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Carbohidratos
Carbohidratos/hidratos de carbono/glúcidos : Compuestos aldehídos o cetónicos de polialcoholes. Función: Reserva y almacén de energía. También su función es estructural y aportan fibra. Composición: C, H y O. Fórmula empírica: Cn(H2O)n
Clasificación de los carbohidratos
Por sus elementos constitutivos
Simples : Sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno. (C,H,O) Compuestas : Cuentan con C,O y H pero también P,S y N.
Por su organización
Monosacáridos : No pueden ser hidrolizados en moléculas más sencillas. Oligosacáridos : 2 a 10 monosacáridos. Polisacáridos : más de 10 monosacáridos. Disacáridos : Formado por 2 monosacáridos.
Por su grupo funcional
Aldosas : Tienen en su grupo funcional un aldehído. Cetosas : Tienen en su grupo funcional una cetona.
Por su numero de carbonos
Triosas (3), Tetrosas (4), Pentosas (5), Hexosas (6) y Heptosas (7)
Isomería
Carbono asimétrico : Es aquel carbono que tiene sus 4 valencias ocupadas con radicales diferentes. Determina la cantidad posible de isómeros.
Isómero: Moléculas que tienen la misma formula condensada pero diferente configuración espacial. Ej. Glucosa y galactosa.
Isómeros funcionales: Son monosacáridos que tienen la misma formula estructural pero difieren en su grupo funcional. Ej. Galactosa tiene función aldehído// Fructosa tiene función cetona.
Formas D y L : Se determinan por la posición del OH en el penúltimo carbono. D: A la derecha L: A la izquierda
Epímero: Difieren entre si por la posición del OH de un solo carbono. Ej. Epímeros de la glucosa: Galactosa en base a la posición del carbono 4// Manosa en base a la posición del carbono 2.
Formas lineales (Fisher) y cíclicas (Haworth): El estado natural de los azucares presentan forma cíclica. Piranosa: Anillos de 6 miembros (5 carbonos y 1 oxigeno) Ej. Glucopiranosa (generalmente aldehídos) Furanosa: Anillos de 5 miembros (4 carbonos y 1 oxigeno) Ej. Glucofuranosa (generalmente cetonas)
Anómeros: Al producirse la ciclización, el carbono se transforma en un nuevo centro quiral, este carbono se denomina anómerico. Anómero : -OH hacia abajo Aldosas: Carbono anomérico es el 1. Anómero : -OH hacia arriba Cetosas: Carbono anomérico es el 2.
Fermentación: Se lleva a cabo por enzimas de bacterias, levaduras y hongos. Se liberan gases, se realiza una serie de oxidaciones y reducciones que favorece la obtención de energía de los microorganismos. Como productos residuales se obtiene alcohol y ácidos orgánicos. Regla general: La galactosa es el único monosacárido que no fermenta. Reducción: En solución alcalina aquellos carbohidratos que tienen carbono anómerico libre, forma enoles. Estas sustancias con agentes reductores muy energéticos y reducen fácilmente al Cu y Ag. Esta reacción permite la identificación cualitativa y cuantitativa de carbohidratos. Regla general: Todos los monosacáridos tienen poder reductor. La sacarosa es el único disacárido que no tienen poder reductor. Los polisacáridos carecen de poder reductor.
Monosacáridos
Triosas
Gliceraldehído Existe en las formas D y L Es fermentable y por reducción se convierte en alcohol glicerol.
Dihidroxiacetona Cetotriosa Frecuentemente se encuentra fosforilada y es un metabolito intermediario en la glucolisis y en otras rutas metabólicas. No tiene carbono asimétrico por lo que no tiene isómeros posibles.
Tetrosas
Eritrosa Aldotetrosa Metabolito intermediario de la vía de las pentosas.
Pentosas
Ribosa Aldopentosa. (Ribufuranosa)
Se encuentra en nucleótidos, nucleósidos, ácidos nucleicos y numerosas coenzimas.
Desoxiribosa Aldopentosa también presente en forma furanosa. Se obtiene por la desoxigenación de la ribosa en el carbono 2.
Hexosas
Glucosa Aldohexosa Monosacárido mas importante Rara vez se encuentra libre Componente básico del glucógeno y almidón.
Galactosa Aldohexosa En el hígado puede transformarse en glucosa y metabolizarse como tal.
Manosa Aldohexosa Presente en glucoproteínas humanas
Fructosa Cetohexosa Componente importante de la sacarosa. Utilizada por los espermatozoides como fuente energética.
Disacáridos
Condroitín sulfato Unidad elemental: condrosina N-acetilgalactosamina sulfatada + ácido d-glucoronico mediante enlace 1-4, unida a otra idéntica a través de un enlace 1-3. Puede haber condroitín 4 sulfato o 6 sulfato dependiendo de la posición de la N-acetilgalactosamina. Condroitín 4 sulfato: Cartílago, huesos en vías de crecimiento, cornea, piel. Condroitín 6 sulfato: Cartílago, cordón umbilical, tendones.
Queratán sulfato D-galactosa + N-acetil-D-glucosamina-6-sulfato. Enlace intradisacárido: 1-4, interdisacárido: 1-3. Su cantidad es casi nula al nacimiento y aumenta con la edad. Presente en cartílago, cornea, núcleo pulposo.
Heparina Glucosamina + Ácido glucoronico o irudonico, enlace. Componente intracelular de los mastocitos. Cofactor de la antitrombina III, función anticoagulante.
LIPIDOS
Lípidos: Constituyentes de los seres vivos, insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos (no polares) como éter, cloroformo, benceno. Función: Energía, almacén, estructural, aislante térmico. Tipo de enlace: Éster o amida.
Clasificación de los lípidos
Por sus elementos constitutivos
Simples: Formados por Alcohol y Ác. Graso. Compuestos: Además de los anteriores contienen otros grupos químicos como S, P, N, etc.
Alcoholes presentes en los lípidos Glicerol: Presente el lípidos simples. En los Fosfogliceridos. 3 carbonos. Esfingosina : Presente en lípidos compuestos. Alcohol insaturado, 18 carbonos, se encuentra en esfingolipidos.
ACIDOS GRASOS
Ácidos grasos: Ácidos carboxílicos alifáticos que se obtiene por hidrólisis de grasas y aceites naturales. Por lo general tienen un numero par de carbonos. Clasificación de los ácidos grasos Saturados : Cadenas alifáticas hidroxiladas con enlaces simples. (Origen animal) Insaturados : Cadenas alifáticas hidroxiladas que tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena. (Origen vegetal)
Ácidos grasos saturados
Ácido palmítico Hexadecanoico (16C) Ácido esteárico Octadecanoico (18C) Ácido araquídico Eicosanoico (20C)
Ácidos grasos monoinsaturados
Tienen un enlace doble en su cadena Ácido Palmitoleico 9 Hexadecenoico (16C) Ácido Oleico OMEGA 9 9 Octadecenoico (18C)
Ácidos grasos polinsaturados // ESENCIALES
Tienen dos o más dobles enlaces en su cadena Ácido linoleico OMEGA 6 9,12 Octadecadienoico (18C) Precursor del ácido araquidónico Ácido linolénico OMEGA 3 9,12, 15 Octadecatrienoico (18C) Precursor de eicosapentanoide. EPA, DHA Ácido araquidónico 5,8,11,14 eicosatetraenoico (20C) Precursor de prostaglandinas (eicosanoides)
Ácidos grasos sis: De la misa parte los hidrogenos Ácidos grasos trans: Hidrogenos en configuración opuesta Enlace éster : Resulta de la unión de un ácido con un alcohol previa pérdida de una molécula de agua, a esta reacción se le denomina “esterificación”. Para romper este enlace se introduce una molécula de agua (hidrólisis). Generalmente el ácido graso esterificado en el carbono 1 o es saturado. Generalmente el ácido graso esterificado en el carbono 2 o es insaturado.
Lípidos simples Acilglicéridos : Son lípidos simples que contienen ácidos grasos y glicerol como alcohol y estos pueden ser: monoacilglicéridos, diacilglicésridos y triacilglicéridos (grasas neutras). Acido graso tal cual, puede ser saturado o insaturado.
Los acilgliceridos se conocen como aceites (origen vegetal) cuando son líquidos a temperatura ambiente y cuando son solidos se les llama grasas o mantecas (origen animal). … Ceras: Son ésteres formados por ácidos grasos de cadena larga y alcoholes monohídricos también de cadena larga. Lípidos compuestos
Fosfoacilglicéridos : Contienen una estructura básica común llamada Acido Fosfatidico y una base nitrogenada. Acido fosfatídico : Glicerol (3C) + Ac graso saturado en carbono 1 + acido graso insaturado en carbono 2 + grupo fosfato en el carbono 3.
Prostaglandinas
Función : Participan en procesos de inflamación, analgesia, dilatación.
Prostaglandinas : Tienen en común una estructura llamada acido prostanoico compuesta por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Del carbono 1 al 7 es la primera cadena alifática. Del carbono 8 al 12 es el anillo ciclopentano. Del carbono 13 al 20 es la segunda cadena alifática. Prostaglandinas E (PGE): Tienen un grupo cetona en el carbono 9. Prostaglandinas F (PGF): Tienen un grupo hidroxilo en el carbono 9.
Para la síntesis de prostaglandinas se inicia con la ciclación del ácido araquidónico por la prostaglandina sintasa que tiene dos actividades como: ácido graso ciclooxigenasa (COX) y como peroxidasa. Se conocen dos isoenzimas de la ciclooxigenasa denominadas COX1 y COX-2. La COX-1 es constitutiva en la mayoría de los tejidos. La COX-2 es inducible en un número reducido de tejidos en respuesta a los productos de células de la inmunidad e inflamatorias activadas.
Funciones : Estimulación del musculo liso, mediadores de la inflamación, vasodilatación y broncodilatación
Prostaciclinas
Inhibición de agregación plaquetaria contra los trombozxanos
Tromboxanos
Se sintetizan a partir del acido araquidónico por la ciclooxigenasa en su acción como peroxidasa. Su síntesis es inhibida por los AINES. Funciones : Agregación plaquetaria y vasoconstricción.
Leucotrienos Se producen del ácido araquidónico por la vía de la lipoxigenasa. Funciones :
Situaciones alergia
ProteInas
Aminoácidos : La forma más sencilla de proteína. Proteínas : Cadena lineal de aminoácidos que en un extremo tendrá un grupo carboxilo (-COOH) y en el otro un grupo amino (-NH2) unidas mediante enlaces peptídicos. (Carbono : donde se une el grupo amino y carboxilo). El grupo carboxilo será catión (sede hidrogeniones) y el grupo amino será el anión (que recibe hidrogeniones). Funciones : Enzimática, estructural, energía, de transporte, hormonal, ribosomal, etc.
Características estructurales
Carbono asimétrico: El carbono asimétrico de los aminoácidos se puede llamar también “quiral”
Formas D y L: Por tener carbonos asimétricos (excepto glicina), los aminoácidos se encuentran en forma D o L.
Punto isoeléctrico : Es el pH al cual en aminoácido no tiene carga neta. Es decir; hay igualdad de cargas. Punto isoeléctrico de aminoácidos neutros : 6 Punto isoeléctrico de aminoácidos ácidos : 3 Punto isoeléctrico de aminoácidos básicos : 9
Clasificación de los aminoácidos
Aminoácidos no formadores de proteínas
Aminoácido Función
Citrulina Ciclo de la urea Ornitina Ciclo de la urea Taurina Conjugación de sales biliares GABA Neurotransmisor cerebral DOPA Metabolismo de catecolaminas
Ácidos (Tienen un –COOH extra) Aspartato POLAR (-) Glutamato POLAR (-)
Básicos (Grupo NH2 extra) Lisina
POLAR (+) **Arginina *** POLAR (+) **Histidina *** POLAR (+)
Amidas de los aas ácidos (contienen radicales carboxamida) Asparagina POLAR SIN CARGA Glutamina POLAR SIN CARGA Iminoácidos (Contienen anillo pirrolidina) Prolina NO POLAR
Enlace peptídico/amida
Enlace peptídico : Es la unión covalente que se lleva a cabo entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro, con perdida de una molécula de agua. Para romper este enlace se requiere incorporar una molécula de agua (hidrólisis). El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano.
Al irse uniendo los aminoácidos forman dipéptidos (2 aas), tripéptidos (3 aas), y así..
Aspartame : Dipéptido mas importante [(Fenilalanina + aspartato) endulzante de bajas calorías] Glutatión : Tripéptido mas importante [(glutamina + cisteína + lisina) antioxidante natural en el organismo] Vasopresina y oxcitocina : Nonapeptido (9 Carbonos) Polipéptidos importantes actúan como hormonas y neurotransmisores.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
Es la estructura base de todas las proteínas. Siempre será una secuencia lineal de aminoácidos mantenida por enlaces peptídicos.
Estructura secundaria
Relación que guardan los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Tomara forma o. La forma alfa toma horma helicoidal y la beta tomara forma de zigzag o de acordeón. Estas estructuras estarán unidas mediante puentes de hidrogeno. Ej. Proteínas fibrosas como colágeno y elastina.
Estructura terciaria
Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptídica con otros segmentos de la misma cadena, es decir
la configuración tridimensional que adoptan las cadenas polipeptídicas al plegarse sobre si misma. Tiene segmentos de estructura primaria y secundaria y se estabilizara por puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals. Ej. Proteínas globulares (transportadoras), hormonas…
Estructura cuaternaria
Relación que guardan dos o mas cadenas polipeptídicas de una proteína. La más compleja, tiene enlaces no covalentes y cuatro cadenas polipeptídicas. Carece de enlaces covalentes.
Proteólisis : Hidrólisis de los enlaces peptídicos de una proteínas para fragmentar la molécula proteica. La proteólisis se lleva a cabo en el citosol y en los lisosomas.
Desnaturalización : Cualquier cambio en el estado nativo de las proteínas, modificándose su estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose la primaria.
Renaturalización : Revertir a la proteína a su estado nativo. La única proteína que tiene capacidad de renaturalizarse es la ribonucleasa bovina.
Clasificación de las proteínas
De acuerdo a su forma
O-Glucosídicas : Oligosacárido unido al grupo hidroxilo de la serina o treonina.
De la gran variedad de monosacáridos existentes solo 8 se identifican en las cadenas oligosacáridas en las glucoproteínas: Glucosa, galactosa, manosa, xilosa, fucosa, N-acetilglucosamina, N-acetilgalactosamina.
O - Glucoproteínas : Lo constituyen las mucinas (lubrican) , los tipos sanguíneos y las proteínas anticongelantes las cuales se encuentran en el epitelio. Sus propiedades mas importantes son: Aumento de estabilidad, protección celular frente a patógenos, lubricación, participan en los procesos de inflamación y respuesta inmunológica.
Glucoproteínas de los tipos de sangre: Dependen del tipo de glucoproteína que contienen la membrana de los eritrocitos Tipo de sangre A : Tiene un residuo de N-acetil galactosamina. Tipo de sangre B : Tiene una galactosa. Tipo de sangre AB : Presenta los 2 monosacáridos (N-acetilgalactosamina + galactosa). Tipo de sangre O : Carece de ambos.
Colágeno El colágeno es la mas abundante de las proteínas fibrosas y constituye mas del 25% de la masa proteica del organismo. Es un componente principal en tejidos como huesos, músculos, tendones y ligamentos.
Composición : Formado por tres fibras entrecruzadas formando una triple hélice llamada tropocolágeno, unidad estructural básica del colágeno. La triple hélice del colágeno esta constituida por aminoácidos que son glicina , prolina e hidroxiprolina / hidroxilisina; estos dos últimos son hidroxilados por hidroxilasas en el retículo endoplásmico con ayuda de la vitamina C. La hidroxilación es dada para dar un soporte tensoactivo al colágeno.
Colágeno tipo I: Dos cadenas 1 y una 2 Colágeno tipo II y III: Tres cadenas 1
Colágeno tipo I: Piel, hueso , tendón (Osteogenesis imperfecta)
Colágeno tipo II: Cartílago, cornea, humor vítreo Colágeno tipo III: Vasos sanguíneos, dermis, músculos, glándulas (Ehrlers Danlos)
Proteínas plasmáticas La densidad del plasma (1.015-1.035) depende de su contenido proteíco. Las proteínas plasmáticas tienen función de transporte, reguladora del equilibrio hídrico e inmunitaria.
Electroforesis : Método más común para analizar a las proteínas plasmáticas. Detecta el movimiento eléctrico de una proteína. Generalmente se fija hacia la carga eléctrica opuesta.
La proteína plasmática mas abundante es la Albumina (50-60%), le siguen las globulinas (50-40%) y el fibrinógeno (5%).
Proteínas plasmáticas
Albumina La más abundante Cadena de 610 aminoácidos Se sintetiza en el hígado Responsable del 80% de la presión osmótica coloidal total del plasma Transportadora de bilirrubina, ácidos grasos etc.
-Globulinas 1 1-Antitripsina 70% de las 1-globulinas Inhibidor de enzimas proteolíticas Presente en procesos inflamatorios
1-glucoproteína acida Alto contenido en carbohidratos (NANA) Se sintetiza en hígado Relacionado con la coagulación
-Globulinas 2 Hepatoglobina 25% de las proteínas plasmáticas Se une a la hemoglobina
2-Macroglobulina Proteína plasmática de mayor peso molecular Se une prácticamente a todas las endopeptidadas
-Globulinas Transferrina 60% de las globulinas 1 Unión y transporte de hierro
Hemopexina Se une al grupo hemo
-Globulinas Esta fracción esta integrada por las inmunoglobulinas (IgG, IgM, IgD, IgA, IgE) Únicas proteínas plasmáticas que no se sintetizan en el hígado.
Enzimas
Conceptos
Enzimas : Son catalizadores biológicos de origen proteico que estimulan reacciones químicas en las células. Catalizado r: Compuesto que modifica la velocidad de reacción sin formar parte de ella. Sustrato : Molécula sobre la que actúa la enzima y cuya transformación esta modificada por ella. Producto : Resultante de la acción de la enzima sobre el sustrato. Apoenzima : Parte proteica de la enzima. Coenzima : Parte no proteíca de la enzima. Holoenzima : Unión de la apoenzima con la coenzima, enzima completa y activa. Sitio catalítico : Sitio donde se fija la enzima con el sustrato Activador : Aquello que activa o acelera una reacción
pH
Las enzimas actúan a cierto pH más rápidamente
Concentración de la enzima
La velocidad de la reacción enzimática es directamente proporcional a la concentración de la enzima.
Concentración del sustrato
A una concentración constante de enzima, la velocidad depende de la concentración del sustrato. A una concentración alta del sustrato los sitios catalíticos se saturan y la reacción alcanza su velocidad máxima.
Cinética enzimática
La actividad enzimática se estudia por la aparición de producto o desaparición del sustrato.
Michaelis y Menten llegaron a la fórmula para saber la velocidad de la reacción enzimática en cualquier punto de la curva. Variable Km : Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad media de una reacción enzimática. Km se asocia con la afinidad de la enzima por el sustrato. Km elevado : Poca afinidad Km bajo : Mayor afinidad
Inhibidores enzimáticos
Inhibidores : Evitan que se lleve a cabo el camino metabólico La inhibición enzimática puede ser reversible (competitiva, no competitiva, acompetitiva) o irreversible.
Inhibición competitiva : El inhibidor tiene estructura similar a la del sustrato y compite por situarse en el centro activo de la enzima (Se unirá a la enzima libre). Se modifica Km pero no se altera Vmax. Una vez que llega el inhibidor al sitio catalítico el sustrato ya no tendrá donde hacer complejo enzima sustrato.
Inhibición no competitiva : El inhibidor se une a otros sitios de la enzima (se une a la enzima o. El inhibidor se une a la enzima o al complejo [ES] FORMANDO COMPLEJO [ESI] poco productivo. Se modifica Vmax
pero no Km.
Inhibición acompetitiva : el inhibidor se une solo al complejo [ES] y no a la enzima libre. Se altera tanto Km como Vmax. … Regulación alostérica : Cambia la conformación de la enzima de manera que cambia la afinidad hacia el sustrato.
Retroalimentación negativa: Se refiere a la inhibición de una enzima en una vía biosintética mediante el
producto final de esa vía. Sirve para ahorrar sustrato cuando existe una cantidad importante de producto. (Inhibo la concentración de sustrato por que tengo suficiente producto)
Retroalimentación positiva : Se efectúa cuando el sustrato que inicia un camino matabólico se acumula y activa una enzima clave para acelerar el proceso.
