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Asignatura: american poetry since 1950, Profesor: Alberto Guillen, Carrera: Biología, Universidad: UCM
Tipo: Exámenes
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EXAMEN DE REGULACION DEL METABOLISMO (Grado en Biología). Primera parte. 5 de diciembre de 2012
NOMBRE…………………………………………………………………………………………………………………………………………
PREGUNTAS TIPO TEST de Teoría (3.6 puntos) Contesta a 18 de las 22 preguntas. Las 4 preguntas descartadas tienen que ser tachadas de manera ostensible.
En cada pregunta hay una respuesta correcta y solamente una. Marca dicha respuesta en la casilla correspondiente (respuesta correcta: 0.2 puntos; respuesta incorrecta: -0.1 puntos; respuesta en blanco: 0 puntos).
1. Receptores de membrana plasmática que constituyen canales iónicos: a. Son proteínas oligoméricas en las que solamente alguna de sus subunidades constituye el poro iónico b. Todos los receptores canales para Na + /K +^ tienen estructura pentamérica c. Cada subunidad presenta una -hélice transmembranar de carácter anfipático que constituye la luz del poro X 2. Receptores de membrana plasmática con actividad enzimática: a. El receptor y el efector se encuentran siempre en la misma estructura proteica X b. Los receptores con actividad tirosina quinasa monoméricos presentan varios segmentos transmembranares c. La activación del receptor conlleva en todos los casos la fosforilación o desfosforilación de proteínas 3. Receptores de membrana plasmática acoplados a proteínas G (GPCRs) a. El Premio Nobel de Química del año 2012 ha sido otorgado a 2 investigadores que han trabajado sobre estos receptores X b. Interaccionan con sus efectores, enzimas o canales iónicos dependientes de voltaje, a través del tercer bucle intracelular y del dominio C-terminal intracelular c. En algunos casos el dominio C-terminal intracelular se encuentra glicosilado 4. Desensibilización homóloga de GPCRs: a. Las quinasas de GPCRs (GRKs) son capaces de fosforilar tanto receptores activos como receptores inactivos b. La asociación de arrestinas a los receptores fosforilados bloquea su interacción con las proteínas G X c. La internación de los GPCRs en endosomas siempre conduce a su degradación
5. Ciclo de activación-inactivación de las proteínas G: a. Su activación es consecuencia de la actividad GTPasa de la subunidad b. Se encuentran en estado inactivo cuando la subunidad con GDP unido está asociada al dímero X c. La inactivación tiene lugar por intercambio de GTP por GDP en la subunidad 6. Ciclo de activación-inactivación de las GTPasas monoméricas: a. Su inactivación tiene lugar por interacción con un factor intercambiador de nucleotidos de guanina (GEF) activado b. Su activación tiene lugar por interacción con una proteína activadora de su débil actividad GTPasa intrínseca (GAP) c. Los GEFs desempeñan el mismo papel en este ciclo que los GPCRs en el ciclo de activación-inactivación de las proteínas G X 7. Regulación de las adenilil ciclasas (ACs) de membrana plasmática: a. Todas las isoformas son efectores de la subunidad de la proteína Gi b. Algunas isoformas son moduladas por dímeros procedentes de la activación de la proteína Gs, de la proteína Gi o de otras proteínas G X c. Todas las ACs de membrana plasmática son activadas por adenosina 8. Regulación de las guanilil ciclasas (GCs): a. Las GCs de membrana plasmática son efectores de las proteínas G b. Las GCs de membrana de discos de conos y bastones retinianos se activan por elevados niveles citosólicos de Ca 2+^ c. Las GCs solubles se activan por NO a través del grupo hemo X 9. Regulación de las fosfodiesterasas de nucleotidos cíclicos (PDEs): a. La activación de estas enzimas conduce a un incremento en los niveles de nucleotidos cíclicos b. Todas las PDEs utilizan como sustratos AMPc y GMPc indistintamente c. Una PDE de membrana de discos de conos y bastones retinianos es efector de una proteína G (Gt o transducina) X 10. Mensajeros de origen lípidico: a. A partir de fosfatidilinositol-4,5-bisfosfato (PIP 2 ) únicamente se generan dos mensajeros intracelulares, inositol-1,4,5-trisfosfato (IP 3 ) y 1,2-diacil glicerol (DAG) b. El DAG solamente se produce por acción de una fosfolipasa C (PLasa C) sobre un fosfolípido c. La hidrólisis de fosfatidil-N-araquidoniletanolamina por una fosfolipasa D da lugar a N-araquidoniletanolamina o anandamida, un mensajero extracelular que es un cannabinoide endógeno X
17. Proteína quinasas dependientes de mens. intracelulares de origen lipídico y/o Ca 2+ : a. Todas las familias de proteína quinasas C (PKCs) presentan una secuencia inhibidora sustrato b. Todas las familias de PKCs presentan un dominio duplicado, con 2 dedos de zinc cada uno, lo que las hace ser activables por DAG c. La inactivación completa de la proteína quinasa activada por Ca 2+ /CaM tipo II (CaMKII) es independiente de la disminución de los niveles citosólicos de Ca 2+^ X 18. Fosfoproteína fosfatasas (PPasas): a. Los centros activos que desfosforilan residuos de Ser o Thr fosforilados poseen una especificidad de sustrato similar a la de los centros activos que partici pan en la fosforilación de estos residuos b. En algunas de estas enzimas la subunidad catalítica se asocia con múltiples tipos de subunidad reguladora, que es quien confiere la especificidad de sustrato X c. El Ca 2+^ solamente activa la PPasa 2B o calcineurina a través de la CaM 19. Mecanismos de acción de la insulina: a. En algunos tipos celulares se activa una cascada de fosforilaciones en la que participan únicamente tirosina quinasas b. En esta cascada se activan por fosforilación las proteína quinasas activadas por mitógenos (MAPKs), que se translocan al núcleo donde fosforilan factores de transcripción X c. En otros tipos celulares se activa la fosfatidilinositol-3-quinasa (PI3K), enzima que fosforila y activa la quinasa dependiente de fosfatidilinositol-3,4,5-tris fosfato (PDK) 20. Señalización dependiente del receptor de leptina: a. En algunas células el sustrato del receptor de insulina (IRS) resulta fosforilado en residuos de Tyr por el dominio catalítico intracelular del receptor b. En todas las células diana de la leptina el receptor es capaz de fosforilar y activar las tirosina quinasas tipo Janus (JAKs) c. La fosforilación en Tyr de los factores de transcripción citosólicos STATs (“signal transducers and activators of transcription”) promueve su dimerización y translo cación al núcleo X 21. Receptores de hormonas esteroides: a. Presentan dominios con dedos de zinc que generan bolsillos hidrofóbicos a través de los cuales se unen a DAG b. La activación de los receptores de glucocorticoides regula únicamente la expre sión de genes que contienen secuencias HREs (elementos de respuesta a hormonas) en sus regiones promotoras c. El grado de fosforilación de los receptores de estrógenos vacíos puede hacer que estos receptores se activen por un antagonista como el tamoxifeno X
22. Receptores de hormonas no esteroides: a. Se encuentran por igual en el citosol y en el núcleo, formando siempre un hetero dímero con el receptor de retinoides RX b. La ocupación de RX no es necesaria para que se de la respuesta pero puede regularla X c. Regulan la transcripción de genes que carecen de HREs en sus regiones promotoras
PREGUNTAS de Teoría (0.4 puntos) Responde brevemente a 1 de estas 2 preguntas.
1. Los dominios que aparecen en esta figura están presentes en muchas proteínas que unen Ca 2+.
¿Cómo se denominan estos dominios? Dominios EF
¿Qué tipos de estructura secundaria están presentes? Dos -hélices en ángulo de 90º, una de ellas anfipática, unidas por un bucle en el que unos cuantos aminoácidos están en lámina . ¿Cómo se estabilizan estos dominios? Uno con el contiguo, mediante interacciones hidrofó bicas entre las –hélices anfipáticas y estable cimiento de puentes de hidrógeno entre 2 láminas antiparalelas.
2. En esta figura se muestra el mecanismo de activación de una enzima. ¿De qué enzima se trata? Proteína quinasa dependiente de AMPc (PKA). Explica el mecanismo de activación Cuando incrementan los niveles de AMPc, se unen 2 AMPc a cada subunidad reguladora y las subunidades catalíticas se disocian de las subunidades reguladoras. El sitio de unión de la proteína sustrato en la subunidad catalítica deja de estar bloqueado por la secuencia inhibidora de la subunidad reguladora y la subunidad catalítica se encuentra activa.
¿Para qué sirve la proteína AKAP? Es una proteína de membrana que sirve para la asociación del homodímero de subunidades reguladoras (RII) a la membrana. La holoenzima inactiva se encuentra asociada a la membrana.