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Cinética enzimática: Conceptos clave y aplicaciones en bioquímica y biología molecular, Diapositivas de Biología

Este documento abarca los conceptos fundamentales de la cinética enzimática, una rama esencial de la bioquímica y la biología molecular. Explora la naturaleza de las enzimas como catalizadores biológicos, su papel en las reacciones metabólicas y los mecanismos que regulan su actividad. Se profundiza en la ecuación de michaelis-menten y se analizan parámetros clave como la velocidad máxima (vmax) y la constante de michaelis (km). Además, se examinan los tipos de inhibición enzimática y su relevancia en procesos fisiológicos y terapéuticos. El documento también aborda factores que afectan la actividad enzimática y proporciona ejemplos prácticos de aplicaciones clínicas relacionadas con la cinética enzimática.

Tipo: Diapositivas

2023/2024

Subido el 16/05/2024

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CINÉTICA
ENZIMÁTICA
BIOQUIMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
Catedrático: Dra. Yeyetzi Torres Ugalde
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¡Descarga Cinética enzimática: Conceptos clave y aplicaciones en bioquímica y biología molecular y más Diapositivas en PDF de Biología solo en Docsity!

CINÉTICA

ENZIMÁTICA

BIOQUIMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR Catedrático: Dra. Yeyetzi Torres Ugalde

Enzima: Catalizadores proteicos.

¿ QUÉ ES LA CINÉTICA

ENZIMÁTICA?

Aceleran la velocidad de una reacción y no se consume durante esta. Medición cuantitativa de los indices de reacciones catalizadas por enzimas.

REACCIÓN ENZIMÁTICA SUSTRATO ENZIMA Sustancia que la enzima convierte en producto Proteinas globulares Catalizadores SITIO ACTIVO Zona de la enzima donde se une el sustrato y sucede la reacción

REACCIÓN ENZIMÁTICA

INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO Llave Sustrato Cerradura Enzima LLAVE CERRADURA AJUSTE INDUCIDO Sitio activo con forma rigida Estructura de la enzima flexible Mayor rango de especificidad

APOENZIMA Y COFACTOR ORGÁNICO INORGÁNICO vitaminas ión

CATALISIS

CATALISIS ÁCIDO-BASE LA ACELERACIÓN DE UNA REACCIÓN SE DEBE A LA TRANSFERENCIA CATÁLITICA DE UN PROTÓN FORMA MÁS COMÚN DE LA CATALISIS EN LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

CATALISIS COVALENTE ENLACE COVALENTE TRANSITORIO ENTRE LA ENZIMA Y EL SUSTRATO

CATALISIS COMBINADA

Para explicar este comportamiento cinético, Michaelis y Menten propusieron en 1913 el siguiente mecanismo. ECUACIÓN DE MICHAELIS - MENTEN Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Meten (1879-1960) Esta ecuación ilustra en términos matemáticos la relación entre la velocidad de reacción inicial v y la concentracion de sustrato [S] i

ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN V: velocidad inicial Vmax: velocidad máxima [S]: concentración del sustrato Km: Constante de Michaelis

Velocidad máxima (vmax) Constante de Michaelis (km) Concentración de sustrato ([S]) (mM) Velocidad inicial (v ) (mM/s) V / ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN o max