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aminoacidi e proteine, appunti
Tipologia: Appunti
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Biologia 08/ AMINOACIDI/PROTEINE e le loro funzioni : Enzimi : possono facilitare l’avvenimento delle reazioni chimiche all’interno della cellula stessa ; sono catalizzatori di una reazione chimica specifica , reazioni che in assenza di enzimi sarebbero sfavoriti )ad es. la DNA POLIMERASI che sintetizza il DNA). Proteine strutturali : fanno parte della struttura della cellula ; rafforzano e proteggono i tessuti e le cellule (ad es. il collagene della matrice extracellulare). Proteine di deposito : deposito degli aminoacidi ; abbondanti nella uova e nei semi. Proteine di trasporto : trasportano sostanze specifiche tra le cellule (ad es. emoglobina che trasporta l’ossigeno nei globuli rossi) ; fanno passare sostante specifiche verso le membrane cellulari (proteine trasportatrici del glucosio) ; possono funzionare come pompe o canali ionici (ad es. la pompa sodio/potassio). Proteine regolatorie : regolazione di un processo all’interno della cellula (ad es. gli ormoni , come l’insulina) Proteine contrattili : partecipano ai movimenti cellulari (ad es. actina e miosina) Proteina di protezione : difendono l’organismo contro agenti invasori (ad es. anticorpi del sistema immunitario). GLI AMINOACIDI : Presentano un atomo di carbonio (chiamato carbonio alfa) a cui si legano sempre 1 gruppo aminico (H2N) ed un gruppo carbossilico (COOH) , 1 legame con l’idrogeno ed 1 ultimo legame con il RESIDUO O CATENA LATERALE che è la parte variabile dei vari aminoacidi. I 20 aminoacidi delle proteine : possono essere suddivisi in 3 aree ; la fascia in alto della slide , contiene aminoacidi IDROFOBI (sono apolari) , e la porzione colorata in bianco di ogni aminoacido indica il RESIDUO ; la fascia in mezzo contiene aminoacidi POLARI ma non carichi , sono aminoacidi in cui non c’è una carica netta sul residuo ma una dislocazione di una parziale carica , per cui questi saranno IDROFILI ; l’ultima fascia contiene aminoacidi POLARI e CARICHI per cui sono IDROFILI con + o – carica. MONOMERI E POLIMERI : Il polimero può anche essere chiamato peptide : è un insieme di aminoacidi legati insieme attraverso la reazione di condensazione. La reazione di condensazione tra due aminoacidi : si libera 1 molecola di acqua , ed in particolare interagisce il gruppo carbossilico del primo aminoacido con il gruppo aminico del secondo aminoacido ; va via un OH del gruppo carbossilico ed un H del gruppo aminico , si viene cosi a formare un LEGAME PEPTIDICO che ha la caratteristica di avvenire sempre con la stessa direzionalità. Gruppo carbossilico libero : C terminare ; Azoto libero : N terminale ; la molecola ha due polarità. Quando guardo cellule diverse all’interno di uno stesso individuo , ho sempre lo stesso DNA ; da una cellula all’altra cambiano le proteine espresse. Le proteine housekeeping mantengono la cellula vitale , che sono proteine comuni agli individui ; ci sono anche proteine tipiche di una linea cellulare e non di un’altra. Polimorfismo proteico : stessa proteina con sequenza diversa da individuo ad individuo. Struttura di una proteina : Quando la proteina viene sintetizzata su un ribosoma , è una lunga catena di aminoacidi dalla N terminale alla C terminale (estremità finale) ; in realtà , quando la proteina viene rilasciata dal ribosoma si ripiega su sé stessa per arrivare alla conformazione stabile e la struttura iniziale viene definita STRUTTURA PRIMARIA ed è una sequenza di aminoacidi , che si ripiega a diversi livelli ; il livello successivo rispetto alla struttura primaria è la struttura secondaria che è la prima forma di ripiegamento della proteina ed è dovuta al ligerà idrogeno (interazioni deboli) ; le strutture secondarie più comune sono due : alfa elica e beta foglietto. Alfa elica : è un pezzo della proteina , per cui avremo tanti aminoacidi legati ; abbiamo interazioni idrogeno che si formano tra gruppo carbossilico e gruppo aminico che ha già il legame peptidico , per cui il primo è legato con il 4 successivo costantemente e cosi via , e questa costanza è ciò che fa ripiegare la proteina.
Beta foglietto : possono legarsi anche aminoacidi distanti tra di loro sulla catena proteica , per cui la proteina si ripiega e di conseguenza i due aminoacidi lontani si ritrovano uno accanto all’altro ; i ripiegamenti dipendono dalla sequenza di aminoacidi che abbiamo nella struttura primaria. Avremo anche una struttura terziaria : la struttura finale tridimensionale della proteina ; in essa , gli ulteriori ripiegamenti dipendono da legami che avvengono tra i residui laterali degli aminoacidi. Il legame è forte perché la proteina deve avere una conformazione stabile ; una volta che abbiamo la struttura terziaria corretta , la proteina è funzionante. La maggior parte delle proteine finiscono il loro processo di strutturazione con la struttura terziaria , ma alcune procedono per cui esiste una struttura quaternaria , ovvero un complesso proteico ; le proteina che hanno questa 4 struttura sono formate da più catene di peptidi , come ad esempio l’emoglobina : costituita da 2 subunità alfa e 2 beta. Per avere la 4 struttura , devono intervenire 2 subunità. Il processo di decisione della cellula di quale proteina attivare o meno è detto regolazione dell’attività delle proteine ed i meccanismi principali sono : Modificazione covalente della proteina : modifica i legami covalenti ; aggiungerò o toglierò gruppi chimici modificandone la struttura chimica e quindi la sua funzione Regolazione allosterica : tipico degli enzimi ; Taglio proteolitico : attivare una proteina tagliandone un pezzo Regolazione funzione proteine : l’attività di una proteina può essere regolata per modificazione covalente Può avvenire tramite fosforilazione : inattivo o attivo la proteina ; l’aggiunta di un gruppo fosfato avviene attraverso le proteinchinasi che prendono dall’ATP (energia presente nella cellula) con modifica della struttura della proteina che attivano una proteina ; se la proteina è attiva ed aggiungo un gruppo fosfato la spengo ; la rimozione del gruppo fosfato viene effettuata dalle proteinfosfatasi. Regolazione allosterica : Gli enzimi hanno una porzione detta sito attivo che è la parte funzionale per cui interagisce con i reagenti ; gli enzimi che troviamo nella regolazione allosterica oltre a questo sito attivo , sulla molecola hanno un altro sito detto sito allosterico che non interagisce con i reagenti ma con gli inibitori o gli accettori prodotti dalla cellula. Quando c’è l’inibitore , questo si lega al sito allosterico e si crea un legame chimico andando a modificare la struttura dell’ enzima con conseguenza dell’usura del sito attivo , inattivando l’enzima ; se voglio riattivare l’enzima stacco l’inibitore , tornando alla situazione iniziale. È la cellula stessa che aumenta o diminuisce le quantità di inibitori o accettori nel suo citoplasma, per cui il processo è reversibile. Attivazione proteolitica : esempio dell’insulina L’insulina quando sintetizzata , non è attiva ma è in una forma immatura chiamata pro-insulina ; quando la cellula ha bisogno di insulina attiva , si crea un ripiegamento determinato dalla formazione di legami di solfuro (legami tra 2 zolfi) , a questo punto la cellula taglia via un pezzo della proteina facendo restare il pezzo finale che sarebbe l’insulina vera e funzionante. ACIDI NUCLEICI : Hanno come unità fondamentale il nucleotide. I più comuni sono : DNA (acido desossiribonucleico) e RNA (acido ribonucleico). Il nucleotide è formato da 1 gruppo fosfato (carico negativamente) al quale è legato 1 zucchero (pentoso con 5 atomi di carbonio) ed a questo zucchero è legata una base azotata. Le basi azotate possibili sono 5 e sono suddivise in 2 gruppi : le purine e le pirimidine ; Le purine sono : Adenina e guanina , sono formate da 2 anelli ; Le pirimidine sono : citosina , uracile , timina ; tutte e tre sono formate da 1 solo anello ; citosina + le 2 purine sono presenti sia nel DNA che nel RNA ; mentre uracile e timina sono intercambiabili , la timina è solo nel DNA e l’uracile solo nell’RNA.