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BIOMOLÉCULAS
La base de cualquier molécula orgánica es el carbono. El 95% de las moléculas de un organismo vivo están formadas por carbono, oxígeno, hidrogeno y nitrógeno. Hay otro tipo de elementos, en cantidades menores, que son igual de importantes. P. Ej. Hierro.
El carbono tiene cuatro enlaces y una estructura tetraédrica muy característica. Puede formar enlaces simples, dobles y triples y tiene bastante movilidad. Un enlace simple de dos moléculas de carbono tiene capacidad de rotar una sobre la otra.
GRUPOS FUNCIONALES
Los grupos funcionales otorgan a las moléculas la capacidad de reaccionar o no , determinando su función.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LOS COMPUESTOS ORGÁNICOS
Además de exactamente qué grupos funcionales conforman las moléculas, tan importante es qué grupos funcionales son, como qué conformación o forma tridimensional tienen. Que una proteína sea funcional o no depende directamente de su estructura tridimensional.
CONFORMACIÓN
La conformación es el ordenamiento espacial que tienen los átomos cuando los enlaces que componen la molécula son simples. No es necesaria la rotura de ningún enlace covalente para pasar de una conformación a otra porque en el enlace simple hay capacidad de rotación. Es la forma tridimensional que tienen las moléculas.
CONFIGURACIÓN
La configuración es la rotura del enlace covalente. Si la molécula tiene un doble o triple enlace o centros quirales, no hay capacidad de rotación y se requiere la rotura del enlace covalente. Para pasar de una configuración a otra se requiere la rotura de enlaces.
Las dos configuraciones que podemos encontrar en los dobles enlaces son la configuración CIS y la configuración TRANS. En la configuración CIS los dos constituyentes (que son iguales) están en el mismo lado y en la configuración TRANS están opuestos. Para pasar de CIS a TRANS se requiere la rotura del doble enlace.
CENTROS QUIRALES
Cuando hay centros quirales se pueden obtener diferentes configuraciones. Los centros quirales son un carbono en el que cada uno de sus cuatro enlaces (sustituyentes) están unidos a moléculas diferentes. Es un centro quiral siempre que, la molécula original al estar unida a cuatro sustituyentes y rotándola como sea, sea imposible obtener una imagen igual a la del espejo.
La única manera de conseguir transformar dos moléculas (una imagen especular de la otra) a que sean idénticas es rompiendo el enlace y formando uno de nuevo. Es decir, las moléculas que tienen cuatro sustituyentes diferentes tienen una imagen especular, que para conseguirla, se tienen que romper enlaces y moverse. Como se han tenido que romper los enlaces, cada una es una configuración diferente.
En la naturaleza siempre va a predominar una configuración frente a la otra. Que tenga una configuración o otra es muy importante para que la enzima o anticuerpo reconozcan al antígeno que tenga esta forma.
- Estereoisomeros: configuración CIS-TRANS.
- Enantiomeros: imágenes especulares.
Cuando hay dos sustituyentes que son iguales si que puedo encontrar una situación e Moviendo la molécula puedo encontrar la misma disposición espacial. Dos configuraciones para cada centro quiral : cuando encontremos una molécula o un centro quiral, sabemos que va a haber diferentes configuraciones espaciales. Y si una molécula tiene dos centros quirales, va a haber cuatro posibilidades tridimensionales de esa molécula.
Los ataques nucleofílicos ocurren en las moléculas nucleófilas (-) , que son aquellas a las que les atraen los núcleos. Por otro lado, a las moléculas electróficas (+) , les van a atraer los electrones.
4. REORDENACIÓN En una misma molécula se cambian de sitio los grupos funcionales, lo que genera que la estructura tridimensional sea diferente.
5. CONDENSACIÓN/HIDRÓLISIS
- La condensación es la fusión de dos moléculas donde se libera agua. Ocurre en el enlace peptídico.
- La hidrólisis es lisis de una molécula en dos en la que se necesita agua. Las macromoléculas están formadas por monómeros: las proteínas de aminoácidos, el ADN de nucleótidos, el glucógeno de glucosa…
TEMA 2: EL AGUA Y SU EFECTO SOBRE LAS BIOMOLÉCULAS EN
DISOLUCIÓN
1. INTERACCIONES DÉBILES EN SISTEMAS ACUOSOS
❖ PUENTES DE HIDRÓGENO
Son característicos de las moléculas de agua, pero no son exclusivos. Un puente de hidrogeno se va a establecer entre un átomo electronegativo y un hidrógeno. Se representan con tres rayas. El agua es un oxígeno unido a dos hidrógenos. Cada electrón del hidrógeno, al ser el O 2 más electronegativo, va a tender a estar más cerca de este por afinidad, creándose un dipolo. En la molécula del agua, el oxígeno va a ser ligeramente más negativo y el hidrógeno va a ser ligeramente más positivo. Cuando dos moléculas de agua se encuentren se van a atraer, con lo cual siempre ese oxigeno va a tener afinidad por el resto de hidrógenos de la molécula, de manera que las moléculas de agua se van a ordenar. En el agua liquida se forman 3’4 puentes de hidrógeno y cuando el agua se congela, las moléculas de agua se organizan, y forman 4 puentes de hidrógeno. En estado gaseoso habrá menos cantidad de puentes de hidrógeno. Los puentes de hidrógeno no son fijos , se rompen y se forman constantemente ya que son interacciones débiles. No va a ocurrir en grupos CH porque el C no es suficientemente electronegativo como para que se de un puente de hidrógeno. Los puentes de hidrógeno, dependiendo de la posición en la que se realicen, podemos diferenciar entre los fuertes y los débiles. Cuando los puentes de hidrógeno están lineales, están más fuertes que cuando no lo están.
❖ INTERACCIONES IÓNICAS
Una interacción iónica es la que va a ocurrir entre dos iones, un anión y un catión. El positivo atrae al negativo y si hay cargas iguales se repelen. Las sales son solubles en agua por hidratación de los iones. Cuando algo esta disuelto en agua, significa que este algo puede interaccionar directamente con el agua formando puentes de hidrógeno. Cuando una sal se mezcla con agua, todos los hidrógenos de la molécula de agua que están ligeramente positivos van a tener tendencia a envolver los iones negativos. Esa envoltura del ion con las moléculas de agua es la disolución. En la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas son muy predominantes porque va a haber aminoácidos cargados positivamente, y aminoácidos cargados negativamente.
❖ INTERACCIÓNES HIDROFÓBICAS
Una sustancia hidrofóbica es aquella que no tiene capacidad de interaccionar con el agua. Cuando se mezclan moléculas hidrofóbicas con agua, estas van a tender a agruparse entre si para minimizar la superficie que contacta con el agua. El agua se ordena alrededor de los compuestos apolares y las interacciones hidrofóbicas desplazan las moléculas de agua ordenadas. En algunos tipos de moléculas como los ácidos grasos, donde hay una zona apolar (hidrofóbica) y otra polar (hidrofílica ), se disponen con la zona apolar en el interior dejando la zona polar a fuera. !
- (^) Hidrofílico: le gusta el agua, parte polar.
- (^) Hidrofóbico: no le gusta el agua, parte apolar.
- (^) Anfipático: tienen una parte polar (hidrofílica) y una parte apolar (hidrofóbica).
DÉBILES
Una reacción esta en equilibrio cuando en condiciones estándar hay la cantidad de reactivo y de productos que se necesitan. Cuando hay más en los reactivos, el equilibrio se desplaza hacia los productos para poder recuperar el equilibrio, y viceversa. La constante de equilibrio define la relación entre todas las especies del equilibrio. En condiciones normales, el agua esta poco ionizada , es decir, siempre va a haber más agua en forma de H 2 O que ionizada. El producto iónico del agua es 10 -14^ y a partir de este producto, puedo suponer que cuando la concentración de uno y de otro es la misma, en una solución neutra, las concentraciones serán 10-7M. El pH es la concentración de protones (H+) presentes en una solución y el pOH es la concentración de OH-^ que hay. Se calcula como –log (p) de la concentración de protones, y el pH neutro es 7. pH<7 medio ácido, aumenta la concentración de protones pH>7 medio básico, disminuye la concentración de protones El pH va a afectar directamente a la actividad enzimática. En pH extremos se puede llegar a desnaturalizar las proteínas. Los propios aminoácidos pueden estar cargados o no, y esta carga depende del pH. El pH va a ser vital para que se active y pueda ser funcional o no.
- (^) Un ácido es una sustancia que es capaz de ceder protones.
- (^) Una base es una sustancia receptora de protones. Si una molécula es capaz de ceder un protón el ácido, este se va a quedar negativo porque pierde una carga positiva. Los ácidos y bases fuertes están totalmente ionizados en agua, mientras que los ácidos y bases débiles dependen de su constante de equilibrio. Los ácidos y bases débiles en están en equilibrio con su par conjugado. Ácido débil con su base conjugada, y base débil con su ácido conjugado. A la constante de equilibrio (Ka) de los ácidos se le llama constante de acidez o de disociación (pKa) es la tendencia del ácido a perder el protón. Esta constante nos dice lo fácil o difícil que lo tiene para perder un protón. La constante de acidez de los ácidos fuertes es muy alta, pero si se expresa en pKa es muy baja.
Los ácidos van a tener Ka muy altas y pKa muy bajas; y las bases van a tener Ka muy bajas y pKa muy altas. !
4. SISTEMAS TAMPÓN Un sistema tampón es aquel que permite evitar cambios bruscos de pH. Cualquier cuerpo de un organismo vivo necesita mantener una homeostasis , es decir, el pH prácticamente constante (7,3-7,4). Cada tampón tiene una capacidad tamponante , que esta relacionada con su pKa. Solo es capaz de trabajar en un cierto rango de pH. Si entran tres, el pH baja, y la molécula tamponante destruye a los tres que han entrado y el pH se restablece. Si salen cinco, el pH sube y la molécula tamponante pone a cinco para restablecer el pH. En este caso, la molécula tamponante solo puede quitar a cinco. Cuando el pH es igual al pKa, hay un 50% de ácido y un 50% de base conjugada. En este punto es donde hay mayor capacidad tamponante porque estamos en la situación intermedia donde se puede reaccionar tanto si el pH baja como si sube. La capacidad tamponante se pierde cuando el pH difiere del pKa en más de una unidad de pH. CURVAS DE TITULACIÓN Las curvas de titulación sirven para poder averiguar la capacidad tamponante de los pares de ácidos y bases conjugadas. Se comprueba que pasa con un ácido conforme se añade una base fuerte: el pH del sistema tampón varia. Cada OH que yo añada se unirá al H, formará agua y el pH aumentara proporcionalmente. ! 8 En la imagen se observan dos momentos en los que el cambio de pH es muy brusco, ya que en los dos extremos no hay efecto tamponante. En el momento que aumenta de forma brusca hasta llegar a 3’76, después empieza a hacer efecto el tampón y la curva se vuelve menos pronunciada ya que le cuesta mas acidificarse y una vez que sale de la cota donde hace efecto el tampón, que conlleva al 5’76, el pH vuelve a aumentar de manera más drástica. El punto en el pKa es igual al pH ocurre en el punto intermedio , donde la concentración de ácido es la misma que la de base conjugada. A partir de ahí la región tamponante va a ser un punto de pH por arriba y un punto de pH por a bajo del pKa de la molécula que estábamos valorando.
Los aminoácidos son centros quirales. En la naturaleza los encontramos como L-aminoácidos. Están formados por un carbono alfa, al cual se le unen los diferentes sustituyentes. Podemos diferenciar 5 familias de aminoácidos según sus sustituyentes.
Clasificación de los aminoácidos
- (^) No polares: Son hidrófobos, es decir, tienen alteraciones hidrofóbicas. o (^) La glicina es la más pequeña, es el único aminoácido que no es un centro quiral. o (^) La prolina, es un anillo el cual le aporta rigidez. o (^) La metionina contiene un átomo de azufre.
- (^) Aromáticos: Contienen anillos aromáticos y son hidrofóbicas excepto la thyrosina. Debido a su anillo aromático, tienen la capacidad de absorber la luz. Este fenómeno podemos verlo con un fotómetro.
- (^) Polares no cargados: Capaces de interaccionar con el agua por no estar cargados. La cystina posee un grupo SH en la cadena lateral, de esta manera se puede unir a otras cystinas covalentemente para formar puentes disulfuro formando la Cystina.
- (^) Cargados positivamente: En sus cadenas laterales tienen grupos amino. Pueden tener interacciones iónicas con los cargados negativamente.
- (^) Cargados negativamente: Pueden tener interacciones iónicas con los cargados positivamente. AMINOÁCIDOS ATÍPICOS Aminoácidos modificados para otra utilidad que los no modificados no poseen.
FORMA IONICA DE LOS AMINOACIDOS
La forma no ionizada es la que se encuentra realmente en la naturaleza , esta molécula presenta una carga neta. Grupo amino: Base Grupo carboxilo: Ácido
Tienen capacidad tamponante dependiendo de su pH.
CURVA DE TITULACIÓN DE LA GLICINA
L o s p K s d e l o s aminoácidos son más bajos que la de los grupos similares, esto puede depender del ambiente en que se encuentran las moléculas que envuelven y su pKa. Hay 5 aminoácidos que se pueden cargar positivamente y 2 negativamente.
Los aminoácidos cargados tienen 3 estados de ionización. De esta forma los iones positivos pueden tener una carga extra positiva (+2) y los negativos pueden tener una carga negativa extra (-2).
PROTEINAS
Las proteínas poseen un enlace peptídico que está formado por un grupo hidroxilo y un hidrogeno del grupo amino del otro aminoácido, la separación de estos se llama hidrólisis y se produce con la adición de una molécula de agua. Los péptidos tienen un nº bajo de aminoácidos y las proteínas tienen un nº mas alto de aminoácidos. Las proteínas poseen 2 extremos, el prime aminoácido contiene un grupo amino libre, este extremo es llamado también extremo amino-terminal, el ultimo aminoácido contiene un grupo carboxilo libre, este extremo también llamado extremo carboxiterminal. En una proteína los únicos grupos ionizables serán los extremos. Tenemos que tener en cuenta además las cadenas laterales ya que si son negativas o positivas se pueden ionizar.
Encontramos dos regiones, una para el ácido y otra para la base donde el pH se estabiliza haciendo su función tamponante. Punto isoeléctrico: es cuando el pH muestra una carga igual a 0.
dirige hacia la derecha , la cadena lateral está orientada al exterior. Sus principales interacciones son los puentes de hidrogeno, las interacciones iónicas ocurren entre aminoácidos con cargas opuestas y que se encuentran situados donde esas cargas se encontraban. Estas hélices nunca podrán estar formadas por prolina debido a ser una molécula muy pequeña y a la glicina al tener un anillo que le otorga rigidez. Presentan un dipolo en los extremos carboxiterminal donde presentan un aminoácido mas y en el extremo amino-terminal presentan un aminoácido menos.
- (^) Lámina beta: estabilizada por puentes de hidrogeno de segmentos adyacentes que pueden no estar cercanos. Los enlaces peptídicos crean una estructura en hoja plegada. Las cadenas laterales protruyen desde la lámina en 2 direcciones. La orientación paralela (puentes de hidrogeno débiles) o antiparalela (puentes de H fuertes) de las 2 cadenas es posible. Hay una elevada frecuencia de aa pequeños (Gly, Ala)
- (^) Giro beta: permiten cambios de dirección de la cadena. Conectan dos hélices consecutivas o dos segmentos de una lamina beta. Esta formado por 4 aminoácidos y hay una alta frecuencia de Gly y Pro. ESTRUCTURA TERCIARIA Es una organización espacial de todos los átomos de una proteína. Esta estabilizada por numerosas interacciones entre aminoácidos de cadenas laterales. Destacan las interacciones hidrofóbicas y las polares. También puede estabilizarse con puentes de disulfuro. La interacción entre aminoácidos no requiere que estén juntos en la estructura primaria. Principalmente hay 2 tipos:
- (^) Fibrosas: podemos diferenciar diferentes fibras. Estas se unen adquiriendo una estructura tridimensional que se entrelaza formando estructuras de tejido de sostén como tendones, cartílago, huesos y la cornea, fibras insolubles. El colágeno esta formado por una hélice levógira (se dirige a la izquierda), las hebras son estrechas y en su estructura predominan las 4 hidroxiprolina, formando una estructura similar a la de una cuerda, cada 3 hélices levógiras se entrelazan para formar una hélice destrogira adquiriendo así más fuerza. La prolina necesita estar en la forma de 4-hidroxilasa y se tiene que hidroxilar mediante el escorbato (vitamina C).
- (^) Globulares: estructuras tridimensionales las cuales sus funciones son muy especificas por eso adquieren una forma más completa, disponiendo los residuos hidrofóbicos en el interior, tienen una gran diversidad de estructuras y funciones. Los motivos estructurales pueden encontrarse como estructuras recurrente en numerosas proteínas que tienen funciones especificas. Las proteínas están compuestas por diferentes motivos plegados conjuntamente. ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la asociación de varias cadenas polipeptídicas y pueden tener distintas funciones en un solo complejo. Tienen reacciones secuenciales.
Proteínas intrínsecamente desordenadas: contienen segmentos que carecen de estructura definida. Esta compuesta por aminoácidos que debido a su gran concentración generan esta estructura menos definida. Las regiones desordenadas pueden formar parte de muchas proteínas diferentes, facilitando la interacción con numerosas moléculas.
DETERMINACIÓN DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
Determinar la estructura tridimensional de las proteínas es importante ya que gracias a ello en un futuro se podrían encontrar fármacos y evitar más enfermedades. CONFROMACIÓN NATIVA Se trata de la forma tridimensional activa de las proteínas. Depende de la secuencia de aminoácidos, de qué tipo de plegamiento van a tener y de si cuando se desnaturalizan pierden su estructura nativa. Las estructuras terciarias se estabilizan por interacciones débiles, es decir, no se necesitan moléculas con la misma fuerza para recuperar los puentes disulfuro que para romper las interacciones débiles, si volvemos a las condiciones normales de la molécula esta se renaturaliza ya que las interacciones débiles les proporcionan este carácter reversible. En una vuelta tiene que haber un equilibrio en la cantidad y tipo de proteínas, este equilibrio se controla mediante la síntesis de proteínas de los ribosomas, las proteínas que no han sido sintetizadas serán degradadas. PLEGAMIENTO DE LAS PROTEINAS Se necesita que las proteínas tengan una estructura terciaria para que sean tridimensionales y se puedan plegar en si mismas. Estos plegamientos pueden ser:
- (^) Espontáneos: este se produce por la misma secuencia de aminoácidos, de manera que primero se forma la estructura secundaria y luego la terciaria.
- (^) Por otra parte encontramos otras estructuras que pueden plegarse por si solas debido a la presión, la temperatura, el estrés o por ayuda de proteínas. Estas proteínas pueden ser: o (^) Chaperoninas: estas solo afectan a procariotas y están formadas por 2 complejos. o (^) Hsp70: actúan en situación de estrés calórico. Estas proteínas consumen ATP para plegar a las proteínas. Es importante mantener el equilibrio de las proteínas, la proteóstasis en el cuerpo, las proteínas que ya no se utilizan y han sido marcadas se degradan en los lisosomas. Cualquier alteración en la proteóstasis puede desencadenar una enfermedad como la Amyloidesis, enfermedad crónica producida por el mal plegamiento de las proteínas que produce que la estructura tridimensional esté en forma de fibra, puede desencadenar la Encelopatía espongiforme.
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA
Interacciones proteína-ligando
La estructura en forma de globulina limita la unión del CO al grupo hemo. La mioglobulina es la proteína que se encarga de transportar el oxigeno de la hemoglobina y lo deja en los músculos. Esta hemoglobina esta formada por 2 subunidades alfa y 2 beta, cada subunidad contiene un grupo hemo y estas subunidades interaccionan con interacciones hidrofóbicas e iónicas. La hemoglobina y la mioglobina son similares. Estas dos moléculas tienen una estructura similar además de una función similar pero su estructura interna es diferente, es decir, la secuencia de aminoácidos es muy diferente. Encontramos una histidina proximal y una distal. CAMBIOS CONFORMACIONALES DE LA HEMOGLOBINA Implican cambios y rotaciones que no suponen la rotura de ningún enlace, un ejemplo de ello es la hemoglobina que puede ser afín o no al oxigeno según su conformación. Las conformaciones e la hemoglobina pueden ser:
- (^) Estado T: La molécula se encuentra tensa, es decir, hay una baja afinidad de oxigeno y un mayor nº de interacciones iónicas.
- (^) Estado R: La molécula se encuentra relajada, es decir, es muy afín al oxigeno y tiene un menor nº de interacciones. La unión covalente con el oxigeno hace cambiar la conformación de la hemoglobina gradualmente. Los pares iónicos estabilizan la forma T. Son interacciones iónicas que aparecen entre ellas cuando esta en la forma T. Esto produce una baja afinidad por el oxigeno. La unión del oxigeno provoca el cambio conformacional. La histidina hace cambiar la conformación de las moléculas de hemoglobina, el oxigeno hace que cambie la conformación de una baja afinidad a una alta afinidad haciendo pasar de una forma T a una forma R. El pH afecta a la unión del oxigeno a la hemoglobina: efecto Bohr. El CO2 se hidrata y se transforma en bicarbonato y se transporta en HCO3 y un protón haciendo bajar el pH. Otra manera de transportar el CO2 es con la unión de este a la hemoglobina, el CO2 se une al extremo carboxiterminal, liberando un protón que acoge la proteína cambiándola de forma, especialmente la que se carga positivamente estabilizando la forma T que viaja a los tejidos donde expulsa el oxigeno y hace aumentar el pH. Después en los pulmones hay un cambio conformacional a la forma R haciendo coincidir el oxigeno con el grupo hemo. La unión de oxigeno a la hemoglobina tiene carácter cooperativo.
Mioglobina A baja presión, la unión esta saturada. Se trata de una gráfica hiperbólica.
COOPERATIVIDAD Y CAMBIO INDUCIDO
La cooperatividad es la ayuda del oxigeno con el grupo hemo por la unión de estos a otro grupo similar, unión del ligando con el sitio de unión ayuda a otros iguales. El cambio inducido es la unión de proteína y ligando produciendo un cambio de conformación producido por el previo cambio de afinidad. Esto altera la estabilidad de la molécula. REGULACIÓN ALOSTÉRICA La unión de un ligando a un sitio activo afecta a las propiedades de unión de un sitio diferente en la misma proteína, esta unión produce un cambio conformacional que puede ser positivo o negativo haciendo que la afinidad aumente o disminuya.
- (^) Cambio homotrópico: el ligando normal de la proteína es el regulador alostérico. La unión hace que el otro grupo hemo sea más afín al oxigeno , un ejemplo es la hemoglobina y el oxigeno, el oxigeno se une al grupo amino cambiando su conformación.
- (^) Cambio heterotrópico: la unión del ligando normal se ve afectada por la unión de otro ligando diferente un ejemplo seria que otro sitio controlara el oxigeno. La hemoglobina es la proteína alostérica. El 2,3 biofosfoglicerato es un modificador heterotrópico. Esta molécula mueve la hemoglobina, esta se une cuando la afinidad es baja y se encarga de liberar oxigeno y estabilizar la forma T. La hemoglobina fetal esta formada por 2 subunidades alfa y 2 sigma y tiene poca afinidad por el 2,3 biofosfoglicerato. Esta hemoglobina es mas afín al oxigeno ya que en los fetos hay mas afinidad para aprovechar el oxigeno que la madre no va a aprovechar. La cooperatividad, el efecto Bohr y el BPG regulan la unión de oxigeno y la hemoglobina La hemoglobina puede cambiar su conformación por el pH, la Hemoglobina La línea azul expresa una alta cantidad de oxigeno en los tejidos y la línea rosa la cantidad de oxigeno en los pulmones. En la grafica encontramos una línea superior que expresa que la cantidad de oxigeno en los tejidos y los pulmones siempre es la misma. En la grafica la línea inferior expresa que el oxigeno estira vaco en los tejidos y en los pulmones coge poco oxigeno así que soltara poco, la cantidad de oxigeno no seria suficiente para que as células pudieran vivir. En la gráfica la línea del medio expresa una afinidad real, una alta afinidad en los pulmones con una saturación del 100%, la conformación disminuye la saturación del oxigeno y la afinidad hasta llegar a los tejidos que tiene una saturación del 70% que es la necesaria para que los tejidos funcionen (curva sigmoidea).
NAD Y NADP
Estas 2 moléculas participan en una gran cantidad de reacciones mediante la transferencia de electrones en el metabolismo. Estas moléculas pueden aparecer en forma oxidada(NAD+) o reducida(NADH). Estas moléculas recogen los electrones que se generan por la oxidación de los nutrientes y los transforma. Si se quiere ver como funciona una enzima tendremos que valorar cuanto sustrato se transforma en producto. NAD+ y NADH tienen distinto espectro de absorción. En esta imagen valoramos las moléculas de NAD+ y NADH y observamos con la misma longitud de onda lo siguiente:
FMN Y FAD
Participan en reacciones enzimáticas y de oxidación-reducción. Están siempre unidas a las proteínas y su objetivo principal es conseguir ATP. ATP El ATP se trata de una sustancia muy importante formada por 3 grupos fosfato. Esta molécula se usa como energía ya que es capaz de donar o recibir grupos fosfato además de poder ser sustrato y regulador alostérico.
CATALISIS ENZIMÁTICA
Las enzimas utilizan la energía de unión de los sustratos para organizar los reactivos en su complejo P3. Actúan uniéndose a sus sustratos formando el complejo enzima-sustrato. La ecuación de ración es el momento en que una reacción ya no ocurre. Encontramos 2 tipos de reacciones dependiendo de la ecuación de energía libre de una molécula:
- (^) Reacciones endergónicas: su incremento de energía es positivo, la energía de producción es mayor que la del sustrato, es decir, necesita que se le aplique una reacción del exterior. Es una reacción no espontánea.
- (^) Reacciones exergónicas: liberan energía, el sustrato presenta mayor energía, por tanto la energía de la reacción es negativa. La reacción es espontánea. Las enzimas afectan a la velocidad de reacción. Se tiene que regular el NADH para monitorizar una reacción.
La complementariedad enzima-sustrato se da en el estado de transición.
MECANISMOS CATALÍTICOS
Abiertos a cambiar cofactores del sustrato. Pueden intercambiar:
- (^) Protones
- (^) En la formación y la rotura de enlaces covalentes entre enzimas y sustrato
- (^) Iones metálicos utilizando cofactores redox.
- (^) Catálisis eléctricas REACCIONES DE 2 SUSTRATOS
En esta gráfica la energía aumenta hasta un estado de transición donde la reacción se satura y adquiere la mayor cantidad de energía. La energía de activación es la que limita la velocidad de la reacción las enzimas se encargan de disminuir la energía de activación uniéndose al sustrato y haciendo que esa energía sea menor. (a) Se muestra la actividad sin ninguna enzima. ( b ) S e m u e s t r a u n a e n z i m a complementaria al sustrato donde el sustrato se transforma en producto, la energía seria menor pero habría que invertir mucha energía en separar el complejo enzima-sustrato formado. (c) Encontramos el modelo actual. La enzima se adapta al sustrato ya que el sustrato, al tener mas energía, hace que la enzima supere la energía de activación y se rompan los productos, haciendo que se supere la transición y se transforme en los productos. Es un complejo terciario donde la reacción se puede formar de manera aleatoria pero siempre siguiendo un orden específico.
