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SALUDO:
Buenas tardes Msc. Fausto Gómez y estimados compañeros, mi grupo está conformado por los siguientes, Diego Arcos, Samantha Balón, Ashley Bernal y Arelys Díaz, nuestro tema a sustentar se titula: INHIBICIÓN ENZIMÁTICA PARTE 2, en donde se dará un enfoque bioquímico a la inhibición acompetitiva y otros modelos de competitividad.
PORTADA (INTRODUCCIÓN)
Imaginemos por un momento el siguiente escenario: un médico recomienda a su paciente tomar Aspirina diariamente para prevenir la formación de coágulos y reducir el riesgo de un infarto. A simple vista, puede parecer un tratamiento muy común. Sin embargo, si lo analizamos desde la bioquímica, surge una pregunta interesante: ¿Cómo puede un medicamento tan pequeño producir cambios importantes dentro del organismo? La respuesta se encuentra en la forma en que algunos fármacos interactúan con enzimas , moléculas que controlan muchas de las reacciones químicas del metabolismo. Cuando estas enzimas son modificadas o bloqueadas, pueden alterarse distintas vías metabólicas del cuerpo. Precisamente, este mecanismo se conoce como inhibición enzimática , y es el proceso que analizaremos a lo largo de esta exposición. Cambiar a diapositiva 2
OBJETIVOS
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Una vez planteado este contexto, es importante comprender el objetivo de este trabajo. Desde un enfoque bioquímico, buscamos analizar los factores que influyen en la cinética enzimática , es decir, en la velocidad con la que ocurren las reacciones catalizadas por enzimas. La cinética enzimática es un campo fundamental de la bioquímica, ya que permite entender cómo variables como la concentración de sustrato, la presencia de inhibidores y la afinidad entre enzima y sustrato pueden modificar la velocidad de una reacción química De manera específica, el objetivo de esta exposición es explicar el mecanismo de la inhibición acompetitiva , analizando cómo esta interacción molecular afecta la actividad de las enzimas. Además, se revisarán otros modelos de regulación enzimática , como la inhibición mixta y la regulación alostérica , los cuales también contribuyen al control de diferentes rutas metabólicas. Cambiar a diapositiva 3
INTRODUCCIÓN BIOQUÍMICA
Para comprender estos mecanismos, primero es necesario recordar qué son las enzimas. Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran las reacciones químicas que ocurren en el metabolismo celular. Desde el punto de vista bioquímico, estas moléculas aumentan la velocidad de las reacciones al disminuir la energía de activación , es decir, la energía mínima necesaria para que una reacción pueda llevarse a cabo. Cada enzima posee una estructura tridimensional altamente específica , determinada por el plegamiento de su cadena polipeptídica. Esta estructura permite que la enzima reconozca selectivamente a su sustrato. La interacción entre la enzima y el sustrato ocurre en una región especializada llamada sitio activo , donde el sustrato se une mediante interacciones no covalentes, como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de Van der Waals. Cuando esta unión ocurre, se forma el complejo enzima-sustrato , conocido como complejo ES. Este complejo es fundamental porque permite que la enzima estabilice el estado de transición , facilitando así la conversión del sustrato en producto. NO, GRACIAS DESCARGAR LA APLICACIÓN
Posteriormente, este complejo adopta una conformación que facilita la reacción química necesaria para convertir el sustrato en producto. Sin embargo, en presencia de un inhibidor acompetitivo, esta secuencia se altera. El inhibidor se une específicamente al complejo ES , formando el complejo ESI. Este nuevo complejo bloquea la actividad catalítica de la enzima e impide que la reacción continúe. De esta manera, la formación del complejo ESI reduce la cantidad de enzima disponible para catalizar la reacción, lo que provoca una disminución en la velocidad global del proceso metabólico (Berg et al., 2019). TRANSICIÓN Una vez comprendido el mecanismo molecular de la inhibición acompetitiva, es importante analizar cómo este proceso afecta la cinética enzimática. Por esta razón, mi compañero explicará ahora los cambios que ocurren en los parámetros cinéticos de la reacción.t
DIAPOSITIVA 6 — CINÉTICA ENZIMÁTICA
(COMPAÑERO)
Desde el punto de vista de la cinética enzimática , la inhibición acompetitiva produce cambios característicos en los parámetros que describen la velocidad de una reacción. Uno de estos parámetros es la constante de Michaelis (Km) , que representa la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima de reacción. En este tipo de inhibición, el valor de Km disminuye , lo que indica una mayor afinidad aparente entre la enzima y el sustrato. Al mismo tiempo, la velocidad máxima de reacción o Vmax también disminuye , ya que una parte de las enzimas queda atrapada en el complejo ESI , lo que reduce la cantidad de enzima
disponible para catalizar la reacción.
DIAPOSITIVA 7 — INHIBICIÓN MIXTA
Además del mecanismo de inhibición acompetitiva, existen otros modelos de regulación enzimática que también influyen en la actividad catalítica de las enzimas. Uno de ellos es la inhibición mixta. En este caso, el inhibidor puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima- sustrato , pero lo hace en un sitio diferente del sitio activo. Esta unión provoca cambios conformacionales en la estructura tridimensional de la enzima , reduciendo su capacidad catalítica (Berg et al., 2019). Como consecuencia, la enzima pierde parte de su capacidad para transformar el sustrato en producto (Nelson & Cox, 2021).
DIAPOSITIVA 8 — REGULACIÓN
ALOSTÉRICA
Otro mecanismo importante de regulación es la regulación alostérica. En este caso, ciertas moléculas reguladoras se unen a regiones específicas de la enzima llamadas sitios alostéricos , que son diferentes del sitio activo. Cuando estas moléculas se unen a la enzima, producen cambios estructurales en su conformación , lo que puede aumentar o disminuir su actividad catalítica. Estas moléculas pueden actuar como activadores alostéricos , que aumentan la actividad enzimática, o como inhibidores alostéricos , que disminuyen la actividad catalítica. Este mecanismo permite que las enzimas respondan rápidamente a cambios en las condiciones metabólicas de la célula.
En conclusión, la inhibición enzimática constituye un mecanismo fundamental para la regulación del metabolismo celular. La inhibición acompetitiva demuestra cómo la interacción entre un inhibidor y el complejo enzima-sustrato puede modificar la actividad catalítica de una enzima. Asimismo, otros mecanismos como la inhibición mixta y la regulación alostérica permiten ajustar con mayor precisión la actividad enzimática dentro de las rutas metabólicas. Comprender estos procesos es fundamental tanto en bioquímica como en medicina, ya que muchos tratamientos farmacológicos se basan en la modificación de la actividad de enzimas específicas. Muchas gracias.
