CINÉTICA ENZIMÁTICA: MODELO DE MICHAELIS- MENTEN
1. OBJETIVOS
1.1. Objetivo General:
• Determinar en que se basa el Modelo de Michaelis-Menten y los
componentes del mismo.
1.2. Objetivos Específicos:
• Analizar la influencia que tiene la concentración del sustrato en la
velocidad de una reacción enzimática.
• Identificar las diferentes fases que muestra elModelo de Michaelis-
Menten.
2. INTRODUCCIÓN
Para las reacciones catalizadas por enzimas es posible aplicar los principios generales
de la cinética de las reacciones químicas. Sin embargo, éstas exhiben un atributo
característico que no se ha observado en los catalizadores no enzimáticos, el atributo se
trata de la saturación por el sustrato, comprendida en términos de ocupación de los
centros activos de todas las moléculas de la enzima.
La cinética enzimática se encarga del estudio de la velocidad de las reacciones que son
catalizadas por enzimas, los estudios cinéticos proporcionan información directa acerca
del mecanismo de la reacción catalizada y de la especificad de la enzima.
El hecho de estudiar el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad de una
enzima no resulta sencillo, según avanza la reacción, la concentración del sustrato
disminuye. Una reducción en los experimentos cinéticos consiste en medir la velocidad
inicial (Vo); si el tiempo es suficientemente corto la disminución de sustrato será
mínima y ésta podrá considerarse, por tanto, casi constante. (Fernández, 2013).
3. MODELO DE MICHAELIS- MENTEN
El comportamiento característico de la mayoría de las enzimas es aquel en el que a
medida que avanza la reacción, el sustrato va disminuyendo; este comportamiento fue
estudiado por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913. Ellos propusieron un modelo
simple, que explica las características cinéticas de enzimas sencillas, considerando lo
siguiente:
