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Principales dipéptidos y sus funciones
Tipo: Apuntes
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Los péptidos bioactivos han sido definidos como fragmentos específicos de proteínas que tienen un impacto positivo en las funciones del cuerpo y que finalmente pueden influenciar en la salud. Son secuencias de aminoácidos inactivos en el interior de la proteína precursora, que ejercen actividades biológicas tras su liberación mediante hidrólisis química o enzimática. Se considera péptido a la unión de diferentes aminoácidos por medio de un enlace peptídico (Kitts & Weiler, 2003) las proteínas de diferente origen animal y vegetal han sido utilizadas para el aislamiento de péptidos con diferentes actividades biológicas para el ser humano, así como su empleo en la biotecnología Entre las proteínas de origen vegetal de las que se han aislado péptidos bioactivos encontramos las proteínas de soja, de trigo, de maíz, de arroz, de cebada y de girasol17. En cuanto a las proteínas de origen animal, la leche y otros productos lácteos, también se han identificado estos péptidos en la ovoalbúmina de huevo9, en la carne9, en el pescado (sardina, atún, bonito)18 y en la jalea real. (Korhonen y Pihlanto, 2003) Acción biológica de péptidos: la acción biológica de péptidos bioactivos inicia con la unión a la membrana diana seguido por permeabilización de la membrana y ruptura (Salas, Badillo-Corona, Ramírez Sotelo Y Oliver-Salvador, 2015). Los péptidos con actividad biológica son liberados durante la digestión gastrointestinal 6, y aislados por procesos como hidrolisis enzimáticas [ CITATION Cru18 \l 3082 ] Propiedades beneficiosas de los péptidos biológicamente activos: Actividad antihipertensiva: mediante la inhibición de la actividad de la enzima convertidora de angiotensina (ECA). Esta es la enzima que cataliza la conversión de la angiotensina I (decapéptido) en angiotensina II (octapéptido). La angiotensina II es elevada potencia vasoconstrictora. Se han identificado varios péptidos endógenos que actúan como inhibidores y sustratos competitivos de la ECA, como las encefalinas, las bradicininas Actividad opiácea: Péptidos que presentan afinidad por receptores opiáceos y actúan, mediante la unión a receptores, como moduladores exógenos de la motilidad intestinal, de la permeabilidad epitelial y de la liberación de hormonas. Estos péptidos han sido aislados de cereales, leches y tejidos animales1. los derivados de proteínas lácteas (caseínas), (B-casomorfinas Actividad antioxidante : numerosos péptidos presentan actividad antioxidante, estos péptidos actúan impidiendo que otras moléculas se unan al oxígeno, al interactuar más rápido con los radicales libres que con el resto de las moléculas. Tenemos hidrolizados de clara de huevo 48 y productos lácteos 49, entre otros.. asi también se encuentra el Glutation ( -glutamil-cisteinil-glicina) NAC (N-acetil-L-cisteína) Actividad Hormonal: Muchas hormonas tienen estructura peptídica ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Como ejemplo tenemos la Oxitocina (9 aa) que actúa en las glándulas mamarias causando la secreción de la leche y en la dilatación cervical previa al parto, Insulina: contrarrestar la acción concertada de varias hormonas generadoras de hiperglicemia y mantener bajos los niveles de glucosa ensangre.2, Bradikinina (9 aa) Asi tambien tenemos péptidos con actividad Antibiótica como la Gramidicina S (9 aa cíclico) [ CITATION Cán11 \l 3082 ]
CITATION Cru18 \l 3082 : , (Cruz, 2018),
CITATION Cán11 \l 3082 : , (Cánovas, 2011), Kitts, D.D., & Weiler, K. (2003). Current Pharmaceutical Design. Proteínas y péptidos bioactivos de origen alimentario. Recuperado el 03 de diciembre de 2020, de http://dx.doi.org/10.2174/ Korhonen, H., & Pihlanto, A. (2003). Food-derived bioactive peptides-- opportu-nities for designing future foods. Recuperado el 03 de Diciembre de 2020, de http://dx.doi.org/10.2174/ Salas, C.E., Badillo-Corona, J.A., Ramirez-Sotelo, G., & Oliver-Salvador, C. (2015). BioMed Re-search International****. Péptidos biológicamente activos. Recuperado el 03 de Diciembre de 2020, de http://doi.org/10.1155/2015/