BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS: são moléculas orgânicas essenciais para que haja a fabricação de cadeias de
proteínas num organismo vivo. São 20 tipos de aminoácidos, sendo 8 essenciais (adquirido
na alimentação) e 12 não essenciais (produzidos pelo corpo), sabendo que na infância os
essenciais são 10 (A histidina e a arginina são também aminoácidos essenciais, todavia
apenas durante a infância, sendo que mais tarde passam a ser sintetizados pelo nosso
organismo.)
PROTEÍNAS: elas são cadeias de aminoácidos agrupados de diferentes tamanhos, ordens e
cadeias de aminoácidos (macromoléculas). Para que haja uma proteína, são necessários 20
aminoácidos ou mais. As proteínas são polipeptídios, ou seja, milhares de grupos
aminoácidos ligados uns aos outros.
Tipos de estrutura das proteínas:
Primária: linear, aminoácidos em linha reta.
Secundária: hélice, ligação peptídica e ponte de hidrogênio.
Terciária: globular, elas se enrolam por conta das pontes de hidrogênio e tem ligações
peptídicas.
Quaternária: grupos de terciária (é nesse momento que a proteína tem uma função).
*DESNATURAÇÃO: QUEBRA DE PONTES DE HIDROGÊNIO*
PROTEÍNAS SIMPLES: formada apenas por proteínas
CONJUGADA: formada por proteínas e mais alguma coisa, ou melhor pelos grupos prostéticos.
Ex: glicoproteína é a junção de proteína + glicose
Exemplo de proteínas...
Hormonal: Insulina
Transporte: Hemoglobina (responsável pela oxigenação do sangue)
Defesa: Anticorpos
Reguladora: Vitamina B12
Enzimática: Catalisadora
Colágeno: Resistência
ENZIMAS: elas são proteínas especificas. As enzimas têm as funções de catalisar um
substrato transformando em produto, da mesma maneira reconstruir um produto à
substrato, as enzimas aceleram a reação química diminuindo assim a energia da ativação.
*AS ENZIMAS NÃO SÃO CONSUMIDAS NO PROCESSO*
A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para
realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo
catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o
inibidor compete como substrato pelo sítio de ação. O inibidor forma com a enzima o
complexo enzima-inibidor EI, que é análogo ao complexo enzima substrato ES.
*A molécula do inibidor não é modificada pela enzima. *
O efeito da reação modifica o Km, mas não altera a velocidade.
