Gli amminoacidi e le proteine.
Gli aminoacidi rappresentano i monomeri dei peptidi e specificatamente delle proteine, polimeri in cui
è presente il legame peptidico. Le proteine svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo
cellulare. Essi sono costituiti dal gruppo funzionale carbossilico(-COOH) e del gruppo funzionale
amminico (-NH2). Gli aminoacidi presenti negli organismi viventi sono tutti alfa amminoacidi. Si
rappresentano con una formula generale in cui il carbonio Alfa (stereocentro) e situato al centro,
legato successivamente ad un atomo di idrogeno, un gruppo amminico e un gruppo carbossilici o, e
un gruppo atomico radicale o a catena laterale. Vi sono 20 aminoacidi complessivi di cui: cinque
dotati di catene laterali +1 o -1, che attraggono l’acqua o li ioni di carica opposta, cinque con catene
laterali polari che formano legami ad idrogeno con l’acqua o altre sostanze polari, sette costituiti da
catene idrocarburiche apolari,e infine la glicina la cui catena laterale è un semplice atomo di idrogeno,
la cisteina costituita dal gruppo terminale in -Sh e la prolina che presenta un gruppo amminico privo di
un atomo di idrogeno. Negli aminoacidi, per la presenza del gruppo carbossilico del gruppo amminico,
si verifica una reazione acido base, dove il gruppo carbossilico comportandosi da acido cede uno ione
H+ al gruppo amminico che, comportandosi da base lo accetta trasformandosi nello ione -NH3, si
forma così lo zwitterione. Ciò giustifica la struttura ionica dipolare degli amminoacidi, Dove in
soluzione basica si comportano da acidi cedendo un protone H più e trasformandosi in anione e in
soluzione acida si comportano da basi accettando un protone H+.
I peptidi sono B polimeri costituiti da due o più amminoacidi uguali o diversi uniti da un legame
ammidico chiamato legame peptidico ovvero tra il C del COOH e l’N del NH2. Il legame peptidico è un
legame forte che per convenzione si rappresenta con il legame singolo, ma ha le caratteristiche di un
legame doppio. Tuttavia il peptide si forma dalla reazione di condensazione di un amminoacido e si
scrive con il gruppo amminico a sinistra e il gruppo carbossilico a destra tra gli aminoacidi di un
peptide, si può formare un secondo tipo di legame covalente, il legame disolfuro, che si può stabilire
tra i gruppi SH di due unità di cisteina: il legame disolfuro è un legame covalente singolo tra due atomi
di zolfo. I peptidi sono distinti in oligopeptidi, polipeptidi e proteina. Esaminando una proteina nella
sua configurazione spaziale, è possibile individuare quattro livelli di organizzazione: struttura primaria,
sequenza lineare degli aminoacidi, legati con legami peptidici e disolfuro, secondaria, definita come
alfa elica, caratterizzata da una catena polipeptidico avvolta a spirale su se stessa in senso antiorario
con i gruppi R verso l’esterno, la struttura B-foglietto ripiegato, determinato da legami ad idrogeno
intermolecolari che si stabiliscono tra il gruppo CO e il gruppo NH di due catene parallele e da gruppi
R che si trovano rispettivamente al di sopra e al di sotto il piano della molecola, struttura terziaria
definita dalla forma della proteina determinata dalle interazioni intermolecolari tra i gruppi R degli
amminoacidi, e la struttura quaternaria definita dall’associazione di 2 o + catene polipeptidiche
chiamate anche subunità.
