Tema 2. Parte 3. Estructura terciaria de
proteínas globulares. Fuerzas
estabilizadoras. Desnaturalización.
Plegamiento. Mioglobina.
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Estructura y plegamiento de proteínas: Fuerzas, desnaturalización y modelos, Apuntes de Biología
Este documento aborda el tema de la estructura terciaria de proteínas globulares, las fuerzas estabilizadoras que las mantienen estables, el proceso de desnaturalización y el plegamiento. Se detalla la importancia de las interacciones no covalentes y se presentan diferentes modelos para el plegamiento proteico, incluyendo el papel de las chaperonas. Se estudian casos específicos de proteínas como la mioglobina, la piruvato quinasa y la ribonucleasa a.
Tipo: Apuntes
2014/2015
1 / 19
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Tema 2. Parte 3. Estructura terciaria de
proteínas globulares. Fuerzasestabilizadoras. Desnaturalización.Plegamiento. Mioglobina.
Estructuras supersecundarias Hoja plegada
Horquilla ß Meandro ß Barril ß
Estructuras supersecundarias
ß- α -ß Pliegue de Rossmann
MODELOS DE TRES DOMINIOS PROTEÍCOS DISTINTOS
Citocromo b 562 Dominio de unión a NAD
de la LDH Dominio variable de una inmunoglobulina
ESTABILIZACIÓN DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE
INTERACCION
ENLACE IONICO
HIDROGENO
HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
Por lo general, la desnaturalización se produce en un intervalo relativamenteestrecho. Esto indica que es un proceso cooperativo donde la perdida deunas pocas interacciones no covalentes son suficientes para la perdida totalde la conformación nativa.
MODELOS PARA EL PLEGAMIENTO PROTEICO
El plegamiento de las proteínas es asistido por chaperonas Plegamiento en ausencia y presencia de chaperonas
Page 293 CHAPERONINA GroEL-GroES
GRUPO HEMO
UBICACIÓN DEL HEMO
UNIÓN DEL HEMO A O 2 Y CO