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le proteine scienze degli alimenti, Appunti di Scienza degli alimenti

introduzione, funzioni, caratteristiche, struttura

Tipologia: Appunti

2019/2020

Caricato il 04/01/2023

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a.05 🇮🇹

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LE PROTEINE
Le proteine sono composti quaternari (C, H, O, N + S/P).
Sono i componenti principali di tutte le cellule degli esseri viventi, quindi hanno un compito
strutturale.
Esse vengono prodotte attraverso un processo chiamato sintesi proteica e rappresentano il 18% del
peso corporeo.
Esse sono macromolecole formate dall'unione di molte unità elementari dette aminoacidi (AA).
Gli aminoacidi sono formati da un gruppo amminico -NH2 e da un gruppo carbossilico -COOH e
contengono una parte variabile (R).
Gli aminoacidi non essenziali sono quelli che il nostro organismo è in grado di sintetizzare mentre
quelli essenziali bisogna assumerli. Gli AAE sono 10 nei primi anni di vita e 8 nell'adulto.
Gli AA si legano tra loro tramite reazioni di condensazione, che è un legame di tipo covalente, dato
dall'unione di un -COOH + -NH2 di 2 aminoacidi consecutivi ,dove per ogni legame si libera una
molecola d'acqua.
Proteolisi/ Idrolisi proteica= la rottura del legame peptidico con la conseguenza di una liberazione
degli AA in presenza di acqua.
La funzione di una proteina (attività biologica) dipende sia dalla composizione amminoacidica sia
dalla forma che assume nello spazio, quindi dipende dalla sua forma tridimensionale.
Si possono considerare quattro livelli di organizzazione proteica:
1. Struttura primaria: è definita dal numero, dal tipo e dalla sequenza di amminoacidi che
compongono la catena polipeptidica essa determina la forma è la funzione della proteina.
Ogni suo cambiamento può causare gravi alterazioni;
2. Struttura secondaria: è determinata dalla disposizione ordinata di tratti della catena
polipeptidica (struttura ripetitiva e regolare). es.: la α-elica, con catena a spirale in senso
orario, e foglietto-β a zigzag;
3. Struttura terziaria: è la conformazione tridimensionale della proteina, ha struttura avvolta
su se stessa (a gomitolo);
4. Struttura quaternaria: costituita da più catene polipeptidiche uguali o diverse tra loro
(emoglobina).
Le proteine possono essere classificati in base alla composizione chimica:
1. proteine semplici : se sono costituite da sole aminoacidi;
2. proteine coniugate: se sono costituite da una parte proteica e un gruppo non proteico
(proteine+lipidi e proteine+glucidi);
Possono essere classificate anche in base al valore biologico:
1. Proteine ad alto valore biologico: che contengono tutti gli AAE in quantità equilibrata (uova,
carne, pesce, latte, formaggi, alcune alghe);
2. Proteine a medio valore biologico: in cui scarseggiano uno o più AAE (legumi);
3. Proteine a basso valore biologico: in cui sono carenti molti AAE (cereali, verdure);
La denaturazione proteica è la modificazione che le proteine subiscono per opera di agenti diversi
quali:
1. Agenti chimici: come acidi (limone o aceto nel latte) o basi (il bicarbonato di sodio) l'alcol
etilico, alte concentrazioni saline, enzimi...;
2. Agenti fisici: come temperature relativamente alte, azioni meccaniche persistenti...;
La denaturazione porta alla perdita della configurazione nativa, con conseguente perdita della sua
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LE PROTEINE

Le proteine sono composti quaternari (C, H, O, N + S/P). Sono i componenti principali di tutte le cellule degli esseri viventi, quindi hanno un compito strutturale. Esse vengono prodotte attraverso un processo chiamato sintesi proteica e rappresentano il 18% del peso corporeo. Esse sono macromolecole formate dall'unione di molte unità elementari dette aminoacidi (AA). Gli aminoacidi sono formati da un gruppo amminico -NH2 e da un gruppo carbossilico -COOH e contengono una parte variabile (R). Gli aminoacidi non essenziali sono quelli che il nostro organismo è in grado di sintetizzare mentre quelli essenziali bisogna assumerli. Gli AAE sono 10 nei primi anni di vita e 8 nell'adulto. Gli AA si legano tra loro tramite reazioni di condensazione, che è un legame di tipo covalente , dato dall'unione di un -COOH + -NH2 di 2 aminoacidi consecutivi ,dove per ogni legame si libera una molecola d'acqua. Proteolisi/ Idrolisi proteica= la rottura del legame peptidico con la conseguenza di una liberazione degli AA in presenza di acqua. La funzione di una proteina ( attività biologica ) dipende sia dalla composizione amminoacidica sia dalla forma che assume nello spazio, quindi dipende dalla sua forma tridimensionale. Si possono considerare quattro livelli di organizzazione proteica:

  1. Struttura primaria: è definita dal numero, dal tipo e dalla sequenza di amminoacidi che compongono la catena polipeptidica essa determina la forma è la funzione della proteina. Ogni suo cambiamento può causare gravi alterazioni;
  2. Struttura secondaria: è determinata dalla disposizione ordinata di tratti della catena polipeptidica (struttura ripetitiva e regolare). es.: la α-elica, con catena a spirale in senso orario, e foglietto-β a zigzag;
  3. Struttura terziaria: è la conformazione tridimensionale della proteina, ha struttura avvolta su se stessa (a gomitolo);
  4. Struttura quaternaria: costituita da più catene polipeptidiche uguali o diverse tra loro (emoglobina). Le proteine possono essere classificati in base alla composizione chimica:
  5. proteine semplici : se sono costituite da sole aminoacidi;
  6. proteine coniugate: se sono costituite da una parte proteica e un gruppo non proteico (proteine+lipidi e proteine+glucidi); Possono essere classificate anche in base al valore biologico:
  7. Proteine ad alto valore biologico: che contengono tutti gli AAE in quantità equilibrata (uova, carne, pesce, latte, formaggi, alcune alghe);
  8. Proteine a medio valore biologico: in cui scarseggiano uno o più AAE (legumi);
  9. Proteine a basso valore biologico: in cui sono carenti molti AAE (cereali, verdure); La denaturazione proteica è la modificazione che le proteine subiscono per opera di agenti diversi quali:
  10. Agenti chimici: come acidi (limone o aceto nel latte) o basi (il bicarbonato di sodio) l'alcol etilico, alte concentrazioni saline, enzimi...;
  11. Agenti fisici: come temperature relativamente alte, azioni meccaniche persistenti...; La denaturazione porta alla perdita della configurazione nativa, con conseguente perdita della sua

funzione biologica, può modificare le strutture delle proteine senza, però, rompere i legami peptidici, inoltre consente una maggiore digeribilità. Le funzioni più importanti di questi macronutrienti sono:

  1. Funzione plastica/strutturale: formano nuovi tessuti e riparano quelli esistenti;
  2. Funzione regolatrice: regolano il metabolismo corporeo;
  3. Funzione energetica: esse non si accumulano nei tessuti, ma vengono utilizzate per la produzione di energia o trasformati in grassi riserva; 1g=4kcal (17kj) Il valore raccomandato per l'assunzione di proteine e del 10/15% dell'apporto totale di energia. Un eccesso di proteine porta all'obesità, danni al fegato e ai reni, mentre una carenza provoca il kwashiorkor.