CITOSCHELETRO
Formato da proteine. Non è presente nelle cellule batteriche a causa della scarsa
compartimentalizzazione. Si distingue in tre categorie:
MICROTUBULI
Polimeri di tubulina. Si aggregano in dimeri formando un tubo con un diametro di 25nm. Nella
cellula prendono origine da uan zona specifica, il centrosoma. Non è un organulo, ma una struttura
formata da due centrioli, formata da microtubuli, e materiale pericentriolare. Il centrosoma è
presente nella zona centrale della cellula in interfase. In mitosi I centrioli interverranno nella
formazione del fuso mitotico, formato da microtubuli, che aiuterà la cellula a stabilire una divisione
equa del materiale cellulare. I microtubuli del fuso depolimerizzano e vanno a far parte del
citoscheletro.
Sono implicati in movimenti di tipo ameboide della cellula, facendo da asse per speudopodi, o
rappresentando binari dove si muovono vescicole. Rappresentano la base strutturale di ciglia e
flagelli.
La tubuline è presente in tue varietà: alpha e beta. Si formano quasi esclusivamente eterodimeri,
elementi composti di tubulina alpha e tubulina beta. Il peso molecolare è simile. Entrambe
presentano un sito di legame per la GTP. Quando si uniscono due molecole, si legano anche due
molecole di GTP, ma solo uno dei due ha funzione GTP-asica. Sulla parte corrispondente al C-
terminale troviamo siti di legami per ioni calcio, ma anche siti di legame per MAPs, che possono
prendere contatto con il microtubulo e avere effetti diversi.
La colchicina ha la proprietà di bloccare la polimerizzazione dei microtubuli.
I microtubuli formano lamine di tredici protofilamenti. In seguito la lamine si richiude formando un
tubo. Si può riprodurre sperimentalmente la polimerizzazione della tubulina a partire da primers di
tubulina e a condizione di pH e temperatura specifici. In vitro l'accrescimento del microtubulo
sembra arrivare a una dimensione stazionaria. Dipende dal fatto che il microtubulo è sensibile a
quanta tubulina si è consumata per foramare il microtubulo rispetto alla tubulina libera rimasta in
vitro. La disposizione regolare degli eterodimeri fa sì che un'estremità del microtubulo sia diversa
dall'altra. La conseguenza è che si possono distinguere due estremità: le due estremità del
microtubulo sono diverse. Si distinguono sensibilmente nella capacità che hanno non tanto di
allungarsi e accorciarsi, ma nella velocità con cui questi processi avvengono. La velocità maggiore
si ha all'estremità +, mentre all'estremità - si nota la velocità minore.
Allo stato di mulinello si ha una costanza di lunghezza, perché si forma un equilibrio dinamico di
polimerizzazione e depolimerizzazione. Nella cellula una sola estremità è attiva. L'estremità –
(associata a un centrosoma), infatti, è inattiva. Il blocco è rappresentato da un complesso ad anello,
formato da tubulina gamma. Il treadmilling fa sì che il microtubulo termini con un cappuccio
formato da altre proteine, non dalla gamma tubulina. In vitro l'estremità meno è bloccata, mentre il
treadmilling avviene all'estremitò più. A seconda di quanta tubulina libera c'è ci aspetteremo che
l'estremità più polimerizzi o depolimerizzi. Alla concentrazione critica del microtubulo si forma il
treadmilling. In vitro, sebbene l'estremità meno sia bloccata, si rimane nelle condizioni di equilibrio.
Statico. Tuttavia, in cellula viva, un microtubulo qualsiasi va contemporaneamente in conto ad una
depolimerizzazione rapidissima seguita immediatamente da una ripolimerizzazione. Rimane da
spiegare come mai nella cellula pur essendoci una concentrazione di tubulina all'equilibrio vediamo
un continuo processo di polimerizzazione e depolimerizzazione. Evidentemente entra in gioco un
secondo fattore: intanto in vivo I microtubuli sono organizzati a partire dal centrosoma (MTOC,
microtubule organization centre). I microtubuli si angolano al centrosoma con l'estremità meno,
