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FICHA DE IDENTIFICACIÓN DE TRABAJO DE INVESTIGACIÓN
Título Autor/es Nombres y Apellidos Código de estudiantes Callisaya Quispe Flavio Alan 97824 Flores Mamani Vania 97664 Gutiérrez Laruta Joel Wilmer 100038 Gutierrez Yupanqui Víctor Daniel 97260 Laura Cofre Giselle Anel 89946 Mollo Mollo Josué Daniel 99262 Morales Sánchez Talía Esmeralda 99816 Perca Peralta Annie Ángeles 100137 Ramírez Titirico Elmer Gonzalo 98781 Tarqui Tarqui Tania 100223 Fecha 07/09/ Carrera Medicina Asignatura Bioquímica y Biología Molecular I Grupo A Docente Dra. Ingrid Rossemery Michel Loza Periodo Académico 02/2023 -3er Semestre Subsede La Paz-Bolivia
Título: La célula al microscopio Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular Tabla De Contenidos Introducción Capítulo 1. Marco Teórico 1.1 Las proteínas: Definición 1.2 Estructura y clasificación de las proteínas 1.3 Digestión, absorción y metabolismo proteico Capítulo 2. Conclusión Referencias bibliográficas
Título: La célula al microscopio Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular
1. Introducción Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre y algunos tipos de proteínas contiene, fósforo, hierro, magnesio. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros o unidad de proteínas. Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: leche, huevos y en toda clase de semillas. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. También las proteínas están modificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos y luego son sintetizadas por ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora. Los términos metabolismo de las proteínas o metabolismo proteico hacen referencia a los diversos procesos bioquímicos responsables de la síntesis de proteínas y de aminoácidos, por medio del anabolismo proteico, y la degradación de proteínas (y otras grandes moléculas) por medio del catabolismo proteico.
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular
2. MARCO TEÓRICO
1.1 LAS PROTEÍNAS: DEFINICIÓN
Las proteínas son macromoléculas formadas por carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrogeno, y en menor cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros elementos como magnesio, cobre y hierro. Son cadenas de unidades de aminoácidos que se encuentran unidos por medio de enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino. 1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos, estructura básica de las proteínas, son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). El ser humano sintetiza varios tipos de aminoácidos, pero los más importantes son los que forman parte del grupo de los -aminoácidos. Estos se diferencian por tener, como se observa en la figura 1, un grupo NH2 (verde) y un grupo COOH (naranja) unidos al mismo átomo de carbono, denominado carbono, un átomo de hidrogeno (azul) y una cadena lateral específica para cada aminoácido (amarillo). Imagen 1. Formula general de un aminoácido.
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular 1) Estructura Primaria Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Las proteínas se diferencian por: El número de aminoácidos El tipo de aminoácidos El orden en que se encuentran los aminoácidos dispuestos. Cualquier alteración en el orden de estos aminoácidos determinará una proteína diferente. 2) Estructura Secundaria La estructura secundaria es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico. En este caso el –CO- actúa como aceptor de H y el NH como donador de H, de esta manera, la cadena polipeptídica adoptará conformaciones de mayor estabilidad. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico. En este caso el –CO- actúa como aceptor de H y el NH como donador de H, de esta manera, la cadena polipeptídica adoptará conformaciones de mayor estabilidad.
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular El nivel secundario de organización de las proteínas incluye a las siguientes estructuras que son las más frecuentes: Hélice Lamina β Hélice La estructura secundaria en la Hélice- se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla de manera helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje imaginario. El grupo carboxilo de cada aminoácido se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido. Lámina β Esta estructura es conocida también como lamina plegada. La cadena queda estirada y en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos sentidos y de manera alterna. Imagen 3. Estructura secundaria (Lámina β y Hélice)
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden ser: ✓ Covalentes Formación de puentes disulfuro. Formación de un enlace amida. ✓ No Covalentes ● Fuerzas electrostáticas. ● Puentes de hidrógeno. ● Interacciones hidrofóbicas. ● Fuerzas de polaridad.
- Estructura Cuaternaria La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales, en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros), etc. La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales, en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros), etc.
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular Imagen 4. Estructuras de las proteínas CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas se clasifican dependiendo de su estructura, sensibilidad, composición química, solubilidad entre otros. De acuerdo a su composición las proteínas se clasifican en:
- Holoproteínas o proteínas simples. Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Se dividen en globulares o fibrosas. Algunos ejemplos son: ✓ Globulares
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular De acuerdo a su forma se clasifican en: Fibrosas o alargadas Globulares De acuerdo a su solubilidad: Solubles en agua Solubles en soluciones salinas Solubles en etanol Insolubles en agua Insolubles en soluciones salinas De acuerdo a su función: Estructural Catalítica Contracción Transporte Protección Hormonal reguladora
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular
1.3 DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO PROTEICO
Digestión Las proteínas, son macromoléculas que contienen los alimentos y no pueden ser absorbidas directamente por el organismo, por lo que deben ser hidrolizadas hasta convertirlas en molécula más simples; los aminoácidos. Las enzimas proteolíticas producidas en:
- El estómago
- El páncreas
- El intestino delgado El proceso de digestión proteica se inicia en el estómago, por medio del ácido clorhídrico (HCl) y la pepsina. El HCl, sintetizado en las células parietales del estómago, es el encargado de activar el pepsinógeno (precursor enzimático inactivo) a pepsina. La pepsina es, así, una enzima que presenta la función de transformación de las proteínas a polipéptidos de bajo peso molecular y peptonas. La pepsina, tiene la función de hidrolizar los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también hidroliza enlaces para metionina e leucina. A medida que el contenido gástrico pasa al intestino delgado, se libera la secretina en sangre. Esta enzima estimula al páncreas para la secreción de bicarbonato dentro del intestino delgado con la función de neutralizar el pH (7.0)
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular En su mayoría los péptidos de tres o más aminoácidos son hidrolizados extracelularmente por las enzimas en el borde de cepillo de los enterocitos, mientras que los dipéptidos y los tripéptidos pueden ser absorbidos intactos. En el citosol del enterocito los oligopéptidos finalizan sus hidrólisis de forma tal que solo pasan aminoácidos a la vena porta. Metabolismo El metabolismo de los aminoácidos de los es el principal órgano encargado de metabolizar aminoácidos esenciales, con excepción de los aminoácidos ramificados. Existen 3 mecanismos esenciales en el metabolismo de los aminoácidos: o Transaminación o Desaminación o Descarboxilación Transaminación Por medio de una aminotransferasa (o transaminasa), y con ayuda de la coenzima piridoxal fosfato, se realiza la trasferencia de un grupo -amino de un aminoácido y se transfiere el grupo amino de un -cetoácido. Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos ceden su grupo amino al -cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al -cetoácido correspondiente.
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular Descarboxilación Los aminoácidos se descarboxilan y como resultado forman aminas, las cuales tienen funciones como: hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, entre otras como en el caso de la tirosina que por acción de la descarboxilación y otras reacciones, se producen las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. Al contrario de lo que ocurre con los hidratos de carbono y el glucógeno y los lípidos con los triglicéridos, el organismo no cuenta con reservas proteicas. En el caso de una ingesta proteica excesiva, los aminoácidos se emplearan para adquirir energía y producirán amonio, metabolito tóxico que acidifica el medio, y que debe ser transformado para su eliminación. El organismo reacciona a la toxicidad del amonio y por un lado en el hígado este compuesto lo transforma en urea. Por otro lado, el riñón aumenta el volumen de orina para la eliminación de la urea y del amoníaco. Diariamente se movilizan entre 125 y 220g de proteínas y el 75%de los aminoácidos son resintetizados en el tejido proteico. El resto se utiliza en la gluconeogénesis, cetogénesis y la formación de productos nitrogenados no proteico
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular células principales del estómago. Bibliografía Metabolismo de las proteínas; alimentos y aminoácidos esenciales. (s/f). Escueladealimentacion.es. Recuperado el 15 de septiembre de 2023, de https://observatorio.escueladealimentacion.es/entradas/nutricion-basica/metabolismo-de-las- proteinas-alimentos-y-aminoacidos-esenciales Metabolismo de las proteínas: ¿cómo lo lleva a cabo nuestro cuerpo? (s/f). Huevo San Juan. Recuperado el 15 de septiembre de 2023, de https://huevosanjuanfit.com/blogs/noticias/metabolismo-de-las-proteinas Proteína. (s/f). Genome.gov. Recuperado el 15 de septiembre de 2023, de https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Proteina Proteínas.(2015,abril12).CuidatePlus. https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/proteinas.html
Autor/es: Callisaya Q. Alan, Flores M. Vania, Gutiérrez L. Joel, Gutiérrez Y. Víctor, Laura C. Giselle, Mollo M. Josué, Morales S. Talía, Perca P. Annie, Ramírez T. Elmer, Tarqui T. Tania Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular
