam uma classe muito grande e diversificada de substâncias. Nossa alimentação deve incluir proteínas, que são encontradas na carne, no peixe, no ovo, na manteiga, no queijo, frango, leite etc. Em nosso organismo, as proteínas dos alimentos são transformadas em cerca de 100.000 proteínas dos mais diversos tipos.

Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:

- PROTEÍNAS SIMPLES - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:

- As Albuminas - São as de menor peso molecular - São encontradas nos animais e vegetais. - São solúveis na agua. Exemplos: albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo. - As Globulinas - Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. - São encontradas nos animais e vegetais - São solúveis em agua salgada. Exemplos: anticorpos e fibrinogênio. - As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas - Possuem peso molecular muito elevado. - São exclusivas dos animais. - São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. Exemplos: colágeno, elastina e queratina. PROTEÍNAS CONJUGADAS: São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-proteico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:

PROTEÍNAS DERIVADAS: As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrolise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão. Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:

Características: - Natureza macromolecular - Natureza anfótera. Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.

FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. - Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, cartilagens, ossos e tendões. - Actina e Miosina: proteínas contrateis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular. - Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal a vida terrestre. Função de Reserva - Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).

Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. E o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). Função de defesa – São os anticorpos. Existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo e altamente especifica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas. Função Nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta a nutrição do embrião, e particularmente rico em proteínas. Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza proteica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. Função enzimática - toda enzima e uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. ENZIMAS: Atuam como biocatalisador de diversas reações químicas no organismo. As enzimas aceleram as reações biológicas. São bastante especificas para determinados substratos.

O modo como as proteínas estão dispostas no espaço está relacionado com sua

função biológica.

Estrutura primária: define o comprimento da cadeia, formado pela sequência de aminoácidos iguais ou diferentes ligados entre si.

Estrutura secundária: é a estrutura primária enrolada em forma de espiral. Esta estrutura é mantida por ligações de hidrogênio.

Estrutura terciária: é a estrutura secundária dobrada sobre si mesma, ficando numa forma mais compacta e indefinida. Isto ocorre devido a outros tipos de interações intermoleculares como: dipolo-dipolo, Van der Waals e ligações de hidrogênio.

Estrutura quaternária: resulta da junção de duas ou mais estruturas terciárias

assumindo uma forma mais definida.

Qualquer alteração em uma dessas estruturas faz com que a proteína perca sua atividade biológica (desnaturação) . A desnaturação pode ser causada por: mudança de pH, agitação, aquecimento, solvente orgânico, etc..

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua atividade biológica apos perder sua forma. Ao perder a forma, a proteína perde sua estrutura quaternária, terciaria ou secundaria, sendo que a estrutura primaria não desnatura.

A desnaturação e um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundaria e terciaria de uma proteína.

– Fatores que podem desnaturar as proteínas: mudança de pH, aquecimento, agitação, solventes, etc.... –Métodos de Desnaturação: - Calor: O aquecimento faz com que a molécula vibre com maior intensidade rompendo as pontes de hidrogênio e as interações hidrofóbicas (cozinham o alimento). - Microondas: radiações eletromagnéticas atuam como calor. - Agitação violenta: pode provocar um desenrolar das moléculas de proteínas globulares (claras de ovos batidas em neve). - Sabões: interferem nas interações hidrofóbicas das proteínas, desnaturando-as. Muitas bactérias presentes em nossa pele são mortas pelo sabão durante o banho graças a desnaturação das proteínas. - Solventes orgânicos: interferem nas pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. Um exemplo e o álcool 70% usado antes de aplicar injeções. O álcool absoluto não e eficiente porque desnatura muito rápido as proteínas da superfície, formando uma barreira que impede a penetração do álcool. - Ácidos e bases (variação de pH): quebram as pontes de hidrogênio e as interações iônicas. Quando adiciona ao leite vinagre, sua acidez provoca a desnaturação da caseína, que coagula (leite coalhado).

- Cátions e Metais Pesados (Hg +2

e Pb +2

): combinam-se com átomos de enxofre presentes nas

proteínas e podem distorcer sua forma, desnaturando-a. Esses íons conseguem desnaturar certas enzimas essenciais ao organismo, por isso são tóxicos.

Leite O leite é um sistema coloidal, constituído de água, sais minerais, vitaminas, enzimas,

proteínas, glicídios e lipídios. Apresenta densidade entre 1,031 a 1,033g/cm 3 , no mínimo, 12%

de matéria não volátil (sólidos totais)

Sendo de alto valor nutritivo, o leite torna-se excelente meio de cultura para microorganismos que fazem fermentação, oxidando a lactose a ácido lático. A acidez do leite é expressa em graus Dórnic; que consiste na titulação do leite com soda Dórnic (NaOH 0,11N). Um grau Dórnic corresponde à 0,01% de ácido lático. O leite normal apresenta 15 a 18 Dórnic, menos de 15 (alcalino) ou mais de 18 (muito ácido), o leite é considerado impróprio para consumo.

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