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Proteine: Struttura e Formazione, Schemi e mappe concettuali di Chimica organica

La struttura delle proteine, i loro amminoacidi costituenti e la loro formazione. Vengono descritte le varie funzioni delle proteine e la loro importanza per gli organismi viventi. Inoltre, viene spiegato come le proteine si formano e come la loro carenza può essere pericolosa per l'organismo. Viene anche descritta l'organizzazione delle proteine e la loro struttura primaria e secondaria.

Tipologia: Schemi e mappe concettuali

2022/2023

In vendita dal 21/04/2023

Thomas._.
Thomas._. 🇮🇹

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Proteine sono tra le molecole organiche più importanti perché fanno più del 50% in peso secco della Maggior parte del viventi; solo le piante, per l'elevata % di cellulosa, hanno un contenuto proteico minore I n ne svolgono una varietà di funzioni ma hanno tutte Ariminogcidi: COOH la stessa struttura dì base: sono POLIMERI 1 C legato a un GRUPPO I costituiti da sequenze di molecole contenenti AMMINICO (i},) uno HN=€-H azoto. gli AMMINOACIDI carbossilico(c00H) e 1} È Gli amminoacidi ALANINA e leucina ASSIEME adatte 6 hanno catene laterali-neutre e tale struttura è UGUALE IN TUTTI GLI AMMINOACIDI APOLARI Cidrofobe); altri come la SERINA e che differiscono tra loro solo per il gruppo radicale R TIROSINA possiedono gruppi radicali neutri e che occupa il 4° legame covalente e da struttura POLARI (idrofile) chimica diversa ad ogni amminoacido e (quindi) Il glutammato e asparato hanno catene con funzione caratteristica ad ogni proteina carìca negativa mentre largunina, l'istidina e la f lisina hanno gruppi R con carica POSITIVA tra 1 vari, ne esistono 3 con struttura particolare: Glicina: amminoacido + piccolo di tutti; al posto di R ha solo 1 atorno di H quindi può collocarsi in spazi tanto ristretti dalla proteina; e Cisteina: contiene un gruppo -SH che permette di fare saldi legami covalenti (detti PONTI DI SOLFURO S-S) tra Polipeptidi e Dipeptidi atomi d zolfo e amminoacidi differenti Nella reazione di condensazione. l'atorno ZL Prolina: ha una struttura ad anello che \mpedisce la di N del gruppo amminico sì lega con C rotazione delle molecole quindi si trova nei punti in cut le del gruppo carbossilico di un altro amminoacido, — protelne si piegano eliminando una molecola H,0. Il legame covalente che va a formarsi è detto LEGAME PEPTIDICO e la molecola dervata da tale associazione è detta DIPEPTIDE Mentre quando si legano numerosi araminoacidi sì forma un POLIPEPTIDE Tirosina Acido giutammico x R Amminoacida Ho Amminoacido Dipeptide Polipeptici