Estrutura e estabilidade das micelas de caseÍna do leite bovino, Dissertações de Mestrado de Fundamentos de Físicao. Universidade Estadual de Campinas (Unicamp)
matheus.barbosa
matheus.barbosa9 de Outubro de 2016

Estrutura e estabilidade das micelas de caseÍna do leite bovino, Dissertações de Mestrado de Fundamentos de Físicao. Universidade Estadual de Campinas (Unicamp)

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Universidade Federal de Goiás

Escola de Veterinária e Zootecnia

Programa de Pós-Graduação em Ciência Animal

Disciplina: SEMINÁRIOS APLICADOS

ESTRUTURA E ESTABILIDADE DAS MICELAS DE CASEÍNA DO

LEITE BOVINO

Nome:

Rafaella Belchior Brasil

Orientador:

Dr. Edmar Soares Nicolau

GOIÂNIA

2013

ii

RAFAELLA BELCHIOR BRASIL

Disciplina: SEMINÁRIOS APLICADOS

ESTRUTURA E ESTABILIDADE DAS MICELAS DE CASEÍNA DO

LEITE BOVINO

Seminário apresentado junto à Disciplina de

Seminários aplicados do Programa de Pós-

graduação em Ciência Animal da Escola de

Veterinária e Zootecnia da Universidade

Federal de Goiás.

Nível: Doutorado

Área de Concentração:

Sanidade Animal, Higiene e Tecnologia de Alimentos

Linha de Pesquisa:

Controle de Qualidade em Alimentos

Orientador:

Prof. Dr. Edmar Soares Nicolau – UFG

Comitê de Orientação:

Prof. Dr. Marco Antônio Pereira da Silva – IF Goiano– Câmpus Rio Verde

Prof. Dr. Milton Luiz Moreira Lima – UFG

GOIÂNIA

Setembro/2013

iii

SUMÁRIO

1 INTRODUÇÃO ................................................................................................ 1

2 REVISÃO DE LITERATURA ........................................................................... 2

2.1 Proteínas do leite.......................................................................................... 2

2.1.1 Caseína ..................................................................................................... 3

2.2 Fatores que alteram a estabilidade das micelas de caseína ........................ 6

2.2.1 Hidrólise enzimática .................................................................................. 6

2.2.2 Temperatura e pH ..................................................................................... 7

2.2.3 Concentrações de Ca2+ e etanol ............................................................... 8

2.3 Importância das proteínas do leite para a indústria ...................................... 9

3 CONSIDERAÇÕES FINAIS .......................................................................... 11

4 REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS .............................................................. 12

1

1. INTRODUÇÃO

O leite é um alimento de alto valor biológico, por conter na sua

composição uma variedade de nutrientes como as proteínas, lipídios, glicídios,

minerais e vitaminas.

O leite bovino normal contém cerca de 3,5% de proteína, que tem

como função natural, fornecer aos mamíferos, aminoácidos essenciais

necessários para o desenvolvimento, além disso, possuem propriedades de

fundamental importância nas características de muitos produtos lácteos, pois

determinam o rendimento na fabricação de queijos e outros produtos, além de

seus benefícios nutricionais e propriedades estruturais e físico-químicas únicas

(YE, 2011).

As proteínas, dentre os componentes do leite são os de maior valor

para a industrialização. A lucratividade das indústrias depende do rendimento

representado pelo extrato seco total e eficiência da transformação do leite em

co-produtos e leite fluido, que por sua vez dependem da qualidade da matéria-

prima, baseada nos parâmetros de sanidade do rebanho (contagem de células

somáticas) e higiene (contagem bacteriana total).

Os tratamentos de alta temperatura que o leite é submetido, só é

possível devido à estabilidade elevada ao calor das principais proteínas do

leite, as caseínas (FOX & MCSWEENEY, 1998). No entanto, a hidrólise

enzimática da k-caseína, temperatura, pH, excesso de Ca2+ e adição de etanol

estão entre os principais fatores que afetam a estabilidade coloidal das micelas

de caseína (O’CONNELL et al., 2006).

Diante do exposto, objetivou-se com esta revisão abordar a importância

de se entender a estrutura das micelas de caseína e os fatores que controlam e

afetam a estabilidade micelar, que são essenciais no comportamento funcional

de produtos lácteos e estabilidade do leite.

2

2. REVISÃO DE LITERATURA

2.1. Proteínas do leite

O leite, produto de secreção das glândulas mamárias é um fluido

viscoso constituído de uma fase líquida e partículas em suspensão, formando

uma emulsão natural, estável em condições normais de temperatura ou de

refrigeração (SGARBIERI, 2004). É composto de água, 87,3%, e sólidos totais,

12,7%, assim distribuídos: proteínas totais, 3,3% a 3,5%; gordura, 3,5% a

3,8%; lactose, 4,9%; além de minerais, 0,7%, e vitaminas (SGARBIERI, 2005).

As proteínas do leite são veículos naturais, que fornecem

micronutrientes essenciais (cálcio e fósforo), aminoácidos, assim como

componentes do sistema imune (imunoglobulinas e lactoferrina), para o recém-

nascido (LIVNEY, 2010), essas proteínas são distribuídas em duas grandes

classes, 80% de caseína e 20% de proteínas do soro, percentual que pode

variar em função da raça dos animais, da ração fornecida e do País de origem.

As principais proteínas do leite encontram-se detalhadas na Tabela 1.

TABELA 1 – Principais proteínas do leite

Proteínas Quantidade no leite (g/L)

CASEÍNAS 24 – 28 αs1 12–15 αs2 3 – 4 β 9 –11 κ 3 – 4

PROTEÍNAS DO SORO 5 – 7 β-lactoglobulina 2 – 4 α-lactalbumina 1 – 1,5

Albumina sérica 0,1 – 0,4 Imunoglobulinas 0,6 – 1,0

lactoferrina ∼0,1 PROTEÍNA DA MEMBRANA DOS

GLÓBULOS DE GORDURA ∼0,4

Total de proteínas do leite 30 - 35 Fonte: Adaptada de LIVNEY (2010).

As proteínas do soro são um grupo de proteínas que permanecem

solúveis no soro do leite após a preciptação da caseína a pH 4,6 e temperatura

de 20°C (FARRELL JR et al., 2006). A maioria dessas proteínas são globulares

3

com elevada hidrofobicidade e cadeias peptídicas densamente dobradas

(PHADUNGATH, 2005). Os dois componentes principais das proteínas do soro

são α-lactalbumina e β-lactoglobulina.

A β-lactoglobulina é o maior peptídeo do soro (45% a 57%),

representando, no leite bovino, cerca de 3,2g/L. Apresenta médio peso

molecular (18,4 a 36,8kDa), o que lhe confere resistência à ação de ácidos e

enzimas proteolíticas presentes no estômago, sendo, portanto, absorvida no

intestino delgado. É o peptídeo que apresenta maior teor de aminoácidos de

cadeia ramificada, com cerca de 25,1%, sendo também importante carreadora

de retinol (pró vitamina A) materno para o filhote (DE WIT, 1998).

Já a α-lactalbumina, em termos quantitativos é o segundo peptídeo do

soro (15% a 25%) do leite bovino (SHANNON et al., 2003), com peso molecular

de 14,2kDa, caracteriza-se por ser de fácil e rápida digestão. Contém o maior

teor de triptofano (6%) entre todas as fontes protéicas alimentares, sendo,

também, rica em lisina, leucina, treonina e cistina (MARKUS et al., 2002).

A α-lactalbumina é precursora da biossíntese de lactose no tecido

mamário e possui a capacidade de se ligar a minerais, como cálcio e zinco, o

que pode afetar positivamente sua absorção (LÖNNERDAL, 2003).

As demais proteínas do soro são: albumina, imunoglobulinas, peptonas

de protease e pequenas quantidades de enzimas e proteínas com funções

metabólicas específicas, como por exemplo a lisozima e lactoferrina

(WALSTRA et al., 1999).

As proteínas solúveis do soro do leite apresentam um excelente perfil

de aminoácidos, caracterizando-as como proteínas de alto valor biológico, e

vem sendo muito utilizadas pelas indústrias de alimentos em diferentes áreas,

além de serem amplamente disponíveis, de baixo custo e naturais, matéria-

prima de elevado valor nutricional e boas propriedades sensoriais.

2.1.1. Caseína

A função biológica das caseínas na glândula mamaria é transportar

cálcio, fosfato e proteína para o neonato (KRUIF & HOLT, 2003),

compreendem cerca de 80% das proteínas do leite e consistem de quatro

proteínas principais: αs1-, αs2-, β- e κ-caseína, representando cerca de 38%,

4

10%, 35% e 15%, respectivamente, as quais são constituídas por 199, 207,

209 e 169 resíduos de aminoácidos, com pesos moleculares de 23, 25, 24 e

19kDa, respectivamente (GOFF, 2009) e 8% de fosfato de cálcio coloidal

aproximadamente (DALGLEISH, 2011).

A caseína tem atividade anfipática por possuir regiões hidrofóbicas e

hidrofílicas (DE KRUIF & GRINBERG, 2002). A conformação das moléculas

expõe consideravelmente os resíduos hidrofóbicos, o que resulta em forte

associação entre as caseínas e as tornam insolúveis em água (GOFF, 2009).

Possui sequências fosforiladas através das quais pode interagir com

fosfato de cálcio, o que a torna capaz de sequestrar fosfato de cálcio, formando

minúsculos agrupamentos de íons circundados por uma camada de proteína

(HOLT, 2004).

Segundo SMYTH et al. (2004), além da função nutricional, a caseína é

o meio pelo qual grande quantidade de cálcio pode passar pelo epitélio

mamário sem provocar problemas de calcificação.

Cerca de 95% da caseína no leite está presente na forma de partículas

coloidais, conhecidas como micelas (Figura 1), que é a responsável pela

estabilidade térmica do leite (FOX & BRODKORB, 2008).

A estrutura interna da micela de caseína é constituída

predominantemente por αs1-, αs2-, β-caseína e de nanopartículas de fosfato de

cálcio coloidal, enquanto que a κ-caseína está localizada preferencialmente na

superfície da micela (DALGLEISH, 2011).

A composição e estrutura das micelas de caseína têm sido estudadas

por mais de 40 anos, e as descrições disponíveis são bastante precisas,

embora ainda controversas (HORNE, 2006; QI, 2007).

O consenso é que a estrutura das micelas de caseína é principalmente

estabilizada por interações hidrofóbicas e iônicas (HOLT et al., 2003).

A caseína αs1 precipita com níveis de cálcio muito baixos, enquanto a

caseína αs2 é mais sensível à precipitação pelo Ca 2+, diferentemente das outras

caseínas, a κ-caseína é uma glicoproteína e possui apenas um grupo

fosfoserina, sendo, portanto, estável na presença de íons de cálcio e

assumindo importante papel na estabilidade da micela de caseína. Por ser

mais fosforilada que a κ-caseína, a β-caseína é mais sensível a altas

5

concentrações de sais de cálcio, embora seja menos sensível a precipitação

com cálcio do que as caseínas α (WALSTRA, 1999).

FIGURA 1– Micela de Caseína (A: submicela, B: cadeias protéicas, C: fosfato

de cálcio, D: κ-caseína, E: grupo fosfato).

Fonte: www.food-info.net/images/caseinmicelle.jpg

O interesse na caseína micelar mantém-se constante ao longo dos

anos, e pesquisas sobre o assunto continuam a ser realizadas em todo o

mundo, uma vez que muitas das propriedades tecnologicamente importantes

do leite, por exemplo, a cor branca, a estabilidade ao calor, ao etanol e a

coagulação pelo coalho, são devidos às propriedades das micelas de caseína

(FOX & BRODKORB, 2008). Por isso, tem havido um incentivo econômico e

tecnológico para caracterizar as propriedades e elucidar sua estrutura.

6

2.2. Fatores que alteram a estabilidade das micelas de caseína

2.2.1. Hidrólise enzimática

As micelas podem ser desestabilizadas por inúmeros fatores, alguns

são industrialmente importantes, como a hidrólise da κ-caseína por proteases

selecionadas, como os coalhos, que é explorado na produção da maior parte

das variedades de queijos (FOX & BRODKORB, 2008).

A hidrólise enzimática da caseína é realizada por endopeptidases, que

hidrolisa a ligação peptídica entre a fenilalanina (105) e a Metionina (106) da

cadeia peptídica da κ-caseína, eliminando a capacidade estabilizante e

gerando como produtos uma porção hidrofóbica, (para-κ-caseína) e uma

hidrofílica chamada glicomacropeptídeo, ou mais apropriadamente,

caseínomacropeptídeo, provocando a desestabilização da micela com

consequente precipitação da caseína do leite (ORDOÑÉZ, 2005).

Segundo PANYAM & KILARA (1996), a hidrólise enzimática da

proteína resulta em: diminuição do peso molecular, aumento do número de

grupos ionizáveis e exposição de grupos hidrofóbicos que estavam protegidos

na estrutura original da proteína.

Leite com alta contagem de células somáticas (CCS) possui atividade

enzimática elevada, o que contribui para o aumento da proteólise e lipólise,

tanto antes da ordenha (no úbere) como após a ordenha, durante o

armazenamento (DEETH, 2006).

Os lisossomos dessas células contêm enzimas proteolíticas, dentre as

quais a catepsina D, que pode produzir para-κ-caseína e

caseínomacropeptídeo a partir da κ-caseína e, em altas concentrações, pode

causar a coagulação do leite (HURLEY et al., 2000).

Com o armazenamento do leite em tanques refrigeradores e coleta da

matéria-prima a cada 48 horas, aumentam as chances de multiplicação de

bactérias psicrotróficas proteolíticas, que se desenvolvem em baixas

temperaturas (0ºC a 15°C), produzindo enzimas termoestáveis que podem

atuar sobre a κ-caseína, resultando na desestabilização do leite (NORNBERG

et al., 2009).

7

Micro-organismos psicrotróficos, ao se multiplicarem no leite

armazenado em baixas temperaturas, produzem enzimas proteolíticas

termoestáveis (Tabela 2), a maioria das quais tem ação sobre a κ-caseína,

resultando na desestabilização das micelas e coagulação do leite. A ação das

proteases de psicrotróficos é distinta entre as frações protéicas do leite, sendo

a κ-caseína, mais susceptível à ação dessas enzimas, enquanto que as

proteínas do soro são resistentes ao ataque das proteases (GAUCHER et al.,

2008).

Deste modo, a hidrólise da κ-caseína desestabiliza as micelas, que

coagulam, e esta alteração bioquímica é associada à gelatinização do leite

Ultra Alta Temperatura (UAT), que é considerado um dos principais problemas,

que afetam a qualidade do leite UAT (NORNBERG et al., 2009).

TABELA 2 – Valores médios de contagens de bactérias psicrotróficas e

atividade proteolítica em leite cru refrigerado obtido de dois

laticínios do Estado do Rio Grande do Sul.

Laticínioa n PsicrotróficosTotais

(Log UFC/mL)b

Atividade Proteolítica

(U/mL)c

L1 50 6,43 ± 0,35 12,3 ± 9,1

L2 A 20 6,36 ± 0,78 4,3 ± 7,3

L3 B 20 6,24 ± 0,63 3,3 ± 5,2 a Foram coletadas 50 amostras do silo de armazenamento do laticínio L1, 20 amostras do

tanque isotérmico de caminhões (A) e 20 amostras do silo de armazenamento (B) do

estabelecimento L2. b Contagens de psicrotróficos determinadas em placas de PCA incubadas

por 10 dias, à 7°C. c Atividade proteolítica determinada pela hidrólise de gelatina solúvel.

Fonte: NORNBERG et al. (2009).

2.2.2. Temperatura e pH

A estabilidade térmica do leite se refere à resistência aos

processamentos com temperaturas elevadas, sem coagulação visível ou

gelatinização. A coagulação do leite por aquecimento prolongado a altas

temperaturas é uma consequência da perda de estabilidade das micelas de

caseína, como resultado de numerosas mudanças físicas e químicas dos

componentes (SINGH, 2004).

8

Em altas temperaturas a quantidade de fosfato de cálcio associado às

micelas aumenta e ocorre dissociação da κ-caseína, diminuindo a estabilidade

(O’CONNELL et al., 2006).

Micelas de caseína de maior tamanho são menos resistentes ao

aquecimento do que micelas de menor diâmetro, devido ao menor conteúdo de

κ-caseína, o que as torna mais susceptíveis ao Ca2+ (O’CONNELL & FOX,

2000).

GLANTZ et al. (2010) demonstraram que coágulos formados a partir de

leite com micelas de caseína de tamanhos menores foram mais firmes quando

comparados com o coágulo formado a partir de micelas de caseína de tamanho

maior. Em relação ao tempo de coagulação, para as moléculas de tamanho

reduzido a coagulação foi mais lenta.

O pH é um fator importante para se determinar a estabilidade do leite,

em pH abaixo de 6,2 a estabilidade térmica do leite é mínima, uma vez que a

quantidade de cálcio iônico no leite se eleva, aumentando a chance de ocorrer

a precipitação, essa acidificação reduz a carga e a hidratação das proteínas e

as ligações que mantêm as micelas de caseína juntas são mais fracas e

escassas a pH 5,2 ou 5,3 (O’CONNELL et al., 2006).

De acordo com HOLT (2004), o leite mastítico e do final da lactação

têm três vezes mais probabilidade de ser instáveis do que leites de vacas no

início ou meio da lactação, o fator responsável por este efeito é o aumento no

pH do leite, devido à maior permeabilidade do epitélio mamário a pequenas

partículas e íons, uma vez que a mastite altera a permeabilidade vascular das

células secretoras de leite, afetando o equilíbrio salino do leite (Na, Cl, Ca, P e

K).

2.2.3. Concentrações de Ca2+ e etanol

O aumento de Ca2+ no leite diminui consideravelmente a capacidade

da caseína em manter sua estrutura física, causando uma desestruturação

micelar e consequente aumento da hidrofobicidade, o que determina maior

agregação das micelas (PHILIPPE et al., 2003).

9

O aumento da força iônica ou a forte ligação de íons específicos a

grupos carregados da proteína pode diminuir a repulsão eletrostática e

favorecer a auto-associação das proteínas (MIKHEEVA et al., 2003).

A prova do álcool pode ser usada como um método rápido para estimar

a estabilidade das proteínas do leite, esta prova verifica a estabilidade da

caseína, criando uma situação de estresse à proteína por meio de uma solução

alcoólica que simula o efeito do aquecimento provocado pelo processamento

térmico (O’CONNELL et al., 2001).

A adição de etanol ao leite induz várias alterações nas micelas de

caseína, como o colapso da camada de κ-caseína, a redução na carga micelar

e a precipitação do fosfato de cálcio, que colaboram para a redução da

estabilidade micelar da κ-caseína (O’CONNELL et al., 2006).

O leite instável ao álcool é rejeitado pelo laticínio, pois sendo a caseína

instável, o aumento da temperatura durante o processamento térmico pode

promover a coagulação do leite, trazendo grandes transtornos à indústria

(SILVA et al., 2012), como deposição de proteínas nos equipamentos,

ocasionando maior número de interrupções do funcionamento para limpeza dos

mesmos, o problema não inviabiliza o processamento, mas gera dificuldades e

aumento de custos (MARQUES et al., 2007).

Para a realização da prova do álcool, atualmente a graduação mínima

obrigatória é de 72% (v/v) BRASIL (2011), no entanto, graduações de 76%;

78% e até 80% têm sido praticadas por diversas indústrias, na expectativa de

selecionar leite de melhor qualidade.

2.3. Importância das proteínas do leite para a indústria

Do ponto de vista da indústria, as caseínas são os componentes mais

importantes do leite. As propriedades nutricionais, sensoriais e de textura, dos

principais produtos lácteos, como leite fluido, queijo e iogurte derivam das

propriedades das caseínas (DE KRUIF et al., 2012).

A capacidade do leite em suportar os tratamentos de alta temperatura

sem perda da estabilidade é bastante singular e torna possível a produção de

muitos produtos lácteos esterilizados e com vida-de-prateleira longa (SINGH,

2004).

10

A fabricação de queijos requer coagulação do leite e desenvolvimento

de sinérese e a capacidade de coagulação do leite tem recebido atenção das

indústrias de laticínios, principalmente porque a quantidade de leite utilizado

para a produção de queijo está crescendo em todo o mundo (INTERNATIONAL

DAIRY FEDERATION, 2011).

Na última década, a fração total de leite destinado à produção de queijo

aumentou em cerca de 10% na União Européia e na América do Norte

(BITTANTE et al., 2012).

Cerca de 90% a 95% do volume do leite usado para a fabricação de

queijos resultam em soro, que contém aproximadamente metade dos sólidos

totais do leite, incluindo proteínas solúveis, sais e principalmente lactose

(CHAVES et al., 2010).

O soro é a porção aquosa liberada do coágulo durante a fabricação

convencional de queijos, considerado um efluente residual que pode acarretar

graves problemas ambientais associados ao alto teor de matéria orgânica,

assim, o reaproveitamento tem sido estudado e sugerido para melhorar a

eficiência econômica dos laticínios e minimizar os impactos ambientais

(BIEGER & RINALDI, 2009).

A utilização industrial desse co-produto tem contribuído para o

enriquecimento e desenvolvimento de novos produtos alimentícios, a exemplo

cita-se a produção de bebidas lácteas enriquecidas com proteínas e sais

minerais de soro de leite (PEREGRINE & CARRASQUEIRA, 2008).

Além de aumentar o volume de pães e bolos e atuar como veículo anti-

aglutinante em misturas secas (ZAVAREZE et al., 2010). Nos sorvetes e

sobremesas lácteas, o uso do soro doce é associado à formação de espumas

estáveis e aumento da aeração do produto (CALDEIRA et al., 2010) além de

melhoria da textura de doces de leite (VIOTTO & MACHADO, 2007).

As descobertas científicas têm demonstrado nas últimas décadas as

múltiplas e importantes propriedades funcionais das proteínas do leite. As

aplicabilidades são variadas e os efeitos fisiológicos altamente benéficos. As

condições que favorecem a agregação das micelas de caseína são bem

conhecidas, no entanto, os fatores que promovem a dissociação das micelas

de caseína ainda não são completamente compreendidos (YE & HARTE,

2013). Sendo assim, é necessária a continuidade de pesquisas nesta área.

11

3. CONSIDERAÇÕES FINAIS

As proteínas exercem diversas funções básicas de nutrição, como

fonte de aminoácidos para síntese protéica e de energia e tecnológicas devido

as suas propriedades funcionais e sensoriais. Devido à importância comercial,

as proteínas do leite têm sido estudadas extensivamente e são provavelmente,

uma das melhores fontes de proteína alimentar.

A estabilidade das proteínas do leite é um fator importante para garantir

adequadas condições de processamento, aumentar o tempo de prateleira de

derivados lácteos e proporcionar maior qualidade ao consumidor final, uma vez

que a elevada estabilidade térmica das principais proteínas do leite, as

caseínas, possibilita a produção de derivados lácteos submetidos aos

processamentos de alta temperatura. No entanto, alguns fatores causam a

desestabilização da estrutura micelar, com consequente precipitação das

caseínas do leite.

Nos trabalhos de pesquisa e análise não há nenhuma imagem

uniforme do que a caseína micelar é, como sua estrutura é formada e como ela

se comporta. Este fato é reconhecido e muitas vezes enfatizado em

publicações sobre micelas de caseína.

12

4. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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