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- Según aumenta el número de átomos de carbono, menos fluida es la membrana. Con las insaturaciones aumenta la fluidez.
- El colesterol influye mucho en la fluidez de la membrana. Disminuye la fluidez de la membrana a temperatura normal, mientras que a bajas temperaturas permite la fluidez, reduce la formación de gel. Va a reducir la permeabilidad a iones y moléculas pequeñas. Adaptación homeoviscosa: muchos animales son capaces de cambiar su composición lipidica según las condiciones externas (animales de sangre fría, muy importante), es decir, para que la membrana tenga la fluidez necesaria según la temperatura exterior.
Asimetría en las membranas.
En función de la síntesis de los fosofolipidos y las flipasas los lípidos van a tener destinos distintos, dando lugar a una distribución asimétrica.
- Fosfatidil colina y esfingomielina en mayor abundancia en la cara exoplasmica.
- Fosfatidiletanoamina , fosfatidilserina y fosfatidilinositol en mayor abundancia en la cara citosolica.
Las membranas son capaces de crear microdominios que son muy ricos en colesterol y esfingomielina (lipid rafts). Esta composición da a la zona de la membrana una menor fluidez y un mayor grosor. Estos dominios mantienen unidas proteínas.
Caveolas : invaginaciones de la membrana plasmática de una composición particular. Varias proteínas intervienen en la composición de estas invaginaciones. También son microdominios.
Membrana del eritrocito : la proteína mayoritaria en la membrana es la espectrina , es un heterodimero compuesto por una cadena alfa y otro beta. Esta proteína va a dar la forma bicóncava al eritrocito. Necesita anclarse a la membrana, en la que va a participar la actina y otroas como la proteína banda 3 que tiene varios dominios transmembrana, forma un canal ionico que intercambia Cl- y HCO 3 -, para mantener la carga ionica neta. Las glucoforinas tambien forman un canal ionico. La anquirina mantiene unida la banda 3 con la espectrina, tambien interviene en esto la banda 4 y2.
Membrana plasmatica en procariotas.
Los procariotas tienen una pared celular.
Las gran + tienen varias capas de peptidoglucano y una membrana celular.
Las gran- tienan únicamente una capa de peptidoglucano, una membrana externa y otra interna (mas selectiva y proteínas de transporte)
Arqueobacterias: los lípidos están unidos por enlaces éter, mas resistentes. Las cadenas de los acidos grasos son ramificadas, lo que las hace mas resistentes a la oxidación.
TEMA 3.
Importancia del transporte.
La bicapa lipidica es muy impermeable, permeabilidad selectiva la dan las proteínas de membrana.
Tipos de transporte. Si la molecula no tiene carga, pasara según el gradiente de concentración. Para un ion, según el pontencial electroquímico.
Difusión simple.
Factores que afectan a la difusión:
- Tamaño : la membrana es permeable a las moléculas pequeñas.
- Polaridad : las no polares pasan con mayor facilidad.
- (^) Carga : las membranas son impermeable a iones por el escudo de hidratación que estos llevan consigo.
Es un proceso exergonico ya que ocurre a favor de gradiente electroquímico y no hay ninguna reacción energética asociada a esta tansporte.
Difusión facilitada.
Es un proceso exergonico tambien. Transporta solutos demasiado grandes, polares o con carga. Son necesarias proteínas transportadoras para llevarlo a cabo. Se produce a mayor velocidad que la difusión simple y no es lineal, depende de la concentración de soluto y de las proteínas transportadoras. Es un transporte especifico. Se lleva a cabo por dos tipos de proteínas:
- Transportadores proteicos (permeasas).
- (^) Canales proteicos.
Transporte activo.
Se realiza en contra de gradiente de concentración, por lo tanto es endergonico y se necesita energía. Sus funciones son:
- Tomar sustancias nutritivas
- Eliminar productos de desecho
- Mantener el equilibrio ionico para mantener el potencial de membrana.
Permite mantener diferencias de concentración de solutos. Las proteínas son unidireccionales. Tipos:
▲ Directo: ATPasas, bombas que acoplan hidrólisis de ATP al transporte de soluto.
▲ Directo 2: bombas impulsadas por la luz.
▲ (^) Indirecto: transporte acoplado. Utiliza el transporte a favor de gradiente de otra sustancia.
Proteínas implicadas.
- Canales proteicos: tienen un filtro de selectividad.
♦ Transporte de CO 2 en eritrocitos: el CO 2 puede pasar por difusión simple, pero el 80% del CO 2 pasa en forma de HCO 3 -. Este ion controla el pH de la celula. En los pulmones entra y se une a protones, transformándose en dióxido de carbono y agua, lo que aumenta el pH y a su vez aumenta la afinidad de la Hb por el oxigeno. En los tejidos ocurre lo contrario, sale el ion, disminuye el pH y baja la afinidad de la Hb por el oxigeno, liberándolo a los tejidos.
Transporte a través de los epitelios.
- Acidificación de la luz estomacal. El pH de las células parietales es normal, pero acidifica la luz estomacal con una bomba tipo P, de protones/potasio (ATPasa H+/K+), saca protones a la vez que produce potasio. No cambia la neutralidad de la célula, pues mete y saca una carga positiva. Disminuye el pH en la luz del estomago. Gracias a la presencia de la anhidrasa carbonica que convierte CO2 y el OH- es ion bicarbonato, que sale por un canal de HCO3-/Cl-. El Cl- sale a la luz por un canal del mismo, acompañado por otro canal de K+.
- Resorción ósea. Remodelación del tejido óseo. Cuando son necesarios los iones de los huesos ocurre la resorción ósea. Los encargados de esto son los Osteoclastos. El osteoclasto se une al hueso y crea un espacio que acidifica, vierte protones y enzimas digestivas, gracias a una bomba de tipo V. el osteoclasto mantiene su acidez gracias a la anhidrasa carbonica, igual que en las células parietales.
Canales iónicos.
Transportan iones orgánicos. Poros estrechos y muy selectivos. Estos canales son más rápidos que las proteínas transportadoras, pero siempre han de funcionar a favor de gradiente. Gran selectividad iónica. Estos canales no están siempre abiertos, muchos están regulados:
- Por voltaje
- Por un ligando intracelular o extracelular
- Por estrés mecánico
- Por fosforilación/desfosforilacion.
Canales de fuga de K+. (no está regulado) la membrana plasmática es más permeable al K+ que a otros iones. Papel muy importante en el potencial de membrana, por ello permanecen siempre abiertos.
Potencial de membrana: mantenido por bombas electrogenicas y difusión pasiva. En un estado de reposo el canal de K está abierto y el potasio sale de la célula, dejando el lado citosolico con carga negativa y el extracelular con carga positiva.
Los que más participan en el potencial son:
- Bomba Na+/K+: 3 Na 2 K
- Canales de fuga de K+
- Canales de Na+
- Canales de Cl-
El potencial de membrana se mantiene en reposo entre 20 y -70 mV.
En muchas células el potencial de membrana varía mucho:
▲ Neuronas : su función es recibir, conducir y transmitir señales. Tienen que llegar y transmitirse en tramos muy largo, tienen una amplificación activa de la señal. Se producen gracias a cambios en el potencial de membrana, lo que llamamos impulso nervioso. Se transmite muy rápidamente gracias a canales iónicos regulados por voltaje. El potencial de acción se dispara por la despolarización de la membrana plasmática. Esto se consigue gracias a:
- Canales de Na+ regulados por voltaje. Cuando hay una despolarización de la membrana (pequeña) estos canales tienen unas alfa-hélices sensibles al voltaje que están cargadas negativamente, pegadas a la parte exterior de la membrana y se abre el canal, dejando entrar el Na+. Al entrar cambia la polarización de la membrana. Estos canales pasan por un periodo retractorio en el que esto no puede volver a estimularse, la despolarización no continua. La despolarización afecta a una parte péquela de la membrana. Ocurre una despolarización amplificada, que es una despolarización en cadena.
- Canales de K+ regulados por voltaje. Se activan con entrada transitoria de sodio, tienen una cinética mucho más lenta que estos canales, son retardados. Pasan por el mismo estado que el de sodio, antes de cerrarse pasan por un estado inactivado, con un segmento inhibidor, hasta que el canal se termina de cerrar. Cuando se cierran los de sodio, se abren los de potasio. Cuando llega el momento de hiperpolarizacion, los canales de potasio se cierran.
La mielina es muy importante porque es capaz de transmitir un impulso
Sinapsis eléctricas: uniones GAP. Permiten la despolarización transmitida pasivamente a la siguiente celula. Funciona cuando se necesita una tranmisn muy rapida.
Sinapsis quimica: celula se une a otra mediante proteinas de adhesion. La celula presinaptica esta separada mediante la hendidura sinaptica. El cambio en el potencial electrico se debe a la exocitosis de neurotransmisores, los cuales producen un cambio de potencial en la celuls presinsptica al unirse a canales ionicos.
Hay dos tipos de neurotransmisores:
■ Excitadores: abren los canales catiónicos de Na+.
■ Inhibidores de la apertura de los de K+ o de é.
■ (^) Bimodales: dependiendo del tipo de receptor son excitadores o inhibidores.
Además pueden activar receptores acoplados a proteínas G o ligados a enzimas.
El impulso nerviosos se transmite gracias a las uniones neuromusculares de la neurona, debido al potencial de acción en el termianl axónico, se abren los canales del Ca2+, que hace que se libere la acetilcolina en la hendidura sinaptica. En las celulas musculares se une a los canales de Na+, el cual se abre y además hace que se abren los contiguos.Cuando la despolaricazión llega a los túbulos T, hacen que los canales de Ca2+ liberen calcio del retículo sarcoplásmico, lo que produce un aumento del Ca citosólico. (contracción muscular)
Celula musculas esquelética: es lo mismo que fibra muscular. Es una celula muy larga y multinucleada. Dentro de cada fibra hay miofibrillas, que son los elementos contráctiles. La miofibrillas están formadas por muchos sarcomeros. El sarcomero hay filametnos finos(actina) y gruesos(miosina II).
- Línea M:unión de dos haces de filamentos gruesos.
- (^) Disco Z: los filamentos finos están unido a el por el extremo +.
La unión de las cabezas debe ser rápida y corta y no coordinadas todas a la vez.
Una celula cardiaca tiene la misma unidad contráctil pero mucho mas pequeña y no multinucleada. La contracción es similar.
Muchas proteínas participan en la ewstructura del sarcomero.
- Estabilizadoras: Cap Z +, tropomodulina -. Para que no se despolimericen.
- Disposición paralela de los filamentos finos: alfa-actinina. Consigue que lkos filamentos de actina estén de forma paralela y los mantiene a la misma altura.
- Longitud del filamento fino: nebulina, proteínas gigantes para mantener longitud del filamento fino.
- (^) Resorte molecular (filamentos gruesos en el centro del sarcomero. Recuperación tras
la contracción): titina.
Para que se de la contracción muscular tiene que recibirse una señal de la neurona motora. Todos los sarcomeros se conraen de forma simultanea. Necesario un sistema de membranas, tubulos T, que se forman por invaginaciones de la membana plasmática. Cuando llega el potencial de acción se abren los canales del calcio regulados por voltaje. Cuando se abren los canales, la salida del calcio en el retículo sarcoplasmico, sale el calcio al citosol y aumenta el calcio en las miofibrillas. Proteínas implicadas:
- Troponina, 3 subunidades(T I C):
- Cuando se aumenta el calcio este se une a la C, que al unirse mueve a la tropo miosina y libera el sitio de union de la miosina al filamento de actina. Se produce una interaccion de miosina-actina y se produce la contracción muscular. Esto se llama regulación del filametno fino.
Musculo liso.
Son células mas péqueñas y mononucleadas.
El calcio llega al citosol por los canales y aumenta la concentración, esta subida activa la calmodulina. La calmodulina activa cambia su conformación y activa la proteína caldesmón y a la MLCK, que es una kinasa que se activa al unirse con la calmoulina. Esta forforila a la miosina II, y una vez fosforilada se produce la contracción. Regulación del filamento grueso.
Locomoción.
Para el movimiento de una celula es muy importante que este polarizada. Es diferente la parte a la que va el movimiento que la que se qued adetras.el citoesqueleto se polimeriza y se despolimeriza.
La primera protuberancia es el lamelipodios.
TEMA 6: UNIONES CELULARES.
MATRIZ EXTRACELULAR.
Elastina : fibras elásticas que controlan el estrés elástico y deformación. Intercaladas con colágeno, que limita la elasticidad y previenen la ruptura.
Proteoglucanos : proteínas secretadas o unidas a superficie celular, unidos a glucosaminoglucanos (GAG). Es un polisacarido muy largo y no ramificado, formados por acido uronico o D-galactosa + aminoazucar. Todos los glucosaminoglucanos van a tener cargas negativas. Hay muchos tipos dependiendo de los componentes. Acidos hialuronico no forma parte de PG.
Son cadenas lineales muy largas, rigidas e hidrófilas, retienen mucha agua, se oponen a las fuerza de compresión, muy importante en muchas matrices como en las de los cartílagos o articulaciones que tienen que soportar mucho peso.
La proteína central se sintetiza en el RE, en el golgi se unen lo polisacáridos. Por acción de los glucosiltransferasas , se unen a los GAG. Las modificaciones de polisacáridos que s eproducen en el golgi, determinan la función de los GAG.
Diferencias con glucoproteinas: en proteoglucanos al menos una de las cadenas laterales tiene que ser un GAG, tienen hasta un 95% de peso de carbohidratos y son moléculas muy grandes. Tambien puede asociarse formado redes o a proteínas fibrosas de la matriz. Tienen diversas funciones, como unión de factores de crecimiento o correceptores. Sindecanos : interaccion con el esqueleto de actina
El acido hialuronico no tiene azucares sulfatados, no se une a proteinas. Se sintetiza en la superficia celular.
Fibronectina.
Es una glucoproteina multiadhesiva muy abundante y presente en vertebrados. Muy importante en la cicatrización, participa en la coagulación y en la migración de los macrófagos a la herida. Participa en las interacciones de celula a la MEC. 20 isoformas.
Son dos cadenas peptidicas muy largas que dimerizan, se unen entre si por dos puentes disulfuro cerca del extremo C terminal.. formadaas por repeticiones de dominios con funciones especificas. El modulo principal son repeticiones de fibronectina de tipo III. Cuando se sintetiza de manera soluble no se forman fibrilla, cuando esta se une a integrinas se convierte en fibrillas. Por el dominio RGD, es un bucle que sobresale de la molecula y es el dominio de reconocimiento de las integrinas.
Lamina basal.
Es un tipo de matrix extracelular especializada en arquitectura y funciones del tejido epitelial. Se coloca en la aprte basala del epitelio y lo ancla al tejido de debajo. Implicada en el desarrollo embrinoario y en el desarrollo de los tejidos. Participa en la filtración de los riñones, la polaridad celular y el metabolismo. Su función esencial es la mecánica.
Componentes: lamininas, colágenos tipo IV, pertecano y nitrógeno. Distintos tamaños y estructuras.
- Laminina: tres cadenas, forman hélices entre si, enlazadas por puentes disulfiro. 16 isoformas. Sitios de unión para el resto de moléculas que forman parte de la lamina basal.
- Colágeno de tipo IV: estructura de tipo hélice, interrumpida en 20 sitios flexibles. No tiene la estructura fibrilar del colágeno de tipo I. `puede essamblarse con otros colágenos formando una red bidimenional, que es la base de la lamina basal.
- Perlecano: proteoglucanos compuesto por 5 dominios globulares, molecula de GAG muy larga.
Degradación de la matriz.
Muy importante para la renovación normal de la matriz po cuando es necesaria una reparación del tejido. Las células necesitan unas enzimas apra degradarlas, proteasas:
- Metaloproteasas: dependen de iones calcion y de zinc
- Serinas proteasas
Son reguladas por tres maneras fundamentales:
- Activación local: son sintetizadas como precursores inactivos, puede ser activado localmente o son atraídos por un receptor.
- Inhibidores de las metaloproteasas: TIMPs.
Pared celular vegetal.
La matriz celular en vegetales es la pared celular. Según el tipo de células y vegetales son de un tipo u otro.
Pared primaria: es flexible
Pared secundaria: no la tienen todas las células, se sintetiza cuando las células no necesitan ser tan flexibles.
En ambos casos siempre hay dos componentes que proporciónan resistencia a la compresión y a la tracción.
Secuencias especificas en proteínas a transportar. Dos tipos en este caso:
- NLS : secuencia de localización nuclear. entrada
- NES : secuencia de exportación nuclear. Saida
La señales tienen que ser reconocidas por receptores: importinas y exportinas.
Proteínas Ran : GTPasa monomerica. Es una proteína que tiene actividad GTPasa intrínseca, capaz de hidrolizar GTP a GDP. Puede estar unida a antes, ella misma produce la hidrólisis. Cuando está unida a GDP, la intercambia por mas GTP. GEF es un factor intercambiador de nucleótidos de guanina, que posibilita el intercamio de GDP a GTP. Esto normalmente está activado por una GAP, proteína activadora de la actividad GTPasa.
Nucléolo y síntesis de ribosomas.
Se encarga principalemtne de síntesis d RNA ribosomal. los ribosomas son orgánulos que no están rodeados de membrana, tienen dos subunidades. Son los encargados de la traducción proteica. En la subunidad péqueña tiene un sitio de unión para el RNA.
La telomerasa tambien se ensambla en el nucléolo, los ribosomas no son las únicas partículas que lo hacen.
En el nucleo hay mas estructuras subnucleares. Tambien están implicados en el ensamblaje de las distintas proteínas d las subunidades ribonucleoproteicas.
Factores de transcripción.
Se tiene que dar la apertura y desenrollamiento del DNA. Para que ocurra este proceso tiene que haber proteínas. A partir del DNA se forma el RNA y este se traducen en proteínas.
Muy importante el control de estos procesos. Hay distintas secuencias que participan en este control. Las principales son las secuencias de DNA reguladoras, que marcan de alguna manera la transcripción. Va a haber unas proteínas variadas que se unen a las secuencias reguladoras, al DNA o a otras proteínas, de manera que modifican el proceso. Puede haber activadores o depresores de transcripción. Un activador puede desfavorecer la condensación de la cromatina de manera que se permita el acceso al DNA para que se pueda transcribuir, además, facilitan la unión de la RNA polimerasa. Los represores realizan una función contraria, favoreciendo la condensación de la cromatina. Hay otros factores que son mediadores.
Factores de trnascripcion: proteínas de unión a DNA que se unene en zonas que controlan las transcripción. Se unen a zonas de control alejadas del promotor y pueden aumentas o disminuir la trnascripcion de un gen. Numero de factores de trnscripcion es proporcional al tamaño del genoma.
Amplificosoma: factores de transcripción unidos entre si para…….
- Factores de transcripción generales: presentes en todas las células de un organismo. TFIIA, TFIIB, TFIID…
- (^) Factores de transcripción reguadores: implicados en el desarrollos embionario. Importantes en la diferenciación celular.
Activados como respuestas a señales intracelulares.
Implicados en el ciclo celular.
El pH ácido ayudan tambien a la desnaturalización de las proteínas. Se van a degradar moléculas extracelulares u orgánulos viejos. Tres formas de llegar al lisosoma:
- Fagocitosis.
- Autofagia. Cuando una mitocondria es defectuosa se degrada, rodeándose de membrana, llega al lisosoma.
- Endocitosis. La mas común, la membrana forma un endosoma.
La vacuolas en vegetales y hongos funcionan como lisosomas. Se diferencian en que cumplen otras funciones, como el almacén. En una misma celula puede haber varias vacuolas con distintas funciones.
Degradación no lisosomica.
Para que una proteína sea degradada debe tener una señal para que sea llevada a su degradación, la ubiquitina. Una proteína marcada por ubiquitina, será degradada por el proteosoma, un conjunto de proteínas con actividad proteasa. En el proteosoma van a degradarse proteínas del citosol y del RE. El proteosoma tienen un nucleo central cilíndrico, complejo 20s, compuesto por 4 anillos compuestos de proteasas, las cuales tienen su centro activo hacia el interior del cilindro. El proteosoma tiene tambien dos cubiertas compuestas por 20 polipeptidos, de las cuales solo unas pocas van a tener actividad proteasa.
Un proteasa rompe enlaces dentro de un péptido.
La ubiquitina es activada mediente distintas enzimas: la E1 es una enzima activadora dependiente de ATP, que se une a la ubiquitina por un enlace tioeter; las proteínas E2 yE3 forma el complejo ubiquitina- ligasa. Este complejo reconoce señales de degradación en proteínas diana mediante proteínas accesorias de E3. Se consigue una Poliubiquitinante.
El marcaje con ubiquitina puede implicar otros procesos celulares.
La degradación de proteínas está muy regulada. Hay varios mecanismos:
- Activación de la ubiquitina-ligasa , necesaria su fosforilacion.
- Activación de una señal de degradación. Por fosforilacion, por extracción de un dominio de la proteína, por activación de peptidasas se elimine un trozo de la proteína, etc.
Tema 8b. Sistema de endomembranas.
Síntesis de proteínas de la via secretora.
Cuando se una la SRP a la secuencia señal y al ribosoma, se para la traducción hasta que el ruibosoma se une al traslocon.
La síntesis de las proteínas transmembrana se produce una
Varios tipos de proteínas transmembrana. Necesitan un señal para saber hacia qué dominio se tienen que orientar.
- Tipo 1 : dominio n terminal dentro del retículo y el c terminal en el citosol. Tienen una secuencia señal en n terminal, emplean las mismas ayudas que las prtoeinas solubles, receptor RSP. La secuencia señal es eliminada por una peptidasa señal. Hay una secencia topogenica que tiene entre 20 y 25 aas que son hidrófobos, para la traslocacion, de manera que el segmento transmembran se ancla a la membrana. cuando se sintetizan los 22 aas, el traslocon se abre lateralmente de manera que el el segemtno transmembrana sale del traslocon y se queda en la membrana (el segmento). Una vez ha salido de traslocón sigue sintetizándose, pero los aminoacidos nuevos se quedan en el citosol. Una vez finalizado, el ribosoma se va.
- Tipo 2 y tipo 3 : no tienen la primera secuencia señal. Tienen una secuencia señal y de anclaje, en la misma señal. (igual que en tipo 1). Para saber que parte tiene que ir dentro y fuera, son necesarios amino acidos cargados positivamente que según se encuentren a un lado u otro de la secuencia señal y de anclaje, marcarán de qué manera se intrduce la proteína y la membrana. Cuando los aas está en el lado n terminal, el n terminal va a estar fuera. Cuando se encuentran en el final c terminal, el c terminal estará en el citosol. Aas positivos siempre se quedan en el citosol.
Traslocacion postraduccional. Una ATPasa llamada Get3 , que reconoce el extremo c terminal hidrófobo, se une a su receptor, que inserta la proteína en la membrana
- Tipo 4: transmembran multipaso. Las proteínas multipaso se comportan como una mezcla de las 3 anteriores, según sean los aas. Van a tener distintas secuencias topogenicas. Sabiendo donde se encuentran los aas con carga positiva, sabremos hacia donde se orienta un extremo y otro. Conociendo la secuencia de una proteína se puede saber como se va a colocar en la membrana. si tiene un numero impar de secuencias, cada extremo se encontrará en un lado, si es un numero par, se encontraran en el mismo lado.
- Tipo 5: unidas a GPI. Se sintetizan con el extremo n terminal hacia el interior. Pegado al dominio transmembrana hay una secuancia que es reconocida por la GPI transaminasa. Tiene una secuancia que hace que se una la GPI y transfiera la proteína, de manera que queda anclada a GPI.
Proteínas residentes en el RE.
Cuando una proteína se tiene que quedar en el RE va a tener una señal de 4 aas en el extremo C terminal. Las proteínas que participan en el plegamiento correcto de otras son residentes. La BiP o la PDI.
Modificaciones postraduccionales.
Glicosilacion : N-glicosilacion en el RE. Los oligosacaraidos en las proteínas van a ser sitios de unión parea algunas chaperonas. Sitios de unión de lectinas. Participan en el plegamiento. Una proteína glicosilada es mas resistente a la digestión por enzimas. Es la principal modificación en proteínas, previa al plegamiento.
Hay una proteían muy importante llamada Ire 1 que cuando dimeriza es capaz de que se sintetiza el factor de transcripción Hac 1, que aumenta la traduccion y aumenta la síntesis de chaperonas. Cuando BiP está unida a a Ire 1, no dimeriza. PERK , es una quinasa que al fosforilarse impide la síntesis de proteínas si no se están plegado bien. La proteolisis aumentan el factor de transcripción y en consecuencia la síntesis de chaperonas.
Formación de preteínas multiméricas.
También en el RE se van a formar los dímero y trímeros.
Escisiones proteolíticas.
Se pueden dar escisiones proteolíticas tanto en el Golgi como en el RE. Consiste en cortar una proteína.
TRANSITO VESICULAR.
Vía secretora.Va a tener proteínas de membrana y solubles hacia la superficie o lisosomas.
Vía endocítica. Recoger distintas sustancia del exterior celular que no pueden entrar por los mecanismos de transporte conocidos.
Ambos utilizan vesículas.
Transporte mediante vesículas.
Primera parte de la vía secretora es la síntesis y modificación de proteínas en el RE.
Desde el RE se transportan vesículas del RE al golgi, transporte anterógrado.
Del golgi al RE es transporte retrógrado.
Desde el trans-golgi es donde va a ir a otros destinos.
Mecanismos moleculares.
Una vesícula sale desde un compartimento dador a un compartimento diana. Sale por gemación. Van a ser vesículas cubiertas que van a variar según el destino. La cubierta da la curvartura necesaria para la formación de la vasícula y ayuda a la selección del material transportado. Para que se fusione con el compartimento de destino, tienen que perder la cubierta entes de fusionarse. Tipos de cubiertas:
- CopII : del RE al Golgi
- COPI : del Golgi al RE
- Clatrina : TGN- endosoma
Tienen en común una estructura general. Tienen una proteina de carga que pueder ser soluble o de membrana. Si es soluble además tiene que haber una proteína receptora de carga por lo general. Todas ellas van a tener proteíans de cubierta y en algunos casoso, proteinas adaptadoras de cubierta. Todas van a tener una GTPasa, que es capaz de hidrolizar GTP y proporcionar energía para el proceso. Para que se fusione a la membrana del orgánulo diana, tiene que perder la cubierta. Va a haber unas proteinas de fusión, que tienen una pareja en la membrana de destino. Marcan la especificidad de la union. Sar1- CopII, ARF- COPI y clatrina.
Las proteínas necesitan una señal de clasificación, que tienen que ser reconocidas por un receptor.
Hay otra GTPasa que participa en la union de las vesículas a la membrana diana. Ayudan dirigir a la membrana diana. Se llaman Rab. En la membrana diana hay un receptor Rab-GDP.
Transporte RE-CG.
En las distintas cisternas se producen distintas reacciones. No todas las reacciones e producen en todas las cisternas. Hace que el procesamientos se haga de manera secuencial. Hay enzimas distintas en distintos compartimentos que hacen que en cada compartimento haya una función distinta.
El Golgi es un modelo de maduración de cisternas. No hay un transporte vesicular entre las cisternas del golgi, sino que las cisternas van madurando de cis-golgi a trans-golgi pasando por ser las distintas cisternas. El transporte retrógrado es siempre por vesículas, solo el anterógrado es por maduración.
Transporte TGN-lisosomas.
Vesículas de clatrina. Responsable de dar la curvatura a la vesícula, forma una especie de malla que proporciona la curvatura.
Una vez la clatrina da esa curvatura, hay moleculas adaptadoras como las adaptinas o AP: complejos de 4 subunidades. Unen la cubierta de clatrina a proteinas transmembrana. Hay 4 tipos que en función del tipo de adaptina media un transporte u otro..
ARF inicia el ensamblaje de la cubierta.
Hay una proteina necesaria para que termina de formarse la cubierta: dinamina , proteina citosolica que hidroliza GTP y ese GTP da la energia para que se suelte la vesícula. la dinamina normalmente recluta otras proteinas que ayudan a deformar la membrana y así soltarse la vesícula.
Hsc70 y cofactor: auxilina liberan la cubierta.
Las enzimas solubles tienen una señal que las dirije al lisosomas, manosa´-6-p, cuando están marcada tienen que salir del transgolgi, se unen al receptor de manosa6p, el receptor de manosa es reconocido por la vesiculas de clatrina ap1 o clatrina GGA.
las vesiculas de transporte se fusionan al organulo correspondiente
Transporte TGN-exterior: exocitosis.
Las proteinas que siguen la via de secrecion constitutiva no tienen señal de clasificación.
Tmbién hay una via secretora regulada. Tiene vesículas de secreción, que es una vesícula de almacenamiento que se queda a la espera de que su contenido se expulsado.
- Vía secretora constitutiva. Vesículas de transporte, sin señal.
- Vía secretora regulada. Vasículas de secreción. Controlada por señal. Las vesículas de secreción van madurando. Las proteínas que van forman agregados forman una vesícula que se pqaraece mucho al trans-golgi. Se van dirigiendo los agregados protéicos, que son muy densos. Las vesículas están acidificadas, debido a que hay bombas de protones en la membrana. Se quedan cerca de la membrana plasmática hasta que llegue el estímulo para liberar su contenido. La vesícula se tiene que fusionar con la membrana plasmática. Las proteínas se suelen sintetizar como precursores inactivos, llamados proporteínas , que subre escisiones proteolíticas, que son cortes. Una misma proproteína puede dar lugar a distintas proteinas. Las enzimas lisosomicas son un ejemplo de esto.
