Docsity
Docsity

Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes

Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity


Consigue puntos base para descargar
Consigue puntos base para descargar

Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium


Orientación Universidad
Orientación Universidad


Estructura y Propiedades de los Aminoácidos y Proteínas, Apuntes de Biología

La estructura y propiedades de los aminoácidos, su clasificación, el enlace peptídico y la estructura de las proteínas, incluyendo su solubilidad, desnaturalización y especificidad. Además, se abordan los niveles de estructura de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria y quaternaria.

Tipo: Apuntes

2021/2022

Subido el 16/09/2022

asmaa-bk
asmaa-bk 🇪🇸

1 documento

1 / 6

Toggle sidebar

Esta página no es visible en la vista previa

¡No te pierdas las partes importantes!

bg1
1.Aminoàcids .
1.1 Estructura dels aminoàcids
Proteïnes→polímers d’aminoàcids
Aminoàcids→Baix pes molecular
Grup carboxil (-COOH) i grup amino (-NH2)
- Els aminoàcids tenen noms abreviats, per exemple; Gly (Glicina), Ala (Alanina).
- Existeixen 20 aminoàcids diferents primaris (formadors de proteïnes), els que no pot
sintetitzar el nostre organisme s’anomena essencials (8).
1.2 Propietats dels aminoàcids
Propietats físiques:
Tenen tots un carboni assimètric excepte el Gly. Per això presenten activitat òptica
(desvien el pla de llum polaritzada: dextrògir (+) o levògir (-))
Formes ; D o L, en la natura la L és forma més abundant.
Propietats químiques:
En solució aquosa es comporta com a àcids i com a bases: Amfòters
Grup àcid
Grup bàsic
Els aminoàcids mantenen constants el ph del medi. (efecte tampó)
1. El ph en el qual els aminoàcids tendeixen a ser neutres (forma dipolar neutre),
s’anomena punt isoelèctric.
2. En medi àcids ph menor que 7, l’aminoàcid es comporta captant els
protons del medi →es comporten com una base).
3. En medi bàsic ph major a 7, l’aminoàcid es comporta alliberant protons
→ es comporten com un àcid.
1.3 Classificació dels aminoàcids:
PROTEÏNES tema
4
PROTEÏNES
pf3
pf4
pf5

Vista previa parcial del texto

¡Descarga Estructura y Propiedades de los Aminoácidos y Proteínas y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity!

1.Aminoàcids. 1.1 Estructura dels aminoàcidsProteïnes →polímers d’aminoàcids ● Aminoàcids →Baix pes molecular Grup carboxil (-COOH) i grup amino (-NH 2 )

  • Els aminoàcids tenen noms abreviats, per exemple; Gly (Glicina), Ala (Alanina).
  • Existeixen 20 aminoàcids diferents primaris (formadors de proteïnes), els que no pot sintetitzar el nostre organisme s’anomena essencials (8). 1.2 Propietats dels aminoàcids Propietats físiques: ● Tenen tots un carboni assimètric excepte el Gly. Per això presenten activitat òptica (desvien el pla de llum polaritzada: dextrògir (+) o levògir (-)) ● Formes ; D o L, en la natura la L és forma més abundant. Propietats químiques: ● En solució aquosa es comporta com a àcids i com a bases: Amfòters Grup àcid Grup bàsic Els aminoàcids mantenen constants el ph del medi. (efecte tampó)
  1. El ph en el qual els aminoàcids tendeixen a ser neutres (forma dipolar neutre), s’anomena punt isoelèctric.
  2. En medi àcids ph menor que 7, l’aminoàcid es comporta captant els protons del medi →es comporten com una base).
  3. En medi bàsic ph major a 7 , l’aminoàcid es comporta alliberant protons → es comporten com un àcid. 1.3 Classificació dels aminoàcids:

PROTEÏNES tema

PROTEÏNES

Segons el radical R els aminoàcids poden ser apolars (Hidròfobs) o polars amb càrrega + o -, polars sense càrrega:

  • No polars→ R és una cadena hidrocarbonada. Ala
  • Polars sense càrrega→ R representa grups que formen enllaços d’hidrogen en l’aigua. Gly i Cys.
  • Polars amb Càrrega negativa (àcids)→ R representa un grup acid (-COOH). Asp i Glu
  • Polars amb càrrega positiva (bàsics)→ R representa un grup bàsics (-NH 2 ). Lys
  1. Enllaç peptídic.
  • Els aminoàcids s’enllacen mitjançant l’enllaç peptídic. (cal saber unir l’enllaç)
  • És un enllaç covalent entre un grup carboxil i un grup amino. Així es van unint formant cadenes: els pèptids.
  • Les proteïnes són polipèptids de més de 50 aa (aminoàcids).
  • Per cada esterificació es forma una molècula d'aigua (Grup carboxil del primer amb grup amino del segon) Dipèptic → enllaç de dos aminoàcids Tripèptid→ enllaç de tres aminoàcids Oligopeptid→ enllaç de menys de 10 aminoàcids Polipèptid→ enllaç de més de 10 aminoàcids

● S'aconsegueix l'estabilitat perquè s'associen tres Hèlix, que queden unides per enllaços covalents i ponts d'hidrogen, formant una superhèlix. ● Només es coneix en la proteïna del col·lagen. ● El trobem en:

  • Teixit connectiu
  • Pell
  • ossos i
  • cartílag d’animals

Conformació ᵦ

● Cadena d’aa en forma de zig-zag per manca enllaços d’hidrogen entre els aa pròxims. ● La cadena es pot replegar i es poden formar enllaços d’H entre més d’una cadena o

entre més d’una cadena: és la ᵦ -làmina plegada.

Estructura terciària

● Disposició en l’espai de l'estructura secundària quan es plega sobre si mateixa i origina una CONFORMACIÓ GLOBULAR: ○ Radicals apolars cap a l'interior i polars cap a l'exterior. ○ Això facilita que moltes proteïnes globular siguin solubles en aigua i en dissolucions Salines. ○ Facilita també la funció transportadora. Què manté l’estructura globular? ● L’existència d’enllaços entre els radicals R dels aminoàcids. ● Hi ha diferents tipus d'enllaços que es produeixen per mantenir l'estructura terciària. MIRAR DIBUIXOS I ESQUEMES Pag. 72Segons l'estructura terciària, les proteïnes poden ser:

1. Filamentoses:

Enllaços amb ponts d’H.

  • Insolubles en aigua i en dissolucions salines.
  • Funcions esquelètiques.
  • Exemple→ col·lagen ossos, teixit conjuntiu,alfa-queratina pèl, plomes, ungles, banyes, fibroïna fil de seda i teranyines, elàstica teixit conjuntiu...

2. Globulars:

Enllaços amb ponts disulfur.

  • Solubles en aigua
  • Funcions transportadores
  • Exemple→ enzims, proteïnes transportadores.

Estructura quaternària

● Proteïnes constituïdes per cadenes polilèptiques unides mitjançant enllaços febles. ● Cada cadena és un protòmer:

  • Si n’hi ha dos s’anomenen dímers
  • Si n’hi ha quatre s’anomenen tetràmers Esquema de nivells d’estructuració→ llibre

4. Propietats de les proteïnes.

4.1. Solubilitat

● Depèn de la proporció d'Aa:

  • Poden establir enllaços d'hidrogen amb l'Aigua→ els radicals queden coberts de molècules d'aigua.
  • No es poden unir a altres molècules proteiques→ no hi ha precipitació. ● La solubilitat augmenta en dissolucions salines diluïdes, però disminueix en concentrades. ● El pH influeix en la solubilitat. ● Proteïnes globulars→ Dispersions col·loidals.

4.2. La Desnaturalització

● Pèrdua d’estructura terciària i de vegades també de la secundària, degut al trencament dels enllaços que les constitueixen (enllaços d’hidrogen. ponts disulfur…) ● Factors que ho provoquen:

**- Canvis pH

  • Variacions Tª
  • Canvis en la concentració salina del medi
  • Agitació molecular** L’efecte més visible d’aquest procès es la precipitació de les proteïnes→ ex. quan fem un dur ● De vegades el procés és reversible: RENATURALITZACIÓ.