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Carboidratos, aminoácidos, proteínas, peptídeos.
Tipologia: Notas de estudo
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Não perca as partes importantes!
NOME DO ALUNO: _____________________________________________________________
PERÍODO: __________
TURMA: ____________
Volta Redonda 2010
Composto Estrutura – Nomenclatura oficial e usual
Hidrocarbonetos Alcano, alceno, alcadieno e alcino
Álcool
Fenol
Éter
Éster
Aldeído
Cetona
Ácido Carboxílico
Amina
Amida
Anidrido
Sal de ácido
Haleto
Composto de Grignard
A bioquímica estuda a composição, a estrutura e as transformações das substâncias envolvidas na constituição e no funcionamento dos seres vivos. Os elementos que em geral participam da composição das moléculas de tais substâncias são: carbono, hidrogênio e eventualmente o enxofre e fósforo. São encontrados ainda, íons de muitos metais e de alguns não metais. A maior parte das moléculas envolvidas nos processos biológicos são maiores e mais complexas que as moléculas estudadas na química em geral. As interações entre essas biomoléculas são também mais complicadas, porém as propriedades físicas e químicas dessas substâncias dependem essencialmente da estrutura molecular das mesmas. Portanto, todo o estudo da “Bioquímica” está fundamentado nos conhecimentos básicos da Química Geral e Orgânica, tais como, a identificação de grupamentos funcionais, a existência ou não de ligações polares, insaturações, etc. Nas biomoléculas os elementos se ligam por covalência todavia, ocorrem interações ou ligações não covalentes entre diferentes biomoléculas. Os principais tipos de interações não covalentes são:
As propriedades das biomoléculas dependem do efeito combinado de interações covalentes e não covalentes.
São os carboidratos mais simples, dos quais derivam todas as outras classes. Quimicamente São polihidroxialdeídos (ou aldoses ) - ou polihidroxicetonas (ou cetoses ), sendo os mais simples monossacarídeos compostos com no mínimo 3 carbonos: O Gliceraldeído A Dihidroxicetona
Feita exceção à dihidroxicetona, todos os outros monossacarídeos - e por extensão, todos os outros carboidratos - possuem centros de assimetria (ou quirais), e fazem isomeria óptica. A classificação dos monossacarídeos também pode ser baseada no número de carbonos de suas moléculas; assim sendo, as TRIOSES são os monossacarídeios mais simples, seguidos das TETROSES, PENTOSES, HEXOSES, HEPTOSES , etc. Destes, os mais importantes são as Pentoses e as Hexoses. As pentoses mais importantes são: Ribose Arabinose Xilose As hexoses mais importantes são: Glicose Galactose Manose Frutose Monossacarídeos em Solução Aquosa: Os monossacarídeos em solução aquosa estão presentes na sua forma aberta em uma proporção de apenas 0,02% O restante das moléculas está ciclizada na forma de um anel hemiacetal de 5 ou de 6 vértices. O anel de 5 vértices é chamado de anel furanosídico
O anel de 6 vértices é chamado de anel piranosídico
Na estrutura do anel, o carbono onde ocorre a formação do hemiacetal é denominado "Carbono Anomérico" , e sua hidroxila pode assumir 2 formas: Alfa - Quando ela fica para baixo do plano do anel Beta - Quando ela fica para cima do plano do anel A interconversão entre estas formas é dinâmica e denomina-se Mutarrotação
Exemplo: Para a molécula da glicose, em solução aquosa, temos as seguintes proporções:
D - Glicopiranose: 62% D - Glicopiranose: 38% D - Glicofuranose: menos de 0,5%
D - Glicofuranose: menos de 0,5% Forma aberta: menos de 0,02% As outras hidroxilas da molécula, quando representadas na forma em anel, seguem a convenção:
São carboidratos ditos Glicosídeos , pois são formados a partir da ligação de 2 monossacarídeos através de ligações especiais denominadas "Ligações Glicosídicas"
A Ligação Glicosídica Ocorre entre o carbono anomérico de um monossacarídeo e qualquer outro carbono do monossacarídeo seguinte, através de suas hidroxilas e com a saída de uma molécula de água.
Os glicosídeos podem ser formados também pela ligação de um carboidrato a uma estrutura não-carboidrato, como uma proteína, por exemplo.
O tipo de ligação glicosídica é definido pelos carbonos envolvidos e pelas configurações de suas hidroxilas. Exs:
Na Maltose Gli (1,4)-Gli Na Sacarose Gli (1,2)-Fru Na Lactose Gal (1,4)-Gli
3. Polissacarídeos:
São os carboidratos complexos, macromoléculas formadas por milhares de unidades monossacarídicas ligadas entre si por ligações glicosídicas. Os polissacarídeos mais importantes são os formados pela polimerização da glicose, em número de 3:
3.1 O Amido: É o polissacarídeo de reserva da célula vegetal Formado por moléculas de glicose ligadas entre si através de numerosas ligações (1,4) e poucas ligações (1,6), ou "pontos de ramificação" da cadeia Sua molécula é muito linear, e forma hélice em solução aquosa.
chamado de carbono alfa por ser adjacente ao grupamento carboxila (ácido). A figura abaixo representa a estrutura de um aminoácido.
Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono alfa, assim chamado por sua proximidade à carboxila ácida). Eles diferem uns dos outros através de suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e influenciam a solubilidade do aminoácido em água. Os aminoácidos em solução em pH neutro são predominantemente iontes dipolares (ou, do alemão, zwitterions) em vez de moléculas não ionizadas. O arranjo tetraédrico dos quatro grupamentos diferentes em torno do átomo de carbono alfa confere atividade ótica aos aminoácidos. As duas formas em imagem especular são chamadas de isômero L (levógero) e isômero D (dextrógero). Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas, devido à especificidade da enzima peptidil transferase, que só faz a ligação peptídica se a cadeia lateral do aminoácido estiver para a esquerda. Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídios da parede de células bacterianas e em alguns peptídios que tem função de antibióticos. Os aminoácidos são classificados como essenciais e não essenciais.
Conceito: são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. Observações:
Um peptídeo é formado por dois ou mais aminoácidos covalentemente ligados por ligações peptídicas entre um grupo ácido carboxílico de um aminoácido à um grupo amina de outro. Um polipetídeo é formado por uma longa cadeia peptídica (tipicamente com massa molecular <10.000).
Ligação Peptídica
Nas proteínas, a carboxila alfa de um aminoácido une-se à amina alfa de outro por uma ligação denominada peptídica ou amídica. A ligação peptídica une dois aminoácidos resultando na formação de um dipeptídeo com a perda de uma molécula de água.
Pode-se classificar as proteínas em três grupos:
Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo: As Albuminas
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.
As Globulinas
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas
Exemplos: colágeno, elastina e queratina.
Proteínas Conjugadas
Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo Cromoproteínas Pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite) Glicoproteínas Carboidrato mucina (muco) Lipoproteínas Lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos
Organização molecular de uma proteína: Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína
Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.
Nota - uma proteína difere da outra:
Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.
Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.
Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em
exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.
Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.
Funções
As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte. Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
