Docsity
Docsity

Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes

Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity


Consigue puntos base para descargar
Consigue puntos base para descargar

Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium


Orientación Universidad
Orientación Universidad


Apuntes bioquímica, Apuntes de Bioquímica

Asignatura: Bioquimica, Profesor: , Carrera: Veterinaria, Universidad: UCH-CEU

Tipo: Apuntes

2014/2015

Subido el 28/10/2015

esther1696
esther1696 🇪🇸

2

(3)

3 documentos

1 / 6

Toggle sidebar

Esta página no es visible en la vista previa

¡No te pierdas las partes importantes!

bg1
TEMA 4: BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS (METABOLISMO DE LAS
PROTEÍNAS)
Las proteínas son los productos finales de la mayoría de las rutas de la información.
La síntesis protéica consume hasta el 90% de la energía química utilizada por la
célula en todas la reacciones biosintéticas.
1) Se indentificó el sitio de síntesis proteica a partir de aminoácidos, ribosomas.
Estos eran “activados” cuando se incubaban con ATP.
2)Los aminoácidos que se unían al lugar de síntesis proteica se denomino RNA de
transferencia (tRNA) formando aminoacl-tRNA. Los enzimas que catalizan este
proceso son los aminoacil-tRNA sintetasa.
3) EL tRNA traduce la secuencia nucleotidica de un mRNA a la secuencia de
aminiacidos de un polipeptido. —> traducción
Características esenciales del código genetico:
Un codón es un triplete de nucleotidos que codifican un aminoácido especifico.
La traducción tiene lugar de forma que estos triplete de nucleotidos se leen
sucesivamente y sin solapamiento. El primer codon especifico determina el marco
de lectura, un nuevo corone mpiza cada 3 nucleotidos. La secuencia de
aminoácidos en una retorna esta definida por una secuencia lineal de triples
contiguos.
Grunberg-Manago y Ochoa en 1955: catalizan formación de polímeros de
RNA a partir de ADP,UDP,CDP y GDP que no requerian molde, mediante
polinucleotidos fosforilasa obtenidos a partir de polinucleotidos sintéticos.
Revelaron la composición de bases de los tripletes codificaste pero no desvelaron la
secuencia de bases.
H.Gobling Korana en 1960: metodos que permitian sintetizas
polirribonucleotidos con secuencias repetidas 2 -4 bases.
Los cordones son la clave de la traducción de la información genética y es posible la
sientesis de proteínas especificas. Hay codones con funciones especiales:
1) Codon de Inicio: AUG —> señal mas común del principio de las cadenas
polipeptidica en todas las células. Codifica residuos Met en posiciones internas
del polipeptido.
2) Codon de terminación: UAA,UAG,UGA —> codon de paro o sin sentido.
Señalan el final de la sintesis proteica y no codifican para ningún aminoácido
conocido.
3)Marco del lectura abierto (ORF): un marco de lectura sin un codon de
terminación en 50 o > codones. Los marcos de lectura abiertos largos suelen
corresponder a genes que codifican proteinas. características —> Degenerado:
un aminoácido puede ser especificado por mas
de un codon. No significa que el codon es
imperfecto, 1 aminoácido puede tener 2 o >
codones. Cada codon es especifica un solo
aminoácido.
pf3
pf4
pf5

Vista previa parcial del texto

¡Descarga Apuntes bioquímica y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!

TEMA 4: BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS (METABOLISMO DE LAS

PROTEÍNAS)

Las proteínas son los productos finales de la mayoría de las rutas de la información. La síntesis protéica consume hasta el 90% de la energía química utilizada por la célula en todas la reacciones biosintéticas.

  1. Se indentificó el sitio de síntesis proteica a partir de aminoácidos, ribosomas. Estos eran “activados” cuando se incubaban con ATP. 2)Los aminoácidos que se unían al lugar de síntesis proteica se denomino RNA de transferencia (tRNA) formando aminoacl-tRNA. Los enzimas que catalizan este proceso son los aminoacil-tRNA sintetasa.
  2. EL tRNA traduce la secuencia nucleotidica de un mRNA a la secuencia de aminiacidos de un polipeptido. —> traducción

Características esenciales del código genetico: Un codón es un triplete de nucleotidos que codifican un aminoácido especifico. La traducción tiene lugar de forma que estos triplete de nucleotidos se leen sucesivamente y sin solapamiento. El primer codon especifico determina el marco de lectura, un nuevo corone mpiza cada 3 nucleotidos. La secuencia de aminoácidos en una retorna esta definida por una secuencia lineal de triples contiguos.

Grunberg-Manago y Ochoa en 1955: catalizan formación de polímeros de RNA a partir de ADP,UDP,CDP y GDP que no requerian molde, mediante polinucleotidos fosforilasa obtenidos a partir de polinucleotidos sintéticos. Revelaron la composición de bases de los tripletes codificaste pero no desvelaron la secuencia de bases. H.Gobling Korana en 1960: metodos que permitian sintetizas polirribonucleotidos con secuencias repetidas 2 -4 bases.

Los cordones son la clave de la traducción de la información genética y es posible la sientesis de proteínas especificas. Hay codones con funciones especiales:

  1. Codon de Inicio: AUG — > señal mas común del principio de las cadenas polipeptidica en todas las células. Codifica residuos Met en posiciones internas del polipeptido.
  2. Codon de terminación: UAA,UAG,UGA —> codon de paro o sin sentido. Señalan el final de la sintesis proteica y no codifican para ningún aminoácido conocido.
  3. Marco del lectura abierto (ORF) : un marco de lectura sin un codon de terminación en 50 o > codones. Los marcos de lectura abiertos largos suelen corresponder a genes que codifican proteinas. características —> Degenerado : un aminoácido puede ser especificado por mas de un codon. No significa que el codon es imperfecto, 1 aminoácido puede tener 2 o > codones. Cada codon es especifica un solo aminoácido.

Degeneración no es uniforme.

El código genetico es universal las dos primeras letras de cada codón son los determinantes de la especificidad. Indica que las formas de vida tienen un antepasado común

Hipotesis del balanceo

  1. las primeras dos bases de un codon del mRNA siempre forman parte de bases fuertes.
  2. La 1ª base del anticodon (leido 5´—> 3´ y apareado con la 3ª base del codon) determina el nº codones reconocidos por el tRNA. Anticodon : C o A —> apareamiento especifico, solo reconocido 1 codon tRNA. U o G —> apareamiento menos espefifico, 2 codones Inosina —> 1ª nucleotido ( de balance) del anticodon es reconocido 3 codones Nº max. codones cualquier tRNA.
  3. Cuando un aminoácido es especidicado por varios codones diferentes, los cordones que difieren en alguna de las 2 primeras bases requieren tRNA diferentes.
  4. Para traducir 61 codones se necesita un min. de 32 tRNA. Las bases de balanceo (3ª base) del codon contribuye a la especificidad, ya que solo se aparea de forma debil, permite la disociación rapida del tRNA de su codon durante la síntesis proteica. La 3ª posición de cada codon es mucho menos especifica que la 1ª y 2ª, se dice que balancea. El desplazamiento del marco de traducción y la edición de RNA afectan la lectura del código genético durante la traducción.

Estructura de los ARNt Es una molécula simple de ARN plegada en sí misma en una estructura en 3D específica. Posee nucleótidos modificados (bases y azúcares) Tiene una secuencia de trinucleótidos CCA (3') en el extremo 3'. Dibujada en 2D forma una estructura con cuatro brazos, mientras que en 3D tiene forma de L plegada. El brazo aa puede unirse al aa por esterificación del grupo carboxilo con el grupo 'OH en posición 2' o 3' del resíduo A en el ARNt

Síntesis de proteínas la sinesis de biomelecculas polimericas se puede analizar en fases de inicio, enlongacion y terminacion. Estos procesos estan flaqueados por dos etapas adicionales: activacion de los precursores con anterioridad a la síntesis y maduración postsintetica del polímero completo. Son importantes ya que aseguran la fidelidad de la síntesis y el correcto funcionamiento del producto proteico. Etapa 1: La síntesis empieza en el extremo amino-terminal y avanza por adición de sucesivos aminoácidos hacia el extremo carboxil-terminal del polipeptido

Se obtiene un ribosoma 70s funcional—> complejo de inicio contiene mRNA y el fMet-tRNA(fMet) iniciador. Preparado para la enlongación—> Interacción entre el codon- anticodon del AUG iniciador unido al sito P; interacción entre secuencia Shine- Delgrado del mRNA y el rRna 16s; interacción union entre sitio P del ribosoma y el fmet-tRNA (fmet).

Enlongación

Etapa 3: Polipeptidos forman fase de enlongación. Bacterias —> 1) Aminoaci-tRNA 2)Factores enolngación

  1. GTP 1)Unión aminoacil-tRNA entrante: El aminoacil correcto entrante se fija en el complejo EF-TU que contiene GTP y se une al sito A del complejo de inicio. Se hidroliza GTP liberando EF-TU-GDP del ribosoma 70s y se regenera EF-TU- GTP. 2)Formación del enlace peptídico: Se forma un enlace pesticida entre 2 aminoácidos unidos por tRNa al sito A y P del ribosoma. Tiene lugar por transferencia del grupo N- formalmetionil indicador desde su tRNA al grupo amino del 2º aminoácido.

El grupo ∝-amino aminoacido en el sito A actua de nucleófilo, desplazando el tRNA

en el sito P, para formar el enlace peptídico. —> se conoce como Péptil transferasa( riboenzimas).

Traslocación

El ribosoma se desplaza un codon al extremo 3del mRNA. El movimiento desplaza el anitcodon del dipeptidil- tRNA que esta aun unido al 2º codon del mRNA del sitio A al sitio P. Y desplaza el tRNA desafilado del sitio P al sitio E, donde el tRNA es liberado al cotisol. El 3º codon del mina ahora en el sitio A y el 2º esta en el sitio P. El Movimiento a lo largo del mRNA requiere EF-G( traslocasa) y la energía de la hidrólisis otra molécula de GTP. Después de la traslación, el ribosoma con su dipeptil-tRNA y mRNA unidos, se encuentran disponibles para otro ciclo de entonación y para la union del 3º residuo grupo aminoácido. Este proceso sucede igual que el en el 2º residuo. Por cada residuo aminoacido correctamente unido al polipeptido en crecimiento se hidrolizan 2 moléculas de GTP, a medida que el ribosoma se desplaza hacia el extremo 3. El polipeptido permanece unido al tRNA hasta que el último aminoácido este incorporado. Esto mantiene la conexión funcional entre la información en el mRNA y su producto polipéptidico.

El ribosoma sol revisa que se haya producido un correcto apareamiento codon- anticodon. Un aminoacido incorrecto será incorporado a la proteína con el codon que lo reconocería normalmente por tRNA.

Fidelidad < Velocidad // > Velocidad < Fidelidad

Terminación La enlongación continua hasta que el ribosoma añade el ultimo aminoácido codificado por mRNA, terminación , señalado por uno de los codones señal ( UAA,UAG,UGA). En bacterias hay 3 f actores de terminación(RF-1,RF-2,RF-3) o factores de liberación.

  1. contribuyen a la hidrólisis del enlace peptidil-tRNA terminal.
  2. la liberación del polipétido y del ultimo tRNA, ya en sitio P.
  3. Disociación del ribosoma 70s en sus subunidades 50s y 30s, para iniciar un nuevo ciclo de síntesis proteica. RF-1 reconoce UAG y UAA RF-2 reconoce UGA y UAA Los factores de terminación se unen al codón de terminación de inducen a la peptidil transferasa a transferir el nuevo polipéptido a una molécula de agua. El reciclado de los ribosomas conlleva a la disociación de los diferentes componentes de la traducción.

RF1 reconoce el codón del ARNm UAG y UAA. RF2 reconoce UGA Y UAA. Estos factores de terminación (RF) contribuyen a la hidrólisis del enlace terminal del peptidil ARN, la liberación del nuevo polipéptido y del ARNt que se encuentre en el sitio P (que es el último en unirse) y la disociación del ribosoma 70S en las subunidades 30S y 50S. Los factores de terminación se unen al codón de terminación, y la peptidil transferasa, (que es una ribozima que actúa igual que los ribosomas) forma enlace peptídico añadiendo al polipéptido una molécula de agua. El reciclado de ribosomas conlleva a la disociaión de los diferentes componentes de la traducción.

Inhibidores de la síntesis de proteínas (antibióticos) Puromicina: Terminación prematura Tetraciclina: Bloquea el sitio A de procariotas Cloranfenicol: Inhibe la transferencia peptídica en procariotas Cicloheximida: Inhibe la transferencia peptídica en eucariotas Estreptomicina: Inhibe la iniciación en bacterias Toxina diftérica: ADP-Ribosila eEF

Modificaciones postraduccionales -Se modifican los extremos amino y carboxi terminales -Se pierde el péptido señal -Se modifican los aa de manera específica: significado funcional de la modificación depende de la proteina. -Glicosilaciones: Muchos glucosilicanos se unen a oligosacaridos mediante el residuo Asn.