Docsity
Docsity

Prepara i tuoi esami
Prepara i tuoi esami

Studia grazie alle numerose risorse presenti su Docsity


Ottieni i punti per scaricare
Ottieni i punti per scaricare

Guadagna punti aiutando altri studenti oppure acquistali con un piano Premium


Guide e consigli
Guide e consigli


Amminoacidi: Generalità, Classificazioni e Ruolo nelle Proteine, Dispense di Scienza degli alimenti

Una panoramica completa degli amminoacidi, esplorando le loro generalità, classificazioni e il loro ruolo fondamentale nella formazione delle proteine. Viene spiegata la struttura chimica degli amminoacidi, la loro polarità e il concetto di punto isoelettrico. La struttura delle proteine, dai livelli primari a quelli quaternari, e descrive le diverse funzioni svolte dalle proteine nel corpo umano. Infine, viene trattato il metabolismo proteico, con particolare attenzione alla digestione delle proteine e al loro ruolo nutrizionale.

Tipologia: Dispense

2024/2025

Caricato il 26/03/2025

gesuina-cossu
gesuina-cossu 🇮🇹

2 documenti

1 / 5

Toggle sidebar

Questa pagina non è visibile nell’anteprima

Non perderti parti importanti!

bg1
AMMINOACIDI: GENERALITÀ E CLASSIFICAZIONI
Le proteine e i peptidi sono macromolecole complesse, formate da sequenze di amminoacidi. Nel
mondo degli esseri viventi, è stata riscontrata l'esistenza di oltre 150 tipi di amminoacidi, ma solo 20
di questi sono fondamentali per i sistemi biologici. La maggior parte degli amminoacidi viene assunta
attraverso l'alimentazione, mentre la parte rimanente è costituita da amminoacidi liberi o legati ad
altre molecole. Questi amminoacidi rappresentano le unità base delle proteine, agendo come i mattoni
che ne costruiscono la struttura.
L'organismo umano non è in grado di sintetizzare tutti i 20 amminoacidi necessari e deve quindi
assumere 8 di essi attraverso la dieta. Questi 8 amminoacidi, definiti "essenziali" per gli adulti, sono:
valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina e lisina.
Se l'apporto di amminoacidi essenziali è insufficiente, il corpo umano non è in grado di produrre tutte
le proteine di cui ha bisogno. Dato che la sintesi di nuove proteine richiede tutti e 20 gli amminoacidi,
la mancanza di anche uno solo di essi impedisce ai ribosomi di svolgere correttamente il loro compito.
La carenza di amminoacidi essenziali ha conseguenze immediate sull'organismo, poiché il corpo non
possiede un sistema per immagazzinarli, come avviene invece per grassi e carboidrati. Inoltre, gli
individui più giovani sono meno capaci di utilizzare le riserve interne, rendendo la loro richiesta di
amminoacidi essenziali ancora più elevata rispetto agli adulti.
I bambini hanno bisogno nella loro dieta anche di altri due amminoacidi, l'istidina e l'arginina.
Sebbene il loro organismo ne produca una quantità sufficiente per il normale ricambio proteico
quotidiano, questa non è adeguata per la crescita e la ricostruzione dei tessuti cellulari. Il nostro corpo
è molto efficiente e non spreca nulla! Gli amminoacidi che non servono per costruire le proteine
vengono riutilizzati. Possono essere trasformati in altre sostanze utili, come il glucosio (la nostra
principale fonte di energia), oppure "bruciati" per ricavarne energia. Questo processo di "riciclo"
produce però scarti azotati, che devono essere eliminati dal corpo. Gli amminoacidi essenziali sono
come i "mattoncini" fondamentali che il nostro corpo non riesce a produrre da solo. Se non li
assumiamo con l'alimentazione, possiamo avere gravi problemi di salute. La mancanza di
amminoacidi essenziali è un problema serio soprattutto nei paesi poveri, dove le persone non hanno
sempre cibo sufficiente. Tutti gli amminoacidi che formano le proteine hanno una struttura chimica
simile. Immagina che siano come dei "mattoncini" con una forma standard, dove la parte "R" è come
un'etichetta che li rende diversi l'uno dall'altro. Gli amminoacidi sono molecole speciali che hanno
sia una parte carica positivamente (catione) che una parte carica negativamente (anione). Questa
caratteristica li rende "zwitterioni", cioè ioni doppi. In soluzione, gli amminoacidi si trovano quasi
sempre in questa forma ionica. Ogni amminoacido è diverso dagli altri per il "residuo R", una parte
della molecola che varia. Questa differenza è importante perché determina se un amminoacido è
"polare" o "non polare".
Gli amminoacidi polari hanno parti della molecola che interagiscono bene con l'acqua
(idrofile).
Gli amminoacidi non polari, invece, hanno parti che "temono" l'acqua (idrofobiche) e non
formano legami con essa.
La polarità degli amminoacidi influenza il modo in cui le proteine si piegano e interagiscono con
l'acqua. Questo è fondamentale per la struttura e la funzione delle proteine nel nostro corpo.
pf3
pf4
pf5

Anteprima parziale del testo

Scarica Amminoacidi: Generalità, Classificazioni e Ruolo nelle Proteine e più Dispense in PDF di Scienza degli alimenti solo su Docsity!

AMMINOACIDI: GENERALITÀ E CLASSIFICAZIONI Le proteine e i peptidi sono macromolecole complesse, formate da sequenze di amminoacidi. Nel mondo degli esseri viventi, è stata riscontrata l'esistenza di oltre 150 tipi di amminoacidi, ma solo 20 di questi sono fondamentali per i sistemi biologici. La maggior parte degli amminoacidi viene assunta attraverso l'alimentazione, mentre la parte rimanente è costituita da amminoacidi liberi o legati ad altre molecole. Questi amminoacidi rappresentano le unità base delle proteine, agendo come i mattoni che ne costruiscono la struttura. L'organismo umano non è in grado di sintetizzare tutti i 20 amminoacidi necessari e deve quindi assumere 8 di essi attraverso la dieta. Questi 8 amminoacidi, definiti "essenziali" per gli adulti, sono: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina e lisina. Se l'apporto di amminoacidi essenziali è insufficiente, il corpo umano non è in grado di produrre tutte le proteine di cui ha bisogno. Dato che la sintesi di nuove proteine richiede tutti e 20 gli amminoacidi, la mancanza di anche uno solo di essi impedisce ai ribosomi di svolgere correttamente il loro compito. La carenza di amminoacidi essenziali ha conseguenze immediate sull'organismo, poiché il corpo non possiede un sistema per immagazzinarli, come avviene invece per grassi e carboidrati. Inoltre, gli individui più giovani sono meno capaci di utilizzare le riserve interne, rendendo la loro richiesta di amminoacidi essenziali ancora più elevata rispetto agli adulti. I bambini hanno bisogno nella loro dieta anche di altri due amminoacidi, l'istidina e l'arginina. Sebbene il loro organismo ne produca una quantità sufficiente per il normale ricambio proteico quotidiano, questa non è adeguata per la crescita e la ricostruzione dei tessuti cellulari. Il nostro corpo è molto efficiente e non spreca nulla! Gli amminoacidi che non servono per costruire le proteine vengono riutilizzati. Possono essere trasformati in altre sostanze utili, come il glucosio (la nostra principale fonte di energia), oppure "bruciati" per ricavarne energia. Questo processo di "riciclo" produce però scarti azotati, che devono essere eliminati dal corpo. Gli amminoacidi essenziali sono come i "mattoncini" fondamentali che il nostro corpo non riesce a produrre da solo. Se non li assumiamo con l'alimentazione, possiamo avere gravi problemi di salute. La mancanza di amminoacidi essenziali è un problema serio soprattutto nei paesi poveri, dove le persone non hanno sempre cibo sufficiente. Tutti gli amminoacidi che formano le proteine hanno una struttura chimica simile. Immagina che siano come dei "mattoncini" con una forma standard, dove la parte "R" è come un'etichetta che li rende diversi l'uno dall'altro. Gli amminoacidi sono molecole speciali che hanno sia una parte carica positivamente (catione) che una parte carica negativamente (anione). Questa caratteristica li rende "zwitterioni", cioè ioni doppi. In soluzione, gli amminoacidi si trovano quasi sempre in questa forma ionica. Ogni amminoacido è diverso dagli altri per il "residuo R", una parte della molecola che varia. Questa differenza è importante perché determina se un amminoacido è "polare" o "non polare".

  • Gli amminoacidi polari hanno parti della molecola che interagiscono bene con l'acqua (idrofile).
  • Gli amminoacidi non polari , invece, hanno parti che "temono" l'acqua (idrofobiche) e non formano legami con essa. La polarità degli amminoacidi influenza il modo in cui le proteine si piegano e interagiscono con l'acqua. Questo è fondamentale per la struttura e la funzione delle proteine nel nostro corpo.

PUNTO ISOELETRRICO E MOBILITÀ ELETTROFORETICA

Gli amminoacidi hanno sia una parte acida che una parte basica , quindi possono comportarsi in entrambi i modi. Il punto isoelettrico (pI) è il "punto di equilibrio": È il valore di pH in cui l'amminoacido è neutro, cioè ha sia una carica positiva che una negativa. A questo pH, l'amminoacido è chiamato "zwitterione".

  • Se il pH è più alto del pI, l'amminoacido diventa negativo.
  • Se il pH è più basso del pI, l'amminoacido diventa positivo. Ogni amminoacido ha un pI diverso , questo perché le parti acida e basica di ogni amminoacido reagiscono in modo diverso al pH. Il pI è importante per capire come gli amminoacidi si muovono in un campo elettrico (elettroforesi). Ogni amminoacido ha un suo pI, che è il pH in cui la sua carica netta è zero. Se il pH della soluzione è diverso dal pI, l'amminoacido avrà una carica positiva o negativa.
  • Gli amminoacidi carichi positivamente si muovono verso l'elettrodo negativo.
  • Gli amminoacidi carichi negativamente si muovono verso l'elettrodo positivo.
  • Gli amminoacidi con carica netta zero non si muovono. Il pI della maggior parte degli amminoacidi è leggermente acido.Il pH del corpo umano è leggermente basico (circa 7.4). Questo significa che la maggior parte degli amminoacidi nel corpo si trova sotto forma di "zwitterioni" (con carica netta zero). Le proteine sono composte da amminoacidi, quindi hanno un comportamento simile. La carica delle proteine dipende dal pH della soluzione e dai pI dei loro amminoacidi. LEGAME PEPTIDICO le catene peptidiche Sono come lunghe collane, fatte di tanti "anelli" chiamati amminoacidi. Gli amminoacidi si uniscono tra loro con dei "ganci" speciali, chiamati legami peptidici. Quando si uniscono, formano una catena che chiamiamo peptide. Ci sono peptidi corti (oligopeptidi) e peptidi lunghi (polipeptidi).
  • I peptidi corti, come i dipeptidi (2 amminoacidi) e i tripeptidi (3 amminoacidi), sono come piccole collane.
  • I peptidi lunghi, come i polipeptidi, sono come collane molto più lunghe e complesse. I peptidi sono i "mattoncini" che costruiscono le proteine, che sono fondamentali per la vita. LE PROTEINE Le proteine sono come lunghe collane, fatte di tanti "anelli" chiamati amminoacidi. Sono peptidi (catene di amminoacidi) con più di 50 amminoacidi. Le proteine sono molto complesse e hanno diversi livelli di organizzazione. La struttura primaria è la sequenza degli amminoacidi nella catena.Le strutture secondaria, terziaria e quaternaria descrivono come la proteina si piega nello spazio.

La struttura quaternaria permette alle proteine di svolgere funzioni biologiche specifiche. Ad esempio, l'emoglobina ha bisogno di 4 subunità per trasportare l'ossigeno nel sangue. Altre proteine, come la mioglobina nei muscoli, hanno una struttura quaternaria simile. ORGANIZZAZIONE STRUTTURALE Le proteine sono come sculture complesse, e la loro forma dipende da come le catene di amminoacidi si legano tra loro. I legami che tengono insieme le catene laterali degli amminoacidi sono per lo più deboli. Il legame più forte tra questi "nastri adesivi" è il legame a idrogeno. Ci sono 5 tipi di legami deboli che tengono insieme le proteine: o Legami a idrogeno tra le parti principali della catena: questi legami aiutano a formare le strutture secondarie, come l'α-elica e il β-foglietto. o Legami a idrogeno tra le catene laterali polari: questi legami si formano tra parti della proteina che amano l'acqua. o Legami a idrogeno tra gruppi ionizzabili: questi legami si formano tra parti della proteina che hanno una carica elettrica. o Interazioni idrofobiche: queste interazioni si formano tra parti della proteina che "temono" l'acqua e si raggruppano insieme. o Legami a ponte disolfuro: questi sono gli unici legami forti (covalenti) che tengono insieme le proteine. FUNZIONE DELLE PROTEINE Le proteine svolgono diverse funzioni:

  • Funzione plastica attraverso la sintesi di nuove proteine
  • Ormonale attraverso la regolazione di meccanismi biochimici es. insulina
  • Difesa attraverso l’attaco agli antigeni es anticorpi
  • Strutturale attraverso i tessuti di sostegno es cheratina
  • Funzione di deposito con l’accumulo di nutrienti es. ferritina
  • Funzione contrattile con le fibre muscolari es. actina e miosina METABOLISMO PROTEICO Le proteine che mangiamo (proteine esogene) vengono scomposte in amminoacidi, i "mattoncini" che le compongono. Il nostro corpo usa questi amminoacidi per costruire le proprie proteine (proteine endogene) e altre sostanze importanti. Le proteine sono fondamentali per costruire i nostri tessuti e ci forniscono energia. La digestione delle proteine inizia nello stomaco, grazie all'enzima pepsina. L'acido cloridrico nello stomaco aiuta a rompere le proteine in pezzi più piccoli. Nel duodeno, altri enzimi (peptidasi) continuano a scomporre le proteine in oligopeptidi. Infine, gli enzimi dell'intestino tenue completano la digestione, trasformando le proteine in amminoacidi. Dopo la digestione, gli amminoacidi vengono assorbiti dall'intestino e trasportati al fegato. Nel fegato, gli amminoacidi vengono utilizzati per costruire nuove proteine, amminoacidi non essenziali e altre sostanze.

FABBISOGNO PROTEICO E VALORE BIOLOGICO

Solo una parte delle proteine che il nostro corpo produce viene usata di nuovo. Il resto viene eliminato come scarto. Dobbiamo quindi mangiare proteine regolarmente per soddisfare il nostro fabbisogno. I bambini, gli adolescenti e le donne incinte hanno bisogno di più proteine per crescere e svilupparsi. Mangiare troppe proteine non fa bene. Il corpo le trasforma in glucosio (zucchero) e scarta l'azoto in eccesso. Il valore nutritivo di un alimento dipende dalla quantità e qualità delle proteine che contiene. Se un alimento ha meno del 3% di proteine, bisogna mangiare altri cibi con più proteine. Le proteine "nobili" sono le migliori perché hanno molti amminoacidi essenziali e sono simili a quelle che produciamo noi. Le proteine animali sono di solito "nobili", mentre quelle vegetali (come quelle dei cereali e dei legumi) possono mancare di alcuni amminoacidi essenziali. Il valore biologico dice quanta parte delle proteine che mangiamo viene usata dal nostro corpo. Più il valore biologico è vicino a 100, più le proteine sono di alta qualità e utili per noi.