Bioquímica: Estudios de Hidratos de Carbono, Lípidos y Proteínas | Apuntes de Química

PARCIAL 1

• Concepto de bioquímica: ciencia de la vida encargada de los procesos de distintas

macromoléculas (orgánicas e inorgánicas); se enfoca en los procesos que se llevan a cabo dentro

de la célula. Parte de la química que estudia los elementos de la naturaleza de los seres vivos,

“la bioquímica estudia los hidratos de carbono, lípidos, proteínas”.

• Padre de la bioquímica: Van Helmont, 1577.

• Átomos: conformado por protones (carga +), neutrones (neutro) y electrones (carga -).

• Radicales libres: elementos con su último nivel un electrón no apareado.

• Configuración electrónica: es la descripción de la forma en los orbitales de un átomo están

ocupados por sus electrones.

• Polidipsia central: necesidad de tomar mucha agua. Diabetes nefrogénica: relacionada al riñón

• Isótopos: átomos de un mismo elemento que se diferencian por la misma cantidad de neutrones

que poseen en su núcleo. Descubiertos por J. J. Thompson en 1918 y Aston

• Radioisótopos: elemento que emite radiación, se generan gracias a reacciones nucleares.

• FiO2: fracción inspirada de oxígeno.

• Catión: ion cargado positivamente, por ejemplo: Na, K, Ca, Ag, NH (amonio)

• Anión: con carga negativa, se forma con ganancia de electrones, por ejemplo: ion cloruro, ion

oxígeno, sulfuro, sulfato, hidróxido.

• Ionización: formación de iones a partir de sustancias que presentan enlaces covalentes, al

encontrarse en una solución acuosa.

• *

• Ki, Arrhenius: 1884, constante de ionización o disociación es la constante de equilibrio de una

disociación iónica y es igual al producto de las concentraciones iónicas entre la concentración

de la sustancia sin disociar.

• PH: introducido en 1909 por Sorensen, es el registro negativo de la concentración de iones de

hidrógeno. El valor neutro es de 7, menos es acido, más es alcalino.

• **

• Disoluciones tampón: el pH no se modifica, aunque se agregue un acido o base, esto lo hacen

gracias al acido débil y a la base conjugada, en el organismo el tampón mas importantes es el

carbónico bicarbonato.

• Teoría de Bronsted: 1923, el acido es toda sustancia que puede ceder protones, mientras que

la base es una sustancia que puede ganar protones.

• Hiato aniónico: es la diferencia entres los cationes y aniones medidos en suero; plasma u orina.

Esta magnitud es usada en medicina para identificar la causa de acidosis metabólica.

• Valor normal del pH en sangre: 7.35 a 7.45. Valor normal del HCO3: 22 a 26 mEq/L. Valor

normal de pCO2: 35 a 45 mmHg.

• Acidosis respiratoria: el ph menos, la pco2 más y el HCO3 más; su compensación es que los

riñones eliminan hidrogeniones y retienen bicarbonato.

• Alcalosis respiratoria: el ph más, la pco2 menos, el bicarbonato menos; su compensación es que

los riñones retienen hidrogeniones y eliminan bicarbonato.

• Acidosis metabólica: todos menos; su compensación: los pulmones hiperventilan para eliminar

CO2

• Alcalosis metabólica: todos más; su compensación: los pulmones hipoventilan para elevar pco2

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PARCIAL 1

Concepto de bioquímica : ciencia de la vida encargada de los procesos de distintas macromoléculas (orgánicas e inorgánicas); se enfoca en los procesos que se llevan a cabo dentro de la célula. Parte de la química que estudia los elementos de la naturaleza de los seres vivos, “la bioquímica estudia los hidratos de carbono, lípidos, proteínas”.
Padre de la bioquímica: Van Helmont, 1577.
Átomos: conformado por protones (carga +), neutrones (neutro) y electrones (carga - ).
Radicales libres: elementos con su último nivel un electrón no apareado.
Configuración electrónica: es la descripción de la forma en los orbitales de un átomo están ocupados por sus electrones.
Polidipsia central: necesidad de tomar mucha agua. Diabetes nefrogénica: relacionada al riñón
Isótopos: átomos de un mismo elemento que se diferencian por la misma cantidad de neutrones que poseen en su núcleo. Descubiertos por J. J. Thompson en 1918 y Aston
Radioisótopos: elemento que emite radiación, se generan gracias a reacciones nucleares.
FiO2: fracción inspirada de oxígeno.
Catión: ion cargado positivamente, por ejemplo: Na, K, Ca, Ag, NH (amonio)
Anión: con carga negativa, se forma con ganancia de electrones, por ejemplo: ion cloruro, ion oxígeno, sulfuro, sulfato, hidróxido.
Ionización: formación de iones a partir de sustancias que presentan enlaces covalentes, al encontrarse en una solución acuosa.
Ki, Arrhenius: 1884, constante de ionización o disociación es la constante de equilibrio de una disociación iónica y es igual al producto de las concentraciones iónicas entre la concentración de la sustancia sin disociar.
PH: introducido en 1909 por Sorensen, es el registro negativo de la concentración de iones de hidrógeno. El valor neutro es de 7, menos es acido, más es alcalino.
**
Disoluciones tampón: el pH no se modifica, aunque se agregue un acido o base, esto lo hacen gracias al acido débil y a la base conjugada, en el organismo el tampón mas importantes es el carbónico bicarbonato.
Teoría de Bronsted: 1923, el acido es toda sustancia que puede ceder protones, mientras que la base es una sustancia que puede ganar protones.
Hiato aniónico: es la diferencia entres los cationes y aniones medidos en suero; plasma u orina. Esta magnitud es usada en medicina para identificar la causa de acidosis metabólica.
Valor normal del pH en sangre: 7.35 a 7.45. Valor normal del HCO3: 22 a 26 mEq/L. Valor normal de pCO2: 35 a 45 mmHg.
Acidosis respiratoria: el ph menos, la pco2 más y el HCO3 más; su compensación es que los riñones eliminan hidrogeniones y retienen bicarbonato.
Alcalosis respiratoria: el ph más, la pco2 menos, el bicarbonato menos; su compensación es que los riñones retienen hidrogeniones y eliminan bicarbonato.
Acidosis metabólica: todos menos; su compensación: los pulmones hiperventilan para eliminar CO
Alcalosis metabólica: todos más; su compensación: los pulmones hipoventilan para elevar pco

Electrolitos séricos: Na (normal es de 135 a 145), K (normal es de 3.5 a 5), Cl- (normal es de 97 a 107); todo en mEq/L.
A la acidosis metabólica es el único trastorno que se le saca brecha aniónica.
El anión GAP o hiato aniónico normal es de 8 a 12 con K y sin K es de 12 a 16
Valores normales: de bases es de 23 a 27 mEq/L; de exceso de bases es de 0 más menos 2.
pH en: estómago (1-1.32), cavidad oral (6.8), duodeno (5-7), colon (6-8), páncreas (8), orina (4.5- 8), mucosa gástrica (3-4), jugo pancreático (7.6-8.2).
Ácidos volátiles: oxidación de hidratos de carbono, grasas y aminoácidos
Ácidos fijos: oxidación de mitonina y cisteína se oxidan con el azufre.
Causas de acidosis metabólica: pérdida de bicarbonato por diarrea, producción excesiva de ácidos orgánicos por enfermedades hepáticas, alteraciones endócrinas, intoxicación por fármacos, excreción inadecuada de ácidos por enfermedad renal, aumento de ácido láctico, cetonuria.
Causas de alcalosis metabólica: pérdida de ácidos por vómitos prolongados o por aspiración gástrica, perdida de potasio por aumento de la excreción renal, ingestión excesiva de bases, tratamiento prolongado con corticoides, diabetes descompensada, poliuria.
Grupos funcionales: compuestos que se forman cuando se unen átomos de carbono con átomos de oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Determinan en gran parte las propiedades de las moléculas que las poseen.
Alcohol (ROH), Éter (ROR), Carbonilo (CO), Aldehído (RCHO), Cetona (RCOR), Ácido carboxílico (RCOOH), Éster (RCOOR), aminas, amidas, haluros de alquilo.
R’: es radial, en donde puede ir una cadena de grupo funcional.
Grupos funcionales de: Carbohidratos: cetonas y aldehídos Proteínas: aminas y grupos carboxilos. Lípidos: éster Fórmula Henderson-Hasselbach: pH = pKa + log [base] [ácido] ****Valores de líquidos:* IONES LEC LIC Sodio 135 - 145 mEq/L 8 - 10 mEq/L Potasio 3.5-4.5 mEq/L 140 - 150 mEq/L Cloro 90 - 100 mEq/L 4 mEq/L Calcio 8 - 10 mEq/L 0.01 mg/L Magnesio 2 - 2.5 mEq/L 26 mEq/L HCO3 24 mEq/L 10 mEq/L

PARCIAL 2:

Propiedades físicas del agua: poder solvatar una gama de moléculas orgánicas e inorgánicas, se derivan de una estructura dipolar, facultad para formar enlaces de hidrógeno. Excelente nucleófilo.
El agua se disocia en iones de hidroxilo y protones

Viscosidad en sangre: 3.4 de H2O
ADH normal: 0 - 5 pg/ml.
El sodio se ingiere y se excreta por la orina gracias a la hormona natriurético; su ingestión diaria es de 7-10 gr, mientras que su excreción es de 80-100 mEq/día.
Clasificación de hipernatremia: ➢ Según el nivel se Na: Leve (Na 146), Moderada (Na de 151), severa (Na mayor o igual a 160). ➢ Tiempo de desarrollo: aguda (<48 hrs.) y crónica (>48 hrs.) ➢ Sintomatología: Neurológica (no hemodinámica) y no neurológica (hemodinámica).
La hiponatremia se da cuando el Na es menor de 135 mEq/L
Soluciones: mezcla homogénea formada por dos o más sustancias
Solvente: sustancia que está en mayor proporción
Soluto : sustancia que está en menor proporción
Solubilidad: punto máximo en que un soluto es soluble en un solvente a una temperatura dada.
Factores que afectan la solubilidad: naturaleza del soluto/solvente, temperatura, presión, estado de subdivisión.
Disoluciones: ▪ Diluida: proporción de un soluto respecto a la de disolvente es muy pequeña. ▪ Concentrada: proporción de soluto respecto a la del disolvente es alta. ▪ Saturada: no admite más capacidad de soluto sin variar la del disolvente.
K: es el catión más abundante del cuerpo.
Funciones del K: participar en el metabolismo celular al regular la síntesis del glicógeno y proteínas, determina el potencial de reposo de la membrana.
Membrana celular: compuestas por bicapa lipídica (asimétrica) y proteínas asociadas. Se generan en ambientes acuosos con ensambles covalentes. Es hidrofóbica.
Componentes de la membrana: Fosfolípidos (fosfoglicéridos son más comunes, por cantidad de masa, la fosfatidilserina es el principal fosfoglicérido. Otra clasificación es esfingomielina), también se encuentra la fosfatidilcolina; Glucoesfingolípidos: (lípidos que tienen azúcar); Esteroles (el más común es el colesterol, que está dentro de las membranas plasmáticas).
Los lípidos de la membrana son anfipáticos; con regiones hidrofóbicas e hidrofílicas (cabeza).
Las membranas tienen proteínas periféricas (unidas a regiones hidrófilas, por ejemplo, anquirina o espectrina) e integrales (que son globulares y anfipáticas, consisten en dos extremos hidrófilos separados por una región hidrofóbica, pueden atravesar bicapa, por ejemplo, glucoforina A).
Modelo del mosaico fluido propuesto por Singer y Nicholson en 1972. Fluidez de membrana.
Difusión pasiva (transporte pasivo): Impulsado por gradiente trasnmembrana. ➢ Difusión simple: flujo pasivo de un soluto desde una concentración más alta a una menor. Limitada por la agitación térmica de molécula específica, el gradiente de concentración de la membrana y solubilidad de soluto en el núcleo hidrofóbico ➢ Difusión facilitada: transporte pasivo de un soluto desde una concentración más alta a menor. Transporta moléculas hidrofílicas que no puede pasar libremente a través de la membrana bicapa lipídica.
Transporte activo: Movimiento vectorial de un soluto a través de una membrana con un gradiente de concentración, requiere energía (ATP, movimiento de electrones o luz).
Sistema uniporte (monoporte): mueve un tipo de molécula bidireccionalmente.

Sistemas de cotransporte: transferencia de soluto depende de transferencia estequiométrica simultanea o secuencial.
Simporte: mueve dos solutos a la misma dirección.
Antiporte : mueve dos moléculas en dirección opuesta
Endocitosis: captación de moléculas grandes por la célula; requiere energía de la hidrólisis de ATP, Ca y elementos contráctiles en la célula. Hay dos tipos: ✓ Fagocitosis: ocurre solo en macrófagos y granulocitos; es la ingestión de partículas grandes como virus, bacterias, desechos celulares. Los macrófagos ingieren 25% de su volumen por hora. ✓ Pinocitosis: absorción celular de los fluidos, no selectiva. Hay dos tipos: ❖ Fase fluida: proceso no selectivo, la captación de un soluto es proporcional a su concentración en el fluido extracelular circuncidante. ❖ Pinocitosis absorbente: responsable de la captación de macromoléculas específicas. Su lado problemático es que muchos virus inician su ciclo infeccioso.
Exocitosis: liberación de macromoléculas de la célula, involucrada en la remodelación de la membrana.

PARCIAL 3

Glucosa es el carbohidrato más importante, es el principal combustible metabólico de los mamíferos (- rumiantes); la mayoría de los carbohidratos de la dieta se absorben por hidrólisis de almidón dietético y disacáridos.
Los carbohidratos son aldehídos o cetonas derivados de alcoholes polihídricos son las principales fuentes de energía y se almacenan en el organismo en forma de glucógeno y grasas.
Clasificación de carbohidratos: ➢ Monosacáridos: no pueden ser hidrolizados en carbohidratos más simples, pueden subclasificarse en triosas (gluceraldehído [aldosa], dihidroxiacetona [cetosa]), tetrosas (eritrosa [aldosa], eritrulosa [cetosa]), pentosas (ribosa [aldosa], ribulosa [cetosa]), hexosas (glucosa, galactosa, manosa [aldosa], fructosa [cetosa]) o heptosas ( sedoheptulosa [cetosa]) y como aldosas o cetosas (dependiendo si tienen o no un aldehído o una cetona). ➢ Disacáridos: productos de condensación de dos unidades de monosacáridos, por ejemplo, lactosa, maltosa, isomaltosa, sacarosa y trehalosa. ➢ Oligosacáridos: productos de condensación de 3 a 10 monosacáridos ➢ Polisacáridos: condensación de 10 unidades de monosacáridos, por ejemplo, almidones, o dextrinas. Otros ejemplos son la celulosa de pared celular de plantas, inulina.
Formas de estructura de la glucosa: fórmula estructural de la cadena lineal, proyección de haworth, forma de silla.
Isomerismo D y L: cuando el grupo OH del carbono adyacente al carbono alcohol está a la derecha, el azúcar es el isómero D; cuando está a la izquierda es el isómero L.
Estructuras de anillo de la piranosa y la furanosa: un anillo pirano está compuesto por 6 miembros, mientras que el furano por 5. Para la glucosa en solución, más del 99% está en forma piranosa.

Otra enzima, el complejo epóxido reductasa vitamina K 1 (VKOR c1) reduce la vitamina K de nuevo a su forma activa

PARCIAL 4

❖ Las enzimas son catalizadores proteínicos que incrementan la velocidad de una reacción y que no se consumen durante ésta. ❖ Las enzimas actúan en condiciones muy suaves, a temperaturas menores de 70 °C, pH aproximado de 7 y presión de una atmósfera ❖ Las enzimas se unen a los sustratos por medio de interacciones hidrofóbicas y electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de van der Waals. Las enzimas reconocen de manera muy selectiva la identidad de los grupos químicos del sustrato. ❖ Los aminoácidos de la enzima que participan en la interacción con el sustrato están alejados unos de otros en la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína ❖ En 1890, Emil Fischer planteó el modelo de llave y cerradura , el cual considera que el sitio activo de la enzima está preformado ❖ el modelo del ajuste inducido , propuesto por D. E. Koshland Jr. (1958), propone que al interactuar el sustrato con la enzima se inducen cambios conformacionales en ésta, que dan lugar a la formación del sitio activo. ❖ Oxidorreductasas. catalizan la transferencia de electrones o átomos de hidrógeno entre diferentes sustratos. Por ejemplo: deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, peroxidasas, hidroxilasas y oxigenasas. ❖ Transferasas. Catalizan la transferencia de otros grupos, diferentes del hidrógeno, que contienen carbono, nitrógeno, fosfato o azufre, de un sustrato a otro. Algunos ejemplos de transferasas son las aciltransferasas, fosfotransferasas, glucotransferasas, fosforribosiltransferasas. ❖ Hidrolasas. Catalizan la rotura de un enlace por medio de la introducción de una molécula de agua. se encuentran las esterasas, amidasas, peptidasas, fosfatasas y glucosidasas. ❖ Liasas. catalizan la rotura de enlaces entre carbono y carbono, carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, así como carbono y azufre por medio de otro mecanismo que no sea hidrólisis u oxidorreducción. En este proceso se forman dobles enlaces. Por ejemplo, las aldolasas y desaminasas. ❖ Isomerasas. catalizan las interconversiones entre isómeros por medio de un rearreglo intramolecular. En esta categoría entran las isomerasas, racemasas, epimerasas y mutasas. ❖ Ligasas. utilizan la energía de la hidrólisis de ATP, pirofosfato u otro donador para la formación de un enlace entre dos moléculas o dos grupos dentro de la misma molécula. Los nuevos enlaces pueden formarse entre átomos de carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno. ❖ el cofactor puede ser un ion metálico como Fe2+, Zn2+, Mo2+, o una molécula orgánica con características no proteínicas que recibe el nombre de coenzima ❖ Cuando el cofactor se une con fuerza a la enzima, ya sea por medio de enlaces covalentes o interacciones no covalentes, se le da el nombre de grupo prostético. Succinato deshidrogenasa ❖ Holoenzima: parte activa de la enzimas ❖ Apoenzima: parte no activa de la enzima. ❖ Cinética enzimática: tiempo, aceleración y velocidad de reacciones (movimiento).

❖ Orden de reacciones: ✓ Primer orden: la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de un reactante. ✓ Segundo orden: la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de dos reactantes. ✓ Orden cero: las velocidades de la reacción son independientes a la concentración de reactantes. ❖ Michaellis: dependencia de la velocidad inicial respecto a la concentración de sustrato es una función hiperbólica. ❖ Km: concentración de sustrato en donde la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. ❖ Si hay un Km pequeño, la afinidad por el sustrato es mayor, pero es Km es grande, la afinidad por el sustrato es menor. ❖ Gráficas de Linewaver-Burk: doble recíproca; 1/(v) y 1/(s) son recíprocas de la V inicial y de la concentración de sustrato, pero además son inversas. ❖ Inhibición: iones o moléculas que reducen la actividad catalítica. ➢ Inhibición competitiva: el sustrato y el inhibidor son excluyentes de forma mutua, no se forma el IES. ➢ Inhibición no competitiva: además de formarse los complejos binarios entre la enzima y el inhibidor (EI) y la enzima y el sustrato (ES), se puede formar el complejo ternario entre la enzima, el inhibidor y el sustrato (EIS). ➢ Inhibición acompetitiva: el inhibidor no interactúa con la enzima libre, pero sí con el complejo enzima-sustrato (ES) ➢ Inhibición irreversible: se unen por medio de enlaces covalentes a los grupos funcionales de la enzima, y ello provoca que la actividad de ésta se pierda de manera permanente ❖ Cooperatividad positiva: la unión de un ligando facilita la interacción de la enzima con el siguiente ligando ❖ Cooperatividad negativa: la unión de un ligando disminuye la afinidad de la enzima para la unión del siguiente ligando. ❖ Sitios alostéricos: moléculas o iones diferentes al sustrato ❖ Enzimas de escape: Cuando las células de un tejido mueren se liberan enzimas citosólicas a la sangre (enzimas de escape) ❖ Fórmula representativa del proceso enzimático: E+S = E+P ❖ Ejemplos de zimógenos: tripsina, procarboxipeptidasa, quimiotripsina. ❖ Ejemplos de regulación enzimática: inhibición por producto final, síntesis de la enzima, modificación química de la enzima. ❖ Como catalizadores, las enzimas actúan En pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.

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