Docsity
Docsity
Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes

Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity

Consigue puntos base para descargar
Consigue puntos base para descargar

Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium

Orientación Universidad
Orientación Universidad
Vende en Docsity
Vende en Docsity
Docsity AI
Docsity AI
Inicia sesiónRegístrate

Prepara tus exámenes

Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity

Busca documentos

Prepara tus exámenes con los documentos que comparten otros estudiantes como tú en Docsity

Busca tu universidad

Encuentra los documentos específicos para los exámenes de tu universidad

Video Cursos

Estudia con lecciones y exámenes resueltos basados en los programas académicos de las mejores universidades

Quiz

Responde a preguntas de exámenes reales y pon a prueba tu preparación

Docsity AINEW

Resume tus documentos, hazles preguntas, conviértelos en quiz y mapas conceptuales

Ver preguntas

Despeja tus dudas leyendo las respuestas a las preguntas que realizaron otros estudiantes como tú

Consigue puntos base para descargar

Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium

Compartir documentos
download point icon20 Puntos

Por cada documento subido

Responde a las preguntas
download point icon5 Puntos

por cada respuesta dada (máx. 1 al día)

Todos los modos para conseguir puntos gratis
Consigue puntos de inmediato

Elige un plan Premium con todos los puntos que necesitas.

Oportunidades de estudio

Elige tu próximo programa de estudio

Ponte en contacto inmediatamente con las mejores universidades del mundo. Busca entre miles de universidades en todo el mundo. Busca entre miles de universidades partner oficiales

Comunidad

Pregúntale a la comunidad

Pide ayuda a la comunidad y resuelve tus dudas de estudio

Ebooks gratuitos

¡Nuestros e-books salva-estudiantes!

Descarga nuestras guías gratuitas sobre técnicas de estudio, métodos para controlar la ansiedad y consejos para la tesis preparadas por los tutores de Docsity

Hemoglobina - Apuntes, Apuntes de Biología Molecular

Universidad Peruana Cayetano Heredia (UPCH)Biología Molecular

Un conjunto de apuntes sobre hemoglobina

Tipo: Apuntes

2019/2020

Subido el 04/11/2020

pan-galletita
pan-galletita 🇵🇪

1 documento

1 / 4

Toggle sidebar

Esta página no es visible en la vista previa

¡No te pierdas las partes importantes!

bg1
Te. 2: Hemoglobina (Capítulo 7)
Mioglobina y hemoglobina fueron las primeras proteínas cuyas estructuras tridimensionales fueron
determinadas por cristalografía de rayos X.
Mioglobina Hemoglobina
1 cadena polipeptídica 4 cadenas polipeptídicas
Captación de O2 individual Captación de O2 cooperativa
entre cadenas
Transportador de O2 con menor
eficiencia de Hb
Buen transportador de O2
7.1. Mioglobina
Mioglobina consta de hélices conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina yα conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y
oximioglobina. Capacidad de mioglobina para unirse a oxígeno depende de grupo prostético: grupo
hemo.
Grupo hemo
Ion Fe+2 puede formar dos enlaces adicionales (en el quinto y
sexto centro de coordinación), uno a cada lado del plano del
grupo hemo como se ve en la imagen. En el quinto centro:
histidina proximal.
Ion hierro está un poco fuera del plano debido a que es grande,
pero cuando la molécula de oxígeno se une (al 6to centro de
coordinación), este disminuye su tamaño, desplazándose hacia
el plano de la porfirina y encajando perfecto en el plano.
Al ocurrir este desplazamiento del ion hierro, hay un cambio en la estructura electrónica (hay
alteraciones en las propiedades magnéticas), lo cual sirve para las fMRI (imágenes de resonancia
magnética). Estas sirven para ver la actividad de diferentes partes del cerebro, de acuerdo a la
presencia de oxi o desoxihemoglobina.
Interacción entre hierro y oxígeno = Combinación de estructuras en resonancia (Fe+2 y O2, y Fe+3 e
ion superóxido). Este último complejo es dañino porque a partir del superóxido se forma ROS.
Además, que se libere Fe+3 impide que ocurra la unión a oxígeno. Esta especie con Fe+3 se llama
metamioglobina. Propiedades de la mioglobina estabilizan el complejo con O2 de tal manera que
evitan que se libere superoxido. Ayuda a esto el residuo de histidina adicional que tiene la cavidad
para la unión a mioglobina.
-Componente orgánico (Protoporfirina)
-Fe+2: Único estado capaz de unir oxígeno. Ubicado en el centro de la protoporfirina
pf3
pf4

Vista previa parcial del texto

¡Descarga Hemoglobina - Apuntes y más Apuntes en PDF de Biología Molecular solo en Docsity!

Te. 2: Hemoglobina (Capítulo 7) Mioglobina y hemoglobina fueron las primeras proteínas cuyas estructuras tridimensionales fueron determinadas por cristalografía de rayos X. Mioglobina Hemoglobina 1 cadena polipeptídica 4 cadenas polipeptídicas Captación de O 2 individual Captación de O 2 cooperativa entre cadenas Transportador de O 2 con menor eficiencia de Hb Buen transportador de O 2 7.1. Mioglobina Mioglobina consta de hélices α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y oximioglobina. Capacidad de mioglobina para unirse a oxígeno depende de grupo prostético: grupo hemo. Grupo hemo Ion Fe+2 puede formar dos enlaces adicionales (en el quinto y sexto centro de coordinación), uno a cada lado del plano del grupo hemo como se ve en la imagen. En el quinto centro: histidina proximal. Ion hierro está un poco fuera del plano debido a que es grande, pero cuando la molécula de oxígeno se une (al 6to centro de coordinación), este disminuye su tamaño, desplazándose hacia el plano de la porfirina y encajando perfecto en el plano. Al ocurrir este desplazamiento del ion hierro, hay un cambio en la estructura electrónica (hay alteraciones en las propiedades magnéticas), lo cual sirve para las fMRI (imágenes de resonancia magnética). Estas sirven para ver la actividad de diferentes partes del cerebro, de acuerdo a la presencia de oxi o desoxihemoglobina. Interacción entre hierro y oxígeno = Combinación de estructuras en resonancia (Fe+2 y O2, y Fe+3 e ion superóxido). Este último complejo es dañino porque a partir del superóxido se forma ROS. Además, que se libere Fe+3 impide que ocurra la unión a oxígeno. Esta especie con Fe+3 se llama metamioglobina. Propiedades de la mioglobina estabilizan el complejo con O2 de tal manera que evitan que se libere superoxido. Ayuda a esto el residuo de histidina adicional que tiene la cavidad para la unión a mioglobina. -Componente orgánico (Protoporfirina) -Fe+2: Único estado capaz de unir oxígeno. Ubicado en el centro de la protoporfirina

Plegamiento de la globina: Estructura de hélices que se repite a lo largo de la hemoglobina (es igual a la estructura de hélices en la mioglobina). Hemoglobina tiene 2 cadenas α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y y 2 cadenas β. Se les dice parejas de dímeros αβ idénticos. Cada. Se les dice parejas de dímeros α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina yβ. Se les dice parejas de dímeros αβ idénticos. Cadaidénticos. Cada subunidad comprende un conjunto de hélices. Hay una semejanza estructural entre hemoglobina humana y mioglobina de cachalote: se alinearían fácilmente, ambas están relacionadas por evolución divergente. Entre ambos se mantienen los residuos de histidinas proximal y distal. En la desoxihemoglobina, los dos dímeros α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina yβ. Se les dice parejas de dímeros αβ idénticos. Cadaidénticos entre sí se mantienen unidos mediante una interfase. 7.2. Unión de proteínas al oxígeno Curva de unión al oxígeno describe características para enlazar oxígeno. Se representan fracción de saturación (Y) con respecto a concentración de oxígeno.  Y es la fracción de centros de unión que tienen oxígeno unido a ellos. Y=0 cuando TODOS los centros están DESOCUPADOS. Y=1 cuando TODOS los centros están OCUPADOS.  Concentración de oxígeno expresada en presión parcial pO2.  Semisaturación (P50, 50% de saturación) se alcanza a valores bajos de presión para mioglobina.  Unión de oxígeno a hemoglobina es DÉBIL. Unión de oxígeno a mioglobina es fuerte.  Forma sigmoidea de curva de hemoglobina dice que unión de oxígeno a un centro de la molécula de Hb aumentará la probabilidad de que más oxígeno se una a los demás centros (comportamiento cooperativo).  Comportamiento cooperativo conlleva eficaz transporte de oxígeno. Hay mecanismos indirectos que relacionan la unión de los demás centros. Los centros están alejados entre sí, por eso no son mecanismos directos. Estos mecanismos están relacionados con la estructura CUATERNARIA de la hemoglobina. Cuando se une el oxígeno, los dos dímeros giran entre sí alrededor de 15 grados. Interfase entre estos se ve afectada. Estructura cuaternaria de desoxihemoglobina: estado T (tenso). Estructura cuaternaria de oxihemoglobina: estado R (relajado). Modelos límite para explicar unión cooperativa de ligandos a multisubunidades ensambladas (como la hemoglobina).

  1. Modelo concertado o modelo MWC

Monóxido de carbono se une a hemoglobina en el mismo sitio que el oxígeno, pero muchas veces más fuerte. El complejo de CO y Hb se denomina carboxihemoglobina. Fuerza a la hemoglobina al estado R y desplaza hacia la izquierda la curva de saturación del oxígeno. Tratamiento para este tipo de envenenamiento: terapia de oxígeno hiperbárico. 7.3. Efecto Bohr Regulación por hidrogeniones y dióxido de carbono = Efecto Bohr. Algunos tejidos generan grandes cantidades de hidrogeniones y CO2, en respuesta a grandes cantidades de estas sustancias la hemoglobina libera más oxígeno. Estos dos son también efectores alostéricos. Cuando el pH es menor la hemoglobina aumenta su tendencia a liberar oxígeno. Dos grupos químicos le dan esta cualidad a la hemoglobina: los amino terminales de las cadenas α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina yy dos cadenas laterales de dos histidinas: histidina β. Se les dice parejas de dímeros αβ idénticos. Cada-146 y α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y-122. Estos grupos forman puentes salinos con residuos de otra subunidad en el estado T, estabilizándolo y favoreciendo la tendencia a liberar oxígeno. En un pH alto las histidinas no estarían protonadas y por lo tanto no se formaría el puente salino. El dióxido de carbono estimula la liberación de oxígeno por dos mecanismos.

  1. Caída de pH en el interior del glóbulo rojo debido a presencia de altas concentraciones de dióxido de carbono. El CO2 al reaccionar con el agua forma ácido carbónico, se disocia y origina caída de pH. Caída de pH estabiliza estado T.
  2. Interacción química directa entre el Co2 y la hemoglobina. 7.4. Mutaciones en genes  Anemia falciforme: Consiste en que moléculas de Hb forman agregados fibrosos que vuelven amorfos los hematíes, de manera que impiden el flujo sanguíneo. Ocurre por sustitución de glutamato por valina en la cadena β. Se les dice parejas de dímeros αβ idénticos. Cadade la hemoglobina. Forma mutada de Hb se denomina: hemoglobina S. Esta sustitución disminuye la solubilidad de la desoxihemoglobina. Los africanos suelen tener esta enfermedad y les da resistencia a la malaria, pues el parásito Plasmodium vive dentro de los hematíes durante una etapa de su vida, y no puede vivir en estos hematíes amorfos.  Talasemia: Se origina por la eliminación o pérdida parcial de una sola cadena de la hemoglobina. Ocasiona menor producción de hematíes que luego puede ocasionar otros problemas como la anemia. En talasemia β. Se les dice parejas de dímeros αβ idénticos. Cada no se produce suficiente cantidad de cadenas β. Se les dice parejas de dímeros αβ idénticos. Cadaen la hemoglobina, y en la talasemia α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y no se produce suficiente cantidad de cadenas α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y. La más letal es la α conectadas entre sí por giros. Dos tipos: desoximioglobina y. Se producen hemoglobinas así, que pueden unir oxígeno con alta afinidad pero sin cooperatividad entre las cadenas.