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Proteine
Svolgono ruoli diversi
Sono polimeri formati da
monomeri detto amminoacidi
Uniti a lunghe catene
polipeptidiche
Una singola proteina è formata da una o più catene
polipeptidiche ripiegate su sé stesse fino ad
assumere una precisa struttura tridimensionale
La sua composizione è determinata dalla quantità
di amminoacidi che contiene.
Le sue proprietà e funzioni dipendono dalla
sequenza specifica degli amminoacidi.
Enzimi
Accelerano
le reazioni
cellulari
Strutturali
Stabilità e
partecipazione
al movimento
Di difesa
Riconoscono
ed eliminano
le sostanze
estranee
all’organismo
Di
segnalazione
Controllano i
processi
cellulari
Recettore
Ricevono e
trasmettono
i segnali
cellulari
Trasportatori
di membrana
Regolano il
passaggio di
sostanze
attraverso le
membrane
cellulari
Di trasporto
Legano e
trasportano
sostanze
all’interno
dell’organismo
Cisteina , con gruppo terminale –SH ( tiolico ).
Per reagire con la catena laterale di un’altra
unità di cisteina si forma un legame
covalente tra due atomi di zolfo: ponte
disolfuro (-S-S-) che contribuisce a
determinare il modo in cui si ripiega la
proteina.
Prolina , con il gruppo amminico
privo di un atomo di idrogeno che
forma un legame covalente con un
carbonio della catena laterale.
Glicina , con un semplice
atomo di idrogeno
3 casi
speciali con
catene
laterali
7 idrofobici
10 idrofili
Il valore biologico dipende
dal numero degli
amminoacidi
Che il nostro organismo non
riesce a sintetizzare, pertanto
si assumono attraverso
l’alimentazione.
Diverso in
ciascun
amminoacido
Catena laterale detta
gruppo radicale
R
Composti organici che
presentano due gruppi
funzionali
Amminoacidi
Gruppo amminico
NH 3
+
Gruppo carbossilico
COO
-
Legati ad uno
stesso atomo di
carbonio
Carbonio alfa
Legati ad
esso
Atomo di idrogeno
H
Negli organismi
viventi sono 20 di
cui 8 essenziali
Strutture di
una proteina
Secondaria
Quaternaria
Terziaria
È la configurazione
tridimensionale della
proteina e
rappresenta il modo
in cui i segmenti della
proteina con diverse
strutture secondarie si
ripiegano su sé stessi
nello spazio
attraverso i ponti
disolfuro. In essa si
distingue una zona
interna , poco
accessibile alle
interazioni con altre
molecole e una
superficie esterna ,
esposta all’ambiente,
svolge specifiche
reazioni chimiche.
Molte proteine sono
costituite da due o più
catene polipeptidiche ,
chiamate subunità ,
ciascuna ripiegata nella
sua specifica struttura
terziaria. È il risultato
del modo in cui le
subunità si legano
insieme e interagiscono
tra loro.
Regolare ripetizione di
ripiegamenti caratteristici
che interessano regioni
diverse della catena
polipeptidica , che sono
tenuti assieme da legami a
idrogeno.
Esistono due
tipi
L’ emoglobina che
trasporta l’ossigeno
all’interno dei globuli
rossi del sangue , ad
esempio, è una
molecola costituita da
quattro unità tenute
assieme da legami
ionici e
intermolecolari.
Foglietto β
pieghettato
Si forma a
partire da due o
più catene
polipeptidiche
distese che si
affiancano
parallelamente.
È tenuto
assieme da
legami a
idrogeno. Si
può instaurare
in catene
polipeptidiche
distinte o in
tratti diversi di
una singola
ripiegata su sé
stessa.
α elica
Catena
polipeptidica
avvolta a formare
una spirale.
Ciò è il risultato di
legami a idrogeno
tra un atomo di
ossigeno del
gruppo C=O e
quello di idrogeno
del gruppo N-H di
un altro
amminoacido non
contiguo.
Le subunità sono
uguali a due a due e
unite a un gruppo
prostetico , eme che
contiene un atomo
di ferro.
Queste due strutture
sono proprie delle
proteine globulari.
Funzioni delle
proteine
Ma le proteine che
contengono i legumi più
l’aggiunta della pasta (carne
dei poveri) sono migliori
perché hanno tutti gli 8
amminoacidi essenziali e i
carboidrati.
Hanno tutti gli 8
amminoacidi
essenziali, cioè le
proteine nobili.
Proteine della
carne
Di solito questo processo è
irreversibile , tuttavia in
laboratorio po’ essere
reversibile. Dopo che la
proteina si sarà raffreddata
riacquisterà la sua forma e
funzione “normale”.
In seguito al riscaldamento
della proteina si romperanno i
legami deboli della sua
struttura , la forma e la funzione
della molecola pertanto
saranno modificate.
Proteina
denaturata
I gruppi funzionali sono le
catene laterali degli
amminoacidi rivolti all’esterno ,
e rappresentano una proprietà
legata alla struttura primaria
della proteina.
Proprietà chimica
I gruppi funzionali posti sulla
superficie di una proteina
favoriscono le interazioni
chimiche con le altre
sostanze.
Siccome la proteina è
flessibile , adatta la sua
conformazione per
ottimizzare l’interazione
con l’altra molecola.
Forma
La proteina si lega a incastro
con altre molecole più piccole.
Si legherà ad essa soltanto se vi
è corrispondenza tra le forme
tridimensionali.
Ogni proteina ha la sua
funzione.
Essa è determinata da
